1-fosfofructocinasa

La 1-fosfofructocinasa ( EC 2.7.1.56 ) es una enzima que cataliza la reacción química.

Flecha de reacción reversible izquierda-derecha

Representación en 2D de la estructura química de Q27104462.

La enzima caracterizada de Aerobacter aerogenes convierte la D-fructosa 1-fosfato (mostrada en su forma furanosa ) en fructosa-1,6-difosfato mediante la transferencia de un grupo fosfato del cofactor , adenosín trifosfato (ATP), que se convierte en adenosín difosfato (ADP). ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}

Esta enzima pertenece a la familia de quinasas de azúcares fosfofructocinasa B (PfkB) o ribocinasa , específicamente aquellas que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo alcohol como aceptor. ^[³^]^[⁴^] El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:D-fructosa-fosfato 6-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen fructosa-1-fosfato quinasa , 1-fosfofructocinasa (fosforilante) , D-fructosa-1-fosfato quinasa , fructosa 1-fosfato quinasa y 1-fosfofructocinasa . Esta enzima participa en el metabolismo de la fructosa y la manosa . Los miembros de la familia PfkB/RK se identifican por la presencia de tres motivos de secuencia conservados y su actividad enzimática generalmente muestra una dependencia de la presencia de iones pentavalentes. ^[³^]^[⁴^]^[⁵^]

Estructura

Hasta 2021, se han resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB : 2JG5 yPDB : 2ABQ , ambas provenientes de esfuerzos de genómica estructural . La proteína es un homodímero .

Referencias

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[sapico_1969-2] Sapico V, Anderson RL (1969). "D-fructosa 1-fosfato quinasa y D-fructosa 6-fosfato quinasa de Aerobacter aerogenes . Un estudio comparativo de propiedades reguladoras" . J. Biol. Chem . 244 (22): 6280–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)63534-3 . PMID 4242639 .

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[Maj-5] Maj MC, Singh B, Gupta RS: La dependencia de iones pentavalentes es una propiedad conservada de la adenosina quinasa de diversas fuentes: identificación de un nuevo motivo implicado en la unión de iones fosfato y magnesio y la inhibición del sustrato. Biochemistry 2002, 41: 4059-4069.

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