dominio ADF-H

En biología molecular, el dominio ADF-H (dominio de homología del factor despolimerizador de actina) es un motivo de aproximadamente 150 aminoácidos que está presente en tres clases filogenéticamente distintas de proteínas eucariotas de unión a la actina . ^{[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]}

• Las ADF/cofilinas, que incluyen ADF , cofilina , destrina , actoforina , coactosina , depactina y los factores de maduración glial (GMF) beta y gamma, son pequeñas proteínas de unión a la actina compuestas por un único dominio ADF-H. Se unen tanto a monómeros como a filamentos de actina y promueven la rápida renovación de filamentos en las células mediante la despolimerización/fragmentación de los filamentos de actina. Las ADF/cofilinas se unen a la actina- ADP con mayor afinidad que a la actina- ATP e inhiben el intercambio espontáneo de nucleótidos en los monómeros de actina.
• Las twinfilinas son proteínas que se unen a monómeros de actina y están compuestas por dos dominios ADF-H.
• Las proteínas Abp1/Drebrinas son relativamente grandes y están compuestas por un dominio ADF-H N-terminal, seguido de una región variable y un dominio SH3 C-terminal . Las Abp1/Drebrinas interactúan únicamente con los filamentos de actina y no promueven su despolimerización ni fragmentación. Si bien estas proteínas son bioquímicamente distintas y desempeñan diferentes funciones en la dinámica de la actina, todas parecen utilizar el dominio ADF-H para interactuar con ella.

El dominio ADF-H consta de una lámina beta mixta de seis hebras en la que las cuatro hebras centrales (beta2-beta5) son antiparalelas y las dos hebras de los bordes (beta1 y beta6) discurren paralelas a las hebras vecinas. La lámina está rodeada por dos hélices alfa a cada lado. ^{[ 1 ] [ 2 ] [ 4 ]}