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Articulo de referencia

ribosa de difosfato de adenosina

ADPR Adenosine 5'-diphosphoribose"},"Section1":{"wt":"{{Chembox Identifiers\n| CASNo_Ref = {{cascite|changed|??}}\n| CASNo=20762-30-5\n| UNII_Ref = {{fdacite|correct|FDA}}\n| UN...

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El adenosín difosfato ribosa ( ADPR ) es una molécula éster que se forma en cadenas por la enzima poli ADP ribosa polimerasa . [ 1 ] El ADPR se crea a partir de ADP-ribosa cíclica (cADPR) por la enzima CD38 utilizando nicotinamida adenina dinucleótido (NAD + ) como cofactor . [ 1 ]

El ADPR se une al canal iónico TRPM2 y lo activa. [ 2 ] El ADPR es el agonista más potente del canal TRPM2. [ 3 ] El cADPR también se une a TRPM2, y la acción de ambas moléculas es sinérgica , ya que ambas potencian la acción de la otra en la activación del canal TRPM2. [ 4 ] Los investigadores no están seguros de cómo reacciona el adenosín difosfato con el canal TRPM2, pero el azúcar ribosa podría desempeñar un papel en la activación del canal iónico TRPM2 . [ 5 ]

Los investigadores creen que la acción conjunta sobre la proteína quinasa dependiente de ADN y la poli(adenosina difosfato-ribosa) polimerasa-1 no promueve la apoptosis ni la catástrofe mitótica de las células cancerosas después de la radiación. [ 6 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 Braidy N, Berg J, Clement J, Sachdev P (2019). "Papel del dinucleótido de nicotinamida y adenina y precursores relacionados como dianas terapéuticas para enfermedades degenerativas relacionadas con la edad: fundamento, bioquímica, farmacocinética y resultados" . Antioxidants & Redox Signaling . 10 (2): 251– 294. doi : 10.1089/ars.2017.7269 . PMC 6277084. PMID 29634344 .  
  2. ↑ Fonfria E, Marshall IC, Benham CD, et al. (septiembre de 2004). "La apertura del canal TRPM2 en respuesta al estrés oxidativo depende de la activación de la poli(ADP-ribosa) polimerasa" . Br . J. Pharmacol . 143 (1): 186–92 . doi : 10.1038/sj.bjp.0705914 . PMC 1575275. PMID 15302683 .   
  3. ↑ Yu P, Cai X, Liang Y, Yang W (2019). "Funciones del NAD+ y sus metabolitos en los canales de calcio regulados en el cáncer" . Molecules . 25 ( 20): 4826. doi : 10.3390/molecules25204826 . PMC 7587972. PMID 33092205 .  
  4. ↑ Lee HC (2011). "ADP-ribosa cíclica y NAADP: mensajeros gemelos fraternos para la señalización de calcio" . Science China Life Sciences . 54 (8): 699–711 . doi : 10.1007/s11427-011-4197-3 . PMID 21786193. S2CID 24286381 .  
  5. ↑ Baszczyňski, Ondřej; Watt, Joanna M.; Rozewitz, Monika D.; Guse, Andreas H.; Fliegert, Ralf; Potter, Barry VL (2019). "Síntesis de análogos de ribosa terminal de la adenosina 5′-difosfato ribosa como sondas para el canal catiónico de potencial de receptor transitorio TRPM2" . The Journal of Organic Chemistry . 84 (10): 6143– 6157. doi : 10.1021/acs.joc.9b00338 . PMC 6528165. PMID 30978018 .  
  6. ↑ Azad, Arun; Bukczynska, Patricia; Jackson, Susan; Haput, Ygal; Cullinane, Carleen; McArthur, Grant A.; Solomon, Benjamin (2014-02-01). "La acción conjunta sobre la proteína quinasa dependiente de ácido desoxirribonucleico y la poli(adenosina difosfato-ribosa) polimerasa-1 promueve la senescencia acelerada de las células cancerosas irradiadas" . International Journal of Radiation Oncology, Biology and Physics . 88 (2): 385– 394. doi : 10.1016/j.ijrobp.2013.10.043 . ISSN 0360-3016 . PMID 24411611 – vía Elsevier Science Direct.