Articulo de referencia

AETX

AETX se refiere a un grupo de neurotoxinas polipeptídicas aisladas de la anémona marina Anemonia erythraea que actúan sobre los canales iónicos , alterando su función. Se han id...

AETX se refiere a un grupo de neurotoxinas polipeptídicas aisladas de la anémona marina Anemonia erythraea que actúan sobre los canales iónicos , alterando su función. Se han identificado cuatro subtipos: AETX I, II, III y K, que varían en su estructura y diana.

Etimología y origen

Los cuatro subtipos de AETX ( toxinas de Anemonia erythraea ) son producidos por la anémona de mar Anemonia erythraea . [ 1 ]

Química

AETX I

AETX I consta de 47 aminoácidos. Su masa molecular determinada es de aproximadamente 5 kDa. Se clasifica como neurotoxina de canal de sodio dependiente de voltaje de tipo I. [ 1 ] Como informaron Norton et al. , [ 2 ] este grupo está formado por neurotoxinas polipeptídicas con un promedio de 46-49 aminoácidos y 27 residuos altamente conservados. AETX I comparte 21 de los 27 residuos conservados con los representantes de las toxinas polipeptídicas de tipo I de la anémona de mar. [ 1 ]

AETX II y III

AETX II y AETX III aún no se han clasificado ya que su estructura no corresponde a ninguna neurotoxina polipeptídica conocida de la anémona de mar. [ 1 ] AETX II está compuesta por 59 residuos de aminoácidos y tiene una masa molecular de 6506 Da. AETX III tiene el mismo número de residuos de aminoácidos y una masa molecular de 6558 Da. [ 1 ] AETX II y III son altamente homólogas con un porcentaje de similitud del 94,9 %.

Tanto AETX II como III muestran similitudes de secuencia con la neurotoxina TxI aislada de Phoneutria nigriventer , una araña brasileña agresiva. Estas similitudes se refieren a la posición de 7 residuos de semicistina (cisteína oxidada) en AETX II y III, lo que concuerda con los residuos de semicistina conservados en todas las neurotoxinas de P. nigriventer . [ 1 ] La secuencia de aminoácidos de AETX I difiere de las secuencias de aminoácidos de AETX II y III. AETX I es rica en los aminoácidos asparagina y ácido aspártico y no tiene lisina, mientras que AETX II y III tienen un alto número de semicistinas. Los tres polipéptidos tienen en común que la glicina es el aminoácido más abundante. [ 1 ]

AETX K

AETX K pertenece a la familia de toxinas de canales de potasio de tipo I. [ 3 ] Sin embargo, a diferencia de los demás miembros de esta familia, que tienen entre 35 y 37 residuos de aminoácidos, AETX K consta de 83 residuos de aminoácidos y tiene una masa molecular de 3999,3 Da. Comparte seis residuos de cisteína conservados con los demás miembros de las toxinas de canales de potasio de tipo I. [ 3 ]

Objetivo y modo de acción

AETX I forma parte de la subfamilia 1 de inhibidores del canal de sodio de la anémona marina y se une al sitio receptor de neurotoxina 3 de los canales de sodio dependientes de voltaje , ralentizando su inactivación. [ 4 ] Se desconoce el modo de acción de AETX II y III, pero muestran similitud estructural con las toxinas de araña y, por lo tanto, pueden actuar de la misma manera, es decir, podrían activar los canales de sodio dependientes de voltaje. [ 1 ] AETX K pertenece al grupo de toxinas del canal de potasio de la anémona marina de tipo 1. Su par lisina-tirosina ( 21 Lys y 22 Tyr) parece ser crucial para su unión a los canales de potasio . [ 3 ]

Toxicidad

La LD50 contra cangrejos se estimó para AETX I (2,2  μg/kg), II (0,53  μg/kg) y III (0,28  μg/kg). Ninguna de estas toxinas muestra un fuerte efecto tóxico en ratones. [ 1 ] La LD50 de AETX K no se conoce hasta el momento, pero su concentración inhibitoria al 50% ( CI50 ) se determinó en 91 nM. [ 3 ]

Referencias

  1. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Shiomi, Kazuo; Qian, Wen-Hong; Lin, Xin-Yu; Shimakura, Kuniyoshi; Nagashima, Yuji; Ishida, Masami (1997). "Nuevas toxinas polipeptídicas con letalidad para cangrejos de la anémona de mar Anemonia erythraea". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1335 ( 1– 2): 191– 8. doi : 10.1016/S0304-4165(96)00137-7 . PMID 9133656 . 
  2. Norton, Raymond S. (1991). "Estructura y relaciones estructura-función de las proteínas de anémonas marinas que interactúan con el canal de sodio". Toxicon . 29 (9): 1051– 84. Bibcode : 1991Txcn...29.1051N . doi : 10.1016/0041-0101(91)90205-6 . PMID 1686683 . 
  3. 1 2 3 4 Hasegawa, Yuichi; Honma, Tomohiro; Nagai, Hiroshi; Ishida, Masami; Nagashima, Yuji; Shiomi, Kazuo (2006). "Aislamiento y clonación de ADNc de una toxina peptídica del canal de potasio de la anémona de mar Anemonia erythraea". Toxicon . 48 (5): 536– 42. Bibcode : 2006Txcn...48..536H . doi : 10.1016/j.toxicon.2006.07.002 . PMID 16905168 . 
  4. Catterall, William A.; Cestèle, Sandrine; Yarov-Yarovoy, Vladimir; Yu, Frank H.; Konoki, Keiichi; Scheuer, Todd (2007). "Canales iónicos dependientes de voltaje y toxinas modificadoras de la compuerta" . Toxicon . 49 (2): 124– 41. Bibcode : 2007Txcn...49..124C . doi : 10.1016/j.toxicon.2006.09.022 . PMID 17239913 . 

Lecturas adicionales

  • Honma, Tomohiro; Shiomi, Kazuo (2006). "Toxinas peptídicas en anémonas marinas: aspectos estructurales y funcionales" . Biotecnología marina . 8 (1): 1– 10. Bibcode : 2006MarBt...8....1H . doi : 10.1007/ s10126-005-5093-2 . PMC 4271777. PMID 16372161 .  

Detalles de la proteína:

  • AETX I
  • AETX II
  • AETX III
  • AETX K