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AGXT2

El gen humano AGXT2 codifica la proteína alanina-glioxilato aminotransferasa 2. [ 5 ] Función La proteína codificada por este gen es una aminotransferasa mitocondrial dependient...

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El gen humano AGXT2 codifica la proteína alanina-glioxilato aminotransferasa 2. [ 5 ]

Función

La proteína codificada por este gen es una aminotransferasa mitocondrial dependiente de piridoxal-fosfato de clase III . Cataliza la conversión de glioxilato a glicina utilizando L-alanina como donador de amino . [ 6 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000113492 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000089678 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ "Entrez Gene: Alanina-glioxilato aminotransferasa 2" . Consultado el 12 de enero de 2014 .
  6. ↑ [proporcionado por RefSeq, diciembre de 2008]. ##Evidence-Data-START## Combinación de exones de transcripción :: AJ292204.1, AB193309.1 [ECO:0000332] Intrones de RNAseq  :: soporte de muestra mixto/parcial ERS025084, ERS025088 [ECO:0000350] ##Evidence-Data-END## ##RefSeq-Attributes-START## Producto(s) génico(s) localizado(s) en mitocondrias. :: informado por MitoCarta ##RefSeq-Attributes-END##

Lecturas adicionales

  • Lee IS, Muragaki Y, Ideguchi T, Hase T, Tsuji M, Ooshima A, et  al. (Abril de 1995). "Clonación molecular y secuenciación de un ADNc que codifica la alanina-glioxilato aminotransferasa 2 de riñón de rata". Revista de Bioquímica . 117 (4): 856–862 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124787 . PMID 7592550 . 
  • Nicholson G, Rantalainen M, Li JV, Maher AD, Malmodin D, Ahmadi KR, et  al. (septiembre de 2011). Barsh GS (ed.). " Un análisis de QTL metabólicos a nivel genómico en europeos implica dos loci moldeados por una selección positiva reciente" . PLOS Genetics . 7 (9) e1002270. doi : 10.1371/journal.pgen.1002270 . PMC 3169529. PMID 21931564 .  
  • Suhre K, Wallaschofski H, Raffler J, Friedrich N, Haring R, Michael K, et  al. (junio de 2011). "Estudio de asociación de todo el genoma de rasgos metabólicos en orina humana". Nature Genetics . 43 (6): 565– 569. doi : 10.1038/ng.837 . PMID 21572414. S2CID 28694666 .  
  • Rodionov RN, Murry DJ, Vaulman SF, Stevens JW, Lentz SR (febrero de 2010). "La alanina-glioxilato aminotransferasa 2 humana reduce la dimetilarginina asimétrica y protege de la inhibición de la producción de óxido nítrico" . The Journal of Biological Chemistry . 285 (8): 5385– 5391. doi : 10.1074/jbc.M109.091280 . PMC 2820767. PMID 20018850 .  
  • Baker PR, Cramer SD, Kennedy M, Assimos DG, Holmes RP (noviembre de 2004). "Metabolismo del glicolato y el glioxilato en células HepG2". American Journal of Physiology. Cell Physiology . 287 (5): C1359– C1365. doi : 10.1152/ajpcell.00238.2004 . PMID 15240345 . 
  • Danpure CJ (agosto de 2005). "Hiperoxaluria primaria: ¿de defectos genéticos a fármacos de diseño?" . Nefrología, diálisis y trasplante . 20 (8): 1525–1529 . doi : 10.1093/ndt/gfh923 . PMID 15956068 . 
  • Caplin B, Wang Z, Slaviero A, Tomlinson J, Dowsett L, Delahaye M, et  al. (diciembre de 2012). "La alanina-glioxilato aminotransferasa-2 metaboliza las metilargininas endógenas, regula el NO y controla la presión arterial" . Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology . 32 (12): 2892– 2900. doi : 10.1161/ATVBAHA.112.254078 . PMID 23023372 . 

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .

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