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ALAS1

La delta-aminolevulinato sintasa 1, también conocida como ALAS1, es una proteína que en humanos está codificada por el gen ALAS1 . [ 5 ] [ 6 ] ALAS1 es una aminolevulinato sinta...

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La delta-aminolevulinato sintasa 1, también conocida como ALAS1, es una proteína que en humanos está codificada por el gen ALAS1 . [ 5 ] [ 6 ] ALAS1 es una aminolevulinato sintasa .

La delta-aminolevulinato sintasa cataliza la condensación de glicina con succinil-CoA para formar ácido delta-aminolevulínico . Esta enzima mitocondrial , codificada en el núcleo , es la primera enzima y la que limita la velocidad de la vía biosintética del hemo en mamíferos. Existen dos isoenzimas específicas de tejido: una enzima constitutiva codificada por el gen ALAS1 y una enzima específica del tejido eritroide codificada por el gen ALAS2 . [ 6 ]

Los ratones que carecen de este gen presentan letalidad embrionaria, lo que indica que ALAS es esencial para la embriogénesis temprana. [ 7 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000023330 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000032786 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Bishop DF, Henderson AS, Astrin KH (junio de 1990). "Sintasa de delta-aminolevulinato humana: asignación del gen de mantenimiento al 3p21 y del gen específico de eritroides al cromosoma X". Genomics . 7 (2): 207–214 . doi : 10.1016/0888-7543(90)90542-3 . PMID 2347585 . 
  6. ^ " Entrez Gene: Delta-aminolevulinato sintasa 1" .
  7. ↑ Okano S, Zhou L, Kusaka T, Shibata K, Shimizu K, Gao X, et al. (enero de 2010). "Función indispensable para la embriogénesis, expresión y regulación de la forma no específica del gen de la 5-aminolevulinato sintasa en el ratón" . Genes to Cells . 15 (1): 77–89 . doi : 10.1111/j.1365-2443.2009.01366.x . PMID 20015225. S2CID 25018156 .   

Lecturas adicionales

  • Goodfellow BJ, Dias JS, Ferreira GC, Henklein P, Wray V, Macedo AL (septiembre de 2001). "La estructura en solución y la unión del hemo de la presecuencia de la 5-aminolevulinato sintasa murina" . FEBS Letters . 505 (2): 325–331 . doi : 10.1016/S0014-5793(01)02818-6 . PMID 11566198. S2CID 34879759 .  
  • Cortesão E, Vidan J, Pereira J, Gonçalves P, Ribeiro ML, Tamagnini G (octubre de 2004). "Inicio de la anemia sideroblástica ligada al cromosoma X en la cuarta década". Hematológica . 89 (10): 1261–1263 . PMID 15477213 . 
  • May BK, Bhasker CR, Bawden MJ, Cox TC (1990). "Regulación molecular de la 5-aminolevulinato sintasa. Enfermedades relacionadas con la biosíntesis del hemo". Biología Molecular y Medicina . 7 (5): 405– 421. PMID 2095458 . 
  • Dwyer BE, Smith MA, Richardson SL, Perry G, Zhu X (agosto de 2009). "Regulación negativa de la aminolevulinato sintasa, la enzima limitante de la velocidad de la biosíntesis del hemo en la enfermedad de Alzheimer" . Neuroscience Letters . 460 (2): 180– 184. doi : 10.1016/j.neulet.2009.05.058 . PMC 2743886. PMID 19477221 .  
  • Furuyama K, Sassa S (2002). "Múltiples mecanismos para la anemia sideroblástica hereditaria". Biología Celular y Molecular . 48 (1). Noisy-le-Grand, Francia: 5–10 . PMID 11929048 . 
  • Guberman AS, Scassa ME, Cánepa ET (2005). "La represión del gen de la 5-aminolevulinato sintasa por el potente promotor tumoral TPA implica múltiples vías de transducción de señales". Archives of Biochemistry and Biophysics . 436 (2): 285– 296. doi : 10.1016/j.abb.2005.02.011 . hdl : 11336/99172 . PMID 15797241 . 
  • Roberts AG, Elder GH (2001). "Empalme alternativo y transcripción específica de tejido de los genes de la 5-aminolevulinato sintasa (ALAS1) ubicua humana y de roedores". Biochimica et Biophysica Acta . 1518 ( 1–2 ): 95–105 . doi : 10.1016/s0167-4781(01)00187-7 . PMID 11267664 . 
  • Szafranski K, Schindler S, Taudien S, Hiller M, Huse K, Jahn N, et  al. (2007). "Violación de las reglas de empalme: los dinucleótidos TG funcionan como sitios de empalme 3' alternativos en intrones dependientes de U2" . Genome Biology . 8 (8) R154. doi : 10.1186/gb-2007-8-8-r154 . ​​PMC 2374985. PMID 17672918 .  
  • Scassa ME, Guberman AS, Ceruti JM, Cánepa ET (2004). "El factor nuclear hepático 3 y el factor nuclear 1 regulan la expresión del gen de la 5-aminolevulinato sintasa y participan en la represión de la insulina" . The Journal of Biological Chemistry . 279 (27): 28082– 28092. doi : 10.1074/jbc.M401792200 . hdl : 20.500.12110/paper_00219258_v279_n27_p28082_Scassa . PMID 15123725 . 
  • Imabayashi H, Mori T, Gojo S, Kiyono T, Sugiyama T, Irie R, et  al. (agosto de 2003). "Rediferenciación de condrocitos desdiferenciados y condrogénesis de células estromales de médula ósea humana mediante la formación de condrosferas con perfil de expresión mediante análisis de ADNc a gran escala". Experimental Cell Research . 288 (1): 35– 50. doi : 10.1016/S0014-4827(03)00130-7 . PMID 12878157 . 
  • Fujii H, Takahashi T, Matsumi M, Kaku R, Shimizu H, Yokoyama M, et  al. (diciembre de 2004). "Aumento de la hemooxigenasa-1 y disminución de la expresión de la delta-aminolevulinato sintasa en el hígado de pacientes con insuficiencia hepática aguda". International Journal of Molecular Medicine . 14 (6): 1001– 1005. doi : 10.3892/ijmm.14.6.1001 . PMID 15547665 . 
  • Zheng J, Shan Y, Lambrecht RW, Donohue SE, Bonkovsky HL (diciembre de 2008). "Regulación diferencial de los niveles de ARNm y proteína ALAS1 humanos por hemo y protoporfirina de cobalto". Molecular and Cellular Biochemistry . 319 ( 1–2 ): 153–161 . doi : 10.1007/s11010-008-9888-0 . PMID 18719978. S2CID 33770538 .  
  • Roberts AG, Redding SJ, Llewellyn DH (2005). "Un exón de empalme alternativo en la región 5'-UTR del ARNm humano ALAS1 inhibe la traducción y lo hace resistente a la degradación mediada por hemo" . FEBS Letters . 579 (5): 1061– 1066. doi : 10.1016/j.febslet.2004.12.080 . PMID 15710391. S2CID 32462861 .  
  • Jung M, Ohl F, Stephan C, Rabien A, Kristiansen G, Radonić A, et  al. (septiembre de 2007). "[Cuantificación de la expresión génica en el carcinoma de próstata. ¿Qué genes de referencia endógenos son adecuados?]". Der Urologe. Ausg. A . 46 (9): 1083– 1084. doi : 10.1007/s00120-007-1436-0 . PMID 17628775 . S2CID 11640176 .  
  • Guberman AS, Scassa ME, Giono LE, Varone CL, Cánepa ET (enero de 2003). "Efecto inhibidor del complejo AP-1 sobre la expresión del gen de la 5-aminolevulinato sintasa mediante el secuestro de la proteína de unión al elemento de respuesta a cAMP (CRE) (CBP) coactivadora" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (4): 2317– 2326. doi : 10.1074/jbc.M205057200 . hdl : 20.500.12110/paper_00219258_v278_n4_p2317_Guberman . PMID 12433930 . 
  • Ferreira GC, Cheltsov AV (2002). "Permutación circular de la 5-aminolevulinato sintasa como herramienta para evaluar el plegamiento, la estructura y la función". Biología Celular y Molecular . 48 (1). Noisy-le-Grand, Francia: 11–16 . PMID 11929042 . 
  • Tsang HT, Connell JW, Brown SE, Thompson A, Reid E, Sanderson CM (septiembre de 2006). "Análisis sistemático de las interacciones de la proteína CHMP humana: proteínas adicionales que contienen el dominio MIT se unen a múltiples componentes del complejo ESCRT III humano". Genomics . 88 (3): 333– 346. doi : 10.1016/j.ygeno.2006.04.003 . PMID 16730941 . 

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .

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