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Articulo de referencia

ATP-grasp

En biología molecular, el pliegue ATP-grasp es un motivo estructural único de las proteínas de unión a ATP, compuesto por dos subdominios α + β que "agarran" una molécula de ATP...

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En biología molecular, el pliegue ATP-grasp es un motivo estructural único de las proteínas de unión a ATP, compuesto por dos subdominios α + β que "agarran" una molécula de ATP entre ellos. Las proteínas ATP-grasp poseen actividad ligasa de carboxilato-amina/tiol dependiente de ATP. [ 2 ] [ 3 ]

Estructura

Las proteínas de la familia ATP-grasp tienen una configuración estructural general organizada en tres dominios denominados dominio N-terminal (o dominio A), dominio central (o dominio B) y dominio C-terminal (o dominio C). [ 3 ]

Función

Las enzimas ATP-grasp catalizan la ligación dependiente de ATP de una molécula que contiene un grupo carboxilato a una molécula que contiene un grupo amino o tiol. Estas reacciones suelen implicar la formación de intermediarios acilfosfato. Dichas enzimas participan en diversas vías metabólicas, como la biosíntesis de purinas , la síntesis de ácidos grasos y la gluconeogénesis . [ 4 ]

Ejemplos de proteínas que contienen este dominio

Evolución y distribución

El pliegue de unión al ATP se conserva evolutivamente en diferentes familias de enzimas y su presencia es ubicua en procariotas y eucariotas . [ 3 ]

Uso en la investigación

Los investigadores han desarrollado varios tipos de inhibidores para estas enzimas , incluyendo inhibidores basados ​​en el mecanismo , inhibidores competitivos de ATP e inhibidores no competitivos . Algunas enzimas ATP-grasp se están estudiando como posibles dianas para antibióticos y fármacos contra la obesidad . [ 3 ]

Referencias

  1. ↑ Wang W, Kappock TJ, Stubbe J, Ealick SE (noviembre de 1998). "Estructura cristalina por rayos X de la glicinamida ribonucleótido sintetasa de Escherichia coli". Biochemistry . 37 (45): 15647– 15662. doi : 10.1021/bi981405n . PMID 9843369 . 
  2. ↑ Eroglu B, Powers-Lee SG (noviembre de 2002). "Análisis mutacional de residuos de ATP-grasp en los dos sitios de ATP de la carbamoil fosfato sintetasa de Saccharomyces cerevisiae". Archives of Biochemistry and Biophysics . 407 (1): 1– 9. doi : 10.1016/s0003-9861(02)00510-6 . PMID 12392708 . 
  3. 1 2 3 4 Fawaz MV, Topper ME, Firestine SM (diciembre de 2011). " Las enzimas ATP-grasp" . Química bioorgánica . 39 ( 5–6 ): 185–191 . doi : 10.1016/j.bioorg.2011.08.004 . PMC 3243065. PMID 21920581 .  
  4. ↑ Galperin MY, Koonin EV (diciembre de 1997). "Una superfamilia diversa de enzimas con actividad ligasa de carboxilato-amina/tiol dependiente de ATP" . Protein Science . 6 (12): 2639– 2643. doi : 10.1002/pro.5560061218 . PMC 2143612. PMID 9416615 .  
  • InterPro: Pliegue de agarre de ATP, subdominio 1 (IPR013815)
  • InterPro: Pliegue de agarre de ATP, subdominio 2 (IPR013816)