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Articulo de referencia

Subunidad C de la ATP sintasa

La subunidad C del complejo Fo/Vo de la ATPasa es la principal subunidad transmembrana de las ATP sintasas de tipo V, tipo A y tipo F. La subunidad C (también llamada subunida...

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La subunidad C del complejo Fo/Vo de la ATPasa es la principal subunidad transmembrana de las ATP sintasas de tipo V, tipo A y tipo F. La   subunidad C (también llamada subunidad 9, o proteolípido en las F-ATPasas, o proteolípido de 16 kDa en las V-ATPasas) se encontró en el complejo Fo o Vo de las F-ATPasas y V-ATPasas, respectivamente. Las subunidades forman un anillo oligomérico c que constituye el rotor Fo/Vo/Ao, donde el número real de subunidades varía considerablemente entre las enzimas específicas. [ 1 ]

Las ATPasas (o ATP sintasas) son complejos enzimáticos/transportadores de iones unidos a la membrana que combinan la síntesis y/o hidrólisis de ATP con el transporte de protones a través de una membrana. Las ATPasas pueden aprovechar la energía de un gradiente de protones, utilizando el flujo de iones a través de la membrana mediante el canal de protones de la ATPasa para impulsar la síntesis de ATP. Algunas ATPasas funcionan a la inversa, utilizando la energía de la hidrólisis del ATP para crear un gradiente de protones. Existen diferentes tipos de ATPasas, que pueden diferir en su función (síntesis y/o hidrólisis de ATP), estructura (las ATPasas F, V y A contienen motores rotatorios) y en el tipo de iones que transportan. [ 2 ] [ 3 ]

Las ATPasas F (o ATPasas F1Fo) y las ATPasas V (o ATPasas V1Vo) están compuestas cada una por dos complejos unidos: el complejo F1 o V1 contiene el núcleo catalítico que sintetiza/hidroliza ATP, y el complejo Fo o Vo que forma el poro transmembrana. Todas las ATPasas F y V contienen motores rotatorios, uno que impulsa la translocación de protones a través de la membrana y otro que impulsa la síntesis/hidrólisis de ATP. [ 4 ] [ 5 ]

En las F-ATPasas, el flujo de protones a través del canal de la ATPasa impulsa la rotación del anillo de la subunidad C, que a su vez está acoplada a la rotación del rotor de la subunidad gamma del complejo F1 debido a la unión permanente entre las subunidades gamma y épsilon de F1 y el anillo de la subunidad C de Fo. La protonación y desprotonación secuencial de Asp61 de la subunidad C está acoplada al movimiento gradual del rotor. [ 6 ]

En las V-ATPasas, hay tres subunidades proteolipídicas (c, c′ y c′′) que forman parte del poro conductor de protones, cada una conteniendo un residuo de ácido glutámico enterrado que es esencial para el transporte de protones. [ 7 ] [ 8 ]

En un estudio reciente, la subunidad c ha sido señalada como un componente crítico del poro de transición de permeabilidad mitocondrial. [ 9 ]

Subfamilias

Proteínas humanas que contienen este dominio

ATP5MC1 ; ATP5MC2 ; ATP5MC3 ; ATP6V0B ; ATP6V0C ;

Véase también

Diarilquinolina

Referencias

  1. ↑ Kühlbrandt W, Davies KM (enero de 2016). "ATPasas rotatorias: un nuevo giro a una máquina antigua". Trends in Biochemical Sciences . 41 (1): 106– 116. doi : 10.1016/j.tibs.2015.10.006 . PMID 26671611 . 
  2. ↑ Muller V, Cross RL (2004). "La evolución de las ATP sintasas y ATPasas de tipo A, F y V: reversiones en la función y cambios en la relación de acoplamiento H+/ATP" . FEBS Lett . 576 (1): 1– 4. Bibcode : 2004FEBSL.576....1C . doi : 10.1016/ j.febslet.2004.08.065 . PMID 15473999. S2CID 25800744 .  
  3. ↑ Zhang X, Niwa H, Rappas M (2004). "Mecanismos de las ATPasas: un enfoque multidisciplinario". Curr Protein Pept Sci . 5 (2): 89– 105. doi : 10.2174/1389203043486874 . PMID 15078220 . 
  4. ↑ Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). "Resolución de subpasos rotacionales distintos mediante análisis cinético de submilisegundos de la F1-ATPasa". Nature . 410 (6831): 898– 904. Bibcode : 2001Natur.410..898Y . doi : 10.1038/35073513 . PMID 11309608 . S2CID 3274681 .  
  5. ↑ Wilkens S, Zheng Y, Zhang Z (2005). "Un modelo estructural de la ATPasa vacuolar a partir de microscopía electrónica de transmisión". Micron . 36 (2): 109– 126. doi : 10.1016/j.micron.2004.10.002 . PMID 15629643 . 
  6. ↑ Fillingame RH, Angevine CM, Dmitriev OY (2003). "Mecánica del acoplamiento de los movimientos de protones a la rotación del anillo c en la ATP sintasa" . FEBS Lett . 555 (1): 29– 34. Bibcode : 2003FEBSL.555...29F . doi : 10.1016/S0014-5793(03)01101-3 . PMID 14630314. S2CID 38896804 .  
  7. ↑ Inoue T, Forgac M (2005). "El entrecruzamiento mediado por cisteína indica que la subunidad C de la V-ATPasa está muy cerca de las subunidades E y G del dominio V1 y de la subunidad a del dominio V0" . J. Biol. Chem . 280 (30): 27896– 27903. doi : 10.1074/jbc.M504890200 . PMID 15951435 . 
  8. ↑ Jones R, Findlay JB, Harrison M, Durose L, Song CF, Barratt E, Trinick J (2003). "Estructura y función de la H+-ATPasa vacuolar: pasando de modelos de baja resolución a estructuras de alta resolución". J. Bioenerg. Biomembr . 35 (4): 337– 345. doi : 10.1023/A:1025728915565 . PMID 14635779. S2CID 43788207 .  
  9. ^ Bonora, M; Bononi, A; De Marchi, E; Giorgi, C; Lebiedzinska, M; Marchi, S; Patergnani, S; Rimessi, A; Suski, JM; Wojtala, A; Wieckowski, señor; Kroemer, G; Galluzzi, L; Pinton, P (15 de febrero de 2013). "Papel de la subunidad c de la FO ATP sintasa en la transición de la permeabilidad mitocondrial" . Ciclo Celular . 12 (4): 674–83.doi : 10.4161 / cc.23599 . PMC 3594268 . PMID 23343770 .  
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