Hispanopedia WikiLa S -adenosil- L -homocisteína ( SAH ) es elprecursor biosintético de la homocisteína . [ 1 ] La SAH se forma por desmetilación de la S -adenosil- L -metionina . [ 2 ] [ 3 ] La adenosilhomocisteinasa convierte la SAH en homocisteína y adenosina .
Función biológica
Las ADN metiltransferasas son inhibidas por SAH. [ 4 ] Dos productos del cofactor S -adenosil- L -homocisteína pueden unirse al sitio activo de la ADN metiltransferasa 3B e impedir que el dúplex de ADN se una al sitio activo , lo que inhibe la metilación del ADN . [ 5 ]
Referencias
- ↑ Finkelstein JD (2000). "Vías y regulación del metabolismo de la homocisteína en mamíferos". Seminars in Thrombosis and Hemostasis . 26 (3): 219– 225. doi : 10.1055/s-2000-8466 . PMID 11011839 .
- ↑ Ribbe MW, Hu Y, Hodgson KO, Hedman B (abril de 2014). " Biosíntesis de metaloclústeres de nitrogenasa" . Chemical Reviews . 114 (8): 4063– 4080. doi : 10.1021/cr400463x . PMC 3999185. PMID 24328215 .
- ↑ James SJ, Melnyk S, Pogribna M, Pogribny IP, Caudill MA (agosto de 2002). "Elevación de S-adenosilhomocisteína e hipometilación del ADN: posible mecanismo epigenético para la patología relacionada con la homocisteína" . The Journal of Nutrition . 132 (8 Suppl): 2361S– 2366S. doi : 10.1093/jn/132.8.2361S . PMID 12163693 .
- ↑ Kumar R, Srivastava R, Singh RK, Surolia A, Rao DN (marzo de 2008). "Activación e inhibición de las ADN metiltransferasas por análogos de S-adenosil-L-homocisteína". Bioorganic & Medicinal Chemistry . 16 (5): 2276– 2285. doi : 10.1016/j.bmc.2007.11.075 . PMID 18083524 .
- ↑ Lin CC, Chen YP, Yang WZ, Shen JC, Yuan HS (abril de 2020). "Perspectivas estructurales sobre la metilación del ADN específica de CpG por la ADN metiltransferasa 3B humana" . Nucleic Acids Research . 48 (7): 3949– 3961. doi : 10.1093 / nar/gkaa111 . PMC 7144912. PMID 32083663 .
Enlaces externos
- Compuesto BioCYC E.Coli K-12: S-adenosil-L-homocisteína
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