Alcohol oxidasa

En enzimología , una alcohol oxidasa ( EC 1.1.3.13 ) es una enzima que cataliza la reacción química

un alcohol primario + O ₂${\displaystyle \rightleftharpoons }$un aldehído _{+ H₂O₂}

Así, los dos sustratos de esta enzima son el alcohol primario y el O₂ _, mientras que sus dos productos son _el aldehído y _el H₂O₂ .

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente a aquellas que actúan sobre el grupo CH-OH del donador con oxígeno como aceptor. Emplea un cofactor , FAD .

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es alcohol:oxígeno oxidorreductasa . Esta enzima también se denomina metanol oxidasa y etanol oxidasa . En ocasiones, se la llama alcohol oxidasa de cadena corta (SCAO) para diferenciarla de la alcohol oxidasa de cadena larga (LCAO), la aril-alcohol oxidasa (AAO) y la alcohol oxidasa secundaria (SAO). ^{[ 1 ]}

Las alcohol oxidasas catalizan la oxidación de alcoholes primarios a sus aldehídos correspondientes. A diferencia de las alcohol deshidrogenasas , no pueden catalizar la reacción inversa. Esto también se refleja en su cofactor: a diferencia de las alcohol deshidrogenasas, que usan NAD ⁺ , las alcohol oxidasas usan FAD. ^{[ 1 ]} La SCAO es capaz de oxidar alcoholes con hasta 8 carbonos , pero sus sustratos primarios son el metanol y el etanol .

Entre ^los inhibidores conocidos de esta enzima se incluyen H₂O₂ _, Cu²⁺ _, fenantrolina , acetamida , cianuro de potasio o ciclopropanona . ^{[ 1 ]}

La SCAO es una enzima intracelular. ^{[ 1 ]} Su fuente común son los hongos y las levaduras, pero también se ha demostrado su presencia en los moluscos. ^{[ 1 ]}

Aparece como una proteína octamérica, excepto la SCAO de A. ochraceus , que se ha demostrado que es un tetrámero. Cada una de las subunidades tiene un peso molecular de 65-80 kDa. Se han encontrado nueve isoformas de SCAO en Ogataea methanolica , lo que se ha demostrado que es el resultado de diferentes combinaciones de dos subunidades distintas en los octámeros, cada una codificada por un gen diferente. ^{[ 1 ]}

A finales de 2007, se habían resuelto 9 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB PDB : 1AHU ​,PDB : 1AHV ​,PDB : 1AHZ ​,PDB : 1VAO ​,PDB : 1W1J ​,PDB : 1W1K ​,PDB : 1W1L ​,PDB : 1W1M​ yPDB : 2VAO ​.

Se han sugerido varios usos potenciales para SCAO:

• Los biosensores con detección amperométrica se pueden utilizar en pruebas de bebidas, monitoreo de fermentación, detección de metanol y etanol, análisis de fluidos corporales y laboratorios toxicológicos y forenses ^{[ 1 ].}
• Síntesis química de varios aldehídos, incluidos los compuestos químicos aromáticos y de sabor, donde podría aparecer como una alternativa más barata y más ecológica a los métodos actuales ^{[ 1 ].}

• Janssen FW, Ruelius HW (1968). "Alcohol oxidasa, una flavoproteína de varias especies de Basidiomicetos. Cristalización por precipitación fraccionada con polietilenglicol". Biochim. Biophys. Acta . 151 (2): 330– 42. doi : 10.1016/0005-2744(68)90100-9 . PMID 5636370 . 
• Nishida A, Ishihara T, Hiroi T (1987). "Estudios sobre enzimas relacionadas con la biodegradación de lignanos". Baiomasu Henkan Keikaku Kenkyu . Hokoku: 38-59 .
• Suye S (1997). " Purificación y propiedades de la alcohol oxidasa de Candida methanosorbosa M-2003". Curr. Microbiol . 34 (6): 374– 7. doi : 10.1007/s002849900198 . PMID 9142745. S2CID 28806329 .