Amicianina

La amicianina es una proteína de cobre de tipo I que desempeña un papel fundamental en la transferencia de electrones. En bacterias como Paracoccus denitrificans , la amicianina forma parte de un complejo redox de tres miembros , junto con la metilamina deshidrogenasa (MADH) y el citocromo c-551i.

En el mecanismo de transferencia de electrones de MADH al hemo , la amicianina actúa como un intermediario aceptor de electrones. En esta reacción, MADH cataliza la desaminación oxidativa de la metilamina a formaldehído y amoníaco . El grupo triptófano-triptofilquinona (TTQ) de MADH dona electrones al centro de cobre de la amicianina, que a su vez los transfiere al hemo del citocromo c. En P. denitrificans , la amicianina es absolutamente necesaria para la transferencia de electrones de MADH a los citocromos de tipo c. Se ha demostrado que la inactivación de la amicianina mediante reemplazo genético in vivo resulta en la pérdida total de la capacidad de crecer en metilamina.

Como proteína de cobre de tipo I, la amicianina contiene un átomo de cobre coordinado por dos residuos de histidina y un residuo de cisteína en una estructura trigonal plana, junto con un ligando de residuo de metionina axial . Se ha observado que las alteraciones en esta coordinación particular del centro de cobre modifican negativamente el potencial redox de la amicianina. En P. denitrificans , la amicianina existe en un complejo de tres partes junto con MADH y citocromo c-551i. Este es el único complejo redox compuesto por tres proteínas débilmente asociadas que se ha observado de forma natural.

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