Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

ANLN

La anilina es una proteína conservada implicada en la dinámica del citoesqueleto durante la celularización y la citocinesis . El gen ANLN en humanos y el gen scraps en Drosophil...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita

La anilina es una proteína conservada implicada en la dinámica del citoesqueleto durante la celularización y la citocinesis . El gen ANLN en humanos y el gen scraps en Drosophila codifican la anilina. [ 5 ] En 1989, la anilina se aisló por primera vez en embriones de Drosophila melanogaster . Se identificó como una proteína de unión a la actina F. [ 6 ] Seis años después, el gen de la anilina se clonó a partir de ADNc procedente de un ovario de Drosophila. La tinción con el anticuerpo anti-anilina (antígeno 8) mostró que la anilina se localiza en el núcleo durante la interfase y en el anillo contráctil durante la citocinesis. [ 7 ] Estas observaciones concuerdan con investigaciones posteriores que encontraron anilina en altas concentraciones cerca del surco de segmentación, coincidiendo con RhoA, un regulador clave de la formación del anillo contráctil. [ 8 ]

El nombre de la proteína anilina proviene de la palabra española « anillo» . Anillo significa anillo y muestra que el nombre anilina hace referencia al enriquecimiento observado de anilinas en el anillo contráctil durante la citocinesis. Las anilinas también se enriquecen en otros anillos de actomiosina, especialmente en aquellos del borde anterior del embrión de Drosophila durante la celularización. Estos anillos de actomiosina se invaginan para separar todos los núcleos entre sí en el blastodermo sincitial. [ 5 ]

Estructura

La anilina posee una estructura multidominio única. En el extremo N-terminal , presenta un dominio de unión a actina y miosina. En el extremo C-terminal , se encuentra un dominio PH . Este dominio PH está conservado y es esencial para la funcionalidad de la anilina. [ 8 ] El ADNc de la anilina humana, ubicado en el cromosoma 7, codifica una proteína de 1125 aminoácidos con una masa molecular predicha de 124 kD y un pI de 8,1. El gen de la anilina del ratón se localiza en el cromosoma 9. [ 9 ]

También existen numerosos homólogos de proteínas similares a la anilina fuera de los metazoos. En Schizosaccharomyces pombe (levadura de fisión), se encuentran Mid1p y Mid2p. Estas dos proteínas similares a la anilina no presentan solapamiento en sus funciones. Mid1p se ha caracterizado como un regulador clave en la citocinesis, responsable de la organización del ensamblaje y posicionamiento del anillo contráctil . [ 10 ] Mid2p actúa posteriormente en la citocinesis para organizar las septinas durante la septación, o la invaginación de las membranas internas, externas y la pared celular que ocurre para separar completamente las células hijas. [ 11 ] Saccharomyces cerevisiae (levadura de gemación) también posee dos proteínas similares a la anilina, Boi1p y Boi2p. Boi1p y Boi2p se localizan en el núcleo y el anillo contráctil en el cuello de la yema, respectivamente. Son esenciales para el crecimiento celular y la formación de la yema. [ 12 ]

Los dominios encontrados en la anilina en diferentes especies

Función

Las anilinas son esenciales para la correcta citocinesis, y sus dominios de unión a actina F, miosina y septina implican a la anilina en la organización del citoesqueleto de actomiosina. En consonancia con esta creencia, las células mutantes de anilina presentan anillos contráctiles alterados. Además, se postula que la anilina acopla el citoesqueleto de actomiosina a los microtúbulos mediante la unión a MgcRacGAP/CYK-4/RacGAP50C. [ 13 ]

También se ha demostrado que las anilinas organizan el citoesqueleto de actomiosina en estructuras sincitiales observadas en embriones de Drosophila o gónadas de C. elegans. ANI-1 y ANI-2 (proteínas homólogas a la anilina) son esenciales para la viabilidad embrionaria en ambos organismos. ANI-1 es necesaria para la ondulación cortical, la pseudosección y todos los eventos contráctiles que ocurren en los embriones antes de la mitosis. ANI-1 también es crucial para la segregación de los cuerpos polares durante la meiosis. ANI-2 funciona en el mantenimiento de la estructura del núcleo central del citoplasma, el raquis , durante la ovogénesis. ANI-2 asegura que los ovocitos no se desconecten prematuramente del raquis, lo que da lugar a la generación de embriones de tamaños variables. [ 14 ]

Los experimentos in vitro sugieren que la anilina impulsa la contractilidad de la actina independiente de la miosina. [ 15 ]

Socios vinculantes

Actina

La anilina se une específicamente a la actina F, en lugar de a la actina G. La unión de la actina F por la anilina solo ocurre durante la división celular . La anilina también agrupa los filamentos de actina e impulsa su deslizamiento relativo. [ 15 ] Este comportamiento contráctil es independiente de la miosina y el ATP y puede acoplarse con el desensamblaje de los filamentos de actina. Los aminoácidos 258-340 son suficientes y necesarios para la unión a la actina F en Drosophila, pero los aminoácidos 246-371 son necesarios para agrupar los filamentos de actina. [ 7 ] La capacidad de la anilina para unirse a la actina y agruparla se conserva en muchas especies. Se hipotetiza que, al regular el agrupamiento de la actina, la anilina aumenta la eficiencia de la contractilidad de la actomiosina durante la división celular. Tanto la anilina como la actina F se encuentran en estructuras contráctiles. Se reclutan independientemente al anillo contráctil, pero la actina F aumenta la eficiencia de la localización de la anilina. [ 5 ] La anilina también puede estar involucrada en la promoción de la polimerización de la actina F al estabilizar la formina mDia2 en una forma activa. [ 16 ]

miosina

Anillin interactúa directamente con la miosina II no muscular e indirectamente con la miosina a través de la actina F. Los residuos 142-254 (cerca del extremo N-terminal) son esenciales para la unión de anillin a la miosina en Xenopus . La interacción de anillin y miosina también depende de la fosforilación de la cadena ligera de miosina. [ 17 ] La interacción de miosina y anillin no parece servir para el reclutamiento, sino más bien para la organización de la miosina. En Drosophila , anillin es necesaria para organizar la miosina en anillos en el frente de celularización. [ 18 ] La depleción de anillin en Drosophila y humanos conduce a cambios en la estabilidad espacial y temporal de la miosina durante la citocinesis. [ 19 ] En C. elegans, ANI-1 organiza la miosina en focos durante la citocinesis y el establecimiento de la polaridad, mientras que ANI-2 es un requisito para el mantenimiento del revestimiento contráctil rico en miosina de las gónadas ovogénicas. [ 14 ]

Septinos

La localización de las septinas durante la citocinesis y la celularización depende de su asociación con la anilina. [ 20 ] La interacción directa entre la anilina y las septinas se demostró por primera vez mediante la interacción observada entre la anilina de Xenopus y un heterooligómero reconstituido mínimo de las septinas humanas 2, 6 y 7. [ 21 ] La capacidad de la anilina para unirse a las septinas depende del dominio C-terminal, que contiene un dominio PH terminal y una secuencia corriente arriba conocida como dominio de "homología de anilina" (AH). [ 9 ]

Rho

El dominio AH de la anilina humana es esencial para su interacción con RhoA . La depleción de RhoA detiene el ensamblaje y la invaginación del anillo contráctil, mientras que la depleción de anilina produce un fenotipo menos severo cuando el anillo contráctil se forma e invagina parcialmente. La depleción de anilina en los espermatocitos de Drosophila reduce considerablemente la localización de Rho y la actina F en las regiones ecuatoriales. [ 19 ]

Ect2

La anilina interactúa con Ect2 , lo que respalda aún más la idea de que la anilina estabiliza la localización de RhoA, ya que Ect2 es un activador de RhoA. La interacción entre la anilina y Ect2 ocurre independientemente de RhoA. Esta interacción es esencial para la actividad GEF de Ect2 y requiere el dominio AH de la anilina y el dominio PH de Ect2. [ 22 ]

Cyk-4

La anilina de Drosophila interactúa con Cyk-4, una proteína del huso central, lo que indica que la anilina podría tener un papel en la determinación del plano de división durante la citocinesis. [ 23 ] En células larvarias con deficiencia de anilina, el huso central no se extiende hasta la corteza. [ 24 ] Las células humanas con deficiencia de anilina muestran husos centrales mal posicionados y distorsionados. [ 25 ]

Microtúbulos

La anilina se aisló por primera vez de Drosophila aprovechando sus interacciones con la actina F y los microtúbulos. [ 26 ] Además, las estructuras ricas en anilina que se forman después del tratamiento de las células de Drosophila con latrunculina A se localizan en los extremos positivos de los microtúbulos. [ 27 ] La interacción entre la anilina y los microtúbulos sugiere que la anilina podría funcionar como un factor de señalización para transmitir la posición del huso mitótico a la corteza y asegurar así la formación adecuada del anillo contráctil durante la citocinesis. [ 5 ]

Regulación

Las anilinas en los metazoos están altamente fosforiladas; sin embargo, las quinasas responsables de esta fosforilación se desconocen actualmente. En humanos y Drosophila , las anilinas se reclutan en la corteza ecuatorial de forma dependiente de RhoA. Este reclutamiento es independiente de otras dianas de Rho del citoesqueleto, como la miosina, la actina F y la Rho-quinasa. Se ha observado que la proteólisis de la anilina se desencadena tras la salida de la mitosis por el Complejo Promotor de la Anafase (APC).

La mayoría de las anilinas pueden ser secuestradas en el núcleo durante la interfase , pero existen excepciones: las anilinas de Drosophila en el embrión temprano, ANI-1 de C. elegans en embriones tempranos, ANI-2 de C. elegans en las gónadas ovogénicas y Mid2p en la levadura de fisión. Estas anilinas que no son secuestradas durante la interfase sugieren que también podrían regular la dinámica del citoesqueleto fuera del anillo contráctil durante la citocinesis. [ 6 ]

Función en las enfermedades

La anilina es fundamental para la división celular y, por lo tanto, para el desarrollo y la homeostasis en los metazoos. En los últimos años, se ha demostrado que los niveles de expresión de anilina se correlacionan con el potencial metastásico de los tumores humanos. En el cáncer colorrectal, los niveles de expresión de anilina son más altos en los tumores, y cuando se sobreexpresó anilina en células HT29, una línea celular clásica de cáncer colorrectal , las células mostraron una cinética de replicación más rápida debido al alargamiento de la fase G2/M. El aumento de la expresión de anilina también condujo a una mayor invasividad y migración de numerosas líneas celulares de cáncer colorrectal. La hipótesis derivada de estas observaciones es que la anilina promueve la EMT y la migración celular a través de la remodelación del citoesqueleto, lo que conduce a una mayor proliferación, invasión y movilidad de las células tumorales. [ 28 ] [ 29 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000011426 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000036777 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. 1 2 3 4 Piekny AJ, Maddox AS (diciembre de 2010). "Los múltiples roles de la anilina durante la citocinesis" (PDF) . Seminars in Cell & Developmental Biology . 21 (9): 881– 91. doi : 10.1016/j.semcdb.2010.08.002 . PMID 20732437 . 
  6. 1 2 Zhang L, Maddox AS (febrero de 2010). "Anillin" . Current Biology . 20 (4): R135-6. Bibcode : 2010CBio...20.R135Z . doi : 10.1016/j.cub.2009.12.017 . PMID 20178751 . 
  7. 1 2 Field CM, Alberts BM (octubre de 1995). "Anilina, una proteína de anillo contráctil que circula desde el núcleo hasta la corteza celular" . The Journal of Cell Biology . 131 (1): 165– 78. doi : 10.1083/jcb.131.1.165 . PMC 2120607. PMID 7559773 .  
  8. 1 2 Piekny AJ, Glotzer M (enero de 2008). "La anilina es una proteína andamiaje que une RhoA, actina y miosina durante la citocinesis" . Current Biology . 18 (1): 30– 6. Bibcode : 2008CBio...18...30P . doi : 10.1016/j.cub.2007.11.068 . PMID 18158243. S2CID 6310134 .  
  9. 1 2 Oegema K, Savoian MS, Mitchison TJ, Field CM (agosto de 2000). "Análisis funcional de un homólogo humano de la proteína de unión a actina de Drosophila anilina sugiere un papel en la citocinesis" . The Journal of Cell Biology . 150 (3): 539– 52. doi : 10.1083/jcb.150.3.539 . PMC 2175195. PMID 10931866 .  
  10. ↑ Saha S, Pollard TD (octubre de 2012). "Caracterización de dominios estructurales y funcionales de la proteína relacionada con la anilina Mid1p que contribuyen a la citocinesis en la levadura de fisión" . Biología molecular de la célula . 23 (20): 3993–4007 . doi : 10.1091/mbc.E12-07-0536 . PMC 3469515. PMID 22918954 .  
  11. ↑ Tasto JJ, Morrell JL, Gould KL (marzo de 2003). "Un homólogo de anilina, Mid2p, actúa durante la citocinesis de la levadura de fisión para organizar el anillo de septina y promover la separación celular" . The Journal of Cell Biology . 160 (7): 1093–103 . doi : 10.1083/jcb.200211126 . PMC 2172762. PMID 12668659 .  
  12. ↑ Toya M, Iino Y, Yamamoto M (agosto de 1999). "La proteína Pob1p de la levadura de fisión, homóloga a las proteínas Boi de la levadura de gemación y que presenta una localización subcelular cercana a los parches de actina, es esencial para la elongación y separación celular" . Biología Molecular de la Célula . 10 (8): 2745–57 . doi : 10.1091/mbc.10.8.2745 . PMC 25510. PMID 10436025 .  
  13. ↑ D'Avino PP, Takeda T, Capalbo L, Zhang W, Lilley KS, Laue ED, et al. (abril de 2008). "La interacción entre Anillin y RacGAP50C conecta el anillo contráctil de actomiosina con los microtúbulos del huso en el sitio de división celular" . Journal of Cell Science . 121 (Pt 8): 1151–8 . doi : 10.1242/jcs.026716 . PMID 18349071 .  
  14. 1 2 Maddox AS, Habermann B, Desai A, Oegema K (junio de 2005). "Funciones distintas de dos anilinas de C. elegans en la gónada y el embrión temprano" . Development . 132 (12): 2837–48 . doi : 10.1242/dev.01828 . PMID 15930113 . 
  15. 1 2 Kučera O, Siahaan V, Janda D, Dijkstra SH, Pilátová E, Zatecka E, et al. (2021). "La anilina impulsa la constricción de los anillos de actina independiente de la miosina" . Comunicaciones de la naturaleza . 12 (1): 4595. Código Bib : 2021NatCo..12.4595K . doi : 10.1038/s41467-021-24474-1 . PMC 8319318 . PMID 34321459 .   
  16. ^ Watanabe S, Okawa K, Miki T, Sakamoto S, Morinaga T, Segawa K, et al. (Septiembre de 2010). "Control dependiente de Rho y anilina de la localización y función de mDia2 en la citocinesis" . Biología Molecular de la Célula . 21 (18): 3193– 204. doi : 10.1091/mbc.E10-04-0324 . PMC 2938385 . PMID 20660154 .   
  17. ↑ Straight AF, Field CM, Mitchison TJ (enero de 2005). "La anilina se une a la miosina II no muscular y regula el anillo contráctil" . Biología molecular de la célula . 16 (1): 193–201 . doi : 10.1091/mbc.E04-08-0758 . PMC 539163. PMID 15496454 .  
  18. ↑ Field CM, Coughlin M, Doberstein S, Marty T, Sullivan W (junio de 2005). "Caracterización de mutantes de anilina revela funciones esenciales en la localización de septinas y la integridad de la membrana plasmática" . Development . 132 (12): 2849–60 . doi : 10.1242/dev.01843 . PMID 15930114 . 
  19. 1 2 Goldbach P, Wong R, Beise N, Sarpal R, Trimble WS, Brill JA (mayo de 2010). "La estabilización del anillo de actomiosina permite la citocinesis de los espermatocitos en Drosophila" . Biología molecular de la célula . 21 (9): 1482– 93. doi : 10.1091/mbc.E09-08-0714 . PMC 2861608. PMID 20237160 .  
  20. ↑ Versele M, Thorner J (agosto de 2005). "Se requiere cierto ensamblaje: las septinas de levadura proporcionan el manual de instrucciones" . Trends in Cell Biology . 15 (8): 414–24 . doi : 10.1016/j.tcb.2005.06.007 . PMC 1761124. PMID 16009555 .  
  21. ↑ Kinoshita M, Field CM, Coughlin ML, Straight AF, Mitchison TJ (diciembre de 2002). "Ensamblaje de septinas de mamíferos mediante autoensamblaje y ensamblaje con plantilla de actina" . Developmental Cell . 3 (6): 791– 802. doi : 10.1016/S1534-5807(02)00366-0 . PMID 12479805 . 
  22. ↑ Solski PA, Wilder RS, Rossman KL, Sondek J, Cox AD, Campbell SL, et al. (junio de 2004). "Requisito de secuencias C-terminales en la regulación de la especificidad del intercambio de nucleótidos de guanina de Ect2 y la transformación" . The Journal of Biological Chemistry . 279 (24): 25226–33 . doi : 10.1074/jbc.M313792200 . PMID 15073184 .  
  23. ↑ Glotzer M (enero de 2009). " Los 3M del ensamblaje del huso central: microtúbulos, motores y MAPs" . Nature Reviews. Biología Celular Molecular . 10 (1): 9– 20. doi : 10.1038/nrm2609 . PMC 2789570. PMID 19197328 .  
  24. ↑ Gregory SL, Ebrahimi S, Milverton J, Jones WM, Bejsovec A, Saint R (enero de 2008). "La división celular requiere un vínculo directo entre RacGAP unido a microtúbulos y Anillin en el anillo contráctil" . Current Biology . 18 (1): 25– 9. Bibcode : 2008CBio...18...25G . doi : 10.1016/j.cub.2007.11.050 . PMID 18158242. S2CID 17517089 .  
  25. ↑ Zhao WM, Fang G (septiembre de 2005). "La anilina es un sustrato del complejo promotor de la anafase/ciclosoma (APC/C) que controla la contractilidad espacial de la miosina durante la citocinesis tardía" . The Journal of Biological Chemistry . 280 (39): 33516–24 . doi : 10.1074/jbc.M504657200 . PMID 16040610 . 
  26. ↑ Sisson JC, Field C, Ventura R, Royou A, Sullivan W (noviembre de 2000). "Lava lamp, una nueva proteína periférica del aparato de Golgi, es necesaria para la celularización de Drosophila melanogaster" . The Journal of Cell Biology . 151 (4): 905–18 . doi : 10.1083/jcb.151.4.905 . PMC 2169433. PMID 11076973 .  
  27. ↑ Hickson GR, O'Farrell PH (enero de 2008). "Control dependiente de Rho del comportamiento de la anilina durante la citocinesis" . The Journal of Cell Biology . 180 (2): 285– 94. doi : 10.1083/jcb.200709005 . PMC 2213597. PMID 18209105 .  
  28. ↑ Chuang HY, Ou YH (2014). La sobreexpresión de anilina en el cáncer colorrectal promueve la proliferación, la movilidad y la invasión celular . Actas de la 105.ª Reunión Anual de la Asociación Estadounidense para la Investigación del Cáncer. San Diego, CA.
  29. ↑ Wang G, Shen W, Cui L, Chen W, Hu X, Fu J (2016). "La sobreexpresión de Anillin (ANLN) se correlaciona con la progresión del cáncer colorrectal y un mal pronóstico". Cancer Biomarkers . 16 (3): 459– 65. doi : 10.3233/CBM-160585 . PMID 27062703 . 

Lecturas adicionales

  • Straight AF, Cheung A, Limouze J, Chen I, Westwood NJ, Sellers JR, et  al. (marzo de 2003). "Análisis del control temporal y espacial de la citocinesis con un inhibidor de la miosina II". Science . 299 ( 5613): 1743– 7. Bibcode : 2003Sci...299.1743S . doi : 10.1126/science.1081412 . PMID 12637748. S2CID 38625401 .  
  • Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, et  al. (agosto de 2004). "Caracterización a gran escala de las fosfoproteínas nucleares de células HeLa" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (33): 12130– 5. Bibcode : 2004PNAS..10112130B . doi : 10.1073 / pnas.0404720101 . PMC 514446. PMID 15302935 .  
  • Mollinari C, Kleman JP, Saoudi Y, Jablonski SA, Perard J, Yen TJ, et  al. (marzo de 2005). "La ablación de PRC1 mediante ARN de interferencia pequeño demuestra que la abscisión citocinética requiere un haz de huso central en células de mamíferos, mientras que la finalización del surco no lo requiere" . Biología molecular de la célula . 16 (3): 1043– 55. doi : 10.1091/mbc.E04-04-0346 . PMC 551472. PMID 15616196 .  
  • Andersen JS, Lam YW, Leung AK, Ong SE, Lyon CE, Lamond AI, et  al. (enero de 2005). "Dinámica del proteoma nucleolar". Nature . 433 ( 7021): 77– 83. Bibcode : 2005Natur.433...77A . doi : 10.1038/nature03207 . PMID 15635413. S2CID 4344740 .  
  • Monzo P, Gauthier NC, Keslair F, Loubat A, Field CM, Le Marchand-Brustel Y, et  al. (junio de 2005). "Pistas sobre la participación de la proteína asociada a CD2 en la citocinesis" . Biología Molecular de la Célula . 16 (6): 2891– 902. doi : 10.1091/mbc.E04-09-0773 . PMC 1142433. PMID 15800069 .  
  • Zhao WM, Fang G (septiembre de 2005). "MgcRacGAP controla el ensamblaje del anillo contráctil y el inicio de la citocinesis" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 102 (37): 13158– 63. Bibcode : 2005PNAS..10213158Z . doi : 10.1073/pnas.0504145102 . PMC 1201590. PMID 16129829 .  
  • Hall PA, Todd CB, Hyland PL, McDade SS, Grabsch H, Dattani M, et  al. (octubre de 2005). "La proteína de unión a septina anilina se sobreexpresa en diversos tumores humanos" . Clinical Cancer Research . 11 (19 Pt 1): 6780–6 . doi : 10.1158/1078-0432.CCR-05-0997 . PMID 16203764 . 
  • Suzuki C, Daigo Y, Ishikawa N, Kato T, Hayama S, Ito T, et  al. (diciembre de 2005). "ANLN desempeña un papel crítico en la carcinogénesis pulmonar humana a través de la activación de RHOA y mediante la participación en la vía de la fosfoinositida 3-quinasa/AKT" . Cancer Research . 65 (24): 11314–25 . doi : 10.1158/0008-5472.CAN-05-1507 . PMID 16357138 . 
  • Beausoleil SA, Villén J, Gerber SA, Rush J, Gygi SP (octubre de 2006). "Un enfoque basado en probabilidades para el análisis de fosforilación de proteínas de alto rendimiento y la localización de sitios". Nature Biotechnology . 24 (10): 1285– 92. doi : 10.1038/nbt1240 . PMID 16964243. S2CID 14294292 .  
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, et  al. (noviembre de 2006). " Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización" . Cell . 127 (3): 635–48 . doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573 .  
Lecturas relacionadas
6 articulos
CitocinesisCitocinesisLa citocinesis ( / ˌ s aɪ t oʊ k ɪ ˈ n iː s ɪ s / ) es la etapa final de la división celular en el ciclo celular , después de la mitosis . Durante ...Fotografía de Gregor MendelGeneEn biología , la palabra gen tiene dos significados. El gen mendeliano es una unidad básica de la herencia . El gen molecular es una secuencia de n...Drosophila melanogasterDrosophila melanogasterDrosophila melanogaster es una especie de mosca (un insecto del orden Diptera) de la familia Drosophilidae . La especie se conoce a menudo como mos...AnticuerpoAnticuerpoUn anticuerpo ( Ab ) o inmunoglobulina ( Ig ) es una proteína grande, con forma de Y, perteneciente a la superfamilia de las inmunoglobulinas , que...N-terminalN-terminalEl extremo N (también conocido como amino-terminal , NH2 - terminal , extremo N-terminal o amina-terminal ) es el comienzo de una proteína o polipé...C-terminalC-terminalEl extremo C (también conocido como extremo carboxilo , extremo carboxilo , cola carboxi , extremo C-terminal o extremo COOH ) es el extremo de una...