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Anexina A5

La anexina A5 (o anexina V ) es una proteína celular del grupo de las anexinas . En citometría de flujo , la anexina V se utiliza comúnmente para detectar células apoptóticas gr...

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La anexina A5 (o anexina V ) es una proteína celular del grupo de las anexinas . En citometría de flujo , la anexina V se utiliza comúnmente para detectar células apoptóticas gracias a su capacidad de unirse a la fosfatidilserina , un marcador de apoptosis cuando se encuentra en la capa externa de la membrana plasmática. Se desconoce la función de esta proteína; sin embargo, se ha propuesto que la anexina A5 participa en la inhibición de la coagulación sanguínea al competir con la protrombina por los sitios de unión de la fosfatidilserina , y también que inhibe la actividad de la fosfolipasa A1 . Estas propiedades se han observado mediante experimentos in vitro .

Patología

En pacientes con una enfermedad denominada síndrome antifosfolípido (SAF), una enfermedad trombofílica asociada a autoanticuerpos contra compuestos fosfolipídicos, se encuentran anticuerpos dirigidos contra la anexina A5.

La anexina A5 forma una capa protectora alrededor de las moléculas de fosfolípidos con carga negativa. Esta capa bloquea la entrada de fosfolípidos en las reacciones de coagulación . En el síndrome de anticuerpos antifosfolípidos, la formación de esta capa protectora se ve interrumpida por los anticuerpos. Sin esta capa protectora, aumenta la cantidad de moléculas de fosfolípidos en las membranas celulares, lo que acelera las reacciones de coagulación y provoca la coagulación sanguínea característica de este síndrome. Se observó una sobreexpresión de anexina A5 en el carcinoma papilar de tiroides . [ 5 ]

Uso en laboratorio

La anexina A5 se utiliza como sonda no cuantitativa para detectar células que han expresado fosfatidilserina (PS) en la superficie celular, un evento que se encuentra en la apoptosis y otras formas de muerte celular. [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Las plaquetas también exponen PS y PE en su superficie cuando se activan, lo que sirve como sitio de unión para varios factores de coagulación.

El ensayo de afinidad de anexina A5 generalmente utiliza un conjugado de anexina V y un marcador fluorescente o enzimático, biotina u otros marcadores, o un radioelemento, en un tampón adecuado (la unión de anexina V a aminofosfolípidos depende de Ca 2+ ). El ensayo combina la tinción de eventos de membrana de PS y PE con anexina V con la tinción de ADN en el núcleo celular con yoduro de propidio (PI) o 7-aminoactinomicina D (AAD-7), distinguiendo células viables de células apoptóticas y células necróticas . [ 9 ] La detección se realiza mediante citometría de flujo o un microscopio de fluorescencia .

Interacciones

Se ha demostrado que la anexina A5 interactúa con el receptor del dominio de inserción de quinasa [ 10 ] y la integrina beta 5 . [ 11 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000164111 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000027712 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Sofiadis A, Becker S, Hellman U, Hultin-Rosenberg L, Dinets A, Hulchiy M, Zedenius J, Wallin G, Foukakis T, Höög A, Auer G, Lehtiö J, Larsson C (abril de 2012). "Perfil proteómico de tumores tiroideos foliculares y papilares" . European Journal of Endocrinology . 166 (4): 657–67 . doi : 10.1530/EJE-11-0856 . PMC 3315832. PMID 22275472 .  
  6. ↑ Meers P y Mealy T (1994). "Determinantes de fosfolípidos para los sitios de unión de la anexina V y el papel del triptófano". Biochemistry . 33 (19): 5829–37 . doi : 10.1021/bi00185a022 . PMID 8180211 . 
  7. ↑ Koopman G, Reutelingsperger CP, Kuijten GA, Keehnen RM, Pals ST, van Oers MH (septiembre de 1994). "Anexina V para la detección por citometría de flujo de la expresión de fosfatidilserina en células B en proceso de apoptosis". Blood . 84 (5): 1415–20 . doi : 10.1182/blood.V84.5.1415.1415 . PMID 8068938 . 
  8. ↑ Vermes I, Haanen C, Steffens-Nakken H, Reutelingsperger C (julio de 1995). "Un nuevo ensayo para la apoptosis. Detección por citometría de flujo de la expresión de fosfatidilserina en células apoptóticas tempranas utilizando anexina V marcada con fluoresceína" . Journal of Immunological Methods . 184 (1): 39– 51. doi : 10.1016/0022-1759(95)00072-I . PMID 7622868 . 
  9. ↑ Protocolo de tinción fluorescente con anexina-FP488 en Interchim
  10. ↑ Wen Y, Edelman JL, Kang T, Sachs G (mayo de 1999). "La lipocortina V puede funcionar como una proteína de señalización para el receptor 2 del factor de crecimiento endotelial vascular/Flk-1" . Biochemical and Biophysical Research Communications . 258 (3): 713–21 . doi : 10.1006/bbrc.1999.0678 . PMID 10329451 . 
  11. ↑ Cardó-Vila M, Arap W, Pasqualini R (mayo de 2003). "Muerte celular programada dependiente de la integrina alfa v beta 5 desencadenada por un péptido que imita la anexina V" . Molecular Cell . 11 (5): 1151– 62. doi : 10.1016/S1097-2765(03)00138-2 . PMID 12769841 . 

Lecturas adicionales

  • Cederholm A, Frostegård J (junio de 2007). "La anexina A5 como un nuevo actor en la prevención de la aterotrombosis en el LES y en la población general". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1108 (1): 96– 103. Bibcode : 2007NYASA1108...96C . doi : 10.1196/annals.1422.011 . PMID 17893975. S2CID 29296971 .  
  • Schlaepfer DD, Jones J, Haigler HT (febrero de 1992). "Inhibición de la proteína quinasa C por la anexina V". Biochemistry . 31 (6): 1886– 91. doi : 10.1021/bi00121a043 . PMID 1310621 . 
  • Huber R, Berendes R, Burger A, Schneider M, Karshikov A, Luecke H, Römisch J, Paques E (febrero de 1992). "Estructura cristalina y molecular de la anexina V humana tras su refinamiento. Implicaciones para la estructura, la unión a la membrana y la formación de canales iónicos de la familia de proteínas anexinas". Journal of Molecular Biology . 223 (3): 683– 704. doi : 10.1016/0022-2836(92)90984-R . PMID 1311770 . 
  • Kirsch T, Pfäffle M (septiembre de 1992). "Unión selectiva de la anchorrina CII (anexina V) al colágeno tipo II y X y a la condrocalcina (propéptido C del colágeno tipo II). Implicaciones para la función de anclaje entre vesículas de la matriz y proteínas de la matriz" . FEBS Letters . 310 (2): 143–7 . doi : 10.1016/0014-5793(92)81316-E . PMID 1397263. S2CID 9498732 .  
  • Dawson SJ, White LA (mayo de 1992). "Tratamiento de la endocarditis por Haemophilus aphrophilus con ciprofloxacino". The Journal of Infection . 24 (3): 317– 20. doi : 10.1016/S0163-4453(05)80037-4 . PMID 1602151 . 
  • Tait JF, Frankenberry DA, Shiang R, Murray JC, Adler DA, Disteche CM (1992). "Localización cromosómica del gen humano de la anexina V (proteína anticoagulante placentaria I) en 4q26----q28". Cytogenetics and Cell Genetics . 57 (4): 187– 92. doi : 10.1159/000133143 . PMID 1683830 . 
  • Huber R, Römisch J, Paques EP (dic. 1990). "La estructura cristalina y molecular de la anexina V humana, una proteína anticoagulante que se une al calcio y a las membranas" . The EMBO Journal . 9 (12): 3867–74 . doi : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb07605.x . PMC 552154. PMID 2147412 .  
  • Huber R, Schneider M, Mayr I, Römisch J, Paques EP (noviembre de 1990). "Los sitios de unión de calcio en la anexina V humana mediante análisis de estructura cristalina a una resolución de 2,0 Å. Implicaciones para la unión a la membrana y la actividad del canal de calcio" . FEBS Letters . 275 ( 1–2 ): 15–21 . doi : 10.1016/0014-5793(90)81428-Q . PMID 2148156. S2CID 8975064 .  
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  • Rothhut B, Coméra C, Cortial S, Haumont PY, Diep Le KH, Cavadore JC, Conard J, Russo-Marie F, Lederer F (noviembre de 1989). "Una lipocortina de 32 kDa de células mononucleares humanas parece ser idéntica al inhibidor placentario de la coagulación sanguínea" . The Biochemical Journal . 263 (3): 929–35 . doi : 10.1042/bj2630929 . PMC 1133519. PMID 2532007 .  
  • Schlaepfer DD, Mehlman T, Burgess WH, Haigler HT (septiembre de 1987). "Caracterización estructural y funcional de la endonexina II, una proteína de unión a calcio y fosfolípidos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 84 (17): 6078–82 . Bibcode : 1987PNAS...84.6078S . doi : 10.1073/pnas.84.17.6078 . PMC 299011. PMID 2957692 .  
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  • Funakoshi T, Hendrickson LE, McMullen BA, Fujikawa K (dic. 1987). "Estructura primaria de la proteína anticoagulante placentaria humana". Biochemistry . 26 (25): 8087– 92. doi : 10.1021/bi00399a011 . PMID 2964863 . 
  • Kaplan R, Jaye M, Burgess WH, Schlaepfer DD, Haigler HT (junio de 1988). "Clonación y expresión de ADNc para la endonexina II humana, una proteína de unión a Ca2+ y fosfolípidos" . The Journal of Biological Chemistry . 263 (17): 8037–43 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)68438-8 . PMID 2967291 . 
  • Grundmann U, Abel KJ, Bohn H, Löbermann H, Lottspeich F, Küpper H (junio de 1988). "Caracterización del ADNc que codifica la proteína anticoagulante placentaria humana (PP4): homología con la familia de las lipocortinas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 85 (11): 3708–12 . Bibcode : 1988PNAS...85.3708G . doi : 10.1073/pnas.85.11.3708 . PMC 280287. PMID 2967495 .  
  • Pepinsky RB, Tizard R, Mattaliano RJ, Sinclair LK, Miller GT, Browning JL, Chow EP, Burne C, Huang KS, Pratt D (agosto de 1988). "Cinco proteínas distintas de unión a calcio y fosfolípidos comparten homología con la lipocortina I" . The Journal of Biological Chemistry . 263 (22): 10799–811 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)38041-4 . PMID 2968983 . 
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  • Demange P, Voges D, Benz J, Liemann S, Göttig P, Berendes R, Burger A, Huber R (julio de 1994). "Anexina V: ¿la clave para comprender la selectividad iónica y la regulación del voltaje?". Trends in Biochemical Sciences . 19 (7): 272–6 . doi : 10.1016/0968-0004(94)90002-7 . PMID 7519374 . 
  • Fernández MP, Morgan RO, Fernández MR, Carcedo MT (noviembre de 1994). "El gen que codifica la anexina V humana tiene un promotor sin TATA con un alto contenido de G+C". Gen.​ 149 (2): 253– 60. doi : 10.1016/0378-1119(94)90157-0 . PMID 7958998 .