antranilato sintasa

La enzima antranilato sintasa ( EC 4.1.3.27 ) cataliza la reacción química.

corismato + L -glutamina${\displaystyle \rightleftharpoons }$antranilato + piruvato + L -glutamato

La antranilato sintasa produce antranilato, un intermediario importante en la biosíntesis del indol y, por extensión, del aminoácido triptófano . El triptófano puede metabolizarse posteriormente en serotonina , melatonina o diversas auxinas .

La antranilato sintasa cataliza el cambio de corismato a antranilato. Como su otro sustrato, puede usar glutamina o amoníaco . ^{[ 1 ]} Durante la reacción, se eliminan un grupo hidroxilo y un grupo enolpiruvillo del anillo aromático . El grupo enolpiruvillo gana un protón para formar piruvato . El protón proviene del agua circundante y no de un desplazamiento intramolecular de un átomo de hidrógeno en los sustratos. ^{[ 1 ]} El grupo amino de la glutamina (o el propio amoníaco) ataca al corismato en la posición 2, lo que lleva a la eliminación del grupo enolpiruvillo de la posición 3. En el proceso, se reforma un anillo aromático.

El complejo está formado por subunidades α y β. Los experimentos de filtración en gel revelan que el complejo se presenta como un tetrámero α₂β₂ en _{condiciones nativas} y como un dímero αβ en altas concentraciones de sal. ^{[ 2 ]} Los dímeros αβ interactúan a través de las subunidades α para formar el complejo.

Las subunidades de la antranilato sintasa están codificadas por los genes trpE y trpD en E. coli , los cuales aparecen ambos en el operón trp .

En Enterobacteriaceae , esta enzima existe en forma de agregado con la antranilato fosforribosiltransferasa . Si estas dos enzimas no están agrupadas, el complejo no puede utilizar glutamina como sustrato y solo puede utilizar amoníaco. ^{[ 1 ]}

Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente a las oxoácido-liasas, que rompen los enlaces carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es corismato piruvato-liasa (aminoaceptora; formadora de antranilato) . Otros nombres de uso común incluyen antranilato sintetasa , corismato liasa y corismato piruvato-liasa (aminoaceptora) . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina, tirosina y triptófano y en el sistema de dos componentes - general .

A finales de 2007, se habían resuelto cinco estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB : PDB : 1I1Q ,PDB : 1I7Q ,PDB : 1I7S ,PDB : 1QDL yPDB : 2I6Y .

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