Articulo de referencia

proteína de unión a auxina

En biología molecular, la familia de proteínas de unión a auxina es una familia de proteínas que se unen a la hormona vegetal auxina . [ 1 ] Se localizan en el lumen del retícul...

En biología molecular, la familia de proteínas de unión a auxina es una familia de proteínas que se unen a la hormona vegetal auxina . [ 1 ] Se localizan en el lumen del retículo endoplasmático (RE). La estructura primaria de estas proteínas contiene una secuencia líder hidrofóbica N-terminal de 30-40 aminoácidos, que podría representar una señal para la translocación de la proteína al RE. [ 2 ] [ 3 ] La proteína madura comprende alrededor de 165 residuos y contiene varios sitios potenciales de N-glicosilación . Estudios de transporte in vitro han demostrado glicosilación cotraduccional. [ 3 ] La retención dentro del lumen del RE se correlaciona con una señal adicional ubicada en el extremo C, representada por la secuencia Lys-Asp-Glu-Leu, conocida por prevenir la secreción de proteínas del lumen del RE en células eucariotas . [ 2 ] [ 3 ]

Historia

La historia de la proteína de unión a auxina (ABP) abarca más de 40 años de investigación exhaustiva; sin embargo, en este siglo, muchos investigadores aún desconocen por completo la asociación definitiva de la proteína con la auxina y todas sus posibles funciones. Los primeros avances en la investigación de la ABP se centraron en el estudio de la proteína en plantas de maíz, ya que se descubrió que la auxina se une a la ABP en las membranas del coleóptilo del maíz. [ 4 ] A partir del maíz, los científicos pudieron caracterizar las propiedades de la capacidad de la ABP para unirse a la auxina y comprender cómo interactuaba con las moléculas de auxina mediante estudios bioquímicos. Un hito importante en la historia de la ABP ocurrió alrededor de 1985, cuando se logró purificar la proteína del maíz y clonarla genéticamente. Esto permitió a los científicos identificar mejor las características únicas e importantes de la proteína. Aproximadamente en el mismo año, también se confirmó y verificó que la ABP se une a la auxina, lo cual fue reforzado posteriormente por el análisis de la estructura cristalina de la ABP cuando se combina con moléculas de auxina. [ 4 ] En algún momento de la historia de la investigación sobre la ABP, los científicos no estaban seguros de la importancia de la ABP1 para la planta en su conjunto. Se realizaron numerosas pruebas que implicaron la difícil tarea de regular las cantidades de ABP en las plantas; sin embargo, a pesar de estos desafíos, se hicieron descubrimientos importantes. Al regular los niveles de ABP a un nivel alto en las plantas de tabaco, se descubrió que se producía una expansión celular en la planta. También se descubrió que la interacción entre la ABP y la planta de tabaco respaldaba la idea de que la proteína de unión a auxina está involucrada en las corrientes de potasio sensibles a la auxina. Estos momentos específicos y descubrimientos han permitido a muchos generalizar y comprender mejor la proteína de unión a auxina como receptor de auxina en las plantas y seguir desarrollando este concepto para realizar más descubrimientos en el futuro. [ 4 ]

Descripción

La proteína de unión a auxina ( ABP ) forma parte de la superfamilia de proteínas cupina que se unen a la auxina, la cual influye en las respuestas a la auxina actuando como receptor. [ 1 ] Las ABP se identifican como proteínas asociadas principalmente a las células de las plantas. Todas las plantas verdes y terrestres, desde briofitas hasta angiospermas. [ 5 ] [ 6 ] La localización de las ABP se encuentra principalmente dentro del lumen del retículo endoplasmático (RE), con pequeños porcentajes que se encuentran fuera, en la superficie celular/membrana plasmática de la célula. [ 7 ] [ 8 ] La estructura primaria de estas proteínas contiene una secuencia líder hidrofóbica N-terminal de 30-40 aminoácidos, que potencialmente representa una señal para la translocación de la proteína al RE. [ 2 ] [ 3 ] La proteína madura comprende alrededor de 165 residuos y contiene varios sitios potenciales de N-glicosilación, portando una o pocas cadenas de oligosacáridos que son abundantes en residuos de manosa . [ 9 ] La retención dentro del lumen del RE se correlaciona con una señal adicional ubicada en el extremo C, representada por la secuencia Lys-Asp-Glu-Leu, conocida por ser responsable de prevenir la secreción de proteínas del lumen del RE en células eucariotas. [ 2 ] [ 3 ] Sin embargo, se sugiere y teoriza que los cambios conformacionales de la proteína, a través de la unión con auxina, conducen a la secreción de ABP a la membrana plasmática a medida que la secuencia Lys-Asp-Glu-Leu se enmascara. Esta secreción y localización de una porción de ABP hacia la superficie celular propone la idea de por qué la proteína puede servir como receptor en células vegetales para procesos e interacciones relacionados con auxina/no auxina a pesar de tener la mayor parte de ABP en el RE de la célula. [ 9 ] [ 5 ]

Funciones y roles

Función de la proteína de unión a auxina en la vía de señalización de las células foliares en las plantas.

Se sabe que la proteína de unión a auxina (ABP) desempeña un papel importante en el desarrollo de las hojas de las plantas en términos de crecimiento celular y estructura foliar. La sobreexpresión de ABP en las plantas provoca que las hojas tengan células más grandes y, por el contrario, la supresión de ABP conduce a células más pequeñas, crecimiento más lento, curvatura severa y menos células en la superficie de las hojas. [ 10 ] Cualquier mutación en la proteína podría resultar en defectos en las hojas e incluso alterar la señalización de auxina. En las propias hojas, ABP, junto con otras proteínas, como ROP y PIN, participa en una vía de señalización de auxina asociada con procesos como la biosíntesis de auxina y la indentación. Esta vía es esencial para el desarrollo normal de los lóbulos foliares. Además, la influencia de ABP en el desarrollo de las hojas también implica interacciones con proteínas transmembrana. Las proteínas transmembrana como TMK y SPK1 actúan como receptores, proporcionando señales que se transfieren desde ABP a otros componentes celulares que, en última instancia, afectan el flujo de auxina, la estructura de las hojas y el crecimiento foliar. [ 10 ] [ 11 ]

La proteína de unión a auxina (ABP) también desempeña un papel importante en el desarrollo de las raíces de las plantas. La reducción de ABP en las plantas podría dificultar significativamente la velocidad de crecimiento de las raíces, reducir el tamaño del meristemo (centro de crecimiento de la raíz) y generar problemas radiculares como una mayor inclinación de las raíces y defectos de tropismo. Dentro de las raíces, la ABP influye principalmente en vías que involucran genes como RBP y PLT. [ 10 ] Se sabe que estas vías, que involucran a estos genes, regulan la división celular durante el desarrollo de la raíz y mantienen las células madre de la raíz. A diferencia de las ABP en las hojas, las raíces no tienen interacciones directas con proteínas transmembrana. En cambio, SPK1 interactúa con una ROP inactiva, afectando procesos que implican la estabilización de la actina y la endocitosis en las raíces. [ 10 ]

A nivel transcripcional, la proteína de unión a auxina (ABP) es importante en la expresión génica de las plantas. Si esta proteína se inactiva, afecta la expresión/transcripción de genes específicos llamados Aux/IAA, que son regulados por el sistema SCFTIR1/AFB, una vía crucial en la señalización de hormonas vegetales. Además, la ABP actúa como regulador negativo, permitiendo que Aux/IAA sea más estable y reprimiendo cualquier efecto anómalo que pueda causar el sistema SCFTIR1/AFB. Esta represión y estabilización puede influir en la respuesta de las plantas a la auxina, con efectos diferentes en las raíces y los tallos. [ 10 ] [ 12 ]

Referencias

  1. 1 2 Woo EJ, Marshall J, Bauly J, Chen JG, Venis M, Napier RM, Pickersgill RW (junio de 2002). " Estructura cristalina de la proteína 1 de unión a auxina en complejo con auxina" . The EMBO Journal . 21 (12): 2877– 2885. doi : 10.1093/emboj/cdf291 . PMC 126050. PMID 12065401 .  
  2. 1 2 3 4 Hesse T, Feldwisch J, Balshüsemann D, Bauw G, Puype M, Vandekerckhove J, et al. (septiembre de 1989). "Clonación molecular y análisis estructural de un gen de Zea mays (L.) que codifica un posible receptor de la hormona vegetal auxina" . The EMBO Journal . 8 (9): 2453– 2461. doi : 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08380.x . PMC 401229. PMID 2555179 .   
  3. 1 2 3 4 5 Palme K , Hesse T, Campos N, Garbers C, Yanofsky MF, Schell J (febrero de 1992). "Análisis molecular de un gen de proteína de unión a auxina ubicado en el cromosoma 4 de Arabidopsis" . The Plant Cell . 4 (2): 193– 201. doi : 10.1105/tpc.4.2.193 . PMC 160120 . PMID 1321684 .  
  4. 1 2 3 Sauer M, Kleine-Vehn J (junio de 2011). "PROTEÍNA DE UNIÓN A AUXINA 1: el forastero" . The Plant Cell . 23 (6): 2033– 2043. doi : 10.1105/tpc.111.087064 . PMC 3160040. PMID 21719690 .  
  5. 1 2 Chen J, Yang Z (junio de 2014). "El novedoso sistema de detección de auxina ABP1-TMK controla la expansión celular interdigitada mediada por la GTPasa ROP en Arabidopsis" . Small GTPases . 5 e29711. doi : 10.4161/sgtp.29711 . PMC 4205127. PMID 24978644 .  
  6. Tromas A, Paponov I, Perrot-Rechenmann C (agosto de 2010). "PROTEÍNA DE UNIÓN A AUXINA 1: aspectos funcionales y evolutivos". Trends in Plant Science . 15 (8): 436– 446. Bibcode : 2010TPS....15..436T . doi : 10.1016/j.tplants.2010.05.001 . PMID 20605513 . 
  7. Shi JH, Yang ZB (julio de 2011). "¿Es ABP1 un receptor de auxina?" . Molecular Plant . 4 (4): 635– 640. doi : 10.1093/mp/ssr050 . PMC 3146738 . PMID 21715649 .  
  8. Fosket DE (1994-01-01). "7 - División celular, polaridad y crecimiento en el desarrollo de las plantas". En Fosket DE (ed.). Crecimiento y desarrollo de las plantas . Boston: Academic Press. pp. 341–393 . doi : 10.1016/b978-0-12-262430-8.50011-5 . ISBN  978-0-12-262430-8.
  9. 1 2 Srivastava LM (2002-01-01). "Capítulo 22 - Percepción y transducción de la señal de auxina". En Srivastava LM (ed.). Crecimiento y desarrollo de las plantas . San Diego: Academic Press. pp. 547–568 . doi : 10.1016/b978-012660570-9/50165-9 . ISBN  978-0-12-660570-9.
  10. 1 2 3 4 5 Feng M, Kim JY (octubre de 2015). "Revisando la señalización de auxina apoplástica mediada por la PROTEÍNA DE UNIÓN A AUXINA 1" . Molecules and Cells . 38 (10): 829– 835. doi : 10.14348/molcells.2015.0205 . PMC 4625063. PMID 26467289 .  
  11. Pan X, Chen J, Yang Z (diciembre de 2015). "Regulación de la polaridad celular en plantas por auxinas" . Current Opinion in Plant Biology . Biología celular. 28 : 144–153 . Bibcode : 2015COPB...28..144P . doi : 10.1016/j.pbi.2015.10.009 . PMC 7513928. PMID 26599954 .  
  12. Mohammad Dezfulian, Espanta Jalili, Don Karl A. Roberto, Britney L. Moss, Kerry Khoo, Jennifer L. Nemhauser y William L. Crosby. (2017). " La oligomerización de SCFTIR1 es esencial para la degradación de Aux/IAA y la señalización de auxina en Arabidopsis" . PLOS Genetics . 12 (9) e1006301. doi : 10.1371/journal.pgen.1006301 . PMC 5019376. PMID 27618443 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
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