Bacteriorrodopsina

La bacteriorrodopsina (Bop) es una proteína utilizada por las arqueas , especialmente por las haloarqueas , una clase de las euryarchaeota . ^{[ 1 ]} Actúa como una bomba de protones ; es decir, captura la energía lumínica y la utiliza para transportar protones a través de la membrana hacia el exterior de la célula. ^{[ 2 ]} El gradiente de protones resultante se convierte posteriormente en energía química. ^{[ 3 ]}

Acoplamiento quimiosmótico entre la bacteriorrodopsina y la ATP sintasa en la membrana de Halobacterium salinarum

La bacteriorrodopsina es un transportador de iones H ⁺ activado por la luz que se encuentra en algunas haloarqueas, especialmente en Halobacterium salinarum (anteriormente conocida como sin. H.  halobium ). La fuerza protón-motriz generada por la proteína es utilizada por la ATP sintasa para generar adenosín trifosfato (ATP) . Al expresar bacteriorrodopsina, las células de las arqueas pueden sintetizar ATP en ausencia de una fuente de carbono. ^{[ 4 ] [ 5 ]}

La bacteriorrodopsina es una proteína de membrana integral de 27 kDa que se encuentra habitualmente en parches cristalinos bidimensionales conocidos como "membrana púrpura", los cuales pueden ocupar casi el 50% de la superficie de la célula arqueal. El elemento repetitivo de la red hexagonal está compuesto por tres cadenas proteicas idénticas, cada una rotada 120 grados con respecto a las demás. ^{[ 6 ]} Cada monómero tiene siete hélices alfa transmembrana y una lámina beta de dos hebras orientada hacia el exterior de la célula . ^{[ 7 ] [ 8 ]} 

La bacteriorrodopsina se sintetiza como un precursor proteico , conocido como bacterio-opsina, que se modifica extensamente después de la traducción . ^{[ 9 ] [ 10 ]} Las modificaciones son:

• Conjugación covalente de una molécula de retinal al residuo Lys216, a través de una base de Schiff , para crear el cromóforo retinilideno. ^{[ 11 ]}
• Escisión del péptido señal , los primeros 13 aminoácidos en el extremo N, y la conversión del residuo Gln14 en piroglutamato ^{[ 12 ].}
• Eliminación del residuo Asp262 en el extremo C ^{[ 12 ]}

La molécula de bacteriorrodopsina es de color púrpura y absorbe la luz verde de forma más eficiente (en el rango de longitud de onda de 500 a 650 nm ). En la membrana nativa, la proteína presenta una absorbancia máxima a 553 nm; sin embargo, la adición de detergente altera la forma trimérica, lo que provoca una pérdida del acoplamiento de excitones entre los cromóforos, y la forma monomérica, en consecuencia, presenta un máximo de absorción de 568 nm. ^{[ 13 ] [ 14 ]}

La bacteriorrodopsina tiene un amplio espectro de excitación. Para una longitud de onda de detección entre 700 y 800  nm, presenta una emisión detectada apreciable para longitudes de onda de excitación entre 470  nm y 650  nm (con un pico en 570  nm). ^{[ 15 ]} Cuando se excita a 633  nm, el espectro de emisión presenta una intensidad apreciable entre 650  nm y 850  nm. ^{[ 16 ]}

La bacteriorrodopsina pertenece a la familia de la rodopsina microbiana . Sus homólogos incluyen las arquerodopsinas , ^{[ 21 ]} la bomba de cloruro impulsada por la luz halorrodopsina (de la cual también se conoce la estructura cristalina) y algunos canales activados directamente por la luz, como la canalrodopsina .

La bacteriorrodopsina es similar a las rodopsinas de los vertebrados , los pigmentos que detectan la luz en la retina . Las rodopsinas también contienen retinal; sin embargo, las funciones de la rodopsina y la bacteriorrodopsina son diferentes, y existe una similitud limitada en sus secuencias de aminoácidos . Tanto la rodopsina como la bacteriorrodopsina pertenecen a la familia de proteínas receptoras 7TM , pero la rodopsina es un receptor acoplado a proteína G y la bacteriorrodopsina no lo es. En el primer uso de la cristalografía electrónica para obtener una estructura proteica a nivel atómico , la estructura de la bacteriorrodopsina se resolvió en 1990. ^{[ 22 ]} Luego se utilizó como plantilla para construir modelos de receptores acoplados a proteína G antes de que también estuvieran disponibles las estructuras cristalográficas para estas proteínas . Se ha estudiado extensamente tanto en sustratos de mica ^{[ 23 ] [ 24 ]} como de vidrio utilizando microscopía de fuerza atómica y cristalografía de femtosegundos. ^{[ 25 ]}

Todos los demás sistemas fototróficos en bacterias, algas y plantas utilizan clorofilas o bacterioclorofilas en lugar de bacteriorrodopsina. Estos también generan un gradiente de protones, pero de una manera bastante diferente y más indirecta, mediante una cadena de transferencia de electrones compuesta por varias proteínas. Además, las clorofilas captan la energía lumínica con la ayuda de otros pigmentos conocidos como "antenas"; estos no están presentes en los sistemas basados ​​en bacteriorrodopsina. Es posible que la fototrofia haya evolucionado de forma independiente al menos dos veces: una en bacterias y otra en arqueas.

• 
  Monómero único de bacteriorrodopsina con molécula de retinal entre 7 hélices alfa verticales ( ID de PDB : 1X0S ^{[ 26 ] [ 27 ] [ 28 ]} ). Otra hélice pequeña es de color azul claro, la lámina beta es amarilla.
• 
  Trímero de bacteriorrodopsina con una molécula de retinal en cada subunidad vista desde el lado extracelular EC ( PDB ID: 1X0S ^{[ 26 ] [ 27 ] [ 28 ]} )

• rodopsina microbiana
• Proteorrodopsina
• Opsina
• arquerodopsina
• hipótesis de la Tierra Púrpura

• Bacteriorrodopsina: Molécula del mes , por David Goodsell, Banco de Datos de Proteínas RCSB
• Fabricación de retinas artificiales basadas en proteínas: caracterización de la función y estabilidad de la bacteriorrodopsina tras la exposición a un entorno de microgravedad , por Nicole Wagner y Jordan Greco.