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receptor adrenérgico beta-1

El receptor adrenérgico beta-1 ( β1 adrenorreceptor ), también conocido como ADRB1 , puede referirse tanto al gen que codifica la proteína (gen ADRB1) como a uno de los cuatro r...

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El receptor adrenérgico beta-1 ( β1 adrenorreceptor ), también conocido como ADRB1 , puede referirse tanto al gen que codifica la proteína (gen ADRB1) como a uno de los cuatro receptores adrenérgicos . [ 5 ] Es un receptor acoplado a proteína G asociado a la proteína G heterotrimérica Gs , que se expresa predominantemente en el tejido cardíaco. Además del tejido cardíaco, los receptores adrenérgicos beta-1 también se expresan en la corteza cerebral.

Contexto histórico

 En 1933, mientras estudiaba el sistema nervioso simpático, W. B. Cannon postuló la existencia de dos neurotransmisores químicos o simpatinas.  Estas simpatinas E e I estaban implicadas en las respuestas excitatorias e inhibitorias. En 1948, Raymond Ahlquist publicó un artículo en el American Journal of Physiology donde establecía la idea de que la adrenalina tenía acciones distintas sobre los receptores alfa y beta. Poco después, los laboratorios Eli Lilly sintetizaron el primer betabloqueante, el dicloroisoproterenol .

información general

Estructura

ADRB-1 es una proteína transmembrana que pertenece a la familia de receptores acoplados a proteínas G ( GPCR ). [ 6 ] [ 7 ] Los GPCR desempeñan un papel clave en las vías de señalización celular y se conocen principalmente por sus siete hélices transmembrana (7TM), que tienen una estructura cilíndrica y atraviesan la membrana. Los dominios 7TM tienen tres bucles intracelulares y tres extracelulares que conectan estos dominios entre sí. Los bucles extracelulares contienen sitios para la unión de ligandos en el extremo N-terminal del receptor, y los bucles intracelulares y el extremo C-terminal interactúan con proteínas de señalización, como las proteínas G. Los bucles extracelulares también contienen varios sitios para la modificación postraduccional y participan en la unión de ligandos. El tercer bucle intracelular es el más grande y contiene sitios de fosforilación para la regulación de la señalización. Como su nombre lo indica, los GPCR están acoplados a proteínas G que son heterotriméricas. Las proteínas G heterotriméricas constan de tres subunidades: alfa, beta y gamma. [ 8 ] Tras la unión de un ligando al dominio extracelular del GPCR, se induce un cambio conformacional en el receptor que le permite interactuar con la subunidad alfa de la proteína G. Después de esta interacción, la subunidad G alfa intercambia GDP por GTP, se activa y se disocia de las subunidades beta y gamma. La subunidad alfa libre puede entonces activar las vías de señalización posteriores (más detalles en interacciones y vías).

Función

Senderos

El receptor ADRB-1 se activa mediante las catecolaminas adrenalina y noradrenalina. Una vez que estos ligandos se unen, el receptor ADRB-1 activa diversas vías de señalización e interacciones. Algunas de las vías más conocidas son:

  1. Adenilil ciclasa: Cuando un ligando se une al receptor ADRB-1, se activa la subunidad alfa de la proteína G heterotrimérica, que a su vez activa la enzima adenilil ciclasa . La adenilil ciclasa cataliza la conversión de ATP en AMP cíclico (AMPc) , que activa efectores posteriores como la proteína quinasa A (PKA) .
  2. Activación de la PKA por el AMPc: El AMPc generado por la adenilil ciclasa activa la PKA, que luego fosforila numerosos objetivos posteriores, como canales iónicos, otras enzimas y factores de transcripción .
  3. Beta-arrestinas: La activación del receptor ADRB-1 puede dar lugar al reclutamiento de beta-arrestinas , las cuales se utilizan para activar vías de señalización independientes de las proteínas G. Un ejemplo de vía independiente son las vías MAPK (proteína quinasa activada por mitógeno).
  4. Señalización de calcio: La señalización de ADRB-1 también activa la familia Gq/11 de proteínas G, una subfamilia de proteínas G heterotriméricas que activa la fosfolipasa C (PLC). La PLC escinde el fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato (PIP₂ ) en los segundos mensajeros inositol 1,4,5-trifosfato (IP₃ ) y diacilglicerol (DAG). El IP₃ se une a los receptores de IP₃ en el retículo endoplasmático , lo que provoca la liberación de iones de calcio (Ca²⁺) al citoplasma , activando así las vías de señalización posteriores. [ 9 ]

Resumen de interacciones

Las acciones del receptor β 1 incluyen:

El receptor también está presente en la corteza cerebral .

Otras vías en las que el receptor ADRB-1 desempeña un papel importante:

  1. Regulación de la sincronización del reloj periférico y el reloj circadiano central: El núcleo supraquiasmático (NSQ) recibe información lumínica de los ojos y sincroniza los relojes periféricos con el reloj circadiano central mediante la liberación de diferentes neuropéptidos y hormonas. [ 13 ] Los receptores ADRB-1 pueden desempeñar un papel en la modulación de la liberación de neuropéptidos como el péptido intestinal vasoactivo (VIP) y la arginina vasopresina (AVP) desde el NSQ, que luego pueden sincronizar los relojes periféricos.
  2. Regulación del metabolismo de la glucosa: Se sabe que la regulación del metabolismo de la glucosa está vinculada con la señalización del receptor ADRB-1. [ 14 ] La vía de transducción de señales que se activa a través del receptor ADRB-1 puede regular la expresión de genes del reloj circadiano y transportadores de glucosa . La desregulación de la señalización del receptor ADRB-1 se ha relacionado con trastornos metabólicos como la diabetes y la obesidad.
  3. Receptor ADRB-1 y control rítmico de la inmunidad: Las oscilaciones circadianas en las señales de catecolaminas influyen en varios objetivos celulares que expresan receptores adrenérgicos, incluidas las células inmunitarias. [ 13 ] El sistema adrenérgico regula una serie de funciones fisiológicas que se llevan a cabo mediante la producción de catecolaminas . Se ha observado que los humanos tienen niveles bajos de catecolaminas circulantes durante la noche y niveles altos durante el día, mientras que los roedores exhiben el patrón opuesto. Los estudios que demuestran los patrones de los niveles de norepinefrina indican que no existe ritmicidad circadiana. Sin embargo, los ritmos circulantes de epinefrina parecen ser circadianos y están regulados por el eje HPA :
    1. Es probable que la variación cíclica en las señales del eje hipotalámico-pituitario-adrenal sea importante para impulsar las oscilaciones diurnas de la adrenalina.
    2. El mecanismo mejor caracterizado mediante el cual las señales adrenérgicas ejercen control circadiano sobre la inmunidad es a través de la regulación del tráfico celular. La variación en el número de glóbulos blancos parecía estar relacionada con la función adrenérgica.
  4. Ritmo cardíaco e insuficiencia cardíaca: La vía de señalización β-AR actúa como un componente principal de la interfaz entre el sistema nervioso simpático y el sistema cardiovascular . [ 15 ] La desregulación de la vía β-AR se ha implicado en la patogénesis de la insuficiencia cardíaca. Se ha descubierto que ciertos cambios en la señalización β-AR dan como resultado niveles reducidos de  β1-AR, hasta en un 50%, mientras que los niveles de β2-AR permanecen constantes. Otros cambios intracelulares incluyen un aumento significativo y brusco de los niveles de GαI y un aumento de la actividad de βARK1. Estos cambios sugieren disminuciones bruscas en  la señalización β-AR, probablemente debido a  niveles elevados y sostenidos de catecolaminas.

Mecanismo en los miocitos cardíacos

G s ejerce sus efectos a través de dos vías. Primero, abre directamente los canales de calcio de tipo L (LTCC) en la membrana plasmática. Segundo, activa la adenilato ciclasa , lo que resulta en un aumento de cAMP , activando la proteína quinasa A (PKA) que a su vez fosforila varios objetivos, como la fosfolambana , LTCC, troponina I (TnI) y canales de potasio . La fosforilación de la fosfolambana desactiva su propia función que normalmente inhibe la SERCA en el retículo sarcoplásmico (RS) en los miocitos cardíacos. Debido a esto, más calcio entra en el RS y por lo tanto está disponible para la siguiente contracción. La fosforilación de LTCC aumenta su probabilidad de apertura y por lo tanto permite que más calcio entre en el miocito tras la despolarización celular. Ambos mecanismos aumentan el calcio disponible para la contracción y por lo tanto aumentan el inotropismo . Por el contrario, la fosforilación de TnI facilita la disociación del calcio de la troponina C (TnC), lo que acelera la relajación muscular ( lusitropía positiva ). La fosforilación del canal de potasio aumenta su probabilidad de apertura, lo que resulta en un período refractario más corto (debido a que la célula se repolariza más rápido), aumentando también la lusitropía . Además, en las células nodales, como en el nódulo SA, el AMPc se une directamente a los canales HCN y los abre , aumentando su probabilidad de apertura, lo que incrementa la cronotropía . [ 6 ]

Importancia clínica

Sueño corto natural familiar (SNSF)

Una variante de cambio de sentido en la secuencia codificante de ADRB-1 se identificó inicialmente como causante del sueño corto natural familiar [ 16 ] en una familia afectada. Sin embargo, investigaciones posteriores en biobancos mostraron que otros portadores de esta mutación o de diferentes mutaciones de alto impacto en el mismo gen no presentaban ningún cambio en la duración del sueño, lo que indica que la causa del fenotipo de sueño corto en esta familia tenía una base diferente. [ 17 ]

Polimorfismos

Uno de los polimorfismos de un solo nucleótido (SNP) en ADRB-1 es el cambio de citosina a guanina , lo que resulta en un cambio de proteína de arginina (389R) a glicina (389G) en la posición del codón 389. La arginina en el codón 389 está altamente conservada entre especies y esta mutación ocurre en el dominio de unión a la proteína G de ADRB-1, una de las funciones clave de la proteína ADRB-1, por lo que es probable que conduzca a diferencias funcionales. De hecho, este SNP causa una eficiencia y afinidad reducidas en la unión al receptor promovida por agonistas. [ 18 ]

Otro SNP común se presenta en la posición del codón 49, con un cambio de serina (49S) a glicina (49G) en la secuencia N-terminal de ADRB-1. Se ha demostrado que la variante 49S es más resistente a la regulación negativa promovida por agonistas y a intervalos cortos de exposición a estos. El receptor de la variante 49G se expresa siempre, lo que resulta en una alta actividad de acoplamiento con la adenilil ciclasa y una mayor sensibilidad a los agonistas. [ 18 ] 

Ambos SNP presentan frecuencias relativamente altas entre las poblaciones y se cree que afectan las funciones cardíacas. Los individuos homocigotos para el alelo 389R tienen mayor probabilidad de presentar presión arterial y frecuencia cardíaca elevadas que aquellos que poseen una o dos copias del alelo 389G. Además, los pacientes con cardiopatías que presentan una sustitución de glicina por serina en el codón 49 (49S > G) muestran una mejoría en las funciones cardíacas y una menor tasa de mortalidad. [ 19 ] También se examinan las respuestas cardiovasculares inducidas por este polimorfismo en la población sana. Los individuos sanos con una glicina en el codón 49 muestran mejores funciones cardiovasculares en reposo y una mejor respuesta a la frecuencia cardíaca máxima durante el ejercicio, lo que evidencia la cardioprotección relacionada con este polimorfismo. [ 19 ]

Intervenciones farmacéuticas

Debido a que el ADRB-1 desempeña un papel fundamental en el mantenimiento de la homeostasis de la presión arterial y el gasto cardíaco, muchos medicamentos tratan estas afecciones potenciando o inhibiendo las funciones del ADRB-1. La dobutamina es uno de los fármacos adrenérgicos y agonistas que se unen selectivamente al ADRB-1 y se usa frecuentemente en el tratamiento del choque cardiogénico y la insuficiencia cardíaca . [ 20 ] También es importante tener en cuenta el uso de drogas ilícitas para el ADRB-1, ya que la cocaína , los betabloqueantes u otros estimuladores simpáticos pueden causar una emergencia médica.

Ligandos

Agonistas

Los agonistas del receptor ADRB-1 imitan o inician una respuesta fisiológica al unirse a un receptor. La isoprenalina tiene mayor afinidad por el receptor β1 que la adrenalina , la cual, a su vez, se une con mayor afinidad que la noradrenalina en concentraciones fisiológicas. Dado que el receptor ADRB-1 aumenta el gasto cardíaco, los agonistas selectivos funcionan clínicamente como posibles tratamientos para la insuficiencia cardíaca. Los agonistas selectivos del receptor beta-1 son:

  • La denopamina se utiliza en el tratamiento de la angina de pecho y tiene usos potenciales para tratar la insuficiencia cardíaca congestiva y el edema pulmonar.
  • La dobutamina [ 12 ] (en el choque cardiogénico ) es un agonista beta-1 que trata la descompensación cardíaca.
  • El xamoterol [ 12 ] ( estimulante cardíaco ) actúa como agonista parcial, mejorando la función cardíaca en estudios con insuficiencia cardíaca. El xamoterol participa en la modulación del sistema nervioso simpático, pero no tiene acción agonista sobre los receptores adrenérgicos beta-2.
  • El isoproterenol es un agonista no selectivo que potencia los efectos de agentes como la adrenalina y la norepinefrina para aumentar la contractilidad cardíaca.

Antagonistas

Los antagonistas del receptor ADRB-1 son una clase de fármacos también conocidos como betabloqueantes. Los antagonistas selectivos β1 se utilizan para controlar las arritmias cardíacas y bloquear la acción de sustancias como la adrenalina en las neuronas, lo que permite que la sangre fluya con mayor facilidad y reduce la presión arterial y el gasto cardíaco. También pueden reducir el tamaño de los tumores vasculares. Algunos ejemplos de betabloqueantes son:

Véase también

Referencias

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