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Carboxisoma

Micrografías electrónicas que muestran alfa-carboxisomas de la bacteria quimioautótrofa Halothiobacillus neapolitanus : (A) dispuestos dentro de la célula y (B) intactos tras su...

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Micrografías electrónicas que muestran alfa-carboxisomas de la bacteria quimioautótrofa Halothiobacillus neapolitanus : (A) dispuestos dentro de la célula y (B) intactos tras su aislamiento. Las barras de escala indican 100 nm. [ 1 ]

Los carboxisomas son microcompartimentos bacterianos (BMC) que consisten en cubiertas proteicas poliédricas llenas de las enzimas ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa/oxigenasa ( RuBisCO ) —la enzima predominante en la fijación de carbono y la enzima limitante de la velocidad en el ciclo de Calvin— y anhidrasa carbónica . [ 2 ]

Se cree que los carboxisomas evolucionaron como consecuencia del aumento de la concentración de oxígeno en la atmósfera primitiva; esto se debe a que el oxígeno es un sustrato que compite con el dióxido de carbono en la reacción de RuBisCO. [ 3 ] Para superar la ineficiencia de RuBisCO, los carboxisomas concentran dióxido de carbono dentro de la envoltura mediante la actividad de la anhidrasa carbónica colocalizada, que produce dióxido de carbono a partir del bicarbonato que se difunde en el carboxisoma. La concentración resultante de dióxido de carbono cerca de RuBisCO disminuye la proporción de oxigenación de ribulosa-1,5-bisfosfato y, por lo tanto, evita costosas reacciones fotorrespiratorias . La envoltura circundante proporciona una barrera a la pérdida de dióxido de carbono, lo que ayuda a aumentar su concentración alrededor de RuBisCO. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ]

Los carboxisomas son una parte esencial de la red metabólica más amplia llamada Mecanismo de Concentración de Dióxido de Carbono (MCC), que funciona en dos partes: [ 7 ] (1) Los transportadores de membrana concentran el carbono inorgánico (C i ) en el citosol celular que carece de anhidrasas carbónicas. El carbono se almacena principalmente en forma de HCO 3 − que no puede volver a cruzar la membrana lipídica, a diferencia del CO 2 neutro que puede escapar fácilmente de la célula. Esto acumula carbono en la célula, creando un desequilibrio entre los ambientes intracelular y extracelular de aproximadamente 30 veces la concentración de C i en agua. [ 8 ] (2) El HCO 3 − citosólico se difunde en el carboxisoma, donde las anhidrasas carbónicas carboxisomales lo deshidratan de nuevo a CO 2 en las proximidades de la Rubisco, lo que permite que la Rubisco opere a su velocidad máxima.

Los carboxisomas son el ejemplo mejor estudiado de microcompartimentos bacterianos, término que designa a orgánulos funcionalmente diversos que se caracterizan por tener una cubierta proteica. [ 9 ] [ 10 ]

Descubrimiento

Los cuerpos poliédricos fueron descubiertos mediante microscopía electrónica de transmisión en la cianobacteria Phormidium uncinatum en 1956. [ 11 ] Posteriormente se observaron en otras cianobacterias [ 12 ] y en algunas bacterias quimiotróficas que fijan dióxido de carbono; muchas de ellas son oxidantes de azufre o fijadoras de nitrógeno (por ejemplo, Halothiobacillus , Acidithiobacillus , Nitrobacter y Nitrococcus ; todas pertenecientes a Pseudomonadota ). [ 2 ] [ 13 ] Los cuerpos poliédricos fueron purificados por primera vez de Thiobacillus neapolitanus (ahora Halothiobacillus neapolitanus ) en 1973 y se demostró que contenían RuBisCO, retenido dentro de una cubierta externa rígida. [ 14 ] Los autores propusieron que, dado que parecían ser orgánulos involucrados en la fijación de dióxido de carbono, deberían llamarse carboxisomas . [ 14 ]

Arquitectura

Modelo de la estructura del carboxisoma. La RuBisCO y la anhidrasa carbónica están dispuestas en un núcleo enzimático (organizado por diversas proteínas centrales) y encapsuladas por una capa proteica.

Estructuralmente, los carboxisomas son icosaédricos o cuasi- icosaédricos . Estudios de criotomografía electrónica [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] han confirmado la geometría aproximadamente icosaédrica del carboxisoma y han visualizado proteínas Rubisco en su interior dispuestas en unas pocas capas concéntricas o estructuras similares a fibrillas. [ 15 ] [ 17 ] [ 18 ] Las formas facetadas no icosaédricas de algunos carboxisomas pueden explicarse naturalmente dentro de la teoría elástica de capas delgadas heterogéneas. [ 19 ]

Proteínas de la cáscara

El carboxisoma tiene una capa externa compuesta por unos pocos miles de subunidades proteicas, con proteínas de la capa hexaméricas que pueblan las caras y proteínas de la capa pentaméricas ubicadas en los 12 vértices icosaédricos. [ 20 ] Las proteínas que se sabe que forman la capa han sido caracterizadas estructuralmente por cristalografía de rayos X. Las proteínas que constituyen la mayor parte de la capa forman hexámeros cíclicos o pseudohexámeros y pertenecen a la familia de proteínas BMC . [ 21 ] Pequeños poros perforan muchos tipos diferentes de hexámeros BMC-H , y pueden servir como ruta para la difusión de pequeños sustratos (por ejemplo, bicarbonato) y productos (3-fosfoglicerato) dentro y fuera del carboxisoma. Se presume que los aminoácidos con carga positiva en los poros ayudan a promover la difusión de los sustratos y productos con carga negativa. [ 21 ] Otros componentes estructurales menores de la capa que se han caracterizado incluyen proteínas pentaméricas ( proteínas BMC-P ) que ocupan los vértices de la capa icosaédrica. [ 22 ] Un tercer componente de la envoltura del carboxisoma es una proteína compuesta por dos dominios BMC en tándem ( proteínas BMC-T ). Estructuralmente, se sabe que forman trímeros pseudohexaméricos. [ 23 ] [ 24 ] Algunos miembros de la familia de proteínas BMC-T se apilan cara a cara y forman pequeñas jaulas; en particular, ambos tipos de carboxisomas (alfa y beta, véase más adelante) contienen estos trímeros apilados. [ 23 ] [ 24 ] Según las estructuras cristalinas, estas jaulas proteicas tienen poros relativamente grandes con compuertas en ambos lados, y se ha propuesto que la apertura y el cierre del poro podrían controlarse de manera similar a una esclusa de aire. Se ha sugerido que dicha esclusa de aire, a diferencia de las proteínas BMC-H con poros constitutivamente abiertos, sirve como ruta para sustratos más grandes (ribulosa-1,5-bisfosfato) y productos (3-fosfoglicerato) que deben atravesar la envoltura. [ 23 ] [ 24 ]

La producción de envolturas de carboxisomas vacías en E. coli permitió la primera visualización de la envoltura del carboxisoma mediante criomicroscopía electrónica. [ 25 ]

Varias cápsides , cubiertas proteicas de los virus, también son icosaédricas, compuestas de proteínas hexaméricas y pentaméricas, pero actualmente no hay evidencia que sugiera ninguna relación evolutiva entre la cubierta del carboxisoma y las cápsides virales. [ 26 ]

Proteínas de andamiaje

Todos los carboxisomas contienen proteínas de andamiaje que nuclean los componentes del carboxisoma durante el proceso de ensamblaje. Estas proteínas de andamiaje son necesarias para el ensamblaje del carboxisoma; sin ellas, los carboxisomas no se forman. [ 27 ] La proteína de andamiaje α-carboxisomal se llama CsoS2, y la proteína de andamiaje β-carboxisomal se llama CcmM. Aunque CsoS2 y CcmM tienen funciones relacionadas, no tienen similitud evolutiva ni de secuencia. Ambas proteínas se unen a Rubisco, asegurando así que Rubisco se empaquete durante la biogénesis del carboxisoma. [ 28 ] [ 29 ] Sorprendentemente, ambas proteínas se unen a Rubisco en un sitio de unión que une dos subunidades grandes mientras mantiene contacto con la subunidad pequeña, asegurando que solo la holoenzima Rubisco de 16 subunidades esté encapsulada. Tanto CsoS2 como CcmM tienen estructuras de dominio repetitivas que les dan modos de unión multivalentes. CcmM tiene tres dominios tipo subunidad pequeña (SSUL) que se unen a Rubisco, [ 29 ] y CsoS2 tiene cuatro repeticiones del dominio N-terminal (NTD) que se unen a Rubisco, [ 28 ] lo que permite que cada proteína de andamiaje se una hasta 3-4 Rubiscos a la vez. También se ha demostrado que CsoS2 se une a proteínas de la envoltura a través de sus 7 repeticiones de la Región Media (MR) y el dominio C-terminal (CTD). [ 27 ] [ 30 ] En los α-carboxisomas, se ha demostrado que las repeticiones MR de CsoS2 definen el tamaño del carboxisoma. [ 31 ]

Dos tipos de carboxisomas

Existen dos tipos de carboxisomas: alfa y beta. Aunque de apariencia similar, difieren en su composición proteica, incluyendo la forma de RuBisCO que contienen. [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Además, estudios han revelado diferencias fundamentales en su organización genética y posiblemente en su vía de ensamblaje. Según estudios bioinformáticos de las proteínas de la envoltura, parece que los dos tipos de carboxisomas evolucionaron de forma independiente. [ 36 ] [ 35 ]

Micrografía electrónica de (A) alfa-carboxisomas en Halothiobacillus neapolitanus y (B) beta-carboxisomas en Synechococcus elongatus PCC  7942, indicados por flechas. Barras de escala: 200  nm.

Alfa-carboxisomas

Los alfa-carboxisomas (α-carboxisomas) también se conocen como carboxisomas de tipo cso . Contienen RuBisCO de forma IA; se encuentran en alfa-cianobacterias y miembros de Pseudomonadota (algunas bacterias nitrificantes , algunas bacterias oxidantes de azufre como Halothiobacillus neapolitanus y algunas bacterias púrpuras ). El alfa-carboxisoma fue el primer microcompartimento bacteriano purificado y caracterizado. [ 37 ] [ 38 ]

Estudios de microscopía electrónica en alfa-carboxisomas purificados o secciones celulares que contienen alfa-carboxisomas revelaron que suelen tener  un diámetro de 100-160 nm. [ 39 ] Los bloques de construcción comunes para la envoltura de los alfa-carboxisomas se denominan CsoS1A/B/C (BMC-H), CsoS4A/B (BMC-P) y CsoS1D (BMC-T). CsoS4A/B fueron las primeras proteínas BMC-P que se demostraron experimentalmente como componentes menores de la envoltura de BMC [ 4 ] (solo se requieren 12 pentámeros para cubrir los vértices de un icosaedro). CsoS1D es el primer BMC-T que se ha caracterizado estructuralmente; también es el primer ejemplo de dimerización de dos bloques de construcción de BMC de forma cara a cara para crear una pequeña jaula. La jaula de CsoS1D tiene un poro con compuerta en ambos extremos, que se propone que facilita la transferencia de metabolitos grandes a través de la envoltura. [ 24 ] Además de la forma específica de RuBisCO, otras proteínas encapsuladas distinguen los alfa-carboxisomas de los beta-carboxisomas, como la proteína de andamiaje CsoS2 y la anhidrasa carbónica CsoSCA. CsoS2 es una proteína intrínsecamente desordenada con un papel esencial en el ensamblaje de los alfa-carboxisomas. Tiene un pI muy alto y una estructura primaria única con tres dominios: un dominio N-terminal, un dominio medio y un dominio C-terminal. [ 27 ] [ 40 ] Se pueden identificar motivos repetitivos en las tres regiones; las repeticiones del dominio N-terminal se unen a Rubisco, [ 28 ] los dominios de la región media se unen a las proteínas de la envoltura, [ 30 ] y las repeticiones del dominio C-terminal también se unen a las proteínas de la envoltura. [ 41 ] [ 42 ] [ 43 ] CsoSCA es una anhidrasa beta-carboxílica que se une a Rubisco [ 5 ] [ 44 ] [ 45 ] y se ha descubierto que está regulada alostéricamente por el sustrato de Rubisco, ribulosa,1-5,bisfosfato (RuBP) en alfa-cianobacterias. [ 46 ] Estudios en Halothiobacillus neapolitanus han demostrado que se ensamblan cápsides vacías de forma y composición normales en mutantes carboxisomales deficientes en RuBisCO, lo que sugiere que la biogénesis de la cápside del alfa-carboxisoma y el secuestro de enzimas son dos procesos independientes, pero funcionalmente vinculados. [ 47 ] Carboxisomas de Halothiobacillus neapolitanusSe ha descubierto que pueden albergar especies quiméricas y heterólogas de RuBisCO. Es la subunidad grande de RuBisCO la que determina si la enzima se secuestra en carboxisomas. [ 47 ]

Betacarboxisomas

Los betacarboxisomas (β-carboxisomas) se encuentran en las cianobacterias , específicamente en las "betacianobacterias". [ 48 ]

Las proteínas características del betacarboxisoma son la RuBisCO de forma IB y un homólogo de la anhidrasa carbónica gamma. [ 9 ] Los betacarboxisomas suelen ser más grandes que los alfacarboxisomas: los diámetros observados varían de 200 a 400  nm. [ 27 ] Las proteínas estructurales esenciales para la formación del betacarboxisoma están codificadas en el locus conservado del carboxisoma [ 10 ] conocido como locus ccm . El locus ccm incluye genes para las proteínas centrales CcmM y CcmN y las proteínas de la envoltura CcmK (una proteína BMC-H), CcmL (una proteína BMC-P) y CcmO (una proteína BMC-T).

Una proteína CcmM de longitud completa consta de un dominio de anhidrasa carbónica gamma y de tres a cinco dominios similares a la subunidad pequeña de RubisCO ( SSLD) en su extremo C. [ 49 ] El gen ccmM contiene un sitio de traducción interno que produce una forma corta de CcmM que solo consta de SSLD; tanto las formas largas como las cortas de CcmM son necesarias para el ensamblaje del betacarboxisoma. [ 50 ] CcmN contiene múltiples dominios de repetición de hexapéptidos en su extremo N y un péptido de encapsulación α-helicoidal corto en el extremo C. [ 51 ]

Otros componentes estructurales de los betacarboxisomas están codificados fuera del locus ccm . CcmP es una proteína BMC-T que se conserva absolutamente entre los organismos que forman betacarboxisomas. Dos pseudohexámeros de CcmP se apilan para formar un nanocompartimento, un ejemplo de proteína formadora de esclusa de aire. [ 23 ] Asimismo, en algunas cepas de cianobacterias, los betacarboxisomas contienen una beta-anhidrasa carbónica que no está codificada en el locus ccm . [ 52 ]

Las proteínas de la envoltura de los carboxisomas beta son relativamente diversas [ 48 ] en comparación con sus homólogas en los carboxisomas alfa, y se ha propuesto que esto refleja los requisitos de permeabilidad variables de los carboxisomas beta, que se encuentran en cianobacterias que ocupan entornos ecofisiológicamente dinámicos. [ 53 ]

El betacarboxisoma se ensambla de adentro hacia afuera. Primero se forma un núcleo enzimático que posteriormente es encapsulado por la cubierta proteica. [ 54 ] El ensamblaje del carboxisoma ocurre a través de una serie de interacciones proteína-proteína: la enzima RuBisCO y las dos isoformas (de longitud completa y forma corta) de la proteína CcmM interactúan a través de los SSLD; en cepas que contienen CcaA, la beta-anhidrasa carbónica es llevada al núcleo del carboxisoma por interacción con el N-terminal de la CcmM de longitud completa. [ 55 ] [ 56 ] Una vez que se forma el procarboxisoma (el núcleo del carboxisoma), el N-terminal de la proteína adaptadora CcmN interactúa con el N-terminal de CcmM, mientras que el C-terminal de CcmN recluta las proteínas de la cubierta CcmK (BMC-H) y CcmO (BMC-T), utilizando un péptido de 15-20 aminoácidos de longitud. [ 51 ] Este péptido de encapsulación forma una hélice α anfipática que interactúa con los componentes de la envoltura y su función es esencial, dado que en su ausencia no se pueden formar carboxisomas. [ 51 ] [ 35 ] El paso final es la adición de los vértices formados por la proteína BMC-P CcmL, que luego cubren el núcleo enzimático y las facetas. [ 54 ] La elucidación de la vía de ensamblaje de los carboxisomas β permitió el diseño de una única proteína sintética que reemplazó a otras cuatro proteínas en el ensamblaje del carboxisoma. [ 57 ]

Usos potenciales del carboxisoma en biotecnología

Al igual que otros BMC, el carboxisoma está atrayendo una atención significativa por parte de los investigadores para aplicaciones en biología sintética de plantas . [ 58 ] [ 32 ] [ 59 ] Se ha demostrado que la transferencia de un módulo genético que codifica para un alfa-carboxisoma produce estructuras similares a carboxisomas en E. coli . [ 60 ] Se ha demostrado que la bioingeniería de las envolturas de carboxisomas es factible, y se han reportado beta-carboxisomas construidos con proteínas quiméricas o con envolturas quiméricas. [ 61 ] Se predice que la introducción de carboxisomas en los cloroplastos de las plantas como parte de un mecanismo de concentración de CO 2 [ 62 ] [ 63 ] como el que se encuentra en las cianobacterias mejorará significativamente la fijación neta de CO 2 y el rendimiento. [ 64 ] [ 65 ] Se ha logrado la expresión de proteínas de la envoltura beta-carboxisomal [ 66 ] y complejos Rubisco-CcmM de forma IB en cloroplastos de tabaco, [ 67 ] pero no resultó en compartimentos que contuvieran RuBisCO. Un avance adicional ha sido la construcción de alfa-carboxisomas mínimos que contienen Rubisco de forma IA y las proteínas CsoS1A y CsoS2 de la cianobacteria Cyanobium PCC7001 en cloroplastos de tabaco. [ 68 ] Hasta el momento, no se han construido carboxisomas identificablemente funcionales en cloroplastos de plantas. La mejora de la fotosíntesis en plantas utilizando este enfoque depende en última instancia del funcionamiento de las proteínas transportadoras en la membrana de la envoltura interna del cloroplasto para ayudar a generar una alta concentración de bicarbonato dentro del cloroplasto. [ 69 ]

Aplicaciones potenciales de los carboxisomas (en formato de lista):

  1. Modificar el mecanismo de concentración de dióxido de carbono (MCC) y los carboxisomas para convertirlos en microorganismos de relevancia industrial, transformando potencialmente organismos heterótrofos en mixótrofos o autótrofos que capturan CO₂ mientras producen productos de alto valor. [ 70 ]
  2. Incorporar a las plantas, mediante ingeniería genética, el mecanismo de concentración de dióxido de carbono (MCC) y los carboxisomas para aumentar la captura de CO2 y mejorar el crecimiento.
  3. Diseñar Rubiscos más rápidos. Las Rubiscos procariotas de forma I más rápidas se encuentran principalmente en los α-carboxisomas. [ 71 ]
  4. Diseñar un conjunto mínimo de genes del carboxisoma (Rubisco, anhidrasa carbónica, proteína de andamiaje, envoltura hexamérica, envoltura pentamérica) para facilitar su introducción en organismos huéspedes alternativos.
  5. Diseñar carboxisomas in vitro para la fijación de CO2 sin células .
  6. Diseñar carboxisomas para que tengan metabolismos alternativos. [ 42 ] [ 72 ]

Reseñas de Carboxysome (por año)

La investigación sobre carboxisomas se expande cada año. Las revisiones publicadas reflejan el rápido ritmo de los descubrimientos en el amplio campo de la "carboxisómica".

Véase también

Referencias

  1. ↑ Tsai Y, Sawaya MR, Cannon GC, Cai F, Williams EB, Heinhorst S, et  al. (junio de 2007). " Análisis estructural de CsoS1A y la envoltura proteica del carboxisoma de Halothiobacillus neapolitanus" . PLOS Biology . 5 (6) e144. doi : 10.1371/journal.pbio.0050144 . PMC 1872035. PMID 17518518 .  
  2. 1 2 Yeates TO, Kerfeld CA, Heinhorst S, Cannon GC, Shively JM (septiembre de 2008). "Orgánulos basados ​​en proteínas en bacterias: carboxisomas y microcompartimentos relacionados". Nature Reviews. Microbiology . 6 (9): 681– 691. doi : 10.1038/nrmicro1913 . PMID 18679172 . S2CID 22666203 .  
  3. ↑ Badger MR, Price GD (febrero de 2003). "Mecanismos de concentración de CO2 en cianobacterias: componentes moleculares, su diversidad y evolución" . Journal of Experimental Botany . 54 (383): 609– 622. doi : 10.1093/jxb/erg076 . PMID 12554704 . 
  4. 1 2 Cai F, Menon BB, Cannon GC, Curry KJ, Shively JM, Heinhorst S (octubre de 2009). "Las proteínas de vértice pentaméricas son necesarias para que la envoltura del carboxisoma icosaédrico funcione como una barrera de fuga de CO2" . PLOS ONE . 4 (10) e7521. Bibcode : 2009PLoSO...4.7521C . doi : 10.1371/ journal.pone.0007521 . PMC 2760150. PMID 19844578 .  
  5. 1 2 Dou Z, Heinhorst S, Williams EB, Murin CD, Shively JM, Cannon GC (abril de 2008). "La cinética de fijación de CO2 de los carboxisomas mutantes de Halothiobacillus neapolitanus que carecen de anhidrasa carbónica sugiere que la envoltura actúa como una barrera de difusión para el CO2" . The Journal of Biological Chemistry . 283 (16): 10377– 10384. doi : 10.1074/jbc.M709285200 . PMID 18258595 . 
  6. ↑ Mangan NM, Flamholz A, Hood RD, Milo R, Savage DF (septiembre de 2016). "El pH determina la eficiencia energética del mecanismo de concentración de CO2 de las cianobacterias" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (36): E5354– E5362. Bibcode : 2016PNAS..113E5354M . doi : 10.1073/pnas.1525145113 . PMC 5018799. PMID 27551079 .  
  7. ↑ Badger MR, Hanson D, Price GD (abril de 2002). "Evolución y diversidad de los mecanismos de concentración de CO2 en cianobacterias" . Functional Plant Biology . 29 (3): 161– 173. Bibcode : 2002FunPB..29..161B . doi : 10.1071/PP01213 . PMID 32689463 . 
  8. ↑ Price GD (septiembre de 2011). "Transportadores de carbono inorgánico del mecanismo de concentración de CO2 de las cianobacterias". Photosynthesis Research . 109 ( 1–3 ): 47–57 . doi : 10.1007/s11120-010-9608-y . PMID 21359551. S2CID 25867128 .  
  9. 1 2 Kerfeld CA, Erbilgin O (enero de 2015). "Microcompartimentos bacterianos y la construcción modular del metabolismo microbiano" . Trends in Microbiology . 23 (1): 22– 34. doi : 10.1016/j.tim.2014.10.003 . PMID 25455419 . 
  10. 1 2 Axen SD, Erbilgin O, Kerfeld CA (octubre de 2014). "Una taxonomía de loci de microcompartimentos bacterianos construida mediante un nuevo método de puntuación" . PLOS Computational Biology . 10 (10) e1003898. Bibcode : 2014PLSCB..10E3898A . doi : 10.1371/journal.pcbi.1003898 . PMC 4207490. PMID 25340524 .  
  11. ↑ Drews G, Niklowitz W (1956). "[Citología de las cianofíceas. II. Centroplasma e inclusiones granulares de Phormidium uncinatum]". Archiv für Mikrobiologie . 24 (2): 147– 162. doi : 10.1007/BF00408629 . PMID 13327992 . S2CID 46171409 .  
  12. ↑ Gantt E, Conti SF (marzo de 1969). "Ultraestructura de las algas verdeazuladas" . Journal of Bacteriology . 97 (3): 1486– 1493. Bibcode : 1969JBact..97.1486G . doi : 10.1128/JB.97.3.1486-1493.1969 . PMC 249872. PMID 5776533 .  
  13. ↑ Shively JM (1974). "Cuerpos de inclusión de procariotas". Annual Review of Microbiology . 28 : 167–187 . doi : 10.1146/annurev.mi.28.100174.001123 . PMID 4372937 . 
  14. 1 2 Shively JM, Ball F, Brown DH, Saunders RE (noviembre de 1973). "Orgánulos funcionales en procariotas: inclusiones poliédricas (carboxisomas) de Thiobacillus neapolitanus". Science . 182 (4112): 584– 586. Bibcode : 1973Sci...182..584S . doi : 10.1126/science.182.4112.584 . PMID 4355679 . S2CID 10097616 .  
  15. 1 2 Iancu CV, Ding HJ, Morris DM, Dias DP, Gonzales AD, Martino A, Jensen GJ (septiembre de 2007). " La estructura de los carboxisomas aislados de la cepa Synechococcus WH8102 revelada por criotomografía electrónica" . Journal of Molecular Biology . 372 (3): 764– 773. Bibcode : 2007JMBio.372..764I . doi : 10.1016/j.jmb.2007.06.059 . PMC 2453779. PMID 17669419 .  
  16. ↑ Iancu CV, Morris DM, Dou Z, Heinhorst S, Cannon GC, Jensen GJ (febrero de 2010). " Organización, estructura y ensamblaje de alfa-carboxisomas determinados por criotomografía electrónica de células intactas" . Journal of Molecular Biology . 396 (1): 105– 117. Bibcode : 2010JMBio.396..105I . doi : 10.1016/j.jmb.2009.11.019 . PMC 2853366. PMID 19925807 .  
  17. ^ Schmid MF, Paredes AM, Khant HA, Soyer F, Aldrich HC, Chiu W, Shively JM (diciembre de 2006). "Estructura de los carboxisomas de Halothiobacillus neapolitanus mediante tomografía crioelectrónica" . Revista de biología molecular . 364 (3): 526– 535. Código bibliográfico : 2006JMBio.364..526S . doi : 10.1016/j.jmb.2006.09.024 . hdl : 11147/2128 . PMC 1839851 . PMID 17028023 .  
  18. ↑ Metskas LA, Ortega D, Oltrogge LM, Blikstad C, Lovejoy DR, Laughlin TG, et al. (agosto de 2022). "Rubisco forma una red dentro de los alfa-carboxisomas" . Nature Communications . 13 (1) 4863. Bibcode : 2022NatCo..13.4863M . doi : 10.1038/s41467-022-32584-7 . PMC 9388693. PMID 35982043 .   
  19. ↑ Vernizzi G, Sknepnek R, Olvera de la Cruz M (marzo de 2011). "Geometrías platónicas y arquimedianas en membranas elásticas multicomponentes" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (11): 4292– 4296. Bibcode : 2011PNAS..108.4292V . doi : 10.1073/pnas.1012872108 . PMC 3060260. PMID 21368184 .  
  20. ↑ Kinney JN, Axen SD, Kerfeld CA (septiembre de 2011). "Análisis comparativo de las proteínas de la envoltura del carboxisoma" . Photosynthesis Research . 109 ( 1–3 ): 21–32 . Bibcode : 2011PhoRe.109...21K . doi : 10.1007/s11120-011-9624-6 . PMC 3173617. PMID 21279737 .  
  21. 1 2 Kerfeld CA, Sawaya MR, Tanaka S, Nguyen CV, Phillips M, Beeby M, Yeates TO (agosto de 2005). "Estructuras proteicas que forman la envoltura de orgánulos bacterianos primitivos". Science . 309 (5736): 936– 938. Bibcode : 2005Sci...309..936K . CiteSeerX 10.1.1.1026.896 . doi : 10.1126/science.1113397 . PMID 16081736 . S2CID 24561197 .   
  22. ↑ Tanaka S, Kerfeld CA, Sawaya MR, Cai F, Heinhorst S, Cannon GC, Yeates TO (febrero de 2008). "Modelos a nivel atómico de la envoltura del carboxisoma bacteriano". Science . 319 (5866): 1083– 1086. Bibcode : 2008Sci...319.1083T . doi : 10.1126/science.1151458 . PMID 18292340 . S2CID 5734731 .  
  23. 1 2 3 4 Cai F, Sutter M, Cameron JC, Stanley DN, Kinney JN, Kerfeld CA (mayo de 2013). "La estructura de CcmP, una proteína de dominio de microcompartimento bacteriano en tándem del β-carboxisoma, forma un subcompartimento dentro de un microcompartimento" . The Journal of Biological Chemistry . 288 (22): 16055– 16063. Bibcode : 2013JBiCh.28816055C . doi : 10.1074/jbc.M113.456897 . PMC 3668761. PMID 23572529 .  
  24. 1 2 3 4 Klein MG, Zwart P, Bagby SC, Cai F, Chisholm SW, Heinhorst S, et al. (septiembre de 2009). "Identificación y análisis estructural de una nueva proteína de la envoltura del carboxisoma con implicaciones para el transporte de metabolitos". Journal of Molecular Biology . 392 (2): 319– 333. Bibcode : 2009JMBio.392..319K . doi : 10.1016/j.jmb.2009.03.056 . hdl : 1721.1/61355 . PMID 19328811 . S2CID 42771660 .   
  25. ↑ Sutter M, Laughlin TG, Sloan NB, Serwas D, Davies KM, Kerfeld CA (noviembre de 2019). "Estructura de una envoltura sintética de β-carboxisoma" . Plant Physiology . 181 ( 3): 1050– 1058. doi : 10.1104/pp.19.00885 . PMC 6836842. PMID 31501298 .  
  26. ↑ Krupovic M, Koonin EV (noviembre de 2017). "Origen celular de los microcompartimentos bacterianos similares a la cápside viral" . Biology Direct . 12 (1) 25. doi : 10.1186/s13062-017-0197-y . PMC 5683377. PMID 29132422 .  
  27. 1 2 3 4 Cai F, Dou Z, Bernstein SL, Leverenz R, Williams EB, Heinhorst S, et al. (marzo de 2015). "Los avances en la comprensión del ensamblaje del carboxisoma en Prochlorococcus y Synechococcus implican a CsoS2 como un componente crítico" . Life . 5 ( 2): 1141– 1171. Bibcode : 2015Life....5.1141C . doi : 10.3390/life5021141 . PMC 4499774. PMID 25826651 .   
  28. 1 2 3 Oltrogge LM, Chaijarasphong T, Chen AW, Bolin ER, Marqusee S, Savage DF (marzo de 2020). "Las interacciones multivalentes entre CsoS2 y Rubisco median la formación del α-carboxisoma" . Nature Structural & Molecular Biology . 27 (3): 281– 287. doi : 10.1038/ s41594-020-0387-7 . PMC 7337323. PMID 32123388 .  
  29. ^ Wang H, Yan X, Aigner H, Bracher A, Nguyen ND, Hee WY, et al. (febrero de 2019). "Formación de condensado de Rubisco por CcmM en la biogénesis del β-carboxisoma". Naturaleza . 566 (7742): 131– 135. Bibcode : 2019Natur.566..131W . doi : 10.1038/s41586-019-0880-5 . hdl : 1885/173112 . PMID 30675061 . S2CID 256770108 .   
  30. 1 2 Turnšek JB, Oltrogge LM, Savage DF (2024-07-04). "Motivos conservados y repetitivos en una proteína intrínsecamente desordenada impulsan el ensamblaje del α-carboxisoma" . Journal of Biological Chemistry . 300 (8) 107532. Elsevier. doi : 10.1016/j.jbc.2024.107532 . PMC 11365436. PMID 38971311 .  
  31. ↑ Oltrogge LM, Chen AW, Chaijarasphong T, Turnšek JB, Savage DF (12 de diciembre de 2023). "El tamaño del α-carboxisoma está controlado por la proteína de andamiaje desordenada CsoS2" . Biochemistry . 63 ( 2). American Chemical Society: 219–229 . doi : 10.1021/acs.biochem.3c00403 . PMC 10795168. PMID 38085650 .  
  32. 1 2 Zarzycki J, Axen SD, Kinney JN, Kerfeld CA (enero de 2013). "Enfoques basados ​​en cianobacterias para mejorar la fotosíntesis en plantas" . Journal of Experimental Botany . 64 (3): 787– 798. doi : 10.1093/jxb/ers294 . PMID 23095996 . 
  33. ↑ Rae BD, Long BM, Badger MR, Price GD (septiembre de 2013). "Funciones, composiciones y evolución de los dos tipos de carboxisomas: microcompartimentos poliédricos que facilitan la fijación de CO2 en cianobacterias y algunas proteobacterias" . Microbiology and Molecular Biology Reviews . 77 (3): 357–379 . doi : 10.1128/MMBR.00061-12 . PMC 3811607. PMID 24006469 .  
  34. ↑ Turmo A, Gonzalez-Esquer CR, Kerfeld CA (octubre de 2017). "Carboxisomas: módulos metabólicos para la fijación de CO2" . FEMS Microbiology Letters . 364 (18). doi : 10.1093/femsle/fnx176 . PMID 28934381 . 
  35. 1 2 3 Kerfeld CA, Melnicki MR (junio de 2016). "Ensamblaje, función y evolución de los carboxisomas de cianobacterias" . Current Opinion in Plant Biology . 31 : 66–75 . Bibcode : 2016COPB...31...66K . doi : 10.1016/j.pbi.2016.03.009 . PMID 27060669 . 
  36. ↑ Melnicki MR, Sutter M, Kerfeld CA (octubre de 2021). "Relaciones evolutivas entre las proteínas de la envoltura de carboxisomas y metabolosomas" . Current Opinion in Microbiology . 63 : 1–9 . doi : 10.1016/j.mib.2021.05.011 . PMC 8525121. PMID 34098411 .  
  37. ↑ Shively JM, Bock E, Westphal K, Cannon GC (noviembre de 1977). "Inclusiones icosaédricas (carboxisomas) de Nitrobacter agilis" . Journal of Bacteriology . 132 (2): 673– 675. Bibcode : 1977JBact.132..673S . doi : 10.1128/JB.132.2.673-675.1977 . PMC 221910. PMID 199579 .  
  38. ↑ Cannon GC, Shively JM (1983). "Caracterización de una preparación homogénea de carboxisomas de Thiobacillus neapolitanus". Archives of Microbiology . 134 (1): 52– 59. Bibcode : 1983ArMic.134...52C . doi : 10.1007/BF00429407 . ISSN 0302-8933 . S2CID 22329896 .  
  39. ↑ Heinhorst S, Cannon GC, Shively JM (2014). "Carboxisomas y su organización estructural en procariotas". Nanomicrobiología . págs. 75–101 . doi : 10.1007/978-1-4939-1667-2_4 . ISBN  978-1-4939-1666-5.
  40. ↑ Borden JS, Savage DF (junio de 2021). "Nuevos descubrimientos amplían las posibilidades para la ingeniería de carboxisomas" . Current Opinion in Microbiology . 61 : 58–66 . doi : 10.1016/j.mib.2021.03.002 . PMC 8169590. PMID 33798818 .  
  41. ↑ Tan YQ, Ali S, Xue B, Teo WZ, Ling LH, Go MK, et al. (octubre de 2021). " Estructura de una envoltura mínima derivada de α-carboxisoma y su utilidad en la estabilización de enzimas" . Biomacromolecules . 22 (10): 4095– 4109. doi : 10.1021/acs.biomac.1c00533 . PMID 34384019. S2CID 236999059 .   
  42. 1 2 Li T, Jiang Q, Huang J, Aitchison CM, Huang F, Yang M, et al. (octubre de 2020). "Reprogramación de orgánulos proteicos bacterianos como nanorreactor para la producción de hidrógeno" . Nature Communications . 11 (1) 5448. Bibcode : 2020NatCo..11.5448L . doi : 10.1038/s41467-020-19280-0 . PMC 7595155. PMID 33116131 .   
  43. ↑ Ni T, Jiang Q, Ng PC, Shen J, Dou H, Zhu Y, et al. (2023). "El CsoS2 intrínsecamente desordenado actúa como un hilo molecular general para el ensamblaje de la envoltura del α-carboxisoma" . Nature Communications . 14 (1) 5512. bioRxiv 10.1101/2023.06.24.546370 . doi : 10.1038/s41467-023-41211-y . PMC 10484944. PMID 37679318 .    
  44. ↑ Sawaya MR, Cannon GC, Heinhorst S, Tanaka S, Williams EB, Yeates TO, Kerfeld CA (marzo de 2006). "La estructura de la beta-anhidrasa carbónica de la envoltura carboxisomal revela una subclase distinta con un sitio activo al precio de dos" . The Journal of Biological Chemistry . 281 (11): 7546–7555 . doi : 10.1074/jbc.M510464200 . PMID 16407248 . 
  45. ↑ Blikstad C, Dugan EJ, Laughlin TG, Turnšek JB, Liu MD, Shoemaker SR, et al. (2023). "Descubrimiento de un complejo anhidrasa carbónica-Rubisco dentro del alfa-carboxisoma". bioRxiv 10.1101/2021.11.05.467472 .  
  46. ↑ Pulsford, Sacha B.; Outram, Megan A.; Förster, Britta; Rhodes, Timothy; Williams, Simon J.; Badger, Murray R.; Price, G. Dean; Jackson, Colin J.; Long, Benedict M. (2024-05-10). "La anhidrasa carbónica del α-carboxisoma cianobacteriano está regulada alostéricamente por el sustrato de Rubisco RuBP" . Science Advances . 10 (19) eadk7283. Bibcode : 2024SciA...10K7283P . doi : 10.1126/sciadv.adk7283 . ISSN 2375-2548 . PMC 11086599. PMID 38728392 .   
  47. 1 2 Menon BB, Dou Z, Heinhorst S, Shively JM, Cannon GC (2008). "Los carboxisomas de Halothiobacillus neapolitanus secuestran especies heterólogas y quiméricas de RubisCO" . PLOS ONE . 3 (10) e3570. Bibcode : 2008PLoSO...3.3570M . doi : 10.1371/journal.pone.0003570 . PMC 2570492. PMID 18974784 .  
  48. 1 2 Sommer M, Cai F, Melnicki M, Kerfeld CA (junio de 2017). "Bioinformática de β-carboxisomas: identificación y evolución de nuevas clases de genes de proteínas de microcompartimentos bacterianos y restricciones del locus central" . Journal of Experimental Botany . 68 (14): 3841– 3855. doi : 10.1093/jxb/ erx115 . PMC 5853843. PMID 28419380 .  
  49. ↑ Long BM, Badger MR, Whitney SM, Price GD (octubre de 2007). "Análisis de carboxisomas de Synechococcus PCC7942 revela múltiples complejos de Rubisco con las proteínas carboxisomales CcmM y CcaA" . The Journal of Biological Chemistry . 282 (40): 29323– 29335. doi : 10.1074/jbc.M703896200 . PMID 17675289 . 
  50. ↑ Long BM, Tucker L, Badger MR, Price GD (mayo de 2010). "Los betacarboxisomas funcionales de cianobacterias tienen un requisito absoluto para las formas largas y cortas de la proteína CcmM" . Plant Physiology . 153 (1): 285–293 . Bibcode : 2010PlanP.153..285L . doi : 10.1104/pp.110.154948 . PMC 2862411. PMID 20304968 .  
  51. 1 2 3 Kinney JN, Salmeen A, Cai F, Kerfeld CA (mayo de 2012). "Dilucidando el papel esencial de la proteína carboxisomal conservada CcmN revela una característica común del ensamblaje de microcompartimentos bacterianos" . The Journal of Biological Chemistry . 287 (21): 17729– 17736. Bibcode : 2012JBiCh.28717729K . doi : 10.1074/jbc.M112.355305 . PMC 3366800. PMID 22461622 .  
  52. ↑ Cannon GC, Heinhorst S, Kerfeld CA (febrero de 2010). "Anhidrasas carbónicas carboxisomales: Estructura y función en la fijación microbiana de CO2" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics . 1804 (2): 382– 392. doi : 10.1016/j.bbapap.2009.09.026 . OSTI 1023373. PMID 19818881. S2CID 3712407 .   
  53. ↑ Sommer M, Sutter M, Gupta S, Kirst H, Turmo A, Lechno-Yossef S, et al. (enero de 2019). "Los heterohexámeros formados por CcmK3 y CcmK4 aumentan la complejidad de las envolturas de los betacarboxisomas" . Plant Physiology . 179 (1): 156– 167. doi : 10.1104/pp.18.01190 . PMC 6324227. PMID 30389783 .   
  54. 1 2 Cameron JC, Wilson SC, Bernstein SL, Kerfeld CA (noviembre de 2013). "Biogénesis de un orgánulo bacteriano: la vía de ensamblaje del carboxisoma" . Cell . 155 (5): 1131– 1140. Bibcode : 2013Cell..155.1131C . doi : 10.1016/j.cell.2013.10.044 . PMID 24267892 . 
  55. ↑ Cot SS, So AK, Espie GS (febrero de 2008). "Un complejo de deshidratación de bicarbonato multiproteico esencial para la función del carboxisoma en cianobacterias" . Journal of Bacteriology . 190 (3): 936– 945. Bibcode : 2008JBact.190..936C . doi : 10.1128/JB.01283-07 . PMC 2223583. PMID 17993516 .  
  56. ↑ Long BM, Rae BD, Badger MR, Price GD (septiembre de 2011). "La sobreexpresión de la proteína β-carboxisomal CcmM en Synechococcus PCC7942 revela una estrecha corregulación de la anhidrasa carbónica carboxisomal (CcaA) y el contenido de M58". Photosynthesis Research . 109 ( 1–3 ): 33–45 . Bibcode : 2011PhoRe.109...33L . doi : 10.1007/s11120-011-9659-8 . PMID 21597987. S2CID 20716799 .  
  57. ↑ Gonzalez-Esquer CR, Shubitowski TB, Kerfeld CA (septiembre de 2015). "Construcción optimizada del orgánulo fijador de CO2 de cianobacterias mediante fusiones de dominios proteicos para su uso en biología sintética vegetal" . The Plant Cell . 27 (9): 2637– ​​2644. Bibcode : 2015PlanC..27.2637G . doi : 10.1105/tpc.15.00329 . PMC 4815102. PMID 26320224 .  
  58. ↑ Kerfeld CA (diciembre de 2015). "Plug-and-play para mejorar la productividad primaria" . American Journal of Botany . 102 (12): 1949– 1950. doi : 10.3732/ajb.1500409 . PMID 26656128 . 
  59. ↑ Gonzalez-Esquer CR, Newnham SE, Kerfeld CA (julio de 2016). "Microcompartimentos bacterianos como módulos metabólicos para la biología sintética de plantas" . The Plant Journal . 87 (1): 66–75 . Bibcode : 2016PlJ....87...66G . doi : 10.1111/tpj.13166 . PMID 26991644 . 
  60. ↑ Bonacci W, Teng PK, Afonso B, Niederholtmeyer H, Grob P, Silver PA, Savage DF (enero de 2012). "Modularidad de un orgánulo proteico fijador de carbono" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (2): 478– 483. doi : 10.1073/pnas.1108557109 . PMC 3258634. PMID 22184212 .  
  61. ↑ Cai F, Sutter M, Bernstein SL, Kinney JN, Kerfeld CA (abril de 2015). "Ingeniería de envolturas de microcompartimentos bacterianos: proteínas de envoltura quiméricas y envolturas de carboxisomas quiméricas". ACS Synthetic Biology . 4 (4): 444– 453. doi : 10.1021/sb500226j . PMID 25117559 . 
  62. ↑ Price GD, Badger MR, Woodger FJ, Long BM (2008). "Avances en la comprensión del mecanismo de concentración de CO2 de las cianobacterias (CCM): componentes funcionales, transportadores Ci, diversidad, regulación genética y perspectivas para su ingeniería en plantas" . Journal of Experimental Botany . 59 (7): 1441– 1461. doi : 10.1093/jxb/erm112 . PMID 17578868 . 
  63. ↑ Price GD, Pengelly JJ, Forster B, Du J, Whitney SM, von Caemmerer S, et al. (enero de 2013). "El CCM de las cianobacterias como fuente de genes para mejorar la fijación fotosintética de CO2 en especies de cultivo" . Journal of Experimental Botany . 64 (3): 753– 768. doi : 10.1093/jxb/ers257 . hdl : 1885/53387 . PMID 23028015 .  
  64. ↑ McGrath JM, Long SP (abril de 2014). "¿Puede el mecanismo de concentración de carbono de las cianobacterias aumentar la fotosíntesis en especies de cultivo? Un análisis teórico" . Plant Physiology . 164 (4): 2247– 2261. Bibcode : 2014PlanP.164.2247M . doi : 10.1104/pp.113.232611 . PMC 3982776. PMID 24550242 .  
  65. ↑ Yin X, Struik PC (abril de 2017). "¿Puede el aumento de la fotosíntesis foliar convertirse en una mayor producción de biomasa? Un estudio de simulación para el arroz utilizando el modelo de cultivo GECROS" . Journal of Experimental Botany . 68 (9): 2345– 2360. doi : 10.1093/jxb/erx085 . PMC 5447886. PMID 28379522 .  
  66. ↑ Lin MT, Occhialini A, Andralojc PJ, Devonshire J, Hines KM, Parry MA, Hanson MR (julio de 2014). " Las proteínas β-carboxisomales se ensamblan en estructuras altamente organizadas en los cloroplastos de Nicotiana" . The Plant Journal . 79 (1): 1– 12. Bibcode : 2014PlJ....79....1L . doi : 10.1111/tpj.12536 . PMC 4080790. PMID 24810513 .  
  67. ↑ Lin MT, Occhialini A, Andralojc PJ, Parry MA, Hanson MR (septiembre de 2014). "Una Rubisco más rápida con potencial para aumentar la fotosíntesis en cultivos" . Nature . 513 ( 7519): 547–550 . Bibcode : 2014Natur.513..547L . doi : 10.1038/nature13776 . PMC 4176977. PMID 25231869 .  
  68. ↑ Long BM, Hee WY, Sharwood RE, Rae BD, Kaines S, Lim YL, et al. (septiembre de 2018). "Encapsulación en carboxisomas de la enzima Rubisco fijadora de CO2 en cloroplastos de tabaco" . Nature Communications . 9 (1) 3570. Bibcode : 2018NatCo...9.3570L . doi : 10.1038/s41467-018-06044-0 . PMC 6120970. PMID 30177711 .   
  69. ↑ Rae BD, Long BM, Förster B, Nguyen ND, Velanis CN, Atkinson N, et al. (junio de 2017). "Avances y desafíos de la ingeniería de un mecanismo biofísico de concentración de CO2 en plantas superiores" . Journal of Experimental Botany . 68 (14): 3717–3737 . doi : 10.1093/jxb/erx133 . hdl : 20.500.11820/42c5bfb2-691e-4a61-91b1-8efffbe31383 . PMID 28444330 .  .
  70. ^ Flamholz AI, Dugan E, Blikstad C, Gleizer S, Ben-Nissan R, Amram S, et al. (octubre de 2020). "Reconstitución funcional de un mecanismo bacteriano de concentración de CO 2 en Escherichia coli " . eVida . 9e59882 . doi : 10.7554/eLife.59882 . PMC 7714395 . PMID 33084575 .   
  71. ↑ de Pins B, Greenspoon L, Bar-On YM, Shamshoum M, Ben-Nissan R, Milshtein E, et al. (2023-07-27). "Exploración sistemática de las tasas máximas de carboxilación de la rubisco de forma I procariótica". bioRxiv 10.1101/2023.07.27.550689 .  
  72. ↑ Jiang Q, Li T, Yang J, Aitchison CM, Huang J, Chen Y, et al. (marzo de 2023). " Ingeniería sintética de un nuevo biocatalizador que encapsula [ NiFe ] -hidrogenasas para una mayor producción de hidrógeno" . Journal of Materials Chemistry B. 11 ( 12): 2684–2692 . doi : 10.1039/D2TB02781J . PMC 10032307. PMID 36883480 .   
  73. ↑ Shively, JM (octubre de 1974). "Cuerpos de inclusión de procariotas" . Annual Review of Microbiology . 28 (1): 167– 188. doi : 10.1146/annurev.mi.28.100174.001123 . ISSN 0066-4227 . PMID 4372937 .  
  74. ↑ Badger, Murray R.; Price, G. Dean (1992). "El mecanismo de concentración de CO2 en cianobacterias y microalgas" . Physiologia Plantarum . 84 (4): 606– 615. doi : 10.1111/j.1399-3054.1992.tb04711.x . ISSN 1399-3054 . 
  75. ↑ Giordano, Mario; Beardall, John; Raven, John A. (2005-06-02). "Mecanismos de concentración de CO 2 en algas: mecanismos, modulación ambiental y evolución" . Annual Review of Plant Biology . 56 (1): 99– 131. Bibcode : 2005AnRPB..56...99G . doi : 10.1146/annurev.arplant.56.032604.144052 . ISSN 1543-5008 . 
  76. ↑ Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Shively, Jessup M. (2006), "Carboxisomas e inclusiones similares a carboxisomas", en Shively, Jessup M. (ed.), Estructuras intracelulares complejas en procariotas , Berlín, Heidelberg: Springer, pp. 141–165 , doi : 10.1007/7171_023 , ISBN  978-3-540-32526-0
  77. ↑ Price, G. Dean; Badger, Murray R.; Woodger, Fiona J.; Long, Ben M. (mayo de 2008). "Avances en la comprensión del mecanismo de concentración de CO2 de las cianobacterias (CCM): componentes funcionales, transportadores Ci, diversidad, regulación genética y perspectivas para su ingeniería en plantas" . Journal of Experimental Botany . 59 (7): 1441–1461 . doi : 10.1093/jxb/erm112 . ISSN 1460-2431 . PMID 17578868 .  
  78. ↑ Espie, George S.; Kimber, Matthew S. (septiembre de 2011). "Carboxisomas: la RubisCO cianobacteriana viene en paquetes pequeños" . Photosynthesis Research . 109 ( 1–3 ): 7–20 . Bibcode : 2011PhoRe.109....7E . doi : 10.1007/s11120-011-9656-y . ISSN 0166-8595 . 
  79. ↑ Kinney, James N.; Axen, Seth D.; Kerfeld, Cheryl A. (septiembre de 2011). "Análisis comparativo de las proteínas de la envoltura del carboxisoma" . Photosynthesis Research . 109 ( 1–3 ): 21–32 . Bibcode : 2011PhoRe.109...21K . doi : 10.1007/s11120-011-9624-6 . ISSN 0166-8595 . PMC 3173617. PMID 21279737 .   
  80. ↑ Moroney, James V.; Jungnick, Nadine; DiMario, Robert J.; Longstreth, David J. (2013-11-01). "Fotorrespiración y mecanismos de concentración de carbono: dos adaptaciones a condiciones de alto O2 y bajo CO2". Photosynthesis Research . 117 (1): 121– 131. doi : 10.1007/s11120-013-9865-7 . ISSN 1573-5079 . PMID 23771683 .  
  81. ↑ Rae, Benjamin D.; Long, Benedict M.; Badger, Murray R.; Price, G. Dean (septiembre de 2013). "Funciones, composiciones y evolución de los dos tipos de carboxisomas: microcompartimentos poliédricos que facilitan la fijación de CO2 en cianobacterias y algunas proteobacterias" . Microbiology and Molecular Biology Reviews . 77 (3): 357–379 . doi : 10.1128/MMBR.00061-12 . ISSN 1092-2172 . PMID 24006469 .  
  82. ↑ Hanson, Maureen R.; Lin, Myat T.; Carmo-Silva, A. Elizabete; Parry, Martin AJ (2016). "Hacia la ingeniería de carboxisomas en plantas C3" . The Plant Journal . 87 (1): 38– 50. Bibcode : 2016PlJ....87...38H . doi : 10.1111/tpj.13139 . ISSN 1365-313X . PMC 4970904. PMID 26867858 .   
  83. ↑ Long, Benedict M; Rae, Benjamin D; Rolland, Vivien; Förster, Britta; Price, G Dean (2016-06-01). "Componentes del mecanismo de concentración de CO2 de las cianobacterias: función y perspectivas para la ingeniería metabólica de las plantas" . Current Opinion in Plant Biology . SI: 31: Fisiología y metabolismo 2016. 31 : 1–8 . doi : 10.1016/j.pbi.2016.03.002 . ISSN 1369-5266 . PMID 26999306 .  
  84. ↑ Kerfeld, Cheryl A; Melnicki, Matthew R (junio de 2016). "Ensamblaje, función y evolución de los carboxisomas de cianobacterias" . Current Opinion in Plant Biology . 31 : 66–75 . Bibcode : 2016COPB...31...66K . doi : 10.1016/j.pbi.2016.03.009 . PMID 27060669 . 
  85. ↑ Rae, Benjamin D; Long, Benedict M; Förster, Britta; Nguyen, Nghiem D; Velanis, Christos N; Atkinson, Nicky; Hee, Wei Yih; Mukherjee, Bratati; Price, G. Dean; McCormick, Alistair J (2017-06-22). "Progreso y desafíos de la ingeniería de un mecanismo biofísico de concentración de CO2 en plantas superiores" . Journal of Experimental Botany . 68 (14): 3717– 3737. doi : 10.1093/jxb/erx133 . hdl : 20.500.11820/42c5bfb2-691e-4a61-91b1-8efffbe31383 . ISSN 0022-0957 . PMID 28444330 .  
  86. ↑ Turmo, Aiko; Gonzalez-Esquer, C. Raul; Kerfeld, Cheryl A. (2017-10-02). "Carboxisomas: módulos metabólicos para la fijación de CO2" . FEMS Microbiology Letters . 364 (18). doi : 10.1093/femsle/fnx176 . ISSN 1574-6968 . PMID 28934381 .  
  87. ↑ Hennacy, Jessica H.; Jonikas, Martin C. (2020-04-29). "Perspectivas para la ingeniería de mecanismos biofísicos de concentración de CO2 en plantas terrestres para mejorar los rendimientos" . Annual Review of Plant Biology . 71 (1): 461– 485. Bibcode : 2020AnRPB..71..461H . doi : 10.1146/annurev-arplant-081519-040100 . ISSN 1543-5008 . PMC 7845915. PMID 32151155 .   
  88. ↑ Borden, Julia S; Savage, David F (junio de 2021). "Nuevos descubrimientos amplían las posibilidades para la ingeniería de carboxisomas" . Current Opinion in Microbiology . 61 : 58–66 . doi : 10.1016/j.mib.2021.03.002 . PMC 8169590. PMID 33798818 .  
  89. ↑ Huffine, Clair A; Wheeler, Lucas C; Wing, Boswell; Cameron, Jeffrey C (febrero de 2022). "Modelado computacional e implicaciones evolutivas de las reacciones bioquímicas en microcompartimentos bacterianos" . Current Opinion in Microbiology . 65 : 15–23 . doi : 10.1016/j.mib.2021.10.001 . PMID 34717259 . 
  90. ↑ Liu, Lu-Ning (1 de junio de 2022). "Avances en los orgánulos bacterianos para la fijación de CO2" (PDF) . Tendencias en Microbiología . 30 (6): 567– 580. Bibcode : 2022TrMic..30..567L . doi : 10.1016/j.tim.2021.10.004 . ISSN 0966-842X . ​​PMID 34802870 – vía Repositorio de la Universidad de Liverpool.  
  91. ↑ Liu, Lu-Ning; Yang, Mengru; Sun, Yaqi; Yang, Jing (octubre de 2021). "Estequiometría de proteínas, plasticidad estructural y regulación de microcompartimentos bacterianos" . Current Opinion in Microbiology . 63 : 133–141 . doi : 10.1016/j.mib.2021.07.006 . PMID 34340100 . 
  92. ↑ Trettel, Daniel S.; Pacheco, Sara L.; Laskie, Asa K.; Gonzalez-Esquer, C. Raul (2024-02-15). " Modelado de arquitecturas de microcompartimentos bacterianos para una mayor fijación de carbono por cianobacterias" . Frontiers in Plant Science . 15 1346759. Bibcode : 2024FrPS...1546759T . doi : 10.3389/fpls.2024.1346759 . ISSN 1664-462X . PMC 10902431. PMID 38425792 .   
  93. ↑ Trettel, Daniel S; Kerfeld, Cheryl A; Gonzalez-Esquer, Cesar R (2024-08-01). "Determinantes estructurales dinámicos en las envolturas de microcompartimentos bacterianos" . Current Opinion in Microbiology . 80 102497. doi : 10.1016/j.mib.2024.102497 . ISSN 1369-5274 . PMID 38909546 .  
  94. ↑ Correa, Sulamita Santos; Schultz, Júnia; Zahodnik-Huntington, Brandon; Naschberger, Andreas; Rosado, Alexandre Soares (2025-03-01). "Carboxisomas: La próxima frontera en biotecnología y soluciones sostenibles" . Biotechnology Advances . 79 108511. doi : 10.1016/j.biotechadv.2024.108511 . ISSN 0734-9750 . PMID 39732444 .  
  95. ↑ Nguyen, Nghiem Dinh; Rourke, Loraine M.; Cleaver, Alexandra; Brock, Joseph; Long, Benedict M.; Price, Dean G. (2025-06-30). "Comprender los carboxisomas para mejorar la fijación de carbono en los cultivos" . Biochemical Society Transactions . 53 (3): 671– 685. doi : 10.1042/BST20253072 . ISSN 0300-5127 . PMC 12312397. PMID 40570186 .   
  96. ↑ Nguyen, Nghiem D; Rourke, Loraine M; Price, G Dean; Long, Benedict M (26-09-2025). "La función, evolución y futuro de los carboxisomas" . Journal of Experimental Botany . 77 (2) eraf425. doi : 10.1093/jxb/eraf425 . ISSN 0022-0957 . PMID 41002253 .  
  97. ↑ Hartzler, Samuel L.; Rochon, Kristy; Laxminarayan Raja, Samstita; Metskas, Lauren Ann (2026-01-12). "Perspectivas recientes sobre la estructura, el mecanismo y el ensamblaje del α-carboxisoma" . Journal of Bacteriology . 0 e00366-25: e00366–25. doi : 10.1128/jb.00366-25 . PMID 41524522 . 
  98. ↑ Li, Tianpei; Chen, Weixian; Chriscoli, Vincent; Liu, Lu-Ning (30 de abril de 2026). "De la comprensión fundamental a la ingeniería de carboxisomas para aplicaciones biotecnológicas" . Plant Communications 101882. doi : 10.1016/j.xplc.2026.101882 . ISSN 2590-3462 . PMID 42068046 .  
  • Bioquímicos revelan misteriosos microcompartimentos bacterianos.
  • No es tan sencillo después de todo. Un renacimiento de la investigación sobre la evolución procariota y la estructura celular.