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Biochemistry

Biochemistry , or biological chemistry (distinct from chemical biology ), is the study of chemical processes within and relating to living organisms . [ 1 ] A sub-discipline of ...

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Biochemistry, or biological chemistry (distinct from chemical biology), is the study of chemical processes within and relating to living organisms.[1] A sub-discipline of both chemistry and biology, biochemistry may be divided into three fields: structural biology, enzymology, and metabolism. Over the last decades of the 20th century, biochemistry has become successful at explaining living processes through these three disciplines. Almost all areas of the life sciences are being uncovered and developed through biochemical methodology and research.[2]

Biochemistry focuses on understanding the chemical basis that allows biological molecules to give rise to the processes that occur within living cells and between cells,[3] in turn relating greatly to the understanding of tissues and organs as well as organism structure and function.[4] Biochemistry is closely related to molecular biology, the study of the molecular mechanisms of biological phenomena.[5]

Much of biochemistry deals with the structures, functions, and interactions of biological macromolecules such as proteins, nucleic acids, carbohydrates, and lipids. They provide the structure of cells and perform many of the functions associated with life.[6] The chemistry of the cell also depends upon the reactions of small molecules and ions. These can be inorganic (for example, water and metal ions) or organic (for example, the amino acids, which are used to synthesize proteins).[7] The mechanisms used by cells to harness energy from their environment via chemical reactions are known as metabolism.

Los hallazgos de la bioquímica se aplican principalmente en medicina , nutrición y agricultura . En medicina, los bioquímicos investigan las causas y curas de las enfermedades . [ 8 ] La nutrición estudia cómo mantener la salud y el bienestar, así como los efectos de las deficiencias nutricionales . [ 9 ] En agricultura, los bioquímicos investigan el suelo y los fertilizantes con el objetivo de mejorar el cultivo, el almacenamiento y el control de plagas . En las últimas décadas, los principios y métodos bioquímicos se han combinado con enfoques de resolución de problemas de la ingeniería para manipular sistemas vivos y producir herramientas útiles para la investigación, los procesos industriales y el diagnóstico y control de enfermedades : la disciplina de la biotecnología .

Historia

Gerty Cori y Carl Cori ganaron conjuntamente el Premio Nobel en 1947 por su descubrimiento del ciclo de Cori en el RPMI.

En su definición más amplia, la bioquímica puede verse como el estudio de los componentes y la composición de los seres vivos y cómo se combinan para formar la vida. En este sentido, la historia de la bioquímica puede remontarse a los antiguos griegos . [ 10 ] Sin embargo, la bioquímica como disciplina científica específica comenzó en algún momento del siglo XIX, o un poco antes, dependiendo del aspecto de la bioquímica en el que se centre la atención. Algunos argumentaron que el comienzo de la bioquímica pudo haber sido el descubrimiento de la primera enzima , la diastasa (ahora llamada amilasa ), en 1833 por Anselme Payen , [ 11 ] mientras que otros consideraron que la primera demostración de Eduard Buchner de un proceso bioquímico complejo , la fermentación alcohólica en extractos libres de células en 1897, fue el nacimiento de la bioquímica. [ 12 ] [ 13 ] Algunos también podrían señalar como su comienzo la influyente obra de 1842 de Justus von Liebig , Química animal, o, Química orgánica en sus aplicaciones a la fisiología y la patología , que presentó una teoría química del metabolismo, [ 10 ] o incluso antes a los estudios del siglo XVIII sobre fermentación y respiración de Antoine Lavoisier . [ 14 ] [ 15 ] Muchos otros pioneros en el campo que ayudaron a descubrir las capas de complejidad de la bioquímica han sido proclamados fundadores de la bioquímica moderna. Emil Fischer , que estudió la química de las proteínas , [ 16 ] y F. Gowland Hopkins , que estudió las enzimas y la naturaleza dinámica de la bioquímica, representan dos ejemplos de bioquímicos tempranos. [ 17 ]

El término «bioquímica» se utilizó por primera vez cuando Vinzenz Kletzinsky (1826-1882) publicó su «Compendium der Biochemie» en Viena en 1858; derivaba de una combinación de biología y química . En 1877, Felix Hoppe-Seyler utilizó el término ( biochemie en alemán) como sinónimo de química fisiológica en el prólogo del primer número de Zeitschrift für Physiologische Chemie (Revista de Química Fisiológica), donde defendía la creación de institutos dedicados a este campo de estudio. [ 18 ] [ 19 ] Sin embargo, a menudo se cita al químico alemán Carl Neuberg como el autor del término en 1903, [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ] mientras que algunos se lo atribuyen a Franz Hofmeister . [ 23 ]

Estructura del ADN ( 1D65 ​)[ 24 ]

Antiguamente se creía que la vida y sus materiales poseían alguna propiedad o sustancia esencial (a menudo denominada " principio vital ") distinta de cualquier otra presente en la materia inerte, y se pensaba que solo los seres vivos podían producir las moléculas de la vida. [ 25 ] En 1828, Friedrich Wöhler publicó un artículo sobre su síntesis fortuita de urea a partir de cianato de potasio y sulfato de amonio ; algunos lo consideraron un derrocamiento directo del vitalismo y el establecimiento de la química orgánica . [ 26 ] [ 27 ] Sin embargo, la síntesis de Wöhler ha generado controversia, ya que algunos rechazan la muerte del vitalismo a manos suyas. [ 28 ] Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde mediados del siglo XX, con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía , la difracción de rayos X , la interferometría de doble polarización , la espectroscopia de RMN , el marcaje radioisotópico , la microscopía electrónica y las simulaciones de dinámica molecular . Estas técnicas permitieron el descubrimiento y el análisis detallado de muchas moléculas y vías metabólicas de la célula , como la glucólisis y el ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico), y condujeron a una comprensión de la bioquímica a nivel molecular.

Otro acontecimiento histórico significativo en bioquímica es el descubrimiento del gen y su papel en la transferencia de información en la célula. En la década de 1950, James D. Watson , Francis Crick , Rosalind Franklin y Maurice Wilkins fueron fundamentales para resolver la estructura del ADN y sugerir su relación con la transferencia genética de información. [ 29 ] En 1958, George Beadle y Edward Tatum recibieron el Premio Nobel por su trabajo en hongos que demostró que un gen produce una enzima . [ 30 ] En 1988, Colin Pitchfork fue la primera persona condenada por asesinato con evidencia de ADN , lo que condujo al crecimiento de la ciencia forense . [ 31 ] Más recientemente, Andrew Z. Fire y Craig C. Mello recibieron el Premio Nobel de 2006 por descubrir el papel de la interferencia de ARN (ARNi) en el silenciamiento de la expresión génica . [ 32 ]

Los elementos químicos de la vida

Los principales elementos que componen el cuerpo humano, ordenados de mayor a menor abundancia (por masa).

Alrededor de dos docenas de elementos químicos son esenciales para diversos tipos de vida biológica . La mayoría de los elementos raros en la Tierra no son necesarios para la vida (con la excepción del selenio y el yodo ), [ 33 ] mientras que algunos comunes ( aluminio y titanio ) no se utilizan. La mayoría de los organismos comparten necesidades de elementos, pero existen algunas diferencias entre plantas y animales . Por ejemplo, las algas marinas utilizan bromo , pero las plantas y los animales terrestres no parecen necesitarlo. Todos los animales requieren sodio , pero no es un elemento esencial para las plantas. Las plantas necesitan boro y silicio , pero los animales pueden no necesitarlos (o pueden necesitar cantidades ínfimas). [ 34 ]

Solo seis elementos —carbono , hidrógeno , nitrógeno , oxígeno , calcio y fósforo— constituyen casi el 99 % de la masa de las células vivas, incluidas las del cuerpo humano (véase la composición del cuerpo humano para obtener una lista completa). Esta breve lista se abrevia como CHNOPS (carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, fósforo y azufre ) para facilitar su memorización. [ 35 ] [ 36 ] Además de los seis elementos principales que componen la mayor parte del cuerpo humano, los seres humanos requieren cantidades menores de posiblemente 18 más. [ 37 ]

Biomoléculas

Las cuatro clases principales de moléculas en bioquímica (a menudo llamadas biomoléculas ) son carbohidratos , lípidos , proteínas y ácidos nucleicos . [ 38 ] Muchas moléculas biológicas son polímeros : en esta terminología, los monómeros son macromoléculas relativamente pequeñas que se unen para crear macromoléculas grandes conocidas como polímeros. Cuando los monómeros se unen para sintetizar un polímero biológico , experimentan un proceso llamado síntesis por deshidratación . Diferentes macromoléculas pueden ensamblarse en complejos más grandes, a menudo necesarios para la actividad biológica .

Carbohidratos

Carbohidratos
Glucosa, un monosacárido
Una molécula de sacarosa ( glucosa + fructosa ), un disacárido
Amilosa , un polisacárido compuesto por varios miles de unidades de glucosa.

Dos de las funciones principales de los carbohidratos son el almacenamiento de energía y la provisión de estructura. Uno de los azúcares comunes , conocido como glucosa , es un carbohidrato, pero no todos los carbohidratos son azúcares. Hay más carbohidratos en la Tierra que cualquier otro tipo de biomolécula conocida; se utilizan para almacenar energía e información genética , además de desempeñar funciones importantes en las interacciones y comunicaciones entre células . [ 39 ]

El tipo más simple de carbohidrato es un monosacárido , que entre otras propiedades contiene carbono , hidrógeno y oxígeno , generalmente en una proporción de 1:2:1 (fórmula generalizada C n H 2 n O n , donde n es al menos 3). La glucosa (C 6 H 12 O 6 ) es uno de los carbohidratos más importantes; otros incluyen la fructosa (C 6 H 12 O 6 ), el azúcar comúnmente asociado con el sabor dulce de las frutas , [ 40 ] [ a ] ​​y la desoxirribosa (C 5 H 10 O 4 ), un componente del ADN . Un monosacárido puede cambiar entre una forma acíclica (de cadena abierta) y una forma cíclica . La forma de cadena abierta puede convertirse en un anillo de átomos de carbono unidos por un átomo de oxígeno creado a partir del grupo carbonilo de un extremo y el grupo hidroxilo del otro. La molécula cíclica tiene un grupo hemiacetal o hemicetal , dependiendo de si la forma lineal era una aldosa o una cetosa . [ 42 ]

En estas formas cíclicas, el anillo suele tener 5 o 6 átomos. Estas formas se denominan furanosas y piranosas , respectivamente, por analogía con el furano y el pirano , los compuestos más simples con el mismo anillo de carbono-oxígeno (aunque carecen de los dobles enlaces carbono-carbono de estas dos moléculas). Por ejemplo, la aldohexosa glucosa puede formar un enlace hemiacetálico entre el hidroxilo del carbono 1 y el oxígeno del carbono 4, dando lugar a una molécula con un anillo de 5 miembros, denominada glucofuranosa . La misma reacción puede tener lugar entre los carbonos 1 y 5 para formar una molécula con un anillo de 6 miembros, denominada glucopiranosa . Las formas cíclicas con un anillo de 7 átomos, denominadas heptosas, son poco frecuentes.

Dos monosacáridos pueden unirse mediante un enlace glucosídico o éster para formar un disacárido a través de una reacción de deshidratación durante la cual se libera una molécula de agua. La reacción inversa, en la que el enlace glucosídico de un disacárido se rompe en dos monosacáridos, se denomina hidrólisis . El disacárido más conocido es la sacarosa o azúcar común , que consta de una molécula de glucosa y una de fructosa unidas. Otro disacárido importante es la lactosa, presente en la leche, que consta de una molécula de glucosa y una de galactosa . La lactosa puede ser hidrolizada por la lactasa , y la deficiencia de esta enzima produce intolerancia a la lactosa .

Cuando se unen unos pocos (entre tres y seis) monosacáridos, se denomina oligosacárido ( oligo- significa "pocos"). Estas moléculas suelen utilizarse como marcadores y señales , además de tener otros usos. [ 43 ] Muchos monosacáridos unidos forman un polisacárido . Pueden unirse en una larga cadena lineal o pueden ramificarse . Dos de los polisacáridos más comunes son la celulosa y el glucógeno , ambos compuestos por monómeros de glucosa repetidos . La celulosa es un componente estructural importante de las paredes celulares de las plantas y el glucógeno se utiliza como forma de almacenamiento de energía en los animales.

Los azúcares se caracterizan por tener extremos reductores o no reductores. Un extremo reductor de un carbohidrato es un átomo de carbono que puede estar en equilibrio con la forma aldehído ( aldosa ) o cetona ( cetosa ) de cadena abierta. Si la unión de monómeros se produce en dicho átomo de carbono, el grupo hidroxilo libre de la forma piranosa o furanosa se intercambia con una cadena lateral OH de otro azúcar, dando lugar a un acetal completo . Esto impide la apertura de la cadena a la forma aldehído o cetona y hace que el residuo modificado sea no reductor. La lactosa contiene un extremo reductor en su unidad de glucosa, mientras que la unidad de galactosa forma un acetal completo con el grupo C4-OH de la glucosa. La sacarosa no tiene un extremo reductor debido a la formación de un acetal completo entre el carbono aldehído de la glucosa (C1) y el carbono cetona de la fructosa (C2).

Lípidos

Estructuras de algunos lípidos comunes. En la parte superior se encuentran el colesterol y el ácido oleico . [ 44 ] La estructura intermedia es un triglicérido compuesto por cadenas de oleoílo , estearoílo y palmitoílo unidas a una estructura de glicerol . En la parte inferior se encuentra el fosfolípido común , la fosfatidilcolina . [ 45 ]

Los lípidos comprenden una amplia gama de moléculas y, en cierta medida, constituyen un término genérico para compuestos de origen biológicorelativamente insolubles en agua o no polares , como ceras , ácidos grasos , fosfolípidos derivados de ácidos grasos, esfingolípidos , glucolípidos y terpenoides (por ejemplo, retinoides y esteroides ). Algunos lípidos son moléculas alifáticas lineales de cadena abierta, mientras que otros presentan estructuras cíclicas. Algunos son aromáticos (con una estructura cíclica [anular] y plana [plana]), mientras que otros no. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos. [ 46 ]

Los lípidos suelen estar formados por una molécula de glicerol combinada con otras moléculas. En los triglicéridos , el principal grupo de lípidos, hay una molécula de glicerol y tres ácidos grasos . En este caso, los ácidos grasos se consideran el monómero y pueden ser saturados (sin enlaces dobles en la cadena de carbono) o insaturados (con uno o más enlaces dobles en la cadena de carbono).

La mayoría de los lípidos tienen cierto carácter polar y son en gran parte apolares. En general, la mayor parte de su estructura es apolar o hidrofóbica ("que repele el agua"), lo que significa que no interactúa bien con disolventes polares como el agua . Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("que atrae el agua") y tiende a asociarse con disolventes polares como el agua. Esto los convierte en moléculas anfifílicas (con porciones tanto hidrofóbicas como hidrofílicas). En el caso del colesterol , el grupo polar es simplemente un grupo –OH (hidroxilo o alcohol). [ 47 ]

En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como se describe a continuación.

Los lípidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. La mayoría de los aceites y productos lácteos que usamos para cocinar y comer, como la mantequilla , el queso , el ghee, etc., están compuestos de grasas . Los aceites vegetales son ricos en diversos ácidos grasos poliinsaturados (AGPI). Los alimentos que contienen lípidos se digieren en el cuerpo y se descomponen en ácidos grasos y glicerol, los productos finales de la degradación de grasas y lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos , también se utilizan en diversos productos farmacéuticos , ya sea como cosolubilizantes (por ejemplo, en infusiones parenterales) o como componentes de transportadores de fármacos (por ejemplo, en un liposoma o transferosoma ).

Proteínas

La estructura general de un α-aminoácido, con el grupo amino a la izquierda y el grupo carboxilo a la derecha.

Las proteínas son macromoléculas —biopolímeros— formadas por monómeros llamados aminoácidos . Un aminoácido consta de un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino , –NH₂ , un grupo carboxilo , –COOH (aunque estos existen como –NH₃⁺ y –COO⁻ en condiciones fisiológicas), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral comúnmente denominada "–R". La cadena lateral "R" es diferente para cada aminoácido , de los cuales existen 20 estándar . Es este grupo "R" el que hace que cada aminoácido sea diferente, y las propiedades de las cadenas laterales influyen enormemente en la conformación tridimensional general de una proteína. Algunos aminoácidos tienen funciones por sí mismos o en una forma modificada; por ejemplo, el glutamato funciona como un importante neurotransmisor . Los aminoácidos pueden unirse mediante un enlace peptídico . En esta síntesis por deshidratación , se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico conecta el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo carboxilo del otro. La molécula resultante se llama dipéptido , y las secuencias cortas de aminoácidos (generalmente, menos de treinta) se denominan péptidos o polipéptidos . Las secuencias más largas se denominan proteínas . Por ejemplo, la albúmina , una importante proteína del suero sanguíneo , contiene 585 residuos de aminoácidos . [ 48 ]

Generic amino acids (1) in neutral form, (2) as they exist physiologically, and (3) joined as a dipeptide
A schematic of hemoglobin. The red and blue ribbons represent the protein globin; the green structures are the heme groups.

Proteins can have structural and/or functional roles. For instance, movements of the proteins actin and myosin ultimately are responsible for the contraction of skeletal muscle. One property many proteins have is that they specifically bind to a certain molecule or class of molecules—they may be extremely selective in what they bind. Antibodies are an example of proteins that attach to one specific type of molecule. Antibodies are composed of heavy and light chains. Two heavy chains would be linked to two light chains through disulfide linkages between their amino acids. Antibodies are specific through variation based on differences in the N-terminal domain.[49]

The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA), which uses antibodies, is one of the most sensitive tests modern medicine uses to detect various biomolecules. Probably the most important proteins, however, are the enzymes. Virtually every reaction in a living cell requires an enzyme to lower the activation energy of the reaction. These molecules recognize specific reactant molecules called substrates; they then catalyze the reaction between them. By lowering the activation energy, the enzyme speeds up that reaction by a rate of 1011 or more; a reaction that would normally take over 3,000 years to complete spontaneously might take less than a second with an enzyme. The enzyme itself is not used up in the process and is free to catalyze the same reaction with a new set of substrates. Using various modifiers, the activity of the enzyme can be regulated, enabling control of the biochemistry of the cell as a whole.

La estructura de las proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles. La estructura primaria de una proteína consiste en su secuencia lineal de aminoácidos; por ejemplo, "alanina-glicina-triptófano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina-...". La estructura secundaria se refiere a la morfología local (siendo la morfología el estudio de la estructura). Algunas combinaciones de aminoácidos tienden a enrollarse en una espiral llamada hélice α o en una lámina llamada lámina β ; algunas hélices α se pueden ver en el esquema de la hemoglobina de arriba. La estructura terciaria es la forma tridimensional completa de la proteína. Esta forma está determinada por la secuencia de aminoácidos. De hecho, un solo cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos de aminoácidos; la sustitución del residuo de glutamato en la posición 6 por un residuo de valina cambia el comportamiento de la hemoglobina de tal manera que da lugar a la enfermedad de células falciformes . Finalmente, la estructura cuaternaria se refiere a la estructura de una proteína con múltiples subunidades peptídicas, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad. [ 50 ]

Ejemplos de estructuras proteicas del Protein Data Bank
Miembros de una familia de proteínas, representados por las estructuras de los dominios de isomerasa .

Las proteínas ingeridas suelen descomponerse en aminoácidos individuales o dipéptidos en el intestino delgado y luego se absorben. Posteriormente, pueden unirse para formar nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la vía de las pentosas fosfato pueden utilizarse para formar los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlos. Sin embargo, los humanos y otros mamíferos solo pueden sintetizar la mitad de ellos. No pueden sintetizar isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina . Debido a que deben ser ingeridos, estos son los aminoácidos esenciales . Los mamíferos sí poseen las enzimas para sintetizar alanina , asparagina , aspartato , cisteína , glutamato , glutamina , glicina , prolina , serina y tirosina , los aminoácidos no esenciales. Si bien pueden sintetizar arginina e histidina , no pueden producirlas en cantidades suficientes para los animales jóvenes en crecimiento, por lo que a menudo se consideran aminoácidos esenciales.

Si se elimina el grupo amino de un aminoácido, queda un esqueleto de carbono llamado α- cetoácido . Las enzimas llamadas transaminasas pueden transferir fácilmente el grupo amino de un aminoácido (convirtiéndolo en un α-cetoácido) a otro α-cetoácido (convirtiéndolo en un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, ya que en muchas rutas metabólicas, los intermediarios de otras rutas bioquímicas se convierten en el esqueleto del α-cetoácido, y luego se añade un grupo amino, a menudo mediante transaminación . Posteriormente, los aminoácidos pueden unirse para formar una proteína.

Un proceso similar se utiliza para descomponer las proteínas. Primero se hidroliza en sus aminoácidos componentes. El amoníaco libre (NH₃ ) , que existe como el ion amonio ( NH₄⁺ ) en la sangre, es tóxico para los seres vivos. Por lo tanto , debe existir un método adecuado para excretarlo. En distintos animales han evolucionado diferentes estrategias, dependiendo de sus necesidades. Los organismos unicelulares liberan el amoníaco al medio ambiente. Del mismo modo, los peces óseos pueden liberar amoníaco en el agua, donde se diluye rápidamente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea, a través del ciclo de la urea .

Para determinar si dos proteínas están relacionadas, o en otras palabras, para decidir si son homólogas o no, los científicos utilizan métodos de comparación de secuencias. Métodos como los alineamientos de secuencias y los alineamientos estructurales son herramientas poderosas que ayudan a los científicos a identificar homologías entre moléculas relacionadas. La relevancia de encontrar homologías entre proteínas va más allá de la formación de un patrón evolutivo de familias de proteínas . Al determinar el grado de similitud entre dos secuencias de proteínas, obtenemos información sobre su estructura y, por lo tanto, sobre su función.

Ácidos nucleicos

La estructura del ácido desoxirribonucleico (ADN); la imagen muestra cómo se unen los monómeros.

Los ácidos nucleicos , llamados así por su prevalencia en los núcleos celulares , son el nombre genérico de la familia de biopolímeros . Son macromoléculas bioquímicas complejas de alto peso molecular que pueden transmitir información genética en todas las células vivas y virus. [ 2 ] Los monómeros se denominan nucleótidos , y cada uno consta de tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (ya sea una purina o una pirimidina ), un azúcar pentosa y un grupo fosfato . [ 51 ]

Elementos estructurales de los constituyentes comunes de los ácidos nucleicos. Debido a que contienen al menos un grupo fosfato, los compuestos marcados como nucleósido monofosfato , nucleósido difosfato y nucleósido trifosfato son todos nucleótidos (no nucleósidos que carecen de fosfato ).

Los ácidos nucleicos más comunes son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). El grupo fosfato y el azúcar de cada nucleótido se unen para formar la estructura básica del ácido nucleico, mientras que la secuencia de bases nitrogenadas almacena la información. Las bases nitrogenadas más comunes son la adenina , la citosina , la guanina , la timina y el uracilo . Las bases nitrogenadas de cada cadena de un ácido nucleico forman enlaces de hidrógeno con otras bases nitrogenadas de la cadena complementaria. La adenina se une a la timina y al uracilo, la timina se une solo a la adenina, y la citosina y la guanina solo se unen entre sí. La adenina, la timina y el uracilo contienen dos enlaces de hidrógeno, mientras que la citosina y la guanina forman tres.

Además de constituir el material genético de la célula, los ácidos nucleicos suelen actuar como segundos mensajeros , así como formar la molécula base del trifosfato de adenosina (ATP), la principal molécula portadora de energía presente en todos los organismos vivos. Asimismo, las bases nitrogenadas posibles en ambos ácidos nucleicos son diferentes: la adenina, la citosina y la guanina se encuentran tanto en el ARN como en el ADN, mientras que la timina se encuentra únicamente en el ADN y el uracilo en el ARN.

Metabolismo

Los carbohidratos como fuente de energía

La glucosa es una fuente de energía en la mayoría de las formas de vida. Por ejemplo, los polisacáridos se descomponen en sus monómeros mediante enzimas ( la glucógeno fosforilasa elimina los residuos de glucosa del glucógeno, un polisacárido). Los disacáridos como la lactosa o la sacarosa se escinden en sus dos monosacáridos componentes. [ 52 ]

Glucólisis (anaeróbica)

La glucosa se metaboliza principalmente mediante una vía metabólica muy importante de diez pasos llamada glucólisis , cuyo resultado neto es la descomposición de una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato . Esto también produce dos moléculas netas de ATP , la moneda energética de las células, junto con dos equivalentes reductores de la conversión de NAD + (nicotinamida adenina dinucleótido: forma oxidada) a NADH (nicotinamida adenina dinucleótido: forma reducida). Este proceso no requiere oxígeno; si no hay oxígeno disponible (o la célula no puede utilizarlo), el NAD se restaura mediante la conversión del piruvato en lactato (ácido láctico) (por ejemplo, en humanos) o en etanol más dióxido de carbono (por ejemplo, en levaduras ). Otros monosacáridos como la galactosa y la fructosa pueden convertirse en intermediarios de la vía glucolítica. [ 53 ]

Aerobio

En las células aeróbicas con suficiente oxígeno , como en la mayoría de las células humanas, el piruvato se metaboliza. Se convierte irreversiblemente en acetil-CoA , liberando un átomo de carbono como producto de desecho, dióxido de carbono , y generando otro equivalente reductor como NADH . Las dos moléculas de acetil-CoA (provenientes de una molécula de glucosa) ingresan al ciclo del ácido cítrico , produciendo dos moléculas de ATP, seis moléculas más de NADH y dos ubiquinonas reducidas (a través de FADH₂ como cofactor unido a enzimas), y liberando los átomos de carbono restantes como dióxido de carbono. Las moléculas de NADH y quinol producidas se incorporan a los complejos enzimáticos de la cadena respiratoria, un sistema de transporte de electrones que transfiere los electrones al oxígeno y conserva la energía liberada en forma de gradiente de protones a través de una membrana ( membrana mitocondrial interna en eucariotas). De esta manera, el oxígeno se reduce a agua y se regeneran los aceptores de electrones originales, NAD⁺ y quinona . Por eso los humanos inhalamos oxígeno y exhalamos dióxido de carbono. La energía liberada al transferir los electrones desde estados de alta energía en NADH y quinol se conserva primero como gradiente de protones y se convierte en ATP a través de la ATP sintasa. Esto genera 28 moléculas adicionales de ATP (24 de los 8 NADH + 4 de los 2 quinoles), lo que da un total de 32 moléculas de ATP conservadas por glucosa degradada (dos de la glucólisis + dos del ciclo del citrato). [ 54 ] Es evidente que usar oxígeno para oxidar completamente la glucosa proporciona a un organismo mucha más energía que cualquier característica metabólica independiente del oxígeno, y se cree que esta es la razón por la que la vida compleja apareció solo después de que la atmósfera de la Tierra acumulara grandes cantidades de oxígeno.

Gluconeogénesis

En los vertebrados , los músculos esqueléticos que se contraen vigorosamente (durante el levantamiento de pesas o el sprint, por ejemplo) no reciben suficiente oxígeno para satisfacer la demanda de energía, por lo que cambian al metabolismo anaeróbico , convirtiendo la glucosa en lactato. La combinación de glucosa de origen no carbohidrato, como grasas y proteínas. Esto solo ocurre cuando las reservas de glucógeno en el hígado se agotan. La vía es una inversión crucial de la glucólisis de piruvato a glucosa y puede utilizar muchas fuentes como aminoácidos, glicerol y el ciclo de Krebs . El catabolismo de proteínas y grasas a gran escala generalmente ocurre cuando quienes sufren inanición o ciertos trastornos endocrinos. [ 55 ] El hígado regenera la glucosa, utilizando un proceso llamado gluconeogénesis . Este proceso no es exactamente lo opuesto a la glucólisis, y de hecho requiere tres veces la cantidad de energía obtenida de la glucólisis (se utilizan seis moléculas de ATP, en comparación con las dos obtenidas en la glucólisis). De forma análoga a las reacciones anteriores, la glucosa producida puede someterse a glucólisis en los tejidos que necesitan energía, almacenarse como glucógeno (o almidón en las plantas), o convertirse en otros monosacáridos o unirse para formar di- u oligosacáridos. El conjunto de vías metabólicas que incluye la glucólisis durante el ejercicio, el paso del lactato a través del torrente sanguíneo hasta el hígado, la gluconeogénesis subsiguiente y la liberación de glucosa al torrente sanguíneo se denomina ciclo de Cori . [ 56 ]

Relación con otras ciencias biológicas a "escala molecular"

Relación esquemática entre bioquímica, genética y biología molecular.

Los investigadores en bioquímica utilizan técnicas específicas propias de esta disciplina, pero cada vez más las combinan con técnicas e ideas desarrolladas en los campos de la genética , la biología molecular y la biofísica . No existe una línea divisoria definida entre estas disciplinas. La bioquímica estudia la química necesaria para la actividad biológica de las moléculas, la biología molecular estudia su actividad biológica y la genética estudia su herencia, que se transmite a través de su genoma . Esto se ilustra en el siguiente esquema, que muestra una posible perspectiva de las relaciones entre estos campos:

  • La bioquímica es el estudio de las sustancias químicas y los procesos vitales que ocurren en los organismos vivos . Los bioquímicos se centran principalmente en el papel, la función y la estructura de las biomoléculas . El estudio de la química subyacente a los procesos biológicos y la síntesis de moléculas biológicamente activas son aplicaciones de la bioquímica. La bioquímica estudia la vida a nivel atómico y molecular.
  • La genética estudia el efecto de las diferencias genéticas en los organismos. Esto suele inferirse por la ausencia de un componente normal (por ejemplo, un gen ). El estudio de los " mutantes " —organismos que carecen de uno o más componentes funcionales con respecto al llamado " tipo silvestre " o fenotipo normal— puede verse afectado por interacciones genéticas ( epistasis ), que a menudo dificultan la interpretación de estudios de " eliminación " génica.
  • La biología molecular estudia las bases moleculares de los fenómenos biológicos, centrándose en la síntesis, modificación, mecanismos e interacciones moleculares. El dogma central de la biología molecular , según el cual el material genético se transcribe en ARN y luego se traduce en proteína , si bien es una simplificación excesiva, sigue siendo un buen punto de partida para comprender este campo. Este concepto se ha revisado a la luz de las nuevas funciones que está descubriendo el ARN .
  • La biología química busca desarrollar nuevas herramientas basadas enmoléculas pequeñasque permitan una mínima alteración de los sistemas biológicos, a la vez que proporcionan información detallada sobre su función. Además, la biología química emplea sistemas biológicos para crear híbridos no naturales entre biomoléculas y dispositivos sintéticos (por ejemplo,cápsides viralesque pueden administrarterapia génicaomoléculas de fármacos).

Véase también

Liza

Véase también

Notas

  1. ↑ La fructosa no es el único azúcar presente en las frutas. La glucosa y la sacarosa también se encuentran en cantidades variables en diversas frutas, y a veces superan la cantidad de fructosa presente. Por ejemplo, el 32% de la porción comestible de un dátil es glucosa, en comparación con el 24% de fructosa y el 8% de sacarosa. Sin embargo, los duraznos contienen más sacarosa (6,66%) que fructosa (0,93%) o glucosa (1,47%). [ 41 ]

Referencias

  1. ↑ "Biología/Bioquímica" . acs.org . Archivado del original el 21 de agosto de 2019. Consultado el 4 de enero de 2016 .
  2. 1 2 Voet (2005), pág. 3.
  3. ↑ Karp (2009), pág. 2.
  4. ↑ Miller (2012). pág. 62.
  5. ↑ Astbury (1961), pág. 1124.
  6. ↑ Eldra (2007), pág. 45.
  7. ↑ Marks (2012), Capítulo 14.
  8. ↑ Finkel (2009), págs. 1–4.
  9. ↑ UNICEF (2010), págs. 61, 75.
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