C15orf54

C15orf54 tiene un total de 2 isoformas: variante 1 y variante 2. La variante 1 representa el transcrito más largo y la variante 2 utiliza un sitio de empalme alternativo en el exón 3' en comparación con la variante 1. ^{[ 3 ]}

El ARNm completo tiene una longitud de 3095 pb y contiene 2 exones. La región 5' UTR contiene 383 pb con un codón de parada en fase 48 pb antes de la metionina. La región 3' UTR contiene 2160 pb seguida de la secuencia poliA. La señal de poliadenilación estándar AATAAA se observa aproximadamente 23 pb antes de la secuencia poliA. El producto proteico predicho tiene 183 aminoácidos. ^{[ 3 ]}

La secuencia de la proteína C15orf54 es la siguiente: ^{[ 3 ]}

MEVKFITGKHGGRRPQRAEPQRICRALWLTPWPSLILKLLSWIILSNLFLHLRATHHMTE

LPLRFLYIALSEMTFREQTSHQIIQQMSLSNKLEQNQLYGEVINKETDNPVISSGLTLLF

AQKPQSPGWKNMSSTKRVCTILADSCRAQAHAADRGERGHFGVQILHHFIEVFNVMAVRS

NPF

El producto proteico dominante tiene 183 aminoácidos de longitud y un peso molecular predicho de 21 kDa. El punto isoeléctrico es 9,87. ^{[ 3 ]} C15orf54 tiene una frecuencia relativamente alta de leucina (12,0 %) y una frecuencia relativamente baja de tirosina (1,1 %). ^{[ 5 ]} El número de multipletes en esta secuencia es 12. No hay espaciamientos inusuales en esta proteína. ^{[ 5 ]}

El análisis de C15orf54 reveló un dominio globular con múltiples sitios funcionales de motivos. Uno de estos sitios es el motivo de acoplamiento a MAPK, que consta de uno o más residuos básicos y de dos a cuatro residuos hidrofóbicos en grupos adyacentes. Estos motivos regulan interacciones específicas en la cascada de MAPK. Otro sitio es el motivo LIR, que forma parte de los ligandos de la familia de proteínas Atg8 y participa en la autofagia selectiva mediante el reclutamiento de adaptadores específicos unidos a proteínas ubiquitinadas, orgánulos o patógenos para su degradación. ^{[ 6 ]}

C15orf54 no está miristoilado. Tampoco se encontraron sitios sulfinados en esta proteína. Se identificó un motivo con alta probabilidad de sitios de sumoilación por modificación postraduccional. Los sitios de sumoilación participan en el transporte nucleocitosólico, la regulación transcripcional y la estabilidad proteica. ^{[ 7 ]}

C15orf54 está compuesto tanto por hélices alfa como por láminas beta, así como por giros y algunas espirales. Las hélices alfa constituyen la mayor parte de la proteína. ^{[ 8 ]}

Se determinó que la topología de la membrana era de tipo 1b, con una cola citoplasmática de 34 a 183, lo que indica que el extremo C-terminal estará en el interior. Había una región transmembrana ubicada de 34 a 50. Se encontraron motivos de dileucina en la cola en las posiciones 39 y 118. ^{[ 9 ]}

Se encontraron dos proteínas que interactúan entre sí: lsd2_drome y npfr_drome. Lsd2_drome es una proteína de unión a la superficie de las gotas de almacenamiento de lípidos y npfr_drome es un receptor del neuropéptido F.

No se han detectado parálogos de C15orf54 en el genoma humano.

Los ortólogos se encontraron principalmente en primates, aunque muchos mamíferos diferentes también exhibieron una considerable similitud de secuencia con la secuencia humana C15orf54. A continuación se muestra una tabla de ortólogos seleccionados ordenados por fecha de divergencia para el gen C15orf54, incluyendo ortólogos relacionados cercana y distantemente. ^{[ 12 ] [ 13 ]} Se demostró que C15orf54 evolucionó de manera relativamente rápida y uniforme a lo largo del tiempo con una tasa más rápida que el citocromo C y el fibrinógeno alfa.