Hispanopedia WikiLa proteína UPF0687 C20orf27 es una proteína que en los humanos está codificada por el gen C20orf27 . [5] [6] Se expresa en la mayoría de los tejidos humanos. Un estudio sobre esta proteína reveló su papel en la regulación del ciclo celular , la apoptosis y la tumorigénesis mediante la promoción de la activación de la vía NFĸB . [7]
Gene
La proteína UPF0687 C20orf27 tiene otros cuatro alias: marco de lectura abierto 27 del cromosoma 20, [8] proteína hipotética LOC54976, [9] C20orf27 y FLJ20550. Se encuentra en la cadena negativa en 20p13. [8] Consta de 7 exones y 12 intrones. Esta anotación más actualizada muestra que el gen C20orf27 comienza en 3.753.499 pb y llega a 3.768.388 pb en el cromosoma 20.
Transcripción
Isoformas conocidas
El gen C20orf27 tiene 5 isoformas de transcripción : variante de transcripción 1 de C20orf27, variante de transcripción 2 de C20orf27, variante de transcripción 3 de C20orf27 y variante de transcripción 4 de C20orf27. [8]
La variante de transcripción 1 codifica la isoforma de proteína más larga, con un tamaño de 1327 bases y 6 exones . [10]
La variante de transcripción 2 mantiene los marcos de lectura y 6 exones en comparación con la variante de transcripción 1, pero tiene un sitio de empalme alternativo en la región codificante. [8] Tiene un tamaño de 1252 bases. [11]
La variante de transcripción 3 tiene un tamaño de 1706 bases y 6 exones. [12] Esta variante tiene un sitio de empalme alternativo en la región codificante y difiere en el 5' UTR, pero aún mantiene el marco de lectura observado en la variante de transcripción 1. [8] A pesar de sus diferencias de tamaño, la variante 2 y la variante 3 codifican la misma isoforma de proteína y esta segunda isoforma de proteína es más corta que la isoforma de proteína codificada por la variante de transcripción 1.
La variante de transcripción 4 tiene un tamaño de 1457 bases con 6 exones. [13] En comparación con la variante 1, utiliza un exón 5' más alternativo y un sitio de empalme alternativo. [8] Debido a la presencia de un ORF aguas arriba que se predice que interfiere con la traducción de esta variante, la variante de transcripción 4 no codifica ninguna proteína.
La información sobre la variante de transcripción X1 proviene del ensamblaje primario GRCh38.p13. [14] Esta variante tiene un tamaño de 1195 bases y el número de exones en esta variante sigue siendo desconocido.
Proteínas
Características físicas
El gen humano C20orf27 tiene tres isoformas conocidas. [8]
La isoforma 1 tiene 199 residuos de aminoácidos y un dominio denominado DUF4517. La isoforma 2 tiene 174 residuos de aminoácidos y la isoforma X1 tiene 154 residuos de aminoácidos. Las tres isoformas contienen el mismo dominio DUF4517. La función del dominio DUF4517 requiere de futuras investigaciones.
El punto isoeléctrico previsto de la proteína no modificada C20orf27 es 6,89. [15]
El porcentaje de cada residuo de aminoácido es aproximadamente el porcentaje promedio entre las proteínas humanas. [16] En general, los residuos de aminoácidos con carga positiva en la proteína humana C20orf27 superan en número a los residuos de aminoácidos con carga negativa. La proteína C20orf27 no tiene regiones hidrofóbicas de alta puntuación, ni regiones altamente cargadas ni regiones transmembrana.
SPAS predice dos estructuras repetitivas. La primera estructura repetitiva es una estructura alfabética de aminoácidos con una longitud de bloque central de 4. El número total de esta estructura en la proteína humana C20orf27 es 15. La segunda estructura repetitiva es una estructura alfabética reducida de 11 letras con una longitud de bloque central de 8. Se predice que esta estructura alfabética cargada aparecerá 8 veces en la proteína humana C20orf27. No hay grupos previstos de múltiplos de aminoácidos.
Modificaciones posteriores a la traducción
El peso molecular previsto de C20orf27 es de 21,6 kDa. [16] Un patrón de unión de Western Blot en la proteína C20orf27 con su anticuerpo policlonal revela que el peso molecular experimental de la proteína C20orf27 es de aproximadamente 22 kDa. [17] Esto sugiere que hay relativamente pocas modificaciones postraduccionales en la proteína C20orf27.
No hay ningún péptido señal previsto ni sitio de escisión.
Hay muchos sitios de fosforilación previstos a lo largo de la secuencia de la proteína C20orf27, incluidos cuatro sitios para la proteína quinasa A (PKA), dos sitios para la proteína quinasa C (PKC), tres sitios para la caseína quinasa 2 (CKII), un sitio para la quinasa ribosomal S6 (RSK), un sitio para la proteína quinasa dependiente de cGMP o proteína quinasa G (PKG) y un sitio para la proteína quinasa serina/treonina mutada de ataxia-telangiectasia (ATM) . [18]
Se predice que la proteína C20orf27 tiene otros sitios de modificación postraduccional, incluidos cinco sitios de palmitoilación , [19] un sitio de c-manosilación, [20] y dos sitios de sumoilación . [21]
Estructura
Se predicen con la máxima confianza tres tramos de lámina beta desde el aminoácido 62 al 67, 76 al 87 y 92 al 100 utilizando CFSSP [22] y Phyre2. [23] Un modelo predicho por I-TASSER [24] muestra que la estructura terciaria de la proteína humana C20orf27 es una combinación de muchas láminas beta. Esto confirma las predicciones realizadas por CFSSP y Phyre2.
Localización subcelular
Se espera que esta proteína se encuentre en el citosol y el núcleo, pero no en los núcleos. [25] Un análisis computacional adicional predice que es más probable que esta proteína se encuentre en el citosol. [26]
Expresión
La proteína C20orf27 se expresa de forma ubicua en diferentes tejidos humanos. El patrón de expresión tisular evaluado mediante microarrays sugiere que el núcleo caudado tiene la expresión más alta de la proteína C20orf27. [27]
Aparte del núcleo caudado, la expresión de la proteína C20orf27 se encuentra en el 25 % superior entre 100 proteínas en la protuberancia , el cerebro fetal, BM- CD105+ endotelial, BM- CD34+, médula ósea , adipocito , cuerpo uterino, 721 Blinfoblasto, PB- CD56+ células NK, BM- CD33+ mieloide, adenocarcinoma colorrectal, leucemia mielógena crónica K-562, leucemia linfoblástica (MOLT-4) y leucemia promielocítica-HL-60.
Los datos de hibridación in situ han demostrado que la expresión de C20orf27 en las células epiteliales de las vías respiratorias (AEC) puede correlacionarse con enfermedades pulmonares crónicas. [28] Después de que las AEC se tratan con IL-13, que es una citocina expresada por las células T auxiliares CD4, las AEC comienzan a secretar un exceso de moco, y el exceso de secreción de moco en las vías respiratorias es una señal de enfermedades pulmonares crónicas.
Regulación de la expresión
Expresión a nivel genético
Hay tres regiones promotoras en el gen C20orf27.
Se han descubierto cinco factores de transcripción que se unen a la región promotora del gen C20orf27 [29] , incluidos MITF, JUN, ZNF282, FOXA1 y TCF7L2.
Utilizando genomatix, se predicen más sitios de unión de factores de transcripción. [30] Se predice que la matriz de unión de transcripción, como la proteína C inducida por el factor de crecimiento nervioso/EGR y factores relacionados, los factores GC-Box SP1/GC, los factores de transcripción tipo Krueppel, los dedos de zinc asociados a Myc, los homólogos vertebrados del potenciador del complejo dividido, los factores de unión E-box, el activador E2F-myc/regulador del ciclo celular y la subclase BED de proteínas de dedos de zinc, darán la mayor similitud de matriz.
Regulación del nivel de transcripción
Los sitios de unión de miRNA previstos en el extremo 3' del ARNm C20orf27 cuyas secuencias también se conservan evolutivamente son hsa-miR-7856-5p, hsa-miR-671-5p, hsa-miR-4768, hsa-miR-6791-3p, hsa-miR-6829-3p, hsa-miR-548d-3p, hsa-miR-548-3p, hsa-miR-548z y hsa-miR-548h-3p. [31]
La formación de tres bucles de tallo se conserva en diferentes modelos predichos. [32] Los tres bucles de tallo comienzan desde el extremo 5' de la base 1 del ARNm C20orf27 a la base 27, la base 56 a la base 74 y la base 116 a la base 130.
El ARNm de C20orf27 tiene alrededor de 23 sitios de unión a proteínas de unión al ARNm predichos cuyas secuencias también se conservan en la evolución. [33] Los nombres de estas proteínas de unión al ARNm son BRUNOL5, BRUNOL6, PCBP2, TARDBP, MBNL1, CUG-BP, PCBP3, PTBP1, RBM5, SRSF1, HNRNPH2, FMR1, HNRNPF, LIN28A, CPEB4, HNRNPC, HNRNPCL1, HNRNPM, HuR, RALY, PABPC1, PABPC4, SART3 y SRSF10.
Función y significado clínico
Proteínas interactuantes
Los interactores de la proteína C20orf27 encontrados en el análisis Y2H son la poliproteína 1ab de la replicasa del coronavirus, [34] RAIYL, [35] PHKB, [35] FERMT2 [36] del ser humano. La función de la poliproteína 1ab de la replicasa es transcribir y replicar los ARN virales, y contiene las proteinasas responsables de las escisiones de la poliproteína. [37] La función de RAIYL, [35] PHKB, [35] y FERMT2 [36] sigue siendo desconocida.
Otros interactuadores que se descubrieron mediante ensayos de pull-down incluyen PPP1CA, [38] PPP1CC, [38] PPP1CB, [39] PPP1R7, [39] PSME3, [40] RBFOX2, [40] y DMWD. [40] Los interactuadores PPP1CA, PPP1CB, PPP1CC y PPP1R7 tienen funciones similares. Participan en la regulación de una variedad de procesos celulares, como la división celular, el metabolismo del glucógeno, la contractilidad muscular, la síntesis de proteínas y la transcripción viral del VIH-1. [41] [42] [43] [44] PSME3 facilita la interacción MDM2-p53/TP53 que promueve la ubiquitinación y la degradación proteasomal dependiente de MDM2 de p53/TP53, lo que limita su acumulación y da como resultado una apoptosis inhibida después del daño del ADN, y podría desempeñar un papel en la regulación del ciclo celular. [45] [46] [47] [48] [49] [50] [51] RBFOX2 regula los eventos de empalme alternativo uniéndose a los elementos 5'-UGCAUGU-3'. [52] Se desconoce la función de DMWD.
La evidencia anterior sugiere que la proteína C20orf27 juega un papel en la regulación del ciclo celular, la proliferación y diferenciación celular y la supervivencia celular.
Importancia clínica
No se ha descubierto que la proteína humana C20orf27 y sus variantes estén asociadas con ninguna enfermedad o trastorno.
Homología e historia de la evolución
Parálogos
No se conocen parálogos. [8]
Ortólogos
Hay alrededor de 281 ortólogos conocidos para este gen, que abarcan desde primates hasta invertebrados. [8]
Los ortólogos más relacionados se seleccionan de primates y mamíferos, y la similitud de secuencias va del 75% al 100%. Los ortólogos moderadamente relacionados se seleccionan de peces y aves, y la similitud de secuencias va del 55% al 75%. Los ortólogos más distantemente relacionados se seleccionan de invertebrados y trichoplax, y la similitud de secuencias va del 40% al 55%. Los aminoácidos conservados están en negrita en el diagrama de traducción conceptual.
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