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Articulo de referencia

COX5B

La subunidad 5B de la citocromo c oxidasa mitocondrial es una enzima en humanos que es una subunidad del complejo de la citocromo c oxidasa , también conocido como Complejo IV ,...

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La subunidad 5B de la citocromo c oxidasa mitocondrial es una enzima en humanos que es una subunidad del complejo de la citocromo c oxidasa , también conocido como Complejo IV , la última enzima en la cadena de transporte de electrones mitocondrial . [2] En humanos, la subunidad 5B de la citocromo c oxidasa está codificada por el gen COX5B .

Estructura

La enzima pesa 14 kDa y está compuesta por 129 aminoácidos . [3] [4] La proteína es una subunidad del Complejo IV , que consta de 13 subunidades codificadas mitocondriales y nucleares. [2] La secuencia de la subunidad Vb está bien conservada e incluye tres cisteínas conservadas que coordinan el ion zinc. [5] [6] Dos de estas cisteínas están agrupadas en la sección C-terminal de la subunidad.

Gene

El gen COX5B, ubicado en el brazo q del cromosoma 2 en la posición 11.2, está formado por 4 exones y tiene una longitud de 2.137 pares de bases . [2]

Función

La citocromo c oxidasa (COX) es la enzima terminal de la cadena respiratoria mitocondrial . Es un complejo enzimático de múltiples subunidades que acopla la transferencia de electrones del citocromo c al oxígeno y contribuye a un gradiente electroquímico de protones a través de la membrana mitocondrial interna para impulsar la síntesis de ATP a través de la fuerza protonmotriz . Las subunidades codificadas mitocondrialmente realizan la transferencia de electrones de las actividades de bombeo de protones. Las funciones de las subunidades codificadas nuclearmente son desconocidas, pero pueden desempeñar un papel en la regulación y el ensamblaje del complejo. [2]

Reacción resumida:

4 Fe 2+ -citocromo c + 8 H + entrada + O 2 → 4 Fe 3+ -citocromo c + 2 H 2 O + 4 H + salida [11]

Importancia clínica

COX5A y COX5B están involucrados en la regulación del metabolismo de las células cancerosas por Bcl-2 . [12]

El trans -activador de la proteína de transcripción (Tat) del virus de inmunodeficiencia humana (VIH) inhibe la actividad de la citocromo c oxidasa (COX) en mitocondrias permeabilizadas aisladas de muestras de hígado, corazón y cerebro de ratones y humanos. [13]

Interacciones

Se ha demostrado que COX5B interactúa con el receptor de andrógenos . [14]

Referencias

  1. ^ Miki K, Sogabe S, Uno A, et al. (mayo de 1994). "Aplicación de un procedimiento automático de reemplazo molecular al análisis de la estructura cristalina del citocromo c2 de Rhodopseudomonas viridis" (PDF) . Acta Crystallogr. D . 50 (Pt 3): 271– 5. Bibcode :1994AcCrD..50..271M. doi :10.1107/S0907444993013952. PMID  15299438.
  2. ^ abcd "Gen Entrez: subunidad Vb de la oxidasa del citocromo c COX5B".
  3. ^ ] Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J, Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (octubre de 2013). "Integración de la biología y la medicina del proteoma cardíaco mediante una base de conocimiento especializada". Circulation Research . 113 (9): 1043– 53. doi :10.1161/CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475 . PMID  23965338. 
  4. ^ "Subunidad 5B de la citocromo c oxidasa, mitocondrial". Base de conocimiento del Atlas de proteínas organelares cardíacas (COPaKB) . Archivado desde el original el 2018-07-19 . Consultado el 2018-07-18 .
  5. ^ Rizzuto R, Sandona D, Brini M, Capaldi RA, Bisson R (1991). "El polipéptido codificado nuclearmente más conservado de la citocromo c oxidasa es la supuesta subunidad de unión al zinc: estructura primaria de la subunidad V del moho mucilaginoso Dictyostelium discoideum". Biochim. Biophys. Acta . 1129 (1): 100– 104. doi :10.1016/0167-4781(91)90220-G. PMID  1661610.
  6. ^ Tsukihara T, Yamaguchi H, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S (1996). "Toda la estructura de la citocromo c oxidasa oxidada de 13 subunidades a 2,8 A". Science . 272 ​​(5265): 1136– 1144. Bibcode :1996Sci...272.1136T. doi :10.1126/science.272.5265.1136. PMID  8638158. S2CID  20860573.
  7. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000135940 – Ensembl , mayo de 2017
  8. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000061518 – Ensembl , mayo de 2017
  9. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  10. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  11. ^ Pratt Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. (2013). "18". Fundamentos de bioquímica: la vida a nivel molecular (4ª ed.). Hoboken, Nueva Jersey: Wiley. págs.  581 a 620. ISBN 978-0-470-54784-7.{{cite book}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  12. ^ Chen ZX, Pervaiz S (marzo de 2010). "Participación de las subunidades Va y Vb de la citocromo c oxidasa en la regulación del metabolismo de las células cancerosas por Bcl-2". Muerte celular y diferenciación . 17 (3): 408– 20. doi : 10.1038/cdd.2009.132 . PMID  19834492.
  13. ^ Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chaloin O, El-Khoury R, ​​Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Rustin P, Jacotot E (2012). "La proteína Tat del VIH-1 induce directamente la permeabilización de la membrana mitocondrial e inactiva la citocromo c oxidasa". Muerte celular y enfermedad . 3 (3): e282. doi :10.1038/cddis.2012.21. PMC 3317353 . PMID  22419111. 
  14. ^ Beauchemin AM, Gottlieb B, Beitel LK, Elhaji YA, Pinsky L, Trifiro MA (2001). "La subunidad Vb de la citocromo c oxidasa interactúa con el receptor de andrógenos humano: un mecanismo potencial de neurotoxicidad en la atrofia muscular espinobulbar". Brain Res. Bull . 56 ( 3–4 ): 285–97 . doi :10.1016/S0361-9230(01)00583-4. PMID  11719263. S2CID  24740136.

Lectura adicional

  • Lomax MI, Hsieh CL, Darras BT, Francke U (1991). "Estructura del gen de la subunidad Vb de la citocromo c oxidasa humana y mapeo cromosómico del gen codificante y de siete pseudogenes". Genomics . 10 (1): 1– 9. doi :10.1016/0888-7543(91)90476-U. hdl : 2027.42/29338 . PMID  1646156.
  • Romero N, Marsac C, Fardeau M, Droste M, Schneyder B, Kadenbach B (1990). "Demostración inmunohistoquímica de isoenzimas de citocromo c oxidasa específicas de cada tipo de fibra en músculo esquelético humano". Histoquímica . 94 (2): 211– 5. doi :10.1007/BF02440190. PMID  2162812. S2CID  33365867.
  • Zeviani M, Sakoda S, Sherbany AA, Nakase H, Rizzuto R, Samitt CE, DiMauro S, Schon EA (1988). "Secuencia de ADNc que codifica la subunidad Vb de la citocromo c oxidasa humana y bovina". Gene . 65 (1): 1– 11. doi :10.1016/0378-1119(88)90411-8. PMID  2840351.
  • Hughes GJ, Frutiger S, Paquet N, Pasquali C, Sánchez JC, Tissot JD, Bairoch A, Appel RD, Hochstrasser DF (1993). "Mapa de proteínas del hígado humano: actualización de 1993". Electroforesis . 14 (11): 1216– 22. doi :10.1002/elps.11501401181. PMID  8313870. S2CID  33424554.
  • Bachman NJ, Yang TL, Dasen JS, Ernst RE, Lomax MI (1996). "Huella filogenética del promotor de la subunidad VB de la citocromo c oxidasa humana". Arch. Biochem. Biophys . 333 (1): 152– 62. doi :10.1006/abbi.1996.0376. PMID  8806766.
  • Lefai E, Vincent A, Boespflug-Tanguy O, Tanguy A, Alziari S (1997). "Disminución cuantitativa de la citocromo c oxidasa humana durante el desarrollo: evidencias de una regulación postranscripcional". Biochim. Biophys. Acta . 1318 ( 1–2 ): 191–201 . doi :10.1016/S0005-2728(96)00136-3. PMID  9030264.
  • Wu H, Rao GN, Dai B, Singh P (2000). "Las gastrinas autocrinas en células de cáncer de colon regulan positivamente la citocromo c oxidasa Vb y regulan negativamente el eflujo de citocromo c y la activación de la caspasa-3". J. Biol. Chem . 275 (42): 32491– 8. doi : 10.1074/jbc.M002458200 . PMID  10915781.
  • Beauchemin AM, Gottlieb B, Beitel LK, Elhaji YA, Pinsky L, Trifiro MA (2002). "La subunidad Vb de la citocromo c oxidasa interactúa con el receptor de andrógenos humano: un mecanismo potencial de neurotoxicidad en la atrofia muscular espinobulbar". Brain Res. Bull . 56 ( 3–4 ): 285–97 . doi :10.1016/S0361-9230(01)00583-4. PMID  11719263. S2CID  24740136.
  • Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). "Mapeo a gran escala de interacciones proteína-proteína humanas mediante espectrometría de masas". Mol. Syst. Biol . 3 (1): 89. doi :10.1038/msb4100134. PMC  1847948 . Número de modelo:  PMID17353931.
  • Página de detalles del gen COX5B y ubicación del genoma humano en el navegador de genomas de la UCSC .
  • Caracterización por espectrometría de masas de COX5B en COPaKB
  • Subunidad Vb de la citocromo c oxidasa en PROSITE
  • Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P10606 (Subunidad 5B de la citocromo c oxidasa, mitocondrial) en el PDBe-KB .

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .

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