Seda de tricóptero

La seda de las tricópteras es una seda secretada por las glándulas de seda de las tricópteras (Trichoptera), similares a las de los gusanos de seda lepidópteros ( B. mori ). Las larvas utilizan la seda para cazar y defenderse. Las propiedades de la seda para aglutinarse bajo el agua son objeto de investigación científica en curso.

Las larvas de tricópteros, o tricópteros , utilizan seda para cazar y protegerse en su entorno acuático. Al igual que los gusanos de seda (B. mori) y otros lepidópteros , esta proteína de seda es excretada por glándulas de seda especializadas. La estructura de la seda se conserva en gran medida entre muchas especies diferentes de tricópteros, y se puede utilizar para unir desechos, incluidas rocas, ramas, ramitas y conchas, así como para construir redes para atrapar presas. Los tricópteros, que pasan la mayor parte de su ciclo de vida en la etapa larvaria, necesitan estas envolturas para proteger sus vientres y pupar. La seda de los tricópteros es muy fuerte y duradera. Debido a que su seda debe poder unirse a una variedad de componentes mientras está completamente sumergida en agua, se está estudiando para posibles aplicaciones como adhesivo impermeable.

La seda de la tricóptera es un heterodímero de proteínas fibroína pesada y ligera con aproximadamente 450 y 250 residuos de aminoácidos, respectivamente. ^[1] De manera similar a los lepidópteros, la fibroína H y L de los tricópteros también exhiben residuos de cisteína conservados necesarios para el enlace disulfuro de las dos proteínas. ^[2] A diferencia del dímero de fibroína de los lepidópteros, los dímeros de los tricópteros no están escoltados por una proteína P25, probablemente debido a la mayor hidrofilicidad de la fibroína de los tricópteros innecesaria. ^[3] La fibroína H de los tricópteros contiene motivos repetidos de láminas β similares a los que se encuentran en la fibroína de los lepidópteros, caracterizados por el giro prolina-glicina altamente conservado ^[4] que se encuentra dentro de una secuencia repetida en la proteína y por la estructura altamente cristalina que se encuentra dentro de las fibras de seda de los tricópteros. Sin embargo, mientras que la fibroína de los gusanos de seda contiene láminas β ricas en glicina y alanina, el motivo de lámina β de la fibroína de los tricópteros contiene una composición de aminoácidos significativamente diferente. Se descubrió que el motivo de lámina β de la fibroína H de los tricópteros tenía un patrón repetitivo (SX)4, lo que significa que la serina se alternaba con isoleucina o valina, generalmente. ^[5] En toda la proteína de la fibroína H, más del 60% de todas las serinas estaban fosforiladas. Aunque las cargas negativas generalmente se consideran un desestabilizador de las láminas β, su apariencia constante dentro del motivo β sugiere una estructura potencialmente novedosa. ^[6] Este grupo cargado negativamente sugiere que las interacciones iónicas, en lugar de los enlaces de hidrógeno, pueden explicar la inusual resistencia de la seda de los tricópteros. Se han encontrado serinas fosforiladas en otros bioadhesivos submarinos, incluidos los moluscos y los pepinos de mar ^[7].

La lámina β de las larvas de tricópteros, que está muy fosforilada, contiene fuertes cargas negativas que, según se ha descubierto, interactúan con cationes divalentes y trivalentes que se encuentran de forma natural en el entorno acuático de las larvas. Estos cationes, incluidos el calcio, el magnesio y el hierro, son vitales para mantener la estructura rígida de la lámina β de la seda. ^[8] Las interacciones iónicas entre las serinas cargadas negativamente y estos cationes producen un cristal con una celda unitaria de 5,9 angstroms x 23,3 angstroms x 17,3 angstroms, según se determinó mediante difracción de rayos X. ^[9] La necesidad de estos cationes se demostró utilizando EDTA para quelarlos y eliminarlos de la estructura de la proteína, produciendo una proteína móvil y no cristalina. ^[10] La reintroducción de iones monovalentes no logró restaurar la estructura cristalina, sin embargo, la reintroducción de calcio u otros iones multivalentes restauró con éxito la rigidez de la proteína H-fibroína ^[11]