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El extremo C (también conocido como extremo carboxilo , cola C - terminal o extremo COOH ) es el final de una cadena de aminoácidos ( proteína o polipéptido ) , que termina en un grupo carboxilo libre (-COOH). Cuando la proteína se traduce a partir del ARN mensajero , se crea desde el extremo N hasta el extremo C. La convención para escribir secuencias de péptidos es colocar el extremo C-terminal a la derecha y escribir la secuencia desde el extremo N hasta el extremo C.
Química
Cada aminoácido posee un grupo carboxilo y un grupo amino . Los aminoácidos se unen entre sí para formar una cadena mediante una reacción de deshidratación que une el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente. De esta manera, las cadenas polipeptídicas tienen un extremo con un grupo carboxilo libre, el extremo C, y un extremo con un grupo amino libre, el extremo N. Las proteínas se sintetizan naturalmente comenzando desde el extremo N y terminando en el extremo C. [ 1 ]
Función
Señales de retención del extremo C
Si bien el extremo N-terminal de una proteína suele contener señales de direccionamiento , el extremo C-terminal puede contener señales de retención para la clasificación de proteínas. La señal de retención en el retículo endoplasmático más común es la secuencia de aminoácidos -KDEL ( lisina - ácido aspártico - ácido glutámico - leucina ) o -HDEL ( histina -ácido aspártico-ácido glutámico-leucina) en el extremo C-terminal. Esto mantiene la proteína en el retículo endoplasmático e impide que ingrese a la vía secretora .
Señal de direccionamiento peroxisomal
La secuencia -SKL (Ser-Lys-Leu) o similar cerca del extremo C-terminal sirve como señal de direccionamiento peroxisomal 1, dirigiendo la proteína al peroxisoma .
Modificaciones del extremo C
El extremo C-terminal de las proteínas puede modificarse postraduccionalmente , generalmente mediante la adición de un anclaje lipídico al extremo C-terminal que permite que la proteína se inserte en una membrana sin tener un dominio transmembrana .
Prenilación
Una forma de modificación del extremo C-terminal es la prenilación . Durante la prenilación, se añade un anclaje de membrana de isoprenoides de farnesilo o geranilgeranilo a un residuo de cisteína cercano al extremo C-terminal. Las proteínas G pequeñas unidas a la membrana suelen modificarse de esta manera.
Anclajes GPI
Otra forma de modificación del extremo C-terminal es la adición de un fosfoglicano, el glicosilfosfatidilinositol (GPI), como anclaje de membrana. El anclaje GPI se une al extremo C-terminal tras la escisión proteolítica de un propéptido C-terminal. El ejemplo más destacado de este tipo de modificación es la proteína priónica .
Metilación
La leucina C-terminal se metila en el grupo carboxilo por la enzima leucina carboxil metiltransferasa 1 en vertebrados, formando éster metílico . [ 2 ]
Dominio C-terminal
El dominio C-terminal de algunas proteínas tiene funciones especializadas. En humanos, el dominio C-terminal de la ARN polimerasa II suele constar de hasta 52 repeticiones de la secuencia Tyr -Ser - Pro - Thr -Ser-Pro-Ser. [ 3 ] Esto permite que otras proteínas se unan al dominio C-terminal de la ARN polimerasa para activar su actividad. Estos dominios participan en la iniciación de la transcripción del ADN, la adición de la caperuza al ARN transcrito y la unión al espliceosoma para el empalme del ARN . [ 4 ]
Véase también
- extremo N
- TopFIND , una base de datos científica que abarca las proteasas , la especificidad de su sitio de escisión, los sustratos, los inhibidores y los extremos proteicos que se originan a partir de su actividad.
Referencias
- ↑ Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). "Del ARN a la proteína" . Biología molecular de la célula. 4.ª edición . Garland Science.
- ↑ "RHEA:48544" . Instituto Suizo de Bioinformática .
- ↑ Meinhart A, Cramer P (julio de 2004). "Reconocimiento del dominio carboxilo-terminal de la ARN polimerasa II por factores de procesamiento de ARN 3'" . Nature . 430 (6996): 223– 6. Bibcode : 2004Natur.430..223M . doi : 10.1038/nature02679 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0015-8512-8 . PMID 15241417. S2CID 4418258 .
- ↑ Brickey WJ, Greenleaf AL (junio de 1995). "Estudios funcionales del dominio de repetición carboxiterminal de la ARN polimerasa II de Drosophila in vivo" . Genetics . 140 ( 2): 599– 613. doi : 10.1093/genetics/140.2.599 . PMC 1206638. PMID 7498740 .
- Modificación postraduccional
- Estructura de las proteínas