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Carboxipeptidasa B2

La carboxipeptidasa B2 ( CPB2 ), también conocida como carboxipeptidasa U ( CPU ), carboxipeptidasa plasmática B (pCPB) o inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina ( T...

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La carboxipeptidasa B2 ( CPB2 ), también conocida como carboxipeptidasa U ( CPU ), carboxipeptidasa plasmática B (pCPB) o inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina ( TAFI ), es una enzima que, en humanos, está codificada por el gen CPB2 . [5] [6]

Función

El CPB2 se sintetiza en el hígado [7] y circula en el plasma como un zimógeno unido al plasminógeno . Cuando se activa por proteólisis en el residuo Arg92 por el complejo trombina / trombomodulina , el CPB2 exhibe actividad carboxipeptidasa. El CPB2 activado reduce la fibrinólisis al eliminar los residuos C-terminales de la fibrina que son importantes para la unión y activación del plasminógeno . [8] [9]

Las carboxipeptidasas son enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos C-terminales. La familia de las carboxipeptidasas incluye las carboxipeptidasas de metalo, serina y cisteína. Según su especificidad de sustrato, estas enzimas se denominan carboxipeptidasa A (que escinde residuos alifáticos) o carboxipeptidasa B (que escinde residuos amino básicos). La proteína codificada por este gen es activada por la trombina y actúa sobre los sustratos de la carboxipeptidasa B. Después de la activación de la trombina, la proteína madura regula a la baja la fibrinólisis . [10]

Isoenzimas

Se han descrito polimorfismos para este gen y su región promotora. Los análisis de datos de secuencia disponibles indican variantes de empalme que codifican diferentes isoformas. [10]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000080618 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000021999 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Eaton DL, Malloy BE, Tsai SP, Henzel W, Drayna D (diciembre de 1991). "Aislamiento, clonación molecular y caracterización parcial de una nueva carboxipeptidasa B del plasma humano". J Biol Chem . 266 (32): 21833–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54713-X . PMID  1939207.
  6. ^ Tsai SP, Drayna D (diciembre de 1992). "El gen que codifica la carboxipeptidasa plasmática humana B (CPB2) reside en el cromosoma 13". Genómica . 14 (2): 549–50. doi :10.1016/S0888-7543(05)80268-X. PMID  1427879.
  7. ^ Kaushansky K, Lichtman M, Beutler E, Kipps T, Prchal J, Seligsohn U. (2010; edición 8: páginas 1833-1834 y 2040-2041) Williams Hematology . McGraw-Hill. ISBN 978-0071621519 
  8. ^ Zhao L, Morser J, Bajzar L, Nesheim M, Nagashima M (diciembre de 1998). "Identificación y caracterización de dos isoformas de inhibidores de la fibrinólisis activables por trombina". Trombosis. Haemost . 80 (6): 949–55. doi :10.1055/s-0037-1615394. PMID  9869166. S2CID  1803078.
  9. ^ Boffa MB, Reid TS, Joo E, Nesheim ME, Koschinsky ML (mayo de 1999). "Caracterización del gen que codifica TAFI humano (inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina; procarboxipeptidasa B plasmática)". Biochemistry . 38 (20): 6547–58. doi :10.1021/bi990229v. PMID  10350473.
  10. ^ ab "Entrez Gene: CPB2 carboxipeptidasa B2 (plasma)".

Lectura adicional

  • Bouma BN, Mosnier LO (2005). "Inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina (TAFI) en la interfaz entre la coagulación y la fibrinólisis". Pathophysiol. Haemost. Thromb . 33 (5–6): 375–81. doi : 10.1159/000083832 . PMID:  15692247.
  • Marinkovic DV, Marinkovic JN, Erdös EG, Robinson CJ (1977). "Purificación de la carboxipeptidasa B del páncreas humano". Biochem. J . 163 (2): 253–60. doi :10.1042/bj1630253. PMC  1164691 . PMID  17398.
  • Pascual R, Burgos FJ, Salva M, et al. (1989). "Purificación y propiedades de cinco formas diferentes de procarboxipeptidasas humanas". Eur. J. Biochem . 179 (3): 609–16. doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14590.x . PMID  2920728.
  • Valnickova Z, Thogersen IB, Christensen S, et al. (1996). "La carboxipeptidasa B plasmática humana activada se retiene en la sangre mediante la unión a la alfa2-macroglobulina y la proteína de la zona de gestación". J. Biol. Chem . 271 (22): 12937–43. doi : 10.1074/jbc.271.22.12937 . PMID  8662763.
  • Bajzar L, Morser J, Nesheim M (1996). "TAFI, o procarboxipeptidasa B plasmática, acopla las cascadas de coagulación y fibrinolítica a través del complejo trombina-trombomodulina". J. Biol. Chem . 271 (28): 16603–8. doi : 10.1074/jbc.271.28.16603 . PMID:  8663147.
  • Vanhoof G, Wauters J, Schatteman K, et al. (1997). "El gen de la carboxipeptidasa U humana (CPU), un nuevo regulador propuesto de la activación del plasminógeno, se asigna a 13q14.11". Genomics . 38 (3): 454–5. doi :10.1006/geno.1996.0656. PMID  8975730.
  • Matsumoto A, Itoh K, Matsumoto R (2000). "Una nueva carboxipeptidasa B que procesa la proteína precursora beta-amiloide nativa está presente en el hipocampo humano". Eur. J. Neurosci . 12 (1): 227–38. doi :10.1046/j.1460-9568.2000.00908.x. PMID  10651877. S2CID  26058321.
  • Marx PF, Hackeng TM, Dawson PE, et al. (2000). "La inactivación del inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina se produce mediante un proceso que implica inestabilidad conformacional en lugar de escisión proteolítica". J. Biol. Chem . 275 (17): 12410–5. doi : 10.1074/jbc.275.17.12410 . PMID  10777524.
  • Mosnier LO, Lisman T, van den Berg HM, et al. (2002). "La regulación negativa defectuosa de la fibrinólisis en la hemofilia A se puede restaurar aumentando la concentración plasmática de TAFI". Thromb. Haemost . 86 (4): 1035–9. doi :10.1055/s-0037-1616530. PMID  11686321. S2CID  4080586.
  • Mosnier LO, Meijers JC, Bouma BN (2002). "El papel de la proteína S en la activación del inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina (TAFI) y la regulación de la fibrinólisis". Trombosis. Haemost . 86 (4): 1040–6. doi :10.1055/s-0037-1616531. PMID  11686322. S2CID  21500722.
  • Mosnier LO, Elisen MG, Bouma BN, Meijers JC (2002). "El inhibidor de la proteína C regula el complejo trombina-trombomodulina en la regulación positiva y negativa de la activación de TAFI". Trombosis. Haemost . 86 (4): 1057–64. doi :10.1055/s-0037-1616533. PMID  11686324. S2CID  32258311.
  • Morange PE, Aillaud MF, Nicaud V, et al. (2002). "Los polimorfismos Ala147Thr y C+1542G en el gen TAFI no están asociados con un mayor riesgo de trombosis venosa en portadores de FV Leiden". Trombosis. Haemost . 86 (6): 1583–4. doi :10.1055/s-0037-1616769. PMID  11776333. S2CID  30051401.
  • Schneider M, Nagashima M, Knappe S, et al. (2002). "Los residuos de aminoácidos en la región P6-P'3 del inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina (TAFI) no determinan la dependencia de la trombomodulina de la activación de TAFI". J. Biol. Chem . 277 (12): 9944–51. doi : 10.1074/jbc.M111685200 . PMID  11786552.
  • Koschinsky ML, Boffa MB, Nesheim ME, et al. (2002). "Asociación de un polimorfismo de un solo nucleótido en CPB2 que codifica el inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina (TAF1) con la presión arterial". Clin. Genet . 60 (5): 345–9. doi :10.1034/j.1399-0004.2001.600504.x. PMID  11903334. S2CID  86724521.
  • Yano Y, Gabazza EC, Hori Y, et al. (2002). "Asociación entre los niveles plasmáticos de inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina y proteína C activada en pacientes diabéticos tipo 2 normotensos". Diabetes Care . 25 (7): 1245–6. doi : 10.2337/diacare.25.7.1245 . PMID  12087030.
  • Antovic JP, Blombäck M (2003). "Antígeno inhibidor de la fibrinólisis activable por trombina y actividad de TAFI en pacientes con resistencia a APC causada por mutación del factor V Leiden". Thromb. Res . 106 (1): 59–62. doi :10.1016/S0049-3848(02)00072-5. PMID  12165290.

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que se encuentra en el dominio público .



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