Carboxipeptidasa D

La carboxipeptidasa D puede referirse a varias enzimas. Una familia de carboxipeptidasas de serina (es decir, enzimas que utilizan un residuo de serina en el sitio activo) incluye ( EC 3.4.16.6 , carboxipeptidasa de serina II de cereales , producto del gen KEX1 de Saccharomyces cerevisiae , carboxipeptidasa Kex1 , gen de la carboxipeptidasa de serina KEX1 , carboxipeptidasa KEX1 , proteinasa KEX1 , KEX1DELTAp , CPDW-II , carboxipeptidasa de serina , proteinasa de Phaseolus ) es una enzima . ^[¹^]^[²^]^[³^]^[⁴^] Esta enzima tiene un pH óptimo de 4,5-6,0, es inhibida por el fluorofosfato de diisopropilo y cataliza la siguiente reacción química.

Liberación preferencial de un residuo de arginina o lisina en el extremo C-terminal.

También se ha denominado a una enzima completamente distinta carboxipeptidasa D (número EC 3.4.17.22). Esta segunda enzima es una metalocarboxipeptidasa (es decir, utiliza un ion zinc en el sitio activo en lugar de un residuo de serina) y se expresa ampliamente en los tejidos de los mamíferos. ^{[ 5 ]} Al igual que la serina carboxipeptidasa, la metalocarboxipeptidasa D también elimina los residuos de arginina o lisina C-terminales de los péptidos, con un rango de pH óptimo de 5 a 7. La metalocarboxipeptidasa D se encuentra en la red trans-Golgi, donde contribuye a la biosíntesis de neuropéptidos y hormonas peptídicas (como la insulina) junto con la carboxipeptidasa E. Además de esta función, la metalocarboxipeptidasa D contribuye al procesamiento de proteínas, siguiendo la acción de la furina (una endoproteasa ubicada en la red trans-Golgi). El ortólogo del pato de la metalocarboxipeptidasa D se denominó gp180 y es un receptor para la captación del virus de la hepatitis B del pato. ^[⁶^] En la mosca de la fruta (Drosophila melanogaster), la carboxipeptidasa D se conoce como la mutación plateada, con defectos que causan una forma alterada de las alas. ^[⁷^] La metalocarboxipeptidasa D es generalmente una proteína unida a la membrana, aunque en algunos organismos se genera una forma soluble por empalme diferencial de ARN o por actividad proteolítica. ^[⁸^]^[⁹^] En la literatura científica, la mayoría de los artículos publicados que usan el nombre "Carboxipeptidasa D" en el título se refieren a la metalocarboxipeptidasa D y no a la serina carboxipeptidasa.

Referencias

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Enlaces externos

Carboxipeptidasa+D en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.

[1] Breddam, K. (1986). "Carboxipeptidasas de serina. Una revisión" . Carlsberg Res. Commun . 51 (2): 83– 128. doi : 10.1007/bf02907561 .

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[4] Liao, D.-I.; Breddam, K.; Sweet, RM; Bullock, T.; Remington, SJ (1992). "Modelo atómico refinado de la carboxipeptidasa II de serina del trigo con una resolución de 2,2 Å". Biochemistry . 31 (40): 9796– 9812. doi : 10.1021/bi00155a037 . PMID 1390755 .

[5] Song L, Fricker LD (1995). "Purificación y caracterización de la carboxipeptidasa D, una nueva enzima similar a la carboxipeptidasa E, de la hipófisis bovina" . J. Biol. Chem . 270 (42): 25007–13 . doi : 10.1074/jbc.270.42.25007 . PMID 7559630 .

[6] Eng FJ, Novikova EG, Kuroki K, Ganem D, Fricker LD (1998). "gp180, una proteína que se une a partículas del virus de la hepatitis B del pato, tiene actividad enzimática similar a la de la metalocarboxipeptidasa D" . J. Biol. Chem . 273 (14): 8382–8 . doi : 10.1074/jbc.273.14.8382 . PMID 9525948 .

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[8] Sidyelyeva G, Fricker LD (2002). "Caracterización de la carboxipeptidasa D de Drosophila" . J. Biol. Chem . 277 (51): 49613–20 . doi : 10.1074/jbc.M209652200 . PMID 12393882 .

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