Hispanopedia WikiLa cloruro peroxidasa ( EC 1.11.1.10 ) es una familia de enzimas que cataliza la cloración de compuestos orgánicos. Esta enzima combina los sustratos inorgánicos cloruro y peróxido de hidrógeno para producir el equivalente de Cl + , que reemplaza un protón en el sustrato hidrocarbonado:
- RH + Cl − + H 2 O 2 + H + → R-Cl + 2 H 2 O
De hecho, la fuente de "Cl + " es el ácido hipocloroso (HOCl). [ 1 ] Muchos compuestos organoclorados se biosintetizan de esta manera. [ 2 ] [ 3 ]
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente a aquellas que actúan sobre un peróxido como aceptor (peroxidasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es cloruro:hidrógeno-peróxido oxidorreductasa . Esta enzima también se denomina cloroperoxidasa . Emplea un cofactor que puede ser hemo o vanadio. [ 4 ]
La cloroperoxidasa (CPO) que contiene hemo exhibe actividades similares a la peroxidasa, la catalasa y el citocromo P450, además de catalizar reacciones de halogenación. [ 5 ] A pesar de las similitudes funcionales con otras enzimas hemo, la estructura de la CPO es única, ya que se pliega en una estructura terciaria dominada por ocho segmentos helicoidales. La base ácida catalítica, necesaria para romper el enlace peróxido OO, es ácido glutámico en lugar de histidina como en la peroxidasa de rábano picante .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se habían resuelto 30 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB PDB : 1A7U ,PDB : 1A88 ,PDB : 1A8Q ,PDB : 1A8S ,PDB : 1A8U ,PDB : 1BRT ,PDB : 1CPO ,PDB : 1IDQ ,PDB : 1IDU ,PDB : 1QHB ,PDB : 1QI9 ,PDB : 1VNC ,PDB : 1VNE ,PDB : 1VNF ,PDB : 1VNG ,PDB : 1VNH ,PDB : 1VNI ,PDB : 1VNS ,PDB : 2CIV ,PDB : 2CIW ,PDB : 2CIX ,PDB : 2CIY ,PDB : 2CIZ ,PDB : 2CJ0 ,PDB : 2CJ1 ,PDB : 2CJ2 ,PDB : 2CPO ,PDB : 2J18 ,PDB : 2J19 yPDB : 2J5M .
Referencias
- ↑ Hofrichter, M.; Ullrich, R.; Pecyna, Marek J.; Liers, Christiane; Lundell, Taina (2010). "Nuevas y clásicas familias de peroxidasas de hemo fúngicas secretadas". Appl Microbiol Biotechnol . 87 (3): 871– 897. doi : 10.1007/s00253-010-2633-0 . PMID 20495915. S2CID 24417282 .
- ↑ Latham, Jonathan; Brandenburger, Eileen; Shepherd, Sarah A.; Menon, Binuraj RK; Micklefield, Jason (2018). "Desarrollo de enzimas halogenasas para su uso en síntesis" . Chemical Reviews . 118 (1): 232– 269. doi : 10.1021/acs.chemrev.7b00032 . PMID 28466644 .
- ↑ Agarwal, Vinayak; Miles, Zachary D.; Winter, Jaclyn M.; Eustáquio, Alessandra S.; El Gamal, Abrahim A.; Moore, Bradley S. (2017). " Reacciones de halogenación y deshalogenación enzimáticas: omnipresentes y mecanísticamente diversas" . Chemical Reviews . 117 (8): 5619– 5674. doi : 10.1021/acs.chemrev.6b00571 . PMC 5575885. PMID 28106994 .
- ↑ Butler, Alison; Carter-Franklin, Jayme N. (2004). "El papel de la bromoperoxidasa de vanadio en la biosíntesis de productos naturales marinos halogenados". Natural Product Reports . 21 (1): 180– 8. doi : 10.1039/b302337k . PMID 15039842 . (Este artículo también trató sobre las cloroperoxidasas.
- ↑ Poulos TL, Sundaramoorthy M, Terner J (1995). "La estructura cristalina de la cloroperoxidasa: un híbrido funcional de hemoperoxidasa-citocromo P450" . Structure . 3 (12): 1367– 1377. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00274-X . PMID 8747463 .
Lecturas adicionales
- Hager LP, Hollenberg PF, Rand-Meir T, Chiang R, Doubek D (1975). "Química de los intermediarios de la peroxidasa". Ann . NY Acad. Sci . 244 (1): 80– 93. Bibcode : 1975NYASA.244...80H . doi : 10.1111/j.1749-6632.1975.tb41524.x . PMID 1056179. S2CID 27336177 .
- Morris DR, Hager LP (1966). "Cloroperoxidasa. I. Aislamiento y propiedades de la glicoproteína cristalina" . J. Biol. Chem . 241 (8): 1763–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)96701-3 . PMID 5949836 .
- Theiler R, Cook JC, Hager LP, Siuda JF (1978). "Síntesis de halohidrocarburos por homoperoxidasa". Science . 202 (4372): 1094– 1096. Bibcode : 1978Sci...202.1094T . doi : 10.1126/science.202.4372.1094 . PMID 17777960 . S2CID 21448823 .
- CE 1.11.1
- Enzimas hemo
- Enzimas de estructura conocida