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Opsina

Estructura tridimensional de la rodopsina bovina. Los siete dominios transmembrana se muestran en diferentes colores. El cromóforo se muestra en rojo. La molécula de retinal, ub...

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Estructura tridimensional de la rodopsina bovina. Los siete dominios transmembrana se muestran en diferentes colores. El cromóforo se muestra en rojo.
La molécula de retinal, ubicada dentro de una proteína opsina, absorbe un fotón de luz. Esta absorción provoca que el retinal cambie de su isómero 11-cis-retinal a su isómero todo-trans-retinal. Este cambio en la forma del retinal ejerce presión sobre la proteína opsina externa, iniciando una cascada de señalización que, con el tiempo, puede resultar en el envío de señales químicas al cerebro, manifestándose como percepción visual. El cuerpo recarga el retinal para que la señalización pueda repetirse.

Las opsinas animales son receptores acoplados a proteínas G y un grupo de proteínas sensibles a la luz mediante un cromóforo , generalmente retinal . Al unirse al retinal, las opsinas se convierten en proteínas retinilideno , pero aun así se las suele llamar opsinas. Se encuentran principalmente en las células fotorreceptoras de la retina . Cinco grupos clásicos de opsinas participan en la visión , mediando la conversión de un fotón de luz en una señal electroquímica, el primer paso en la cascada de transducción visual . Otra opsina presente en la retina de los mamíferos, la melanopsina , participa en los ritmos circadianos y el reflejo pupilar, pero no en la visión. Los humanos poseen un total de nueve opsinas. Además de la visión y la percepción de la luz, las opsinas también pueden detectar la temperatura , el sonido o sustancias químicas .

Estructura y función

Las opsinas animales son moléculas que absorben la luz del entorno, la mayoría de las cuales permiten la visión en los animales. Las opsinas son receptores acoplados a proteínas G (GPCR), [ 1 ] [ 2 ] que son quimiorreceptores y tienen siete dominios transmembrana que forman un bolsillo de unión para un ligando. [ 3 ] [ 4 ] El ligando para las opsinas es el cromóforo basado en vitamina A 11- cis -retinal, [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] que está unido covalentemente a un residuo de lisina [ 10 ] en el séptimo dominio transmembrana [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] a través de una base de Schiff . [ 14 ] [ 15 ] Cuando el 11- cis -retinal absorbe un fotón de luz y se isomeriza a todo- trans- retinal [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ] esto causa un cambio conformacional en la opsina, [ 18 ] y activa una cascada de fototransducción . [ 20 ] Por lo tanto, un quimiorreceptor se convierte en un fotorreceptor o foto(n)receptor . [ 21 ]

En las células fotorreceptoras de los vertebrados, el todo- trans -retinal se libera y se reemplaza por un 11- cis -retinal recién sintetizado, proveniente de las células epiteliales de la retina. Además del 11- cis -retinal (A1), el 11- cis -3,4-didehidroretinal (A2) también se encuentra como ligando en algunos vertebrados , como los peces de agua dulce. [ 19 ] Las opsinas unidas a A2 tienen un λ máx y un espectro de absorción desplazados en comparación con las opsinas unidas a A1. [ 22 ]

Residuos y motivos conservados funcionalmente

Los siete dominios transmembrana α-helicoidales en las opsinas están conectados por tres bucles extracelulares y tres bucles citoplasmáticos . A lo largo de las hélices α y los bucles, muchos residuos de aminoácidos están altamente conservados entre todos los grupos de opsinas, lo que indica que cumplen funciones importantes y por lo tanto se denominan residuos funcionalmente conservados . De hecho, las inserciones y deleciones en las hélices α son muy raras y deberían ocurrir preferentemente en los bucles. Por lo tanto, los diferentes receptores acoplados a proteínas G tienen diferente longitud y los residuos homólogos pueden estar en diferentes posiciones. Para hacer que dichas posiciones sean comparables entre diferentes receptores, Ballesteros y Weinstein introdujeron un esquema de numeración común para los receptores acoplados a proteínas G. [ 23 ] El número antes del punto es el número del dominio transmembrana. El número después del punto se establece arbitrariamente en 50 para el residuo más conservado en ese dominio transmembrana entre los GPCR conocidos en 1995. Por ejemplo, en el séptimo dominio transmembrana, la prolina en el motivo altamente conservado NPxxY 7.53 es Pro 7.50 , la asparagina anterior es entonces Asp 7.49 , y la tirosina tres residuos después es entonces Tyr 7.53 . [ 21 ] Otro esquema de numeración se basa en la rodopsina bovina . La rodopsina bovina tiene 348 aminoácidos y es la primera opsina cuya secuencia de aminoácidos [ 24 ] y cuya estructura 3D se determinaron. [ 12 ] El esquema de numeración de la rodopsina bovina está muy extendido en la literatura de opsinas. [ 21 ] Por lo tanto, es útil utilizar ambos esquemas.

La lisina de unión al retinal

Las opsinas sin la lisina de unión al retinal no son sensibles a la luz. [ 25 ] [ 26 ] En la rodopsina bovina , esta lisina es el aminoácido 296 [ 12 ] [ 24 ] y, por lo tanto, según ambos esquemas de numeración, Lys296 7.43 . Está bien conservada entre las opsinas, tan bien conservada que las secuencias sin ella ni siquiera se consideraron opsinas y, por lo tanto, se excluyeron de las reconstrucciones filogenéticas a gran escala . [ 27 ] [ 28 ] Aun así, la mayoría de las opsinas tienen Lys296 7.43 , algunas la han perdido durante la evolución: En las nemopsinas de los nematodos , Lys296 7.43 es reemplazada por arginina . [ 29 ] [ 21 ] En las astropsinas de los erizos de mar [ 30 ] [ 21 ] y en las gluopsinas, Lys296 7.43 es reemplazada por ácido glutámico . [ 21 ] Una nemopsina se expresa en células quimiosensoriales en Caenorhabditis elegans . Por lo tanto, se cree que las nemopsinas son quimiorreceptores . [ 29 ] Las gluopsinas se encuentran en insectos como escarabajos , moscas escorpión , libélulas y mariposas y polillas , incluyendo organismos modelo como la polilla de la seda y la polilla esfinge del tabaco . Sin embargo, las gluopsinas no tienen una función conocida. [ 21 ]

Esta función no tiene por qué ser la detección de luz, ya que algunas opsinas también están involucradas en la termosensación , [ 31 ] la mecanorrecepción como la audición [ 32 ] la detección de fosfolípidos , la quimiosensación y otras funciones. [ 33 ] [ 34 ] En particular, las opsinas rabdoméricas de Drosophila (rabopsinas, r-opsinas) Rh1, Rh4 y Rh7 funcionan no solo como fotorreceptores, sino también como quimiorreceptores para el ácido aristolóquico . Estas opsinas todavía tienen Lys296 7.43 como otras opsinas. Sin embargo, si esta lisina es reemplazada por una arginina en Rh1, entonces Rh1 pierde sensibilidad a la luz pero aún responde al ácido aristolóquico. Por lo tanto, Lys296 7.43 no es necesaria para que Rh1 funcione como quimiorreceptor. [ 26 ] Asimismo, las rabopsinas Rh1 y Rh6 de Drosophila participan en la mecanorrecepción; nuevamente, para la mecanorrecepción, Lys296 7.43 no es necesaria, pero sí lo es para el correcto funcionamiento de las células fotorreceptoras. [ 25 ]

Además de estas funciones, una opsina sin Lys296 7.43 , como una gluopsina, aún podría ser sensible a la luz, ya que en la rodopsina bovina, la lisina de unión al retinal puede desplazarse de la posición 296 a otras posiciones, incluso a otros dominios transmembrana, sin cambiar la sensibilidad a la luz. [ 35 ]

En la filogenia anterior, cada clado contiene secuencias de opsinas y otros receptores acoplados a proteínas G. El número de secuencias y dos gráficos circulares se muestran junto al clado. El primer gráfico circular muestra el porcentaje de un aminoácido determinado en la posición de las secuencias correspondiente a Lys296 7.43 en la rodopsina bovina. Los aminoácidos están codificados por colores. Los colores son rojo para la lisina (K), morado para el ácido glutámico (E), naranja para la arginina (R), gris oscuro y medio para otros aminoácidos, y gris claro para las secuencias que no tienen datos en esa posición. El segundo gráfico circular muestra la composición taxonómica para cada clado, el verde representa a los craneados , el verde oscuro a los cefalocordados , el verde medio a los equinodermos , el marrón a los nematodos , el rosa pálido a los anélidos , el azul oscuro a los artrópodos , el azul claro a los moluscos y el morado a los cnidarios . Las ramas de los clados tienen gráficos circulares que muestran los valores de soporte para cada rama. Los valores, de derecha a izquierda, son SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Se considera que una rama tiene soporte cuando SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 y UFBoot ≥ 95%. Si un valor de soporte supera su umbral, el gráfico circular es negro; de lo contrario, es gris. [ 21 ]

El motivo NPxxY

El motivo NPxxY 7.53 está bien conservado entre las opsinas y los receptores acoplados a proteínas G. Este motivo es importante para la unión a la proteína G y la activación del receptor. [ 21 ] Por ejemplo, si se muta a DPxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Asp 7.49 ) en el receptor muscarínico m3 humano , la activación no se ve afectada, pero se anula si se muta a APxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Ala 7.49 ). [ 36 ] Dicha mutación a APxxY 7.53 (Asn 7.49 → Ala 7.49 ) reduce la activación de la proteína G de la rodopsina bovina al 45% en comparación con el tipo silvestre. Asimismo, en la rodopsina bovina, si el motivo muta a NPxxA 7.53 ( Tyr 7.53 → Ala 7.53 ), la rodopsina bovina no activa la proteína G. [ 37 ] Dicha mutación también reduce la activación del receptor V2 de la vasopresina . De hecho, en los receptores acoplados a proteínas G, solo se conocen mutaciones que causan pérdida de función en Tyr 7.53 . [ 38 ]

Además, las mutaciones de Pro 7.50 influyen en la activación de la proteína G; si el motivo se muta a NAxxY 7.53 ( Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en el receptor muscarínico m3 de rata , el receptor aún puede activarse, pero con menor eficiencia [ 39 ]. Esta mutación incluso anula por completo la activación en el receptor de colecistoquinina B [ 40 ] . De hecho, las opsinas RGR tienen NAxxY 7.53 y los retinocromos tienen VPxxY7.53 para anélidos o YPxxY7.53 para moluscos, de forma nativa. Tanto las opsinas RGR como los retinocromos pertenecen a las cromopsinas. [ 21 ] Las opsinas RGR [ 41 ] y los retinocromos [ 42 ] también se unen, a diferencia de la mayoría de las opsinas, al todo- trans- retinal en la oscuridad y lo convierten en 11- cis -retinal cuando se iluminan. Por lo tanto, se cree que las opsinas RGR y los retinocromos no señalan ni activan una cascada de fototransducción, sino que funcionan como fotoisomerasas para producir 11- cis -retinal para otras opsinas. [ 43 ] [ 44 ] Esta visión se considera establecida en la literatura sobre opsinas, [ 34 ] [ 45 ] [ 43 ] [ 46 ] [ 47 ] aunque no se ha demostrado de manera concluyente. [ 21 ] De hecho, el receptor de melatonina MT2 humano señala a través de una proteína G y tiene un motivo NAxxY 7.53 de forma nativa. Si este motivo se muta a NPxxY 7.53 (Ala 7.50 → Pro 7.50 ), el receptor no puede activarse, pero puede recuperarse parcialmente si el motivo se muta a NVxxY 7.53 (Ala 7.50 → Val 7.50 ). [ 48 ] Además, cuando el motivo se muta a NAxxY 7.53 (Pro 7.50 → Ala 7.50 ) en la rodopsina bovina, el mutante tiene un 141% de la actividad del tipo silvestre. [ 37 ] Esta evidencia muestra que un GPCR no necesita un motivo NPxxY 7.53 estándar para la señalización. [ 21 ]

Secuencias consenso de las diferentes cromopsinas: La primera columna contiene un número para cada grupo de cromopsinas para facilitar la referencia. La segunda columna muestra los nombres de cada grupo. La tercera contiene el número de secuencias en cada grupo. Y la cuarta columna contiene el logotipo de la secuencia ; la altura de las letras indica el porcentaje de ese aminoácido dado en esa posición. El eje x muestra la posición del aminoácido correspondiente a la rodopsina bovina. Las posiciones 292 7.39 y 314 7.64 están resaltadas en gris. La lisina (K) 296 7.43 está resaltada con un fondo gris, que es reemplazada en las nemopsinas por arginina (R) y en las gluopsinas por ácido glutámico (E). El motivo NPxxY 7.53 está resaltado con un fondo gris. Está conservado en la mayoría de las opsinas y receptores acoplados a proteínas G, sin embargo, es derivado en los retinocromos, las opsinas RGR y las gluopsinas. [ 21 ]

Otros residuos y motivos

Cys138 y Cys110 forman un puente disulfuro altamente conservado . Glu113 actúa como contraión, estabilizando la protonación del enlace de Schiff entre Lys296 y el ligando retinal. El motivo Glu134-Arg135-Tyr136 es otro motivo altamente conservado, involucrado en la propagación de la señal de transducción una vez que se ha absorbido un fotón.

Sitios de ajuste espectral

Ciertos residuos de aminoácidos , denominados sitios de ajuste espectral , tienen un fuerte efecto sobre los valores de λ max . Mediante mutagénesis dirigida , es posible mutar selectivamente estos residuos e investigar los cambios resultantes en las propiedades de absorción de luz de la opsina. Es importante diferenciar los sitios de ajuste espectral , residuos que afectan la longitud de onda a la que la opsina absorbe la luz, de los sitios funcionalmente conservados , residuos importantes para el correcto funcionamiento de la opsina. No son mutuamente excluyentes, pero, por razones prácticas, es más fácil investigar los sitios de ajuste espectral que no afectan la funcionalidad de la opsina. Para una revisión exhaustiva de los sitios de ajuste espectral, véanse Yokoyama [ 49 ] y Deeb [ 50 ] . El impacto de los sitios de ajuste espectral en λ max difiere entre los distintos grupos de opsinas y entre los grupos de opsinas de distintas especies.

Opsinas en el ojo, el cerebro y la piel humanos.

RPE, epitelio pigmentario de la retina ; ipRGC, células ganglionares de la retina intrínsecamente fotosensibles ; OPL, capa plexiforme externa ; IPL, capa plexiforme interna ; GCL, capa de células ganglionares

Calamar

Las sepias y los pulpos contienen opsina en su piel como parte de los cromóforos. La opsina forma parte de la red sensorial que detecta el color y la forma del entorno de la sepia. [ 59 ] [ 60 ] [ 61 ]

Ranas (orden Anura)

Las ranas han desarrollado sistemas visuales únicos para adaptarse a sus diversos hábitats, desde bosques bien iluminados hasta estanques con poca luz. Se distinguen entre los vertebrados por carecer de la opsina RH2, que en otras especies se utiliza para detectar longitudes de onda medias de luz. Esta pérdida probablemente refleja su enfoque evolutivo en la visión con poca luz, donde la opsina RH1, específica de los bastones, desempeña un papel fundamental en la actividad nocturna y crepuscular (amanecer y anochecer). [ 62 ] [ 63 ]

A pesar de la pérdida de RH2, las ranas conservan tres opsinas de cono —SWS1, SWS2 y LWS— que les permiten la visión del color durante el día. La opsina SWS2, por ejemplo, está sintonizada para detectar la luz azul y verde, lo cual es especialmente útil en ambientes acuáticos o zonas sombreadas. Esta sintonización se ve potenciada por mutaciones específicas que aumentan la sensibilidad a condiciones de poca luz y estabilizan la proteína para un mejor rendimiento en entornos con poca iluminación. [ 62 ] Sin embargo, algunas especies de ranas, como las ranas dardo venenosas de la familia Dendrobatidae, han perdido por completo la opsina SWS2. Este cambio se corresponde con su dependencia de longitudes de onda más largas, como el rojo y el amarillo, para tareas como la selección de pareja y la disuasión de depredadores, a menudo vinculadas a su vibrante coloración aposemática (de advertencia). [ 64 ]

Filogenia

Las opsinas animales (también conocidas como opsinas de tipo 2) son miembros de las proteínas con siete dominios transmembrana de la superfamilia de receptores acoplados a proteínas G (GPCR). [ 1 ] [ 2 ]

Las opsinas animales se dividen filogenéticamente en cinco grupos: las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas), las opsinas rabdoméricas (r-opsinas, rabopsinas), las xenopsinas, las nessopsinas y las tetraopsinas. Cuatro de estos subclados se encuentran en Bilateria (todos excepto las nessopsinas). [ 21 ] [ 28 ] Sin embargo, los clados de los bilaterales constituyen un taxón parafilético sin las opsinas de los cnidarios . [ 21 ] [ 28 ] [ 27 ] [ 65 ] Las nessopsinas también se conocen como opsinas de antozoos II [ 66 ] o simplemente como opsinas de cnidarios. [ 67 ] Las tetraopsinas también se conocen como RGR/Go [ 68 ] u opsinas del Grupo 4 [ 27 ] y contienen tres subgrupos: las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [ 21 ] [ 28 ] [ 67 ] Las cromopsinas tienen siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos , las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [ 21 ]

Las opsinas visuales animales se clasifican tradicionalmente como ciliares o rabdomérmicas. Las opsinas ciliares, presentes en vertebrados y cnidarios , se unen a estructuras ciliares como bastones y conos . Las opsinas rabdomérmicas se unen a orgánulos captadores de luz llamados rabdomeros. Esta clasificación trasciende categorías filogenéticas (clados), por lo que los términos "ciliar" y "rabdomérico" pueden resultar ambiguos. En este caso, "opsinas C (ciliares)" se refiere a un clado presente exclusivamente en Bilateria y excluye las opsinas ciliares de cnidarios, como las que se encuentran en la medusa cubo . De manera similar, "opsina R (rabdomérmica)" incluye la melanopsina, aunque esta no se encuentra en los rabdomeros de los vertebrados. [ 27 ]

opsinas ciliares

Las opsinas ciliares (cilopsinas, c-opsinas) se expresan en las células fotorreceptoras ciliares e incluyen las opsinas visuales de los vertebrados y las encefalopsinas. [ 69 ] Convierten las señales luminosas en impulsos nerviosos a través de canales iónicos regulados por nucleótidos cíclicos, que funcionan aumentando el diferencial de carga a través de la membrana celular (es decir, hiperpolarización . [ 70 ] )

opsinas visuales de vertebrados

Las opsinas visuales de vertebrados son una subclase de opsinas ciliares que se expresan en la retina de los vertebrados y median la visión. Se subdividen además en:

Opsinas similares a rodopsina extrarretinales (o extraoculares) (Exo-Rh)

Estas opsinas pineales, presentes en los Actinopterygii (peces de aletas radiadas), aparentemente surgieron como resultado de la duplicación del gen Rh1 (rodopsina). Estas opsinas parecen desempeñar funciones similares a las de la pinopsina, presente en aves y reptiles. [ 74 ] [ 75 ]

Pinopsins

La primera opsina pineal (pinopsina) se encontró en la glándula pineal del pollo . Es una opsina sensible al azul ( λ máx = 470  nm). [ 76 ] [ 77 ]

Las opsinas pineales tienen una amplia gama de expresión en el cerebro, sobre todo en la región pineal .

opsina antigua de vertebrados (VA)

La opsina antigua de vertebrados (VA) tiene tres isoformas: VA corta (VAS), VA media (VAM) y VA larga (VAL). Se expresa en la retina interna, dentro de las células horizontales y amacrinas , así como en la glándula pineal y la región habenular del cerebro. [ 78 ] Es sensible a aproximadamente 500  nm [14] y se encuentra en la mayoría de las clases de vertebrados, pero no en los mamíferos. [ 79 ]

Parapinopsinas

La primera parapinopsina (PP) se encontró en el órgano parapineal del bagre . [ 80 ] La parapinopsina de la lamprea es una opsina biestable sensible a los rayos UV ( λ máx = 370  nm) que permanece activa hasta que se ilumina con luz verde (500 nm). [ 81 ] Su comportamiento de tipo interruptor la hace atractiva como herramienta optogenética . [ 82 ] Los teleósteos tienen dos grupos de parapinopsinas, uno sensible a los rayos UV ( λ máx = 360-370  nm) y el otro sensible a la luz azul ( λ máx = 460-480  nm). [ 83 ]

Parietopsinas

La primera parietopsina se encontró en las células fotorreceptoras del ojo parietal del lagarto. La parietopsina del lagarto es sensible al verde ( λ máx = 522  nm) y, a pesar de ser una c-opsina, como las opsinas visuales de los vertebrados, no induce hiperpolarización a través de una proteína Gt, sino despolarización a través de una proteína Go. [ 84 ] [ 85 ]

Encefalopsina o panopsina

Las panopsinas se encuentran en muchos tejidos (piel, [ 51 ] cerebro, [ 53 ] [ 86 ] testículos, [ 53 ] corazón, hígado, [ 86 ] riñón, músculo esquelético, pulmón, páncreas y retina [ 86 ] ). Originalmente se encontraron en el cerebro humano y de ratón y por eso se las llamó encefalopsina. [ 53 ]

La primera panopsina de invertebrados se encontró en las células fotorreceptoras ciliares del anélido Platynereis dumerilii y se llama c(iliar)-opsina. [ 87 ] Esta c-opsina es sensible a los rayos UV ( λ max = 383  nm) y puede ajustarse en 125  nm en un solo aminoácido (rango λ max = 377–502  nm). [ 88 ] Por lo tanto, no es sorprendente que exista una segunda c-opsina sensible al cian ( λ max = 490  nm) en Platynereis dumerilii . [ 89 ] La primera c-opsina media en la larva la gravitaxis inducida por UV . La gravitaxis forma con la fototaxis un medidor de profundidad cromático de relación . [ 90 ] A diferentes profundidades, la luz en el agua se compone de diferentes longitudes de onda : primero desaparecen las longitudes de onda roja (> 600  nm) y ultravioleta y violeta (< 420 nm). Cuanto mayor es la profundidad, más estrecho es el espectro, de modo que solo queda la luz cian (480 nm). [ 91 ] Por lo tanto, las larvas pueden determinar su profundidad por el color. El color, a diferencia del brillo, permanece casi constante independientemente de la hora del día o del clima, por ejemplo, si está nublado. [ 92 ] [ 93 ]  

Las panopsinas también se expresan en el cerebro de algunos insectos. [ 69 ] Las panopsinas del mosquito y del pez globo absorben al máximo a 500  nm y 460  nm, respectivamente. Ambas activan in vitro las proteínas Gi y Go. [ 94 ]

Las panopsinas son hermanas de las opsinas TMT. [ 28 ] [ 95 ] [ 47 ] [ 96 ]

Opsina de tejidos múltiples (TMT) de teleósteos

La primera opsina TMT se encontró en muchos tejidos de peces teleósteos y por eso se las llama opsinas de múltiples tejidos de teleósteos (TMT). [ 97 ] Las opsinas TMT forman tres grupos que están más estrechamente relacionados con un cuarto grupo, las panopsinas, que por lo tanto son parálogas a las opsinas TMT. [ 28 ] [ 47 ] [ 95 ] [ 96 ] Las opsinas TMT y las panopsinas también comparten los mismos intrones , lo que confirma que pertenecen juntas. [ 97 ]

Opsinas en cnidarios

Los cnidarios , que incluyen medusas, corales y anémonas de mar , son los animales más basales que poseen ojos complejos. Las opsinas de las medusas en los ropalios se acoplan a las proteínas Gs elevando el nivel intracelular de cAMP. [ 98 ] [ 65 ] Las opsinas de los corales pueden acoplarse a las proteínas Gq y Gc. Las proteínas Gc son un subtipo de proteínas G específicas de los cnidarios. [ 99 ] Las opsinas de los cnidarios pertenecen a dos grupos: las xenopsinas y las nessopsinas. Las xenopsinas también contienen opsinas de los bilaterales, mientras que las nessopsinas están restringidas a los cnidarios. [ 21 ] [ 28 ] Sin embargo, estudios anteriores han encontrado que algunas opsinas de los cnidarios pertenecen a las cilopsinas, rabopsinas y tetraopsinas de los bilaterales . [ 68 ] [ 100 ] [ 101 ]

opsinas rabdoméricas

Las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, r-opsinas) también se conocen como opsinas Gq, debido a que se acoplan a una proteína Gq. Las rabopsinas son utilizadas por moluscos y artrópodos. Los artrópodos parecen adquirir visión del color de manera similar a los vertebrados, mediante el uso de tres (o más) grupos distintos de opsinas, que se distinguen tanto en términos de filogenia como de sensibilidad espectral. [ 69 ] La rabopsina melanopsina también se expresa en vertebrados, donde regula los ritmos circadianos y media el reflejo pupilar. [ 69 ]

A diferencia de las cilopsinas, las rabopsinas están asociadas con canales iónicos de potencial de receptor transitorio canónicos; estos provocan la eliminación de la diferencia de potencial eléctrico a través de la membrana celular (es decir, la despolarización ). [ 70 ]

Es probable que la identificación de la estructura cristalina de la rodopsina del calamar [ 13 ] amplíe nuestra comprensión de su función en este grupo.

Los artrópodos utilizan diferentes opsinas en sus diferentes tipos de ojos, pero al menos en Limulus las opsinas expresadas en los ojos laterales y compuestos son idénticas en un 99 % y presumiblemente divergieron recientemente. [ 102 ]

Melanopsina

La melanopsina (OPN4) participa en los ritmos circadianos , el reflejo pupilar y la corrección del color en situaciones de alta luminosidad. Filogenéticamente, pertenece a las opsinas rabdoméricas (rabopsinas, r-opsinas) y, funcional y estructuralmente, es una rabopsina, pero no se encuentra en los rabdómeros.

Tetraopsinas

Las tetraopsinas incluyen las neuropsinas , las Go-opsinas y las cromopsinas. [ 21 ] [ 28 ] [ 67 ] Las cromopsinas constan de siete subgrupos: las RGR-opsinas , los retinocromos , las peropsinas , las varropsinas, las astropsinas, las nemopsinas y las gluopsinas. [ 21 ]

Neuropsinas

Las neuropsinas son sensibles a la radiación UVA, típicamente a 380  nm. Se encuentran en el cerebro, los testículos, la piel y la retina de humanos y roedores, así como en el cerebro y la retina de las aves. En aves y roedores, median la visión ultravioleta. [ 51 ] [ 56 ] [ 103 ] Se acoplan a las proteínas Gi. [ 56 ] [ 103 ] En humanos, la neuropsina está codificada por el gen OPN5 . En la retina humana, su función es desconocida. En el ratón, sincroniza la retina y la córnea mediante fotoactivación, al menos ex vivo. [ 104 ]

Go-opsins

Las goopsinas están ausentes en los vertebrados superiores [ 27 ] y los ecdisozoos [ 105 ] . Se encuentran en las células fotorreceptoras ciliares del ojo de la vieira [ 106 ] y del cordado basal anfioxo [ 107 ] . Sin embargo, en Platynereis dumerilii , una goopsina se expresa en las células fotorreceptoras rabdoméricas de los ojos [ 91 ] .

opsinas RGR

Las opsinas RGR, también conocidas como receptores acoplados a proteínas G de retina, se expresan en el epitelio pigmentario de la retina (EPR) y en las células de Müller . [ 108 ] Se unen preferentemente al todo-trans-retinal en la oscuridad en lugar del 11-cis-retinal. [ 41 ] Se pensaba que las opsinas RGR eran fotoisomerasas [ 44 ] pero en cambio, regulan el tráfico y la producción de retinoides. [ 69 ] [ 109 ] En particular, aceleran de forma independiente de la luz la producción de 11-cis-retinol (un precursor del 11-cis-retinal) a partir de ésteres de todo-trans-retinilo. [ 110 ] Sin embargo, los ésteres de todo-trans-retinilo se hacen disponibles de forma dependiente de la luz por las opsinas RGR. Se desconoce si las opsinas RGR regulan esto a través de una proteína G u otro mecanismo de señalización. [ 111 ] La opsina RGR bovina absorbe al máximo en diferentes longitudes de onda dependiendo del valor de pH. A pH alto absorbe al máximo  la luz azul (469 nm) y a pH bajo absorbe al máximo  la luz UV (370 nm). [ 112 ]

Peropsin

La peropsina , un receptor similar al pigmento visual, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen RRH . [ 113 ]

Otras proteínas llamadas opsinas

Los fotorreceptores se pueden clasificar de varias maneras, incluyendo función (visión, fototaxis, fotoperiodismo, etc.), tipo de cromóforo ( retinal , flavina , bilina ), estructura molecular ( terciaria , cuaternaria ), salida de señal ( fosforilación , reducción , oxidación ), etc. [ 114 ]

Además de las opsinas animales, que son receptores acoplados a proteínas G , existe otro grupo de proteínas fotorreceptoras llamadas opsinas. [ 70 ] [ 115 ] Estas son las opsinas microbianas , utilizadas por procariotas y por algunas algas (como componente de las canalrodopsinas ) y hongos , [ 116 ] mientras que los animales utilizan exclusivamente opsinas animales. No se han encontrado opsinas fuera de estos grupos (por ejemplo, en plantas o placozoos ). [ 70 ]

Las opsinas microbianas y animales también se denominan opsinas de tipo 1 y tipo 2, respectivamente. Ambos tipos se llaman opsinas porque en un principio se pensó que estaban relacionadas: ambas son receptores de siete dominios transmembrana y se unen covalentemente al retinal como cromóforo, lo que las convierte en fotorreceptores que detectan la luz. Sin embargo, ambos tipos no están relacionados a nivel de secuencia. [ 117 ]

De hecho, la identidad de secuencia entre las opsinas animales y microbianas no es mayor de lo que podría explicarse por azar. Sin embargo, en los últimos años se han desarrollado nuevos métodos específicos para la filogenia profunda . Como resultado, varios estudios han encontrado evidencia de una posible relación filogenética entre las dos. [ 118 ] [ 35 ] [ 119 ] Sin embargo, esto no significa necesariamente que el último ancestro común de las opsinas microbianas y animales fuera sensible a la luz: Todas las opsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) tardíamente en la historia de la gran familia de genes del receptor acoplado a proteína G (GPCR) , que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retinal se encuentra únicamente en la rama de opsina de esta gran familia de genes, lo que significa que su presencia en otros lugares representa evolución convergente , no homología . Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [ 120 ] Según una hipótesis, tanto las opsinas microbianas como las animales pertenecen a la superfamilia de transportadores-opsinas-receptores acoplados a proteínas G (TOG) , un clado propuesto que incluye receptores acoplados a proteínas G (GPCR), rodopsina microbiana translocadora de iones (MR) y otros siete. [ 121 ]

La mayoría de las opsinas microbianas son canales iónicos o bombas en lugar de receptores propiamente dichos y no se unen a una proteína G. Las opsinas microbianas se encuentran en los tres dominios de la vida: Archaea , Bacteria y Eukaryota . En Eukaryota, las opsinas microbianas se encuentran principalmente en organismos unicelulares como las algas verdes y en los hongos. En la mayoría de los eucariotas multicelulares complejos, las opsinas microbianas han sido reemplazadas por otras moléculas fotosensibles como el criptocromo y el fitocromo en las plantas, y las opsinas animales en los animales . [ 122 ]

Las opsinas microbianas se conocen a menudo por la forma rodopsina de la molécula, es decir, rodopsina (en sentido amplio) = opsina + cromóforo. Entre los muchos tipos de opsinas microbianas se encuentran las bombas de protones bacteriorrodopsina (BR) y xantorrodopsina (xR), la bomba de cloruro halorrodopsina (HR), los fotosensores rodopsina sensorial I (SRI) y rodopsina sensorial II (SRII), así como la proteorrodopsina (PR), la opsina I de Neurospora (NOPI), las rodopsinas sensoriales A de Chlamydomonas (CSRA), las rodopsinas sensoriales B de Chlamydomonas (CSRB), la canalrodopsina (ChR) y la arqueorrodopsina (Arch). [ 123 ]

Varias opsinas microbianas, como la proteorrodopsina y la bacteriorrodopsina , son utilizadas por diversos grupos bacterianos para obtener energía de la luz y llevar a cabo procesos metabólicos mediante una vía no basada en clorofila . Además, las halorrodopsinas de Halobacteria y las canalrodopsinas de algunas algas, como Volvox , les sirven como canales iónicos activados por la luz , entre otras funciones, también para fines fototácticos . En Halobacteria existen rodopsinas sensoriales que inducen una respuesta fototáctica al interactuar con proteínas transductoras incrustadas en la membrana que no tienen relación con las proteínas G. [ 124 ]

Las opsinas microbianas (como la canalrodopsina , la halorodopsina y la arquerodopsina ) se utilizan en optogenética para activar o desactivar la actividad neuronal y cardíaca [ 125 ] . Se prefieren las opsinas microbianas si se desea modular la actividad neuronal a mayor frecuencia, ya que responden más rápido que las opsinas animales. Esto se debe a que las opsinas microbianas son canales iónicos o bombas de protones/iones y, por lo tanto, se activan directamente por la luz, mientras que las opsinas animales activan las proteínas G, que a su vez activan enzimas efectoras que producen metabolitos para abrir los canales iónicos [ 126 ] .

Véase también

Referencias

  1. 1 2 Casey PJ, Gilman AG (febrero de 1988). "Participación de la proteína G en el acoplamiento receptor-efector" . The Journal of Biological Chemistry . 263 (6): 2577– 2580. doi : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID 2830256. S2CID 38970721 .  
  2. 1 2 Attwood TK, Findlay JB (febrero de 1994). "Identificación de receptores acoplados a proteínas G". Protein Engineering . 7 (2): 195– 203. doi : 10.1093/protein/7.2.195 . PMID 8170923 . 
  3. ↑ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T, et al. (mayo de 1986). "Clonación del gen y ADNc del receptor beta-adrenérgico de mamíferos y homología con la rodopsina". Nature . 321 ( 6065): 75– 79. Bibcode : 1986Natur.321...75D . doi : 10.1038/321075a0 . PMID 3010132. S2CID 4324074 .   
  4. ↑ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD (marzo de 1987). "La unión del ligando al receptor beta-adrenérgico implica su núcleo similar a la rodopsina". Nature . 326 ( 6108): 73– 77. Bibcode : 1987Natur.326...73D . doi : 10.1038/326073a0 . PMID 2881211. S2CID 4352920 .  
  5. ↑ Wald G (julio de 1934). "Carotenoides y el ciclo de la vitamina A en la visión" . Nature . 134 (3376): 65. Bibcode : 1934Natur.134...65W . doi : 10.1038/134065a0 . S2CID 4022911 . 
  6. ↑ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (julio de 1955). "Isómeros cis impedidos de la vitamina a y el retineno: la estructura del isómero neo-B" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 41 (7): 438– 451. Bibcode : 1955PNAS...41..438W . doi : 10.1073/pnas.41.7.438 . PMC 528115. PMID 16589696 .  
  7. ↑ Brown PK, Wald G (octubre de 1956). "El isómero neo-b de la vitamina A y el retineno" . The Journal of Biological Chemistry . 222 (2): 865– 877. doi : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . PMID 13367054 . 
  8. ↑ Oroshnik W (junio de 1956). "La síntesis y configuración de la neovitamina B A y la neoretinina b". Journal of the American Chemical Society . 78 (11): 2651– 2652. Bibcode : 1956JAChS..78.2651O . doi : 10.1021/ja01592a095 .
  9. ↑ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (septiembre de 1956). "ISÓMEROS CIS IMPEDIDOS DE LA VITAMINA A Y EL RETINENO: LA ESTRUCTURA DEL ISÓMERO NEO-b" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 42 (9): 578– 580. Bibcode : 1956PNAS...42..578O . doi : 10.1073/pnas.42.9.578 . PMC 534254. PMID 16589909 .  
  10. ↑ Bownds D (diciembre de 1967). "Sitio de unión del retinal en la rodopsina". Nature . 216 (5121): 1178– 1181. Bibcode : 1967Natur.216.1178B . doi : 10.1038/2161178a0 . PMID 4294735. S2CID 1657759 .  
  11. ↑ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL, et al. (1983). "La estructura de la rodopsina bovina". Biofísica de la estructura y el mecanismo . 9 (4): 235– 244. doi : 10.1007/BF00535659 . PMID 6342691. S2CID 20407577 .   
  12. ^ Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA , Motoshima H, Fox BA, et al. (Agosto de 2000). "Estructura cristalina de rodopsina: receptor acoplado a proteína AG". Ciencia . 289 (5480): 739– 745. Bibcode : 2000Sci...289..739P . CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . doi : 10.1126/ciencia.289.5480.739 . PMID 10926528 .   
  13. 1 2 Murakami M, Kouyama T (mayo de 2008). "Estructura cristalina de la rodopsina del calamar". Nature . 453 ( 7193): 363– 367. Bibcode : 2008Natur.453..363M . doi : 10.1038/nature06925 . PMID 18480818. S2CID 4339970 .  
  14. ↑ Collins FD (marzo de 1953). "Rodopsina y amarillo indicador". Nature . 171 (4350): 469– 471. Bibcode : 1953Natur.171..469C . doi : 10.1038/171469a0 . PMID 13046517. S2CID 4152360 .  
  15. ^ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (enero de 1955). "Estudios sobre rodopsina. VIII. Retinilidenmetilamina, un análogo indicador del amarillo" . La revista bioquímica . 59 (1): 122– 128. doi : 10.1042/bj0590122 . PMC 1216098 . PMID 14351151 .  
  16. ↑ Hubbard R, Kropf A (febrero de 1958). "La acción de la luz sobre la rodopsina" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 44 ( 2): 130– 139. Bibcode : 1958PNAS...44..130H . doi : 10.1073/pnas.44.2.130 . PMC 335377. PMID 16590155 .  
  17. ↑ Kropf A, Hubbard R (noviembre de 1959). "El mecanismo de blanqueamiento de la rodopsina". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 74 ( 2): 266– 280. Bibcode : 1959NYASA..74..266K . doi : 10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x . PMID 13627857. S2CID 45830716 .  
  18. ^ Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, et al. (Marzo de 2011). "Estructura cristalina de metarrodopsina II". Naturaleza . 471 (7340): 651– 655. Bibcode : 2011Natur.471..651C . doi : 10.1038/naturaleza09789 . PMID 21389988 . S2CID 4302421 .   
  19. 1 2 Wald G (octubre de 1968). "Base molecular de la excitación visual". Science . 162 (3850): 230– 239. Bibcode : 1968Sci...162..230W . doi : 10.1126/science.162.3850.230 . PMID 4877437 . 
  20. ^ Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M (enero de 2012). "Evolución y diversidad de opsinas" . Revisiones interdisciplinarias de Wiley: señalización y transporte de membranas . 1 (1): 104– 111. doi : 10.1002/wmts.6 .
  21. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (agosto de 2022). "Las gluopsinas: opsinas sin la lisina de unión al retinal" . Cells . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030. PMID 35954284 .  El material fue copiado y adaptado de esta fuente, que está disponible bajo una Licencia Creative Commons Atribución 4.0 Internacional .
  22. ↑ Amora TL, Ramos LS, Galan JF, Birge RR (abril de 2008). "Ajuste espectral de pigmentos de conos de color rojo intenso" . Biochemistry . 47 ( 16): 4614– 4620. doi : 10.1021/bi702069d . PMC 2492582. PMID 18370404 .  
  23. ↑ Ballesteros JA, Weinstein H (1995). "Métodos integrados para la construcción de modelos tridimensionales y el análisis computacional de las relaciones estructura-función en receptores acoplados a proteínas G". Biología molecular de receptores . Métodos en neurociencias. Vol. 25. págs. 366–428 . doi : 10.1016/S1043-9471(05)80049-7 . ISBN   978-0-12-185295-5.
  24. 1 2 Ovchinnikov, Yu.A. (noviembre de 1982). "Rodopsina y bacteriorrodopsina: relaciones estructura-función" . FEBS Letters . 148 (2): 179– 191. Bibcode : 1982FEBSL.148..179O . doi : 10.1016 / 0014-5793(82)80805-3 . PMID 6759163. S2CID 85819100 .  
  25. 1 2 Katana R, Guan C, Zanini D, Larsen ME, Giraldo D, Geurten BR, et al. (septiembre de 2019). "Funciones independientes de cromóforos de las apoproteínas de opsina en los mecanorreceptores de Drosophila " . Biología actual . 29 (17): 2961–2969.e4. Código Bib : 2019CBio...29E2961K . doi : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . PMID 31447373 . S2CID 201420079 .   
  26. 1 2 Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY, Montell C (abril de 2020). " Funciones de las opsinas en el gusto de Drosophila " . Current Biology . 30 (8): 1367–1379.e6. Bibcode : 2020CBio...30E1367L . doi : 10.1016/j.cub.2020.01.068 . PMC 7252503. PMID 32243853 .  
  27. 1 2 3 4 5 Porter ML, Blasic JR, Bok MJ, Cameron EG, Pringle T, Cronin TW, Robinson PR (enero de 2012). "Arrojando nueva luz sobre la evolución de la opsina" . Actas . Ciencias Biológicas . 279 (1726): 3– 14. Bibcode : 2012PBioS.279....3P . doi : 10.1098/rspb.2011.1819 . PMC 3223661. PMID 22012981 .  
  28. 1 2 3 4 5 6 7 8 Ramirez MD, Pairett AN, Pankey MS, Serb JM, Speiser DI, Swafford AJ, Oakley TH (diciembre de 2016). "El último ancestro común de la mayoría de los animales bilaterales poseía al menos nueve opsinas" . Genome Biology and Evolution . 8 (12): 3640– 3652. doi : 10.1093/gbe/evw248 . PMC 5521729. PMID 28172965 .  
  29. 1 2 Troemel ER, Chou JH, Dwyer ND, Colbert HA, Bargmann CI (octubre de 1995). "Los receptores divergentes de siete dominios transmembrana son receptores quimiosensoriales candidatos en C. elegans" . Cell . 83 (2): 207– 218. Bibcode : 1995Cell...83..207T . doi : 10.1016/0092-8674(95) 90162-0 . PMID 7585938. S2CID 17819587 .  
  30. ↑ D'Aniello S, Delroisse J, Valero-Gracia A, Lowe EK, Byrne M, Cannon JT, et al. (diciembre de 2015). "Evolución de la opsina en los Ambulacraria" . Marine Genomics . 24 (Pt 2): 177–183 . Bibcode : 2015MarGn..24..177D . doi : 10.1016/j.margen.2015.10.001 . PMID 26472700 .  
  31. ^ Shen WL, Kwon Y, Adegbola AA, Luo J, Chess A, Montell C (marzo de 2011). "Función de la rodopsina en la discriminación de temperatura en Drosophila ". Ciencia . 331 (6022): 1333– 1336. Bibcode : 2011Sci...331.1333S . doi : 10.1126/ciencia.1198904 . PMID 21393546 . S2CID 206530389 .  
  32. ↑ Senthilan PR, Piepenbrock D, Ovezmyradov G, Nadrowski B, Bechstedt S, Pauls S, et al. (agosto de 2012). " Genes del órgano auditivo de Drosophila y defectos auditivos genéticos" . Cell . 150 (5): 1042– 1054. doi : 10.1016/j.cell.2012.06.043 . PMID 22939627. S2CID 1422764 .   
  33. ↑ Feuda R, Menon AK, Göpfert MC (marzo de 2022). " Repensando las opsinas" . Biología molecular y evolución . 39 (3) msac033. doi : 10.1093/molbev/msac033 . PMC 8892948. PMID 35143663 .  
  34. 1 2 Leung NY, Montell C (octubre de 2017). "Funciones no convencionales de las opsinas" . Annual Review of Cell and Developmental Biology . 33 (1): 241– 264. doi : 10.1146/annurev-cellbio-100616-060432 . PMC 5963513. PMID 28598695 .  
  35. 1 2 Devine EL, Oprian DD, Theobald DL (agosto de 2013). "Reubicación de la lisina del sitio activo en la rodopsina e implicaciones para la evolución de las proteínas retinilideno" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (33): 13351– 13355. Bibcode : 2013PNAS..11013351D . doi : 10.1073/pnas.1306826110 . PMC 3746867. PMID 23904486 .  
  36. ↑ Borroto-Escuela DO, Romero-Fernandez W, García-Negredo G, Correia PA, Garriga P, Fuxe K, Ciruela F (2011). "Disecando el motivo conservado NPxxY del receptor muscarínico de acetilcolina M3: papel crítico de Asp-7.49 para la señalización del receptor y la formación de complejos multiproteicos". Fisiología Celular y Bioquímica . 28 (5): 1009– 1022. doi : 10.1159/000335788 . hdl : 2445/126278 . PMID 22178951 . S2CID 14008354 .  
  37. 1 2 Fritze O, Filipek S, Kuksa V, Palczewski K, Hofmann KP, Ernst OP (marzo de 2003). "Función del motivo conservado NPxxY(x)5,6F en el estado fundamental de la rodopsina y durante la activación" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (5): 2290– 2295. Bibcode : 2003PNAS..100.2290F . doi : 10.1073/pnas.0435715100 . PMC 151333. PMID 12601165 .  
  38. ↑ Zhou Q, Yang D, Wu M, Guo Y, Guo W, Zhong L, et al. (diciembre de 2019). " Mecanismo de activación común de los GPCR de clase A" . eLife . 8 e50279. doi : 10.7554/eLife.50279 . PMC 6954041. PMID 31855179 .   
  39. ↑ Wess J, Nanavati S, Vogel Z, Maggio R (enero de 1993). "Función de los residuos de prolina y triptófano altamente conservados entre los receptores acoplados a proteínas G estudiada mediante análisis mutacional del receptor muscarínico m3" . The EMBO Journal . 12 (1): 331– 338. doi : 10.1002/j.1460-2075.1993.tb05661.x . PMC 413210. PMID 7679072 .  
  40. ↑ Galés C, Kowalski-Chauvel A, Dufour MN, Seva C, Moroder L, Pradayrol L, et al. (junio de 2000). "La mutación de Asn-391 dentro del motivo NPXXY conservado del receptor de colecistoquinina B anula la activación de la proteína Gq sin afectar su asociación con el receptor" . The Journal of Biological Chemistry . 275 (23): 17321– 17327. doi : 10.1074/jbc.M909801199 . PMID 10748160 .  
  41. 1 2 Hao W, Fong HK (marzo de 1999). "El cromóforo endógeno de la opsina del receptor acoplado a proteína G de la retina del epitelio pigmentario" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (10): 6085– 6090. doi : 10.1074/jbc.274.10.6085 . PMID 10037690 . 
  42. ↑ Hara T, Hara R (mayo de 1967). " Rodopsina y retinocromo en la retina del calamar". Nature . 214 (5088): 573– 575. Bibcode : 1967Natur.214..573H . doi : 10.1038/214573a0 . PMID 6036171. S2CID 4184319 .  
  43. 1 2 Tsukamoto H, Terakita A (noviembre de 2010). "Diversidad y propiedades funcionales de los pigmentos biestables" . Photochemical & Photobiological Sciences . 9 (11): 1435– 1443. Bibcode : 2010PhPhS...9.1435T . doi : 10.1039/c0pp00168f . PMID 20852774 . 
  44. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 Terakita A (1 de marzo de 2005). "Las opsinas" . Genome Biology . 6 (3): 213. doi : 10.1186 / gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937. PMID 15774036 .  
  45. ↑ Nagata T, Koyanagi M, Tsukamoto H, Terakita A (enero de 2010). "Identificación y caracterización de un homólogo protóstomo de peropsina de una araña saltarina". Journal of Comparative Physiology A. 196 ( 1): 51– 59. doi : 10.1007/s00359-009-0493-9 . PMID 19960196. S2CID 22879394 .  
  46. ↑ Gehring WJ (enero de 2014). "La evolución de la visión". Wiley Interdisciplinary Reviews. Biología del desarrollo . 3 (1): 1– 40. doi : 10.1002/wdev.96 . PMID 24902832 . S2CID 36881435 .  
  47. 1 2 3 Kato M, Sugiyama T, Sakai K, Yamashita T, Fujita H, Sato K, et al. (18 de noviembre de 2016). "Dos proteínas relacionadas con la opsina 3 en la retina y el cerebro del pollo: una opsina 3 de tipo TMT es un sensor de luz azul en las células horizontales de la retina, el hipotálamo y el cerebelo" . PLOS ONE . 11 (11) e0163925. Bibcode : 2016PLoSO..1163925K . doi : 10.1371/journal.pone.0163925 . PMC 5115664. PMID 27861495 .   
  48. ↑ Mazna P, Grycova L, Balik A, Zemkova H, Friedlova E, Obsilova V, et al. (noviembre de 2008). "El papel de los residuos de prolina en la estructura y función del receptor de melatonina MT2 humano". Journal of Pineal Research . 45 (4): 361– 372. doi : 10.1111/j.1600-079X.2008.00598.x . PMID 18544139. S2CID 6202186 .   
  49. ↑ Yokoyama S (julio de 2000). "Evolución molecular de los pigmentos visuales de los vertebrados". Progress in Retinal and Eye Research . 19 (4): 385– 419. doi : 10.1016/S1350-9462(00)00002-1 . PMID 10785616. S2CID 28746630 .  
  50. ↑ Deeb SS (mayo de 2005). "La base molecular de la variación en la visión del color humana". Clinical Genetics . 67 (5): 369– 377. doi : 10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x . PMID 15811001. S2CID 24105079 .  
  51. 1 2 3 4 5 6 Haltaufderhyde K, Ozdeslik RN, Wicks NL, Najera JA, Oancea E (2015). "Expresión de opsina en la piel epidérmica humana" . Fotoquímica y fotobiología . 91 (1): 117– 123. doi : 10.1111/php.12354 . PMC 4303996. PMID 25267311 .  
  52. ^ White JH, Chiano M, Wigglesworth M, Geske R, Riley J, White N, et al. (Julio de 2008). "Identificación de un nuevo gen de susceptibilidad al asma en el cromosoma 1qter y su evaluación funcional" . Genética Molecular Humana . 17 (13): 1890–1903 . doi : 10.1093/hmg/ddn087 . PMID 18344558 .  
  53. 1 2 3 4 Blackshaw S, Snyder SH (mayo de 1999). "Encefalopsina: una nueva opsina extrarretiniana de mamíferos discretamente localizada en el cerebro" . The Journal of Neuroscience . 19 (10): 3681– 3690. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . PMC 6782724. PMID 10234000 .  
  54. ^ Nissilä J, Mänttäri S, Särkioja T, Tuominen H, Takala T, Timonen M, Saarela S (noviembre de 2012). "Abundancia de proteína encefalopsina (OPN3) en el cerebro de ratón adulto" . Revista de fisiología comparada A. 198 (11): 833– 839. doi : 10.1007/s00359-012-0754-x . PMC 3478508 . PMID 22991144 .  
  55. 1 2 Bailes HJ, Lucas RJ (mayo de 2013). "La melanopsina humana forma un pigmento máximamente sensible a la luz azul (λmax ≈ 479 nm) que apoya la activación de las cascadas de señalización G(q/11) y G(i/o)" . Actas . Ciencias Biológicas . 280 (1759) 20122987. doi : 10.1098/rspb.2012.2987 . PMC 3619500. PMID 23554393 .  
  56. 1 2 3 4 Kojima D, Mori S, Torii M, Wada A, Morishita R, Fukada Y (17 de octubre de 2011). "Proteína fotorreceptora sensible a los rayos UV OPN5 en humanos y ratones" . PLOS ONE . 6 (10) e26388. Bibcode : 2011PLoSO...626388K . doi : 10.1371/journal.pone.0026388 . PMC 3197025. PMID 22043319 .  
  57. ↑ Tarttelin EE, Bellingham J, Hankins MW, Foster RG, Lucas RJ (noviembre de 2003). "Neuropsin (Opn5): una nueva opsina identificada en el tejido neural de mamíferos" . FEBS Letters . 554 (3): 410– 416. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01212-2 . PMID 14623103 . 
  58. ↑ Yamashita T, Ono K, Ohuchi H, Yumoto A, Gotoh H, Tomonari S, et al. (febrero de 2014). " Evolución de Opn5 de mamíferos como un pigmento especializado que absorbe UV mediante una única mutación de aminoácido" . The Journal of Biological Chemistry . 289 (7): 3991– 4000. doi : 10.1074/jbc.M113.514075 . PMC 3924266. PMID 24403072 .   
  59. ↑ Mäthger LM, Roberts SB, Hanlon RT (octubre de 2010). "Evidencia de detección de luz distribuida en la piel de la sepia, Sepia officinalis" . Biology Letters . 6 (5): 600– 603. doi : 10.1098/rsbl.2010.0223 . PMC 2936158. PMID 20392722 .  
  60. ↑ Yong E (20 de mayo de 2015). "Los pulpos, y tal vez los calamares, pueden percibir la luz con su piel" . National Geographic . Archivado del original el 23 de febrero de 2021.
  61. ↑ Yu C, Li Y, Zhang X, Huang X, Malyarchuk V, Wang S, et al. (septiembre de 2014). "Sistemas de camuflaje optoelectrónico adaptativos con diseños inspirados en las pieles de los cefalópodos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (36): 12998– 13003. Bibcode : 2014PNAS..11112998Y . doi : 10.1073/pnas.1410494111 . PMC 4246966. PMID 25136094 .   
  62. 1 2 Schott, Ryan K.; Perez, Leah; Kwiatkowski, Matthew A.; Imhoff, Vance; Gumm, Jennifer M. (febrero de 2022). "Análisis evolutivos de genes de opsina visual en ranas y sapos: diversidad, duplicación y selección positiva" . Ecology and Evolution . 12 (2) e8595. Bibcode : 2022EcoEv..12E8595S . doi : 10.1002 / ece3.8595 . ISSN 2045-7758 . PMC 8820127. PMID 35154658 .   
  63. ↑ Hagen, Joanna FD; Roberts, Natalie S.; Johnston, Robert J. (enero de 2023). "La historia evolutiva y la sintonización espectral de las opsinas visuales de los vertebrados" . Developmental Biology . 493 : 40–66 . doi : 10.1016/j.ydbio.2022.10.014 . ISSN 1095-564X . PMC 9729497. PMID 36370769 .   
  64. ↑ Howell, Kimberly (25 de enero de 2023). "¿Cómo evoluciona la variación en un rasgo de apareamiento? Perspectivas a partir de estudios de señales de color y su percepción en una rana venenosa altamente polimórfica" . d-scholarship.pitt.edu . Recuperado el 15 de noviembre de 2024 .
  65. 1 2 Liegertová M, Pergner J, Kozmiková I, Fabian P, Pombinho AR, Strnad H, et al. (julio de 2015). "El genoma de los cubozoos ilumina la diversificación funcional de las opsinas y la evolución de los fotorreceptores" . Scientific Reports . 5 11885. Bibcode : 2015NatSR...511885L . doi : 10.1038/srep11885 . PMC 5155618. PMID 26154478 .   
  66. ^ Quiroga Artigas G, Lapébie P, Leclère L, Takeda N, Deguchi R, Jékely G, et al. (Enero de 2018). "Una opsina expresada en gónadas media el desove inducido por la luz en la medusa Clytia " . eVida . 7e29555 . doi : 10.7554/eLife.29555 . PMC 5756024 . PMID 29303477 .   
  67. 1 2 3 Rawlinson KA, Lapraz F, Ballister ER, Terasaki M, Rodgers J, McDowell RJ, et al. (octubre de 2019). "Los fotorreceptores extraoculares en forma de bastón en un gusano plano expresan el fotopigmento xenopsina" . eLife . 8 e45465 . doi : 10.7554/eLife.45465 . PMC 6805122. PMID 31635694 .   
  68. 1 2 Feuda R, Hamilton SC, McInerney JO, Pisani D (noviembre de 2012). "La evolución de la opsina en metazoos revela una ruta simple hacia la visión animal" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (46): 18868– 18872. Bibcode : 2012PNAS..10918868F . doi : 10.1073/pnas.1204609109 . PMC 3503164. PMID 23112152 .  
  69. 1 2 3 4 5 6 Shichida Y, Matsuyama T (octubre de 2009). "Evolución de las opsinas y la fototransducción" . Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2881– 2895. doi : 10.1098/rstb.2009.0051 . PMC 2781858. PMID 19720651 .  
  70. 1 2 3 4 Plachetzki DC, Fong CR, Oakley TH (julio de 2010). "La evolución de la fototransducción a partir de una vía ancestral regulada por nucleótidos cíclicos" . Actas . Ciencias Biológicas . 277 (1690): 1963– 1969. doi : 10.1098/rspb.2009.1797 . PMC 2880087. PMID 20219739 .  
  71. ↑ Hunt DM, Carvalho LS, Cowing JA, Davies WL (octubre de 2009). "Evolución y ajuste espectral de los pigmentos visuales en aves y mamíferos" . Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2941–2955 . doi : 10.1098/rstb.2009.0044 . PMC 2781856. PMID 19720655 .  
  72. ↑ Trezise AE, Collin SP (octubre de 2005). "Opsinas: evolución en espera" . Current Biology . 15 (19): R794– R796. Bibcode : 2005CBio...15.R794T . doi : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . PMID 16213808 . 
  73. ↑ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, et al. (marzo de 2017). "Comportamiento fotocíclico de la rodopsina inducido por un mecanismo de isomerización atípico" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 ( 13): E2608– E2615. Bibcode : 2017PNAS..114E2608G . doi : 10.1073/pnas.1617446114 . PMC 5380078. PMID 28289214 .   
  74. ↑ Mano H, Kojima D, Fukada Y (noviembre de 1999). "Exorrodopsina: una nueva rodopsina expresada en la glándula pineal del pez cebra". Investigación cerebral. Investigación cerebral molecular . 73 ( 1–2 ): 110–118 . doi : 10.1016/S0169-328X(99)00242-9 . PMID 10581404 . 
  75. ↑ Tarttelin EE, Fransen MP, Edwards PC, Hankins MW, Schertler GF, Vogel R, et al. (noviembre de 2011). "Adaptación de la opsina de exo-rod de teleósteos expresada en la glándula pineal a la fotorrecepción no formadora de imágenes mediante la degradación mejorada de Meta II" . Cellular and Molecular Life Sciences . 68 (22): 3713– 3723. doi : 10.1007/s00018-011-0665-y . PMC 3203999. PMID 21416149 .   
  76. ↑ Okano T, Yoshizawa T, Fukada Y (noviembre de 1994). "La pinopsina es una molécula fotorreceptora de la glándula pineal del pollo". Nature . 372 ( 6501): 94– 97. Bibcode : 1994Natur.372...94O . doi : 10.1038/372094a0 . PMID 7969427. S2CID 4301315 .  
  77. ↑ Nakane Y, Yoshimura T (febrero de 2019). "Regulación fotoperiódica de la reproducción en vertebrados". Annual Review of Animal Biosciences . 7 (1). Annual Reviews : 173–194 . doi : 10.1146/annurev-animal- 020518-115216 . PMID 30332291. S2CID 52984435 .  
  78. ↑ Philp AR, Garcia-Fernandez JM, Soni BG, Lucas RJ, Bellingham J, Foster RG (junio de 2000). "Opsina antigua (VA) de vertebrados y fotorrecepción extrarretiniana en el salmón del Atlántico (Salmo salar)". The Journal of Experimental Biology . 203 (Pt 12): 1925–1936 . Bibcode : 2000JExpB.203.1925P . doi : 10.1242/jeb.203.12.1925 . PMID 10821749 . 
  79. ↑ Poletini MO, Ramos BC, Moraes MN, Castrucci AM (2015). "Opsinas no visuales y la regulación de los relojes periféricos por la luz y las hormonas" . Fotoquímica y fotobiología . 91 (5): 1046– 1055. doi : 10.1111/php.12494 . PMID 26174318. S2CID 41895317 .  
  80. ↑ Blackshaw S, Snyder SH (noviembre de 1997). "Parapinopsin, una nueva opsina de bagre localizada en el órgano parapineal, define una nueva familia de genes" . The Journal of Neuroscience . 17 (21): 8083– 8092. doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . PMC 6573767. PMID 9334384 .  
  81. ^ Koyanagi M, Kawano E, Kinugawa Y, Oishi T, Shichida Y, Tamotsu S, Terakita A (abril de 2004). "Pigmento UV biestable en la pineal de lamprea" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (17): 6687– 6691. Código bibliográfico : 2004PNAS..101.6687K . doi : 10.1073/pnas.0400819101 . PMC 404106 . PMID 15096614 .  
  82. ^ Koyanagi, Mitsumasa; Shen, Baoguo; Nagata, Takashi; Sol, Lanfang; Wada, Seiji; Kamimura, Satomi; Kage-Nakadai, Eriko; Terakita, Akihisa (8 de febrero de 2022), Optogenética GPCR de alto rendimiento basada en propiedades moleculares de opsinas animales, MosOpn3 y LamPP , doi : 10.1101/2022.02.07.479375 , consultado el 17 de julio de 2026
  83. ^ Koyanagi M, Wada S, Kawano-Yamashita E, Hara Y, Kuraku S, Kosaka S, et al. (Septiembre de 2015). "Diversificación del fotopigmento no visual parapinopsina en sensibilidad espectral para diversas funciones pineales" . Biología BMC . 13 (1) 73. doi : 10.1186/s12915-015-0174-9 . PMC 4570685 . PMID 26370232 .   
  84. ↑ Su CY, Luo DG, Terakita A, Shichida Y, Liao HW, Kazmi MA, et al. (marzo de 2006). "Componentes de la fototransducción parietal-ocular y sus posibles implicaciones evolutivas". Science . 311 (5767): 1617– 1621. Bibcode : 2006Sci...311.1617S . doi : 10.1126/science.1123802 . PMID 16543463 . S2CID 28604455 .   
  85. ^ Koyanagi M, Terakita A (mayo de 2014). "Diversidad de pigmentos animales a base de opsina y su potencial optogenético" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1837 (5): 710– 716. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.09.003 . PMID 24041647 . 
  86. 1 2 3 Halford S, Freedman MS, Bellingham J, Inglis SL, Poopalasundaram S, Soni BG, et al. (marzo de 2001). "Caracterización de un nuevo gen de opsina humana con amplia expresión tisular e identificación de genes incrustados y flanqueantes en el cromosoma 1q43". Genomics . 72 (2): 203– 208. doi : 10.1006/geno.2001.6469 . PMID 11401433 .  
  87. ↑ Arendt D, Tessmar-Raible K, Snyman H, Dorresteijn AW, Wittbrodt J (octubre de 2004). "Fotorreceptores ciliares con una opsina de tipo vertebrado en un cerebro de invertebrado". Science . 306 (5697): 869– 871. Bibcode : 2004Sci...306..869A . doi : 10.1126/science.1099955 . PMID 15514158 . S2CID 2583520 .  
  88. ↑ Tsukamoto H, Chen IS, Kubo Y, Furutani Y (agosto de 2017). "Una opsina ciliar en el cerebro de un zooplancton anélido marino es sensible a la luz ultravioleta, y la sensibilidad está modulada por un único residuo de aminoácido" . The Journal of Biological Chemistry . 292 (31): 12971– 12980. doi : 10.1074/jbc.M117.793539 . PMC 5546036. PMID 28623234 .  
  89. ^ Ayers T, Tsukamoto H, Gühmann M, Veedin Rajan VB, Tessmar-Raible K (abril de 2018). "La opsina tipo AG o media el reflejo de sombra en el anélido Platynereis dumerilii" . Biología BMC . 16 (1) 41. doi : 10.1186/s12915-018-0505-8 . PMC 5904973 . PMID 29669554 .  
  90. ↑ Verasztó C, Gühmann M, Jia H, Rajan VB, Bezares-Calderón LA, Piñeiro-Lopez C, et al. (mayo de 2018). "Los circuitos de células fotorreceptoras ciliares y rabdomérmicas forman un medidor de profundidad espectral en el zooplancton marino" . eLife . 7 e36440. doi : 10.7554/eLife.36440 . PMC 6019069. PMID 29809157 .   
  91. 1 2 Gühmann M, Jia H, Randel N, Verasztó C, Bezares-Calderón LA, Michiels NK, et al. (Agosto de 2015). "Sintonización espectral de fototaxis mediante una Go-Opsina en los ojos rabdoméricos de Platynereis" . Biología actual . 25 (17): 2265– 2271. Bibcode : 2015CBio...25.2265G . doi : 10.1016/j.cub.2015.07.017 . PMID 26255845 .  
  92. ↑ Nilsson DE (octubre de 2009). "La evolución de los ojos y el comportamiento guiado visualmente" . Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 ( 1531): 2833–2847 . doi : 10.1098/rstb.2009.0083 . PMC 2781862. PMID 19720648 .  
  93. ↑ Nilsson DE (marzo de 2013). "Evolución del ojo y su base funcional" . Visual Neuroscience . 30 ( 1–2 ): 5–20 . doi : 10.1017/S0952523813000035 . PMC 3632888. PMID 23578808 .  
  94. ↑ Koyanagi M, Takada E, Nagata T, Tsukamoto H, Terakita A (marzo de 2013). "Los homólogos de Opn3 de vertebrados podrían funcionar como sensor de luz en tejido no fotorreceptor" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (13): 4998– 5003. Bibcode : 2013PNAS..110.4998K . doi : 10.1073/pnas.1219416110 . PMC 3612648. PMID 23479626 .  
  95. 1 2 Sakai K, Yamashita T, Imamoto Y, Shichida Y (22 de octubre de 2015). "Diversidad de estados activos en opsinas TMT" . PLOS ONE . 10 (10) e0141238. Bibcode : 2015PLoSO..1041238S . doi : 10.1371/journal.pone.0141238 . PMC 4619619. PMID 26491964 .  
  96. 1 2 Fischer RM, Fontinha BM, Kirchmaier S, Steger J, Bloch S, Inoue D, et al. (11 de junio de 2013). " La coexpresión de las opsinas VAL y TMT revela interneuronas fotosensoriales y motoneuronas antiguas en el cerebro de los vertebrados" . PLOS Biology . 11 (6) e1001585. doi : 10.1371/journal.pbio.1001585 . PMC 3679003. PMID 23776409 .   
  97. 1 2 Moutsaki P, Whitmore D, Bellingham J, Sakamoto K, David-Gray ZK, Foster RG (abril de 2003). "Opsina de múltiples tejidos (tmt) de teleósteos: ¿un fotopigmento candidato que regula los relojes periféricos del pez cebra?". Investigación cerebral. Investigación cerebral molecular . 112 ( 1–2 ): 135–145 . doi : 10.1016/S0169-328X(03)00059-7 . PMID 12670711 . 
  98. ^ Koyanagi M, Takano K, Tsukamoto H, Ohtsu K, Tokunaga F, Terakita A (octubre de 2008). "La visión de las medusas comienza con la señalización de AMPc mediada por la cascada de opsina-G" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (40): 15576– 15580. Código bibliográfico : 2008PNAS..10515576K . doi : 10.1073/pnas.0806215105 . PMC 2563118 . PMID 18832159 .  
  99. ↑ Mason B, Schmale M, Gibbs P, Miller MW, Wang Q, Levay K, et al. (5 de diciembre de 2012). " Evidencia de múltiples vías de fototransducción en un coral constructor de arrecifes" . PLOS ONE . 7 (12) e50371. Bibcode : 2012PLoSO...750371M . doi : 10.1371/journal.pone.0050371 . PMC 3515558. PMID 23227169 .   
  100. ↑ Suga H, Schmid V, Gehring WJ (enero de 2008). "Evolución y diversidad funcional de las opsinas de las medusas" . Current Biology . 18 (1): 51– 55. Bibcode : 2008CBio...18...51S . doi : 10.1016/j.cub.2007.11.059 . PMID 18160295 . 
  101. ↑ Feuda R, Rota-Stabelli O, Oakley TH, Pisani D (julio de 2014). "Las opsinas de la medusa peine y los orígenes de la fototransducción animal" . Genome Biology and Evolution . 6 (8): 1964– 1971. doi : 10.1093/gbe/evu154 . PMC 4159004. PMID 25062921 .  
  102. ↑ Smith WC, Price DA, Greenberg RM, Battelle BA (julio de 1993). "Opsinas de los ojos laterales y ocelos del cangrejo herradura, Limulus polyphemus" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 90 (13): 6150– 6154. Bibcode : 1993PNAS...90.6150S . doi : 10.1073/pnas.90.13.6150 . PMC 46885. PMID 8327495 .  
  103. 1 2 Yamashita T, Ohuchi H, Tomonari S, Ikeda K, Sakai K, Shichida Y (diciembre de 2010). "Opn5 es un pigmento biestable sensible a los rayos UV que se acopla con los subtipos Gi y Gq de la proteína G" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (51): 22084– 22089. Bibcode : 2010PNAS..10722084Y . doi : 10.1073/pnas.1012498107 . PMC 3009823. PMID 21135214 .  
  104. ↑ Buhr ED, Yue WW, Ren X, Jiang Z, Liao HW, Mei X, et al. (octubre de 2015). "Sincronización fotoquímica mediada por neuropsina (OPN5) de osciladores circadianos locales en retina y córnea de mamíferos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 112 (42): 13093– 13098. Bibcode : 2015PNAS..11213093B . doi : 10.1073/pnas.1516259112 . PMC 4620855. PMID 26392540 .   
  105. ↑ Hering L, Mayer G (septiembre de 2014). "Análisis del repertorio de opsinas en el tardígrado Hypsibius dujardini proporciona información sobre la evolución de los genes de opsinas en los panartrópodos" . Genome Biology and Evolution . 6 (9): 2380– 2391. doi : 10.1093 / gbe/evu193 . PMC 4202329. PMID 25193307 .  
  106. ↑ Kojima D, Terakita A, Ishikawa T, Tsukahara Y, Maeda A, Shichida Y (septiembre de 1997). "Una nueva cascada de fototransducción mediada por Go en células visuales de vieira" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(37): 22979– 22982. Bibcode : 1997JBiCh.27222979K . doi : 10.1074/jbc.272.37.22979 . PMID 9287291 . 
  107. ^ Koyanagi M, Terakita A, Kubokawa K, Shichida Y (noviembre de 2002). "Homólogos de anfioxo de rodopsina y peropsina acopladas a Go que tienen 11-cis- y todo-trans-retinianos como cromóforos" . Cartas FEBS . 531 (3): 525– 528. Código bibliográfico : 2002FEBSL.531..525K . doi : 10.1016/s0014-5793(02)03616-5 . PMID 12435605 . S2CID 11669142 .  
  108. ↑ Jiang M, Pandey S, Fong HK (diciembre de 1993). "Un homólogo de opsina en la retina y el epitelio pigmentario". Investigative Ophthalmology & Visual Science . 34 (13): 3669– 3678. PMID 8258527 . 
  109. ^ Nagata T, Koyanagi M, Terakita A (20 de octubre de 2010). "Evolución molecular y diversidad funcional de fotopigmentos basados ​​en opsina" . Consultado el 7 de mayo de 2018 .
  110. ↑ Wenzel A, Oberhauser V, Pugh EN, Lamb TD, Grimm C, Samardzija M, et al. (agosto de 2005). "El receptor acoplado a proteína G de la retina (RGR) aumenta la actividad de la isomerohidrolasa independientemente de la luz" . The Journal of Biological Chemistry . 280 (33): 29874– 29884. doi : 10.1074/jbc.M503603200 . PMID 15961402 .  
  111. ↑ Radu RA, Hu J, Peng J, Bok D, Mata NL, Travis GH (julio de 2008). "El receptor de proteína G del epitelio pigmentario de la retina-opsina media la translocación dependiente de la luz de ésteres de retinilo todo-trans para la síntesis del cromóforo visual en las células del epitelio pigmentario de la retina" . The Journal of Biological Chemistry . 283 (28): 19730– 19738. doi : 10.1074/jbc.M801288200 . PMC 2443657. PMID 18474598 .  
  112. ↑ Hao W, Fong HK (mayo de 1996). "Opsina que absorbe luz azul y ultravioleta del epitelio pigmentario de la retina". Biochemistry . 35 (20): 6251– 6256. doi : 10.1021/bi952420k . PMID 8639565 . 
  113. ↑ Sun H, Gilbert DJ, Copeland NG, Jenkins NA, Nathans J (septiembre de 1997). "Peropsin, una nueva proteína similar a un pigmento visual ubicada en las microvellosidades apicales del epitelio pigmentario de la retina" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 94 (18): 9893– 9898. Bibcode : 1997PNAS...94.9893S . doi : 10.1073/pnas.94.18.9893 . PMC 23288. PMID 9275222 .  
  114. ↑ Björn LO (2 de enero de 2015). Fotobiología: La ciencia de la luz y la vida . Springer. pág. 169. ISBN  978-1-4939-1468-5Consultado el 3 de septiembre de 2015 .
  115. ↑ Fernald RD (septiembre de 2006). " Arrojando luz genética sobre la evolución de los ojos". Science . 313 (5795): 1914– 1918. Bibcode : 2006Sci...313.1914F . doi : 10.1126/science.1127889 . PMID 17008522. S2CID 84439732 .  
  116. ↑ Waschuk SA, Bezerra AG, Shi L, Brown LS (mayo de 2005). "Leptosphaeria rhodopsin: bacteriorrodopsina-like proton pump from a eukaryote" . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 102 (19): 6879– 6883. Bibcode : 2005PNAS..102.6879W . doi : 10.1073/pnas.0409659102 . PMC 1100770. PMID 15860584 .  
  117. ↑ Findlay JB, Pappin DJ (septiembre de 1986). "La familia de proteínas opsinas" . The Biochemical Journal . 238 (3): 625– 642. doi : 10.1042/bj2380625 . PMC 1147185. PMID 2948499 .  
  118. ↑ Shen L, Chen C, Zheng H, Jin L (2013). "La relación evolutiva entre las rodopsinas microbianas y las rodopsinas de los metazoos" . TheScientificWorldJournal . 2013 435651. doi : 10.1155/2013/435651 . PMC 3583139. PMID 23476135 .  
  119. ↑ Zhang Z, Jin Z, Zhao Y, Zhang Z, Li R, Xiao J, Wu J (agosto de 2014). "Estudio sistemático sobre prototipos de receptores acoplados a proteínas G: ¿evolucionaron realmente a partir de genes procariotas?" . IET Systems Biology . 8 (4): 154– 161. doi : 10.1049/iet-syb.2013.0037 . PMC 8687355. PMID 25075528 .  
  120. ↑ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (septiembre de 2011). "Análisis independientes de HHsearch, Needleman-Wunsch y de motivos revelan la jerarquía general de la mayoría de las familias de receptores acoplados a proteínas G" . Biología Molecular y Evolución . 28 (9): 2471–2480 . doi : 10.1093/molbev/msr061 . PMID 21402729 . 
  121. ↑ Yee DC, Shlykov MA, Västermark A, Reddy VS, Arora S, Sun EI, Saier MH (noviembre de 2013). "La superfamilia del transportador-opsina-receptor acoplado a proteína G (TOG)" . The FEBS Journal . 280 (22): 5780– 5800. doi : 10.1111/febs.12499 . PMC 3832197. PMID 23981446 .  
  122. ↑ Yoshizawa S, Kumagai Y, Kim H, Ogura Y, Hayashi T, Iwasaki W, et al. (mayo de 2014). "Caracterización funcional de las rodopsinas de flavobacterias revela una clase única de bomba de cloruro impulsada por la luz en bacterias" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (18): 6732– 6737. Bibcode : 2014PNAS..111.6732Y . doi : 10.1073/pnas.1403051111 . PMC 4020065. PMID 24706784 .   
  123. ↑ Grote M, Engelhard M, Hegemann P (mayo de 2014). "De bombas iónicas, sensores y canales: perspectivas sobre las rodopsinas microbianas entre la ciencia y la historia" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1837 (5): 533– 545. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.08.006 . PMID 23994288 . 
  124. ^ Römpler H, Stäubert C, Thor D, Schulz A, Hofreiter M, Schöneberg T (febrero de 2007). "Viaje en el tiempo acoplado a proteína G: aspectos evolutivos de la investigación de GPCR". Intervenciones moleculares . 7 (1): 17– 25. doi : 10.1124/mi.7.1.5 . PMID 17339603 . 
  125. ↑ Hsueh, Brian; Chen, Ritchie; Jo, YoungJu; Tang, Daniel; Raffiee, Misha; Kim, Yoon Seok; Inoue, Masatoshi; Randles, Sawyer; Ramakrishnan, Charu; Patel, Sneha; Kim, Doo Kyung; Liu, Tony X.; Kim, Soo Hyun; Tan, Longzhi; Mortazavi, Leili (marzo de 2023). "Control cardiogénico del estado conductual afectivo" . Nature . 615 ( 7951): 292–299 . Bibcode : 2023Natur.615..292H . doi : 10.1038/s41586-023-05748-8 . ISSN 1476-4687 . PMC 9995271. PMID 36859543 .   
  126. ^ Zhang F, Vierock J, Yizhar O, Fenno LE, Tsunoda S, Kianianmomeni A, et al. (Diciembre de 2011). "La familia de herramientas optogenéticas de opsina microbiana" . Celúla . 147 (7): 1446– 1457. doi : 10.1016/j.cell.2011.12.004 . PMC 4166436 . PMID 22196724 .