Efecto Circe

El efecto Circe es un fenómeno propuesto por William Jencks que se observa en química y bioquímica , donde para acelerar una reacción, el estado fundamental del sustrato se desestabiliza mediante una enzima . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}

Mecanismo

La unión altamente favorable de un sustrato a un sitio no reactivo forzará a que el sitio reactivo del sustrato sea más reactivo al colocarlo en una posición muy desfavorable. ^{[ 3 ]} Este efecto se observó en la orotidina 5'-fosfato descarboxilasa . ^{[ 4 ]} Esto puede ocurrir al posicionar un grupo aminoácido cargado junto al sustrato cargado, desestabilizándolo y acelerando así la reacción. Además, la enzima coloca el sustrato en una posición óptima para que la reacción tenga lugar, disminuyendo así considerablemente la entropía .

Una consecuencia de este efecto es explicar la existencia de enzimas unidireccionales que son catalizadores mucho más eficaces para una dirección de reacción que para la otra. Por ejemplo, la velocidad límite en la dirección directa de la reacción catalizada por la metionina adenosiltransferasa es aproximadamente 2 × 10⁵ ^veces mayor que para la reacción inversa. ^{[ 5 ]} Este concepto se malinterpreta con frecuencia: no implica ninguna violación de los principios termodinámicos. Es un efecto cinético , no termodinámico, y la reacción siempre tiende al equilibrio, independientemente de dónde comience el proceso. Y cuando está en equilibrio, la velocidad siempre es cero.

Etimología

Este proceso recibió su nombre de Circe, personaje de la Odisea de Homero , quien atraía a los hombres y los convertía en cerdos.

Referencias

↑ Jencks, WP (1975). "Energía de enlace, especificidad y catálisis enzimática: el efecto Circe". Adv. Enzymol. Relat. Areas Biochem . 43 : 219–410 .
↑ Purich, Daniel L. (2010). Cinética enzimática, catálisis y control : una referencia de teoría y métodos de mejores prácticas (1.ª ed.). Ámsterdam: Elsevier. ISBN 978-0123809254.
↑ Lee JK, Tantillo, DJ (2004). Orotidine Monophosphate Decarboxylase: A Mechanistic Dialogue . Springer Berlin Heidelberg. ISBN 978-3-540-20566-1.
↑ Williamson, Mike (2012). Cómo funcionan las proteínas . Nueva York: Garland Science. ISBN 978-0815344469.
↑ Mudd, SH; Mann, JD (1963). "Activación de la metionina para la transmetilación. VII. Algunos aspectos energéticos y cinéticos de la reacción catalizada por la enzima activadora de metionina de la levadura de panadería" . J. Biol. Chem . 238 (6): 2164– 2170. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67955-4 .

[1] Jencks, WP (1975). "Energía de enlace, especificidad y catálisis enzimática: el efecto Circe". Adv. Enzymol. Relat. Areas Biochem . 43 : 219–410 .

[2] Purich, Daniel L. (2010). Cinética enzimática, catálisis y control : una referencia de teoría y métodos de mejores prácticas (1.ª ed.). Ámsterdam: Elsevier. ISBN 978-0123809254.

[3] Lee JK, Tantillo, DJ (2004). Orotidine Monophosphate Decarboxylase: A Mechanistic Dialogue . Springer Berlin Heidelberg. ISBN 978-3-540-20566-1.

[4] Williamson, Mike (2012). Cómo funcionan las proteínas . Nueva York: Garland Science. ISBN 978-0815344469.

[5] Mudd, SH; Mann, JD (1963). "Activación de la metionina para la transmetilación. VII. Algunos aspectos energéticos y cinéticos de la reacción catalizada por la enzima activadora de metionina de la levadura de panadería" . J. Biol. Chem . 238 (6): 2164– 2170. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67955-4 .

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