Clavaminato sintasa

La clavaminato sintasa ( EC 1.14.11.21, clavaminato sintasa 2 , ácido clavamínico sintasa ) es una enzima con nombre sistemático desoxiamidinoproclavaminato,2-oxoglutarato:oxigeno oxidorreductasa (3-hidroxilante) . ^[1]^[2]^[3]^[4]^[5] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

(1) desoxiamidinoproclavaminato + 2-oxoglutarato + O ₂ amidinoproclavaminato + succinato + CO ₂

\arponesderechoizquierdo

(2) proclavaminato + 2-oxoglutarato + O ₂ dihidroclavaminato + succinato + CO ₂ + H ₂ O

\arponesderechoizquierdo

(3) dihidroclavaminato + 2-oxoglutarato + clavaminato de O ₂ + succinato + CO ₂ + H ₂ O

\arponesderechoizquierdo

La claveminato sintasa contiene hierro no hemo .

Referencias

^ Salowe SP, Krol WJ, Iwata-Reuyl D, Townsend CA (febrero de 1991). "Elucidación del orden de oxidación e identificación de un intermediario en la reacción de la clavaminato sintasa de múltiples pasos". Bioquímica . 30 (8): 2281–92. doi :10.1021/bi00222a034. PMID 1998687.
^ Zhou, J.; Gunsior, M.; Bachmann, BO; Townsend, CA; Solomon, EI (1998). "Unión del sustrato a la enzima de hierro no hemo dependiente de α-cetoglutarato clavaminato sintasa 2: mecanismo de acoplamiento de la descarboxilación oxidativa y la hidroxilación". J. Am. Chem. Soc . 120 : 13539–13540. doi :10.1021/ja983534x.
^ Zhang Z, Ren J, Stammers DK, Baldwin JE, Harlos K, Schofield CJ (febrero de 2000). "Orígenes estructurales de la selectividad de la sintasa del ácido clavamínico, una enzima trifuncional de la oxigenación". Nature Structural Biology . 7 (2): 127–33. doi :10.1038/72398. PMID 10655615.
^ Zhou J, Kelly WL, Bachmann BO, Gunsior M, Townsend CA, Solomon EI (agosto de 2001). "Estudios espectroscópicos de interacciones de sustrato con la clavaminato sintasa 2, una enzima de hierro no hemo dependiente de alfa-KG multifuncional: correlación con mecanismos y reactividades". Journal of the American Chemical Society . 123 (30): 7388–98. doi :10.1021/ja004025+. PMID 11472170.
^ Townsend CA (octubre de 2002). "Nuevas reacciones en la biosíntesis del ácido clavulánico". Current Opinion in Chemical Biology . 6 (5): 583–9. doi :10.1016/S1367-5931(02)00392-7. PMID 12413541.

Enlaces externos

Clavaminate+sintasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.

[1] Salowe SP, Krol WJ, Iwata-Reuyl D, Townsend CA (febrero de 1991). "Elucidación del orden de oxidación e identificación de un intermediario en la reacción de la clavaminato sintasa de múltiples pasos". Bioquímica . 30 (8): 2281–92. doi :10.1021/bi00222a034. PMID 1998687.

[2] Zhou, J.; Gunsior, M.; Bachmann, BO; Townsend, CA; Solomon, EI (1998). "Unión del sustrato a la enzima de hierro no hemo dependiente de α-cetoglutarato clavaminato sintasa 2: mecanismo de acoplamiento de la descarboxilación oxidativa y la hidroxilación". J. Am. Chem. Soc . 120 : 13539–13540. doi :10.1021/ja983534x.

[3] Zhang Z, Ren J, Stammers DK, Baldwin JE, Harlos K, Schofield CJ (febrero de 2000). "Orígenes estructurales de la selectividad de la sintasa del ácido clavamínico, una enzima trifuncional de la oxigenación". Nature Structural Biology . 7 (2): 127–33. doi :10.1038/72398. PMID 10655615.

[4] Zhou J, Kelly WL, Bachmann BO, Gunsior M, Townsend CA, Solomon EI (agosto de 2001). "Estudios espectroscópicos de interacciones de sustrato con la clavaminato sintasa 2, una enzima de hierro no hemo dependiente de alfa-KG multifuncional: correlación con mecanismos y reactividades". Journal of the American Chemical Society . 123 (30): 7388–98. doi :10.1021/ja004025+. PMID 11472170.

[5] Townsend CA (octubre de 2002). "Nuevas reacciones en la biosíntesis del ácido clavulánico". Current Opinion in Chemical Biology . 6 (5): 583–9. doi :10.1016/S1367-5931(02)00392-7. PMID 12413541.