Adenosilcobalamina

La adenosilcobalamina (AdoCbl), también conocida como coenzima B ₁₂ , cobamamida y dibencozida , es, junto con la metilcobalamina (MeCbl), una de las formas biológicamente activas de la vitamina B ₁₂ . ^[1]

La adenosilcobalamina participa como cofactor en los reordenamientos del esqueleto de carbono 1,2 mediados por radicales. Estos procesos requieren la formación del radical desoxiadenosilo a través de la disociación homolítica del enlace carbono-cobalto. Este enlace es excepcionalmente débil, con una energía de disociación de enlace de 31 kcal/mol, que se reduce aún más en el entorno químico de un sitio activo enzimático . ^[2] Una enzima que utiliza la adenosilcobalamina como cofactor es la metilmalonil-CoA mutasa (MCM).

Experimentos posteriores también han determinado el papel de la adenosilcobalamina en la regulación de la expresión de algunos genes bacterianos. Al unirse a CarH, ^{[ aclaración necesaria ]} AdoCbl puede modular los genes carotenoides , que confieren colores cálidos a varias plantas. La transcripción de carotenoides se activa con la luz solar, debido a la respuesta de AdoCbl. ^[3] Hay otros fotorreceptores en diferentes comunidades bacterianas, aparte de CarH, que también tienen capacidad reactiva cuando se unen a AdoCbl. Por ejemplo, AerR es otro factor que utiliza AdoCbl para emitir pigmentación púrpura. Un examen adicional de las enzimas unidas a adenosilcobalamina y el desarrollo de este cofactor a lo largo del tiempo pueden demostrar que tiene una función reguladora del ADN y el ARN. ^[4]

Véase también

Referencias

^ Marsh EN, Meléndez GD (noviembre de 2012). "Enzimas adenosilcobalamina: la teoría y la experimentación comienzan a converger". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica . 1824 (11): 1154–1164. doi :10.1016/j.bbapap.2012.03.012. PMC 3580769. PMID 22516318 .
^ Kräutler B, Arigoni D, Golding BT (1998). Vitamina B12 y proteínas B12: conferencias presentadas en el 4º Simposio Europeo sobre Vitamina B12 y Proteínas B12 . Weinheim: Wiley-VCH. ISBN 9783527612192.OCLC 212131311 .
^ Jost M (1 de abril de 2015). "Un viejo cofactor bajo una nueva luz: adenosilcobalamina en la regulación génica dependiente de la luz". The FASEB Journal . 29 . doi : 10.1096/fasebj.29.1_supplement.573.25 . S2CID 89044509.
^ Chemaly SM (octubre de 2016). "Nueva luz sobre la vitamina B12: la proteína fotorreceptora dependiente de adenosilcobalamina CarH". Revista sudafricana de ciencias . 112 (9–10): 9. doi : 10.17159/sajs.2016/20160106 . S2CID 90441731.

Enlaces externos

B03BA04 ( OMS )

[1] Marsh EN, Meléndez GD (noviembre de 2012). "Enzimas adenosilcobalamina: la teoría y la experimentación comienzan a converger". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteínas y proteómica . 1824 (11): 1154–1164. doi :10.1016/j.bbapap.2012.03.012. PMC 3580769. PMID 22516318 .

[2] Kräutler B, Arigoni D, Golding BT (1998). Vitamina B12 y proteínas B12: conferencias presentadas en el 4º Simposio Europeo sobre Vitamina B12 y Proteínas B12 . Weinheim: Wiley-VCH. ISBN 9783527612192.OCLC 212131311 .

[3] Jost M (1 de abril de 2015). "Un viejo cofactor bajo una nueva luz: adenosilcobalamina en la regulación génica dependiente de la luz". The FASEB Journal . 29 . doi : 10.1096/fasebj.29.1_supplement.573.25 . S2CID 89044509.

[4] Chemaly SM (octubre de 2016). "Nueva luz sobre la vitamina B12: la proteína fotorreceptora dependiente de adenosilcobalamina CarH". Revista sudafricana de ciencias . 112 (9–10): 9. doi : 10.17159/sajs.2016/20160106 . S2CID 90441731.