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Colicina

Una colicina es un tipo de bacteriocina producida por algunas cepas de Escherichia coli y tóxica para ellas . [ 1 ] Las colicinas se liberan al medio ambiente para reducir la co...

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Una colicina es un tipo de bacteriocina producida por algunas cepas de Escherichia coli y tóxica para ellas . [ 1 ] Las colicinas se liberan al medio ambiente para reducir la competencia de otras cepas bacterianas . Las colicinas se unen a receptores de la membrana externa , utilizándolos para translocarse al citoplasma o a la membrana citoplasmática, donde ejercen su efecto citotóxico, que incluye la despolarización de la membrana citoplasmática, la actividad de la DNasa , la actividad de la RNasa o la inhibición de la síntesis de mureína .

Estructura

Las colicinas formadoras de canales (colicinas A, B, E1, Ia, Ib y N) son proteínas transmembrana que despolarizan la membrana citoplasmática, lo que provoca la disipación de la energía celular. [ 2 ] Estas colicinas contienen al menos tres dominios: un dominio de translocación N-terminal responsable del movimiento a través de la membrana externa y el espacio periplásmico (dominio T); un dominio central responsable del reconocimiento del receptor (dominio R); y un dominio citotóxico C-terminal responsable de la formación de canales en la membrana citoplasmática (dominio C). [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] El dominio R regula la célula diana y se une al receptor en la célula sensible. El dominio T participa en la translocación, aprovechando la maquinaria de la célula diana. El dominio C es el dominio "asesino" y puede producir un poro en la membrana de la célula diana o actuar como una nucleasa para fragmentar el ADN o el ARN de la célula diana. [ 5 ]

Translocación

La mayoría de las colicinas pueden translocar la membrana externa mediante un sistema de dos receptores, donde un receptor se utiliza para la unión inicial y el segundo para la translocación. La unión inicial se produce a receptores de la superficie celular como las proteínas de la membrana externa OmpF, FepA, BtuB, Cir y FhuA; las colicinas se han clasificado según los receptores a los que se unen. La presencia de proteínas periplásmicas específicas, como TolA, TolB, TolC o TonB, es necesaria para la translocación a través de la membrana. [ 6 ] Cloacina [ 7 ] DF13 es una bacteriocina que inactiva los ribosomas hidrolizando el ARN 16S en los ribosomas 30S en un sitio específico. [ 8 ]

Resistencia

Debido a que se dirigen a receptores específicos y utilizan maquinaria de translocación específica, las células pueden volverse resistentes a la colicina reprimiendo o eliminando los genes de estas proteínas. Dichas células resistentes pueden sufrir la falta de un nutriente clave (como hierro o una vitamina B ), pero se benefician al no ser eliminadas. Las colicinas exhiben una "cinética de muerte de un solo golpe", lo que no significa necesariamente que una sola molécula sea suficiente para matar, pero ciertamente que solo se necesita una pequeña cantidad. En su discurso de Premio Nobel de 1969, Salvador E. Luria especuló que las colicinas solo podían ser tan tóxicas al causar un efecto dominó que desestabilizara la membrana celular. [ 9 ] No estaba del todo en lo cierto, pero las colicinas formadoras de poros despolarizan la membrana y, por lo tanto, eliminan la fuente de energía para la célula. Las colicinas son toxinas altamente efectivas .

Organización genética

Prácticamente todas las colicinas se encuentran en plásmidos . Las dos clases generales de plásmidos colicinogénicos son los plásmidos grandes de bajo número de copias y los plásmidos pequeños de alto número de copias. Los plásmidos más grandes portan otros genes, además del operón de la colicina. Los operones de la colicina generalmente se organizan con varios genes principales . Estos incluyen un gen estructural de la colicina, un gen de inmunidad y un gen de la proteína de liberación de bacteriocina (BRP) o de lisis . El gen de inmunidad a menudo se produce de forma constitutiva, mientras que la BRP generalmente se produce solo como una lectura continua del codón de parada en el gen estructural de la colicina. La propia colicina es reprimida por la respuesta SOS y también puede estar regulada de otras maneras. [ 10 ]

La conservación del plásmido de colicina es crucial para las células que conviven con sus parientes, ya que si una célula pierde el gen de inmunidad, se vuelve rápidamente vulnerable a la destrucción por la colicina circulante. Al mismo tiempo, la colicina solo se libera de la célula productora mediante la proteína de lisis, lo que provoca la muerte celular. Este mecanismo de producción suicida parecería muy costoso, salvo por el hecho de que está regulado por la respuesta SOS , que responde a daños significativos en el ADN . En resumen, la producción de colicina podría ocurrir únicamente en células en fase terminal. El grupo de investigación del profesor Kleanthous en la Universidad de Oxford estudia extensamente las colicinas como sistema modelo para caracterizar e investigar las interacciones y el reconocimiento proteína-proteína. [ 11 ]

La base de datos BACTIBASE [ 12 ] [ 13 ] es una base de datos de acceso abierto para bacteriocinas, incluidas las colicinas ( ver lista completa ).

Referencias

  1. ↑ Feldgarden M, Riley MA (1999). "Los efectos fenotípicos y de aptitud de la resistencia a la colicina en Escherichia coli K-12". Evolution . 53 (4): 1019–27 . doi : 10.2307/2640807 . JSTOR 2640807. PMID 28565527 .  
  2. ↑ Kang C, Postle K, Chen G, Park H, Youn B, Hilsenbeck JL (2004). "Estructura cristalina de la proteína bacteriana citotóxica colicina B a una resolución de 2,5 Å" . Mol. Microbiol . 51 (3): 711–20 . doi : 10.1111/j.1365-2958.2003.03884.x . PMID 14731273 . 
  3. ^ Cramer WA, Zakharov SD, Antonenko YN, Kotova EA (2004). "Sobre el papel de los lípidos en la formación de poros de colicina" . Biochim. Biofísica. Acta . 1666 (1): 239– 49. doi : 10.1016/j.bbamem.2004.07.001 . PMID 15519318 . 
  4. ↑ Cascales et al. (2007). Biología de la colicina . Microbio. and Mol. Bio. Rev. 71(1), 158-229. Resumen en PDF
  5. 1 2 Wiener, Michael; Freymann, Douglas; Ghosh, Partho; Stroud, Robert M. (enero de 1997). "Estructura cristalina de la colicína Ia" . Nature . 385 ( 6615): 461– 464. Bibcode : 1997Natur.385..461W . doi : 10.1038/385461a0 . ISSN 1476-4687 . PMID 9009197. S2CID 4237547 .   
  6. ↑ Cao Z, Klebba PE (2002). "Mecanismos de unión y transporte de colicinas a través de las porinas de la membrana externa". Biochimie . 84 ( 5– 6): 399– 412. doi : 10.1016/S0300-9084(02)01455-4 . PMID 12423783 . 
  7. ^ van den Elzen PJ, Gaastra W, Spelled CE, de Graaf FK, Veltkamp E, Nijkamp HJ (octubre de 1980). "Estructura molecular del gen de inmunidad y proteína de inmunidad del plásmido bacteriocinógeno Clo DF13" . Ácidos nucleicos Res . 8 (19): 4349– 63. doi : 10.1093/nar/8.19.4349 . PMC 324244 . PMID 6253914 .  
  8. ↑ van den Elzen PJ, Veltkamp E, Nijkamp HJ, Walters HH (1983). "Estructura molecular y función del gen de la bacteriocina y la proteína de la bacteriocina del plásmido Clo DF13" . Nucleic Acids Res . 11 (8): 2465– 2477. doi : 10.1093 / nar/11.8.2465 . PMC 325896. PMID 6344017 .  
  9. ^ Luria, SE (1969) Conferencia Nobel
  10. ↑ Mader, Andreas; von Bronk, Benedikt; Ewald, Benedikt; Kesel, Sara; Schnetz, Karin; Frey, Erwin; Opitz, Madeleine (2015-03-09). "La cantidad de liberación de colicina en Escherichia coli está regulada por la expresión del gen de lisis del operón E2 de la colicina" . PLOS ONE . 10 (3) e0119124. Bibcode : 2015PLoSO..1019124M . doi : 10.1371/journal.pone.0119124 . ISSN 1932-6203 . PMC 4353708. PMID 25751274 .   
  11. ↑ "Grupo de Investigación Kleanthous" . Archivado del original el 6 de mayo de 2017. Consultado el 23 de mayo de 2017 .
  12. ↑ Hammami R, Zouhir A, Ben Hamida J, Fliss I (2007). "BACTIBASE: una nueva base de datos accesible a través de la web para la caracterización de bacteriocinas" . BMC Microbiology . 7 : 89. doi : 10.1186/1471-2180-7-89 . PMC 2211298. PMID 17941971 .  
  13. ↑ Hammami R, Zouhir A, Le Lay C, Ben Hamida J, Fliss I (2010). "BACTIBASE segunda versión: una base de datos y plataforma de herramientas para la caracterización de bacteriocinas" . BMC Microbiology . 10 : 22. doi : 10.1186/1471-2180-10-22 . PMC 2824694. PMID 20105292 .  
  • Mecanismos moleculares de la evolución de las colicinas (pdf)
  • La colicina Y, recientemente caracterizada, proporciona evidencia de selección positiva en la diversificación de las colicinas formadoras de poros.
  • Base de datos de colicinas OPM
  • Páginas interactivas en 3D sobre colicinas
  • Listado de la base de datos de clasificación de transporte para colicina
  • Listado de colicinas en el banco de datos de proteínas
Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR000290