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Hélice de colágeno

Imagen de fibras de colágeno obtenida mediante microscopía electrónica de transmisión (TEM) . En biología molecular , la triple hélice de colágeno o hélice de tipo 2 es la princ...

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Imagen de fibras de colágeno obtenida mediante microscopía electrónica de transmisión (TEM) .

En biología molecular , la triple hélice de colágeno o hélice de tipo 2 es la principal estructura secundaria de varios tipos de colágeno fibroso , incluido el colágeno de tipo I. En 1954, Ramachandran y Kartha (13, 14) propusieron una estructura para la triple hélice de colágeno basándose en datos de difracción de fibras. Consiste en una triple hélice formada por la secuencia repetitiva de aminoácidos glicina -XY, donde X e Y son frecuentemente prolina o hidroxiprolina . [ 2 ] [ 3 ] El colágeno plegado en una triple hélice se conoce como tropocolágeno . Las triples hélices de colágeno a menudo se agrupan en fibrillas que a su vez forman fibras más grandes, como en los tendones .

Estructura

La glicina, la prolina y la hidroxiprolina deben estar en sus posiciones designadas con la configuración correcta. Por ejemplo, la hidroxiprolina en la posición Y aumenta la estabilidad térmica de la triple hélice, pero no cuando se encuentra en la posición X. [ 4 ] La estabilización térmica también se ve obstaculizada cuando el grupo hidroxilo tiene la configuración incorrecta. Debido a la alta abundancia de glicina y prolina, el colágeno no forma una estructura regular de hélice α y lámina β. Tres hebras helicoidales levógiras se retuercen para formar una triple hélice dextrógira. [ 5 ] Una triple hélice de colágeno tiene 3,3 residuos por vuelta. [ 6 ]

Cada una de las tres cadenas se estabiliza por la repulsión estérica debida a los anillos de pirrolidina de los residuos de prolina e hidroxiprolina . Los anillos de pirrolidina se mantienen separados cuando la cadena polipeptídica adopta esta forma helicoidal extendida , que es mucho más abierta que la forma compacta de la hélice alfa . Las tres cadenas están unidas por enlaces de hidrógeno . Los donadores de enlaces de hidrógeno son los grupos NH peptídicos de los residuos de glicina . Los aceptores de enlaces de hidrógeno son los grupos CO de los residuos de las otras cadenas. El grupo OH de la hidroxiprolina no participa en los enlaces de hidrógeno, pero estabiliza el isómero trans de la prolina mediante efectos estereoelectrónicos, estabilizando así toda la triple hélice.

La altura de la hélice de colágeno ( superhélice ) es de 2,9 Å (0,29  nm) por residuo. El centro de la triple hélice de colágeno es muy pequeño e hidrofóbico, y cada tercer residuo de la hélice debe tener contacto con el centro. [ 7 ] Debido al espacio tan pequeño y reducido en el centro, solo el pequeño hidrógeno de la cadena lateral de glicina es capaz de interactuar con él. [ 7 ] Este contacto es imposible incluso cuando hay presente un residuo de aminoácido ligeramente más grande que la glicina.

Referencias

  1. ^ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (febrero de 2002). "Estructura cristalina del modelo de triple hélice de colágeno [ (Pro-Pro-Gly)(10) ] (3)" . Ciencia de las proteínas . 11 (2): 262– 70. doi : 10.1110/ps.32602 . PMC 2373432 . PMID 11790836 .  
  2. ↑ Bhattacharjee A, Bansal M (marzo de 2005). "Estructura del colágeno: la triple hélice de Madrás y el escenario actual" . IUBMB Life . 57 (3): 161–72 . doi : 10.1080/15216540500090710 . PMID 16036578. S2CID 7211864 .  
  3. ↑ Saad, Mohamed (octubre de 1994). Investigaciones de la estructura y el empaquetamiento de baja resolución de los dominios cristalinos del colágeno en el tendón mediante rayos X de radiación sincrotrón, determinación de factores estructurales, evaluación de métodos de reemplazo isomorfo y otros modelos . Tesis doctoral, Universidad Joseph Fourier Grenoble I. págs. 1–221 . doi : 10.13140/2.1.4776.7844 . 
  4. ↑ Berisio, Rita; Vitagliano, Luigi; Mazzarella, Lelio; Zagari, Adriana (2002). "Estructura cristalina del modelo de triple hélice de colágeno [ (Pro-Pro-Gly)(10) ] (3)" . Ciencia de las proteínas . 11 (2): 262– 270. doi : 10.1110/ps.32602 . ISSN 0961-8368 . PMC 2373432 . PMID 11790836 .   
  5. ↑ Bella, Jordi (15 de abril de 2016). "Estructura del colágeno: nuevos trucos de un perro muy viejo". Biochemical Journal . 473 (8): 1001– 1025. doi : 10.1042/BJ20151169 . ISSN 0264-6021 . PMID 27060106 .  
  6. ↑ Bioquímica ilustrada de Harper (30.ª ed.). 
  7. 1 2 Brodsky, Barbara; Thiagarajan, Geetha; Madhan, Balaraman; Kar, Karunakar (2008). "Péptidos de triple hélice: Un enfoque para la conformación, estabilidad y autoasociación del colágeno". Biopolymers . 89 (5): 345– 353. doi : 10.1002/bip.20958 . ISSN 0006-3525 . PMID 18275087 .