Citocromo

Los citocromos son proteínas redox-activas que contienen un grupo hemo , con un átomo central de hierro (Fe) en su núcleo, como cofactor . Participan en la cadena de transporte de electrones y en la catálisis redox . Se clasifican según el tipo de hemo y su modo de unión . La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) reconoce cuatro variedades : citocromos a, citocromos b , citocromos c y citocromos d . ^{[ 1 ]}

La función del citocromo está ligada al cambio redox reversible del estado de oxidación ferroso (Fe(II)) al férrico (Fe(III)) del hierro que se encuentra en el núcleo hemo. ^{[ 2 ]} Además de la clasificación de la IUBMB en cuatro clases de citocromos, en la literatura bioquímica se pueden encontrar varias clasificaciones adicionales, como el citocromo o ^{[ 3 ]} y el citocromo P450 .

Los citocromos fueron descritos inicialmente en 1884 por Charles Alexander MacMunn como pigmentos respiratorios (miohematina o histohematina). ^{[ 4 ]} En la década de 1920, Keilin redescubrió estos pigmentos respiratorios y los denominó citocromos, o “pigmentos celulares”. ^{[ 5 ]} Clasificó estas hemoproteínas en función de la posición de su banda de absorción de energía más baja en su estado reducido, como citocromos a (605  nm), b (≈565  nm) y c (550  nm). Las firmas espectroscópicas ultravioleta (UV) a visible de los hemos todavía se utilizan para identificar el tipo de hemo a partir del estado reducido ligado a bis-piridina, es decir, el método del hemocromo de piridina. Dentro de cada clase, citocromo a , b o c , los citocromos tempranos se numeran consecutivamente, por ejemplo, cyt c , cyt c ₁ y cyt c _{2 , y los ejemplos más recientes se designan por el máximo de su banda R en estado reducido, por ejemplo} ^, cyt c _559. ^{[ 6} ]

El grupo hemo es un sistema de anillo altamente conjugado (lo que permite que sus electrones sean muy móviles) que rodea a un ion hierro. El hierro en los citocromos generalmente existe en un estado ferroso (Fe²⁺ ⁾ y férrico (Fe³⁺ ⁾ , con un estado ferroxo (Fe⁴⁺ ⁾ encontrado en intermedios catalíticos. ^{[ 1 ]} Los citocromos son, por lo tanto, capaces de realizar reacciones de transferencia de electrones y catálisis por reducción u oxidación de su hierro hemo. La localización celular de los citocromos depende de su función. Pueden encontrarse como proteínas globulares y proteínas de membrana .

En el proceso de fosforilación oxidativa , una proteína globular citocromo cc participa en la transferencia de electrones desde el complejo III unido a la membrana al complejo IV . El complejo III está compuesto por varias subunidades, una de las cuales es un citocromo de tipo b y otra un citocromo de tipo c. Ambos dominios participan en la transferencia de electrones dentro del complejo. El complejo IV contiene un dominio citocromo a/a3 que transfiere electrones y cataliza la reacción de oxígeno a agua. El fotosistema II, el primer complejo proteico en las reacciones dependientes de la luz de la fotosíntesis oxigénica , contiene una subunidad citocromo b. Los citocromos también desempeñan muchas funciones fuera de la cadena de transporte de electrones en humanos. Por ejemplo, CYB5A es un citocromo b que cumple múltiples funciones, incluyendo la activación de la 17,20 liasa (necesaria para la producción de esteroides sexuales) y la reducción de la metahemoglobina a hemoglobina funcional . ^{[ 7 ]}

A principios de la década de 1960, Emanuel Margoliash ^{[ 8 ]} propuso una evolución lineal de los citocromos , lo que dio origen a la hipótesis del reloj molecular . La tasa de evolución aparentemente constante de los citocromos puede ser una herramienta útil para determinar cuándo diversos organismos divergieron de un ancestro común . ^{[ 9 ]}

Existen varios tipos de citocromo que pueden distinguirse mediante espectroscopia , la estructura exacta del grupo hemo, la sensibilidad a los inhibidores y el potencial de reducción. ^{[ 10 ]}

Se distinguen cuatro tipos de citocromos por sus grupos prostéticos:

No existe el "citocromo e", pero el citocromo f , que se encuentra en el complejo citocromo b6f _de las plantas, es un citocromo de tipo c. ^{[ 13 ]}

En las mitocondrias y los cloroplastos , estos citocromos a menudo se combinan en el transporte de electrones y vías metabólicas relacionadas: ^{[ 14 ]}

Una familia distinta de citocromos es la familia del citocromo P450 , llamada así por el característico pico de Soret que se forma por la absorbancia de luz a longitudes de onda cercanas a 450  nm cuando el hierro hemo se reduce (con ditionito de sodio ) y se compleja con monóxido de carbono . Estas enzimas participan principalmente en la esteroidogénesis y la desintoxicación . ^{[ 15 ] [ 10 ]}

• Base de datos Scripps de metaloproteínas
• Citocromos en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.