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Cytoglobin

Cytoglobin is the protein product of CYGB , a human and mammalian gene . [ 5 ] Cytoglobin is a globin molecule ubiquitously expressed in all tissues and most notably utilized in...

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Cytoglobin is the protein product of CYGB, a human and mammaliangene.[5]

Cytoglobin is a globin molecule ubiquitously expressed in all tissues and most notably utilized in marine mammals. It was discovered in 2001[6] in hepatic stellate cells during liver fibrosis. Thus, it was originally called "stellate cell activated protein" or STAP.[7] It received its current name in 2002.[8] It is thought to help in the distribution and storage of oxygen as well as protect against hypoxia by scavenging reactive oxygen species . The predicted function of cytoglobin is the facilitation of oxygen among tissues that don't express myoglobin.[9]

Function

Cytoglobin is a ubiquitously expressed hexacoordinatehemoglobin that may facilitate diffusion of oxygen through tissues, scavenge nitric oxide or reactive oxygen species, or serve a protective function during oxidative stress.[5][10]

Structure

Cytoglobin has 30-40% sequence homology with myoglobin, and has a similar oxygen binding affinity. One of the major differences is the presence of a 20 amino acids extension at both the n and c terminus.[11]

Cytoglobin is a hexacoordinate heme protein. The heme iron in coordinated with histidine residues on both sides, HisF8 and HisE7. The HisE7 is considered to be an "endogenous ligand." In order for oxygen or another gaseous ligand to bind, the HisE7 must dissociate from the iron, making the binding kinetics relatively slow.[12]

Diagram of how the heme group in cytoglobin interacts with the surrounding amino acids of the globin protein. Normally, the iron is coordinated with histidine residues on both sides. The HisE7 must be dissociated in order for oxygen to bind.

In an oxidizing environment, a disulfide bond between Cys38 and Cys83 of the protein forms and causes a conformational change to move HisE7 out of the way, allowing oxygen to bind. Thus, oxygen binding is dependent on the redox state of the tissue.[11]

Applications

La expresión de CYGB puede utilizarse como un marcador específico con el que se pueden distinguir las células estrelladas hepáticas de los miofibroblastos portales en el hígado humano dañado. [ 13 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000161544 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000020810 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. 1 2 "Entrez Gene: CYGB citoglobina" .
  6. ↑ Kawada N, Kristensen DB, Asahina K, Nakatani K, Minamiyama Y, Seki S, et al. (julio de 2001). "Caracterización de una proteína asociada a la activación de células estrelladas (STAP) con actividad peroxidasa encontrada en células estrelladas hepáticas de rata" . The Journal of Biological Chemistry . 276 (27): 25318– 25323. doi : 10.1074/jbc.M102630200 . PMID 11320098 .  
  7. ↑ Pesce A, Bolognesi M, Bocedi A, Ascenzi P, Dewilde S, Moens L, et al. (diciembre de 2002). "Neuroglobina y citoglobina. Sangre fresca para la familia de globinas de vertebrados" . EMBO Reports . 3 (12): 1146– 1151. doi : 10.1093/embo-reports/ kvf248 . PMC 1308314. PMID 12475928 .   
  8. ↑ Burmester T, Ebner B, Weich B, Hankeln T (abril de 2002). "Citoglobina: un nuevo tipo de globina expresado ubicuamente en los tejidos de los vertebrados" . Biología molecular y evolución . 19 (4): 416–421 . doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a004096 . PMID 11919282 . 
  9. ↑ "Por qué los mamíferos marinos buceadores resisten el daño cerebral causado por la falta de oxígeno" . ScienceDaily . 20 de diciembre de 2007.
  10. ↑ Trent JT, Hargrove MS (mayo de 2002). "Una hemoglobina hexacoordinada humana expresada de forma ubicua" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (22): 19538–19545 . doi : 10.1074/jbc.M201934200 . PMID 11893755 . 
  11. 1 2 Keller TC, Lechauve C, Keller AS, Brooks S, Weiss MJ, Columbus L, et al. (abril de 2022). "El papel de las globinas en la fisiología cardiovascular" . Physiological Reviews . 102 (2): 859– 892. doi : 10.1152/physrev.00037.2020 . PMC 8799389. PMID 34486392 .   
  12. ↑ Hankeln T, Ebner B, Fuchs C, Gerlach F, Haberkamp M, Laufs TL, et al. (enero de 2005). "Neuroglobina y citoglobina en busca de su función en la familia de globinas de vertebrados". Journal of Inorganic Biochemistry . Interacciones hemodiatómicas, Parte 1. 99 (1): 110– 119. doi : 10.1016/j.jinorgbio.2004.11.009 . PMID 15598495 .  
  13. ↑ Motoyama H, Komiya T, Thuy le TT, Tamori A, Enomoto M, Morikawa H, et al. (febrero de 2014). "La citoglobina se expresa en las células estrelladas hepáticas, pero no en los miofibroblastos, en el hígado humano normal y fibrótico" . Laboratory Investigation; A Journal of Technical Methods and Pathology . 94 (2): 192– 207. doi : 10.1038/labinvest.2013.135 . PMID 24296877 .  

Lecturas adicionales

  • Asahina K, Kawada N, Kristensen DB, Nakatani K, Seki S, Shiokawa M, et  al. (septiembre de 2002). "Caracterización de la proteína asociada a la activación de células estrelladas humanas y su expresión en el hígado humano". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión genética . 1577 (3): 471– 475. doi : 10.1016/s0167-4781(02)00477-3 . PMID 12359339 . 
  • Sawai H, Kawada N, Yoshizato K, Nakajima H, Aono S, Shiro Y (mayo de 2003). "Caracterización de la estructura ambiental del hemo de la citoglobina, una cuarta globina en humanos". Biochemistry . 42 (17): 5133– 5142. doi : 10.1021/bi027067e . PMID 12718557 . 
  • Geuens E, Brouns I, Flamez D, Dewilde S, Timmermans JP, Moens L (agosto de 2003). "¡Una globina en el núcleo!" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (33): 30417– 30420. doi : 10.1074/jbc.C300203200 . PMID 12796507 . 
  • Hamdane D, Kiger L, Dewilde S, Green BN, Pesce A, Uzan J, et  al. (diciembre de 2003). "El estado redox de la célula regula la afinidad de unión del ligando de la neuroglobina y la citoglobina humanas" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (51): 51713– 51721. doi : 10.1074/jbc.M309396200 . PMID 14530264 . 
  • Schmidt M, Gerlach F, Avivi A, Laufs T, Wystub S, Simpson JC, et  al. (febrero de 2004). "La citoglobina es una proteína respiratoria en el tejido conectivo y las neuronas, cuya expresión aumenta con la hipoxia" . The Journal of Biological Chemistry . 279 (9): 8063–8069 . doi : 10.1074/jbc.M310540200 . PMID 14660570 . 
  • Hünermund G, Schirmacher A, Ringelstein B, Young P, Watts GD, Meuleman J, et  al. (abril de 2004). "Organización genómica y análisis de mutaciones de tres genes candidatos para la amiotrofia neurálgica hereditaria". Muscle & Nerve . 29 (4): 601– 604. doi : 10.1002/mus.20009 . PMID 15052627. S2CID 39945876 .  
  • de Sanctis D, Dewilde S, Pesce A, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, et  al. (febrero de 2004). "Estructura cristalina de la citoglobina: el cuarto tipo de globina descubierto en el hombre muestra hexa-coordinación del hemo". Journal of Molecular Biology . 336 (4): 917– 927. doi : 10.1016/j.jmb.2003.12.063 . PMID 15095869. S2CID 21144924 .  
  • Sugimoto H, Makino M, Sawai H, Kawada N, Yoshizato K, Shiro Y (junio de 2004). "Base estructural de la citoglobina humana para la unión de ligandos". Journal of Molecular Biology . 339 (4): 873– 885. doi : 10.1016/j.jmb.2004.04.024 . PMID 15165856 . 
  • Fago A, Hundahl C, Dewilde S, Gilany K, Moens L, Weber RE (octubre de 2004). "Regulación alostérica y dependencia de la temperatura de la unión de oxígeno en la neuroglobina y citoglobina humanas. Mecanismos moleculares y significado fisiológico" . The Journal of Biological Chemistry . 279 (43): 44417– 44426. doi : 10.1074/jbc.M407126200 . PMID 15299006 . 
  • Hamdane D, Kiger L, Dewilde S, Uzan J, Burmester T, Hankeln T, et  al. (abril de 2005). " Estabilidad hipertérmica de la neuroglobina y la citoglobina" . The FEBS Journal . 272 ​​(8): 2076–2084 . doi : 10.1111/j.1742-4658.2005.04635.x . PMID 15819897. S2CID 13377138 .  
  • Sawai H, Makino M, Mizutani Y, Ohta T, Sugimoto H, Uno T, et  al. (octubre de 2005). "Caracterización estructural del entorno de histidina proximal y distal de la citoglobina y la neuroglobina". Biochemistry . 44 (40): 13257– 13265. doi : 10.1021/bi050997o . PMID 16201751 . 
  • Shaw RJ, Liloglou T, Rogers SN, Brown JS, Vaughan ED, Lowe D, et  al. (febrero de 2006). "Metilación del promotor de P16, RARbeta, E-cadherina, ciclina A1 y citoglobina en cáncer oral: evaluación cuantitativa mediante pirosecuenciación" . British Journal of Cancer . 94 (4): 561– 568. doi : 10.1038/sj.bjc.6602972 . PMC 2361183. PMID 16449996 .  
  • McRonald FE, Liloglou T, Xinarianos G, Hill L, Rowbottom L, Langan JE, et  al. (abril de 2006). "Regulación negativa del gen de la citoglobina, ubicado en 17q25, en la tilosis con cáncer de esófago (TOC): evidencia de represión transalélica" . Human Molecular Genetics . 15 (8): 1271–1277 . doi : 10.1093/hmg/ddl042 . PMID 16510494 . 
  • Xinarianos G, McRonald FE, Risk JM, Bowers NL, Nikolaidis G, Field JK, et  al. (julio de 2006). "Las anomalías genéticas y epigenéticas frecuentes contribuyen a la desregulación de la citoglobina en el cáncer de pulmón de células no pequeñas" . Human Molecular Genetics . 15 (13): 2038–2044 . doi : 10.1093/hmg/ddl128 . PMID 16698880 . 
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