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Familia de proteínas del centro de reacción fotosintética

Las proteínas del centro de reacción fotosintética son los principales componentes proteicos de los centros de reacción fotosintética (CR) de bacterias y plantas. Son proteínas ...

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Las proteínas del centro de reacción fotosintética son los principales componentes proteicos de los centros de reacción fotosintética (CR) de bacterias y plantas. Son proteínas transmembrana incrustadas en el tilacoide del cloroplasto o en la membrana celular bacteriana .

Las plantas, las algas y las cianobacterias tienen un tipo de centro de reacción fotoquímica (CRF) para cada uno de sus dos fotosistemas. Las bacterias no oxigénicas, por otro lado, tienen un CR que se asemeja al centro del Fotosistema I (Tipo I) o al centro del Fotosistema II (Tipo II). En ambos casos, los CRF tienen dos proteínas relacionadas (L/M; D1/D2; PsaA/PsaB) que forman un complejo central de 5 hélices casi simétrico con cavidades para la unión de pigmentos. Los dos tipos están relacionados estructuralmente y comparten un ancestro común. [ 1 ] [ 2 ] Cada tipo tiene diferentes cavidades para ligandos para acomodar sus reacciones específicas : mientras que los CR de Tipo I usan cúmulos de hierro-azufre para aceptar electrones, los CR de Tipo II usan quinonas. Las unidades centrales de los CR de Tipo I también tienen seis hélices transmembrana adicionales para recolectar energía. [ 2 ]

En las bacterias

El aparato fotosintético de tipo II en bacterias no oxigénicas consta de los complejos proteína-pigmento captadores de luz LH1 y LH2, que utilizan carotenoides y bacterioclorofila como donantes primarios. [ 3 ] LH1 actúa como centro de recolección de energía, almacenándola temporalmente antes de su transferencia al centro de reacción fotosintética (CR). [ 4 ] Los electrones se transfieren desde el donante primario a través de un aceptor intermedio (bacteriofaeofitina) al aceptor primario (quinona Qa), y finalmente al aceptor secundario (quinona Qb), lo que resulta en la formación de ubiquinol QbH2. El CR utiliza la energía de excitación para mover electrones a través de la membrana, transfiriéndolos a través del ubiquinol al complejo citocromo bc1 para establecer un gradiente de protones a través de la membrana, que es utilizado por la ATP sintetasa para formar ATP. [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

El complejo central está anclado en la membrana celular, consta de una unidad de RC rodeada por LH1; en algunas especies puede haber subunidades adicionales. [ 8 ] Un RC de tipo II consta de tres subunidades: L (ligera), M (media) y H (pesada; InterPro : IPR005652 ). Las subunidades L y M proporcionan el andamiaje para el cromóforo, mientras que la subunidad H contiene un dominio citoplasmático. [ 9 ] En Rhodopseudomonas viridis , también hay una subunidad de citocromo tetrahemático (4Hcyt) no membranosa en la superficie periplásmica. 

La estructura de un sistema de tipo I en la bacteria anaerobia Heliobacterium modesticaldum se resolvió en 2017 ( PDB : 5V8K ) . Al ser un homodímero compuesto por un solo tipo de proteína en el complejo central, se considera un ejemplo más cercano a cómo era una unidad ancestral antes de la división entre los sistemas de tipo I y II, en comparación con todos los sistemas heterodiméricos. [ 2 ]

Sistemas oxigénicos

Las proteínas del centro de reacción D1 (PsbA) y D2 (PsbD) del fotosistema II (PSII) de cianobacterias, algas y plantas muestran solo aproximadamente un 15 % de homología de secuencia con las subunidades L y M; sin embargo, los aminoácidos conservados corresponden a los sitios de unión de los cofactores fotoquímicamente activos. Como resultado, los centros de reacción (CR) de las bacterias fotosintéticas púrpuras y del PSII presentan una considerable similitud estructural en cuanto a la organización de los cofactores.

Las proteínas D1 y D2 se presentan como un heterodímero que forma el núcleo de reacción del PSII, un complejo proteína-pigmento multisubunitario que contiene más de cuarenta cofactores diferentes, anclados en la membrana celular de las cianobacterias y en la membrana tilacoide de las algas y las plantas. Tras la absorción de energía lumínica, el heterodímero D1/D2 experimenta una separación de carga, y los electrones se transfieren desde el donador primario ( clorofila a ) a través de la feofitina al aceptor primario quinona Qa, y luego al aceptor secundario Qb, lo que, al igual que en el sistema bacteriano, culmina en la producción de ATP. Sin embargo, el PSII tiene una función adicional respecto al sistema bacteriano. En el lado oxidante del PSII, un residuo redox-activo de la proteína D1 reduce P680; la tirosina oxidada extrae electrones de un grupo de manganeso, que a su vez extrae electrones del agua, lo que conduce a la disociación del agua y la formación de oxígeno molecular. El PSII proporciona así una fuente de electrones que el fotosistema I puede utilizar para producir el poder reductor (NADPH) necesario para convertir el CO₂ en glucosa. [ 10 ] [ 11 ]

En lugar de asignar funciones especializadas a las quinonas, el centro del fotosistema I PsaA-PsaB evolucionó para inmovilizar ambas quinonas. También reclutó la subunidad hierro-azufre PsaC para mitigar aún más el riesgo de estrés oxidativo . [ 2 ]

En los virus

Se han descubierto genes del centro de reacción fotosintética del PSII (PsbA, PsbD) en bacteriófagos marinos . [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] Aunque es un dogma ampliamente aceptado que los fagos pueden transportar fragmentos arbitrarios de ADN entre huéspedes ( transducción ), difícilmente se esperaría encontrar ADN transducido en un gran número de virus. Se presume que la transducción es común en general, pero que un solo fragmento de ADN se transduzca de forma rutinaria sería muy inesperado. En cambio, conceptualmente, un gen que se encuentra de forma rutinaria en estudios de ADN viral tendría que ser un elemento funcional del propio virus (esto no implica que el gen no se transfiera entre huéspedes —como ocurre con el fotosistema dentro de los virus [ 15 ] — sino que existe una función viral para el gen, que no es simplemente un polizón con el virus). Sin embargo, los virus libres carecen de la maquinaria necesaria para sustentar el metabolismo, y mucho menos la fotosíntesis. Como resultado, es poco probable que los genes del fotosistema sean un componente funcional del virus como una proteína de la cápside o una fibra de la cola. En cambio, se expresan dentro de una célula huésped infectada. [ 16 ] [ 17 ] La mayoría de los genes virales que se expresan en el contexto del huésped son útiles para secuestrar la maquinaria del huésped para producir virus o para la replicación del genoma viral. Estos pueden incluir transcriptasas inversas, integrasas, nucleasas u otras enzimas. Los componentes del fotosistema tampoco se ajustan a este patrón.

La producción de un fotosistema activo durante la infección viral proporciona fotosíntesis activa a las células moribundas. Sin embargo, esto no es altruismo viral hacia el huésped. El problema con las infecciones virales suele ser que incapacitan al huésped con relativa rapidez. A medida que la expresión de proteínas se desvía del genoma del huésped al genoma viral, el fotosistema se degrada con relativa rapidez (debido en parte a la interacción con la luz, que es altamente corrosiva), interrumpiendo el suministro de nutrientes al virus en replicación. [ 18 ] Una solución a este problema es agregar genes del fotosistema que se degradan rápidamente al virus, de modo que el flujo de nutrientes no se inhiba y se produzcan más virus. Cabría esperar que este descubrimiento condujera a otros descubrimientos de naturaleza similar; que elementos del metabolismo del huésped clave para la producción viral y que se dañan fácilmente durante la infección son reemplazados o mantenidos activamente por el virus durante la infección. De hecho, recientemente, también se informó que existen casetes de genes PSI que contienen conjuntos completos de genes [(psaJF, C, A, B, K, E y D) y (psaD, C, A y B)] en cianófagos marinos de los océanos Pacífico e Índico [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ].

Subfamilias

Véase también

Notas

  1. ↑ Sadekar S, Raymond J, Blankenship RE (noviembre de 2006). "Conservación de proteínas de membrana distantemente relacionadas: los centros de reacción fotosintética comparten un núcleo estructural común" . Biología Molecular y Evolución . 23 (11): 2001–7 . doi : 10.1093/molbev/msl079 . PMID 16887904 . 
  2. 1 2 3 4 Orf GS, Gisriel C, Redding KE (octubre de 2018). "Evolución de los centros de reacción fotosintética: perspectivas a partir de la estructura del centro de reacción heliobacteriano" . Photosynthesis Research . 138 (1): 11– 37. Bibcode : 2018PhoRe.138...11O . doi : 10.1007/ s11120-018-0503-2 . OSTI 1494566. PMID 29603081. S2CID 4473759 .   
  3. ↑ Lancaster CR, Bibikova MV, Sabatino P, Oesterhelt D, Michel H (diciembre de 2000). "Base estructural de la tasa de transferencia de electrones inicial drásticamente aumentada en el centro de reacción de un mutante de Rhodopseudomonas viridis descrito a una resolución de 2,00 Å" . The Journal of Biological Chemistry . 275 (50): 39364–8 . doi : 10.1074/jbc.M008225200 . PMID 11005826 . 
  4. ^ Bahatyrova S, Frese RN, Siebert CA, Olsen JD, Van Der Werf KO, Van Grondelle R, Niederman RA, Bullough PA, Otto C, Hunter CN (agosto de 2004). "La arquitectura nativa de una membrana fotosintética" (PDF) . Naturaleza . 430 (7003): 1058– 62. Bibcode : 2004Natur.430.1058B . doi : 10.1038/naturaleza02823 . PMID 15329728 . S2CID 486505 .  
  5. ↑ Scheuring S (octubre de 2006). "Estudios AFM del ensamblaje supramolecular de complejos centrales fotosintéticos bacterianos". Current Opinion in Chemical Biology . 10 (5): 387– 93. doi : 10.1016/j.cbpa.2006.08.007 . PMID 16931113 . 
  6. ↑ Remy A, Gerwert K (agosto de 2003). "Acoplamiento de la transferencia de electrones inducida por la luz a la captación de protones en la fotosíntesis". Nature Structural Biology . 10 (8): 637– 44. doi : 10.1038/nsb954 . PMID 12872158. S2CID 20008703 .  
  7. ↑ Deisenhofer J, Michel H (agosto de 1989). "Conferencia Nobel. El centro de reacción fotosintética de la bacteria púrpura Rhodopseudomonas viridis" . The EMBO Journal . 8 (8): 2149– 70. doi : 10.1002/j.1460-2075.1989.tb08338.x . PMC 401143. PMID 2676514 .  
  8. ↑ Miki K, Kobayashi M, Nogi T, Fathir I, Nozawa T (2000). "Estructuras cristalinas del centro de reacción fotosintética y de la proteína hierro-azufre de alto potencial de Thermochromatium tepidum: termoestabilidad y transferencia de electrones" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 97 ( 25): 13561– 13566. Bibcode : 2000PNAS...9713561N . doi : 10.1073/pnas.240224997 . PMC 17615. PMID 11095707 .  
  9. ↑ Michel H, Ermler U, Schiffer M (1994). "Estructura y función del centro de reacción fotosintética de Rhodobacter sphaeroides" . J. Bioenerg. Biomembr . 26 (1): 5– 15. doi : 10.1007/BF00763216 . PMID 8027023. S2CID 84295064 .  
  10. ↑ Kamiya N, Shen JR (2003). "Estructura cristalina del fotosistema II generador de oxígeno de Thermosynechococcus vulcanus a una resolución de 3,7 Å" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 100 (1): 98– 103. Bibcode : 2003PNAS..100 ... 98K . doi : 10.1073/pnas.0135651100 . PMC 140893. PMID 12518057 .  
  11. ↑ Schroder WP, Shi LX (2004). "Las subunidades de baja masa molecular del supracomplejo fotosintético, fotosistema II" . Biochim. Biophys. Acta . 1608 ( 2–3 ): 75–96 . doi : 10.1016/j.bbabio.2003.12.004 . PMID 14871485 . 
  12. ↑ Sharon I, Tzahor S, Williamson S, Shmoish M, Man-Aharonovich D, Rusch DB, Yooseph S, Zeidner G, Golden SS, Mackey SR, Adir N, Weingart U, Horn D, Venter JC, Mandel-Gutfreund Y, Béjà O (2007). "Genes y transcripciones del centro de reacción fotosintética viral en el medio marino" . ISME J. 1 ( 6): 492– 501. Bibcode : 2007ISMEJ...1..492S . doi : 10.1038/ismej.2007.67 . PMID 18043651 . 
  13. ↑ Millard A, Clokie MR, Shub DA, Mann NH (2004). "Organización genética de la región psbAD en fagos que infectan cepas marinas de Synechococcus" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA 101 (30): 11007–12 . Bibcode : 2004PNAS..10111007M . doi : 10.1073/pnas.0401478101 . PMC 503734. PMID 15263091 .  
  14. ↑ Sullivan MB, Lindell D , Lee JA, Thompson LR, Bielawski JP, Chisholm SW (2006). "Prevalencia y evolución de los genes centrales del fotosistema II en virus de cianobacterias marinas y sus huéspedes" . PLoS Biol. 4 (8): e234. doi : 10.1371/journal.pbio.0040234 . PMC 1484495 . PMID 16802857 .  Icono de acceso abierto
  15. ↑ Lindell D, Sullivan MB, Johnson ZI, Tolonen AC, Rohwer F, Chisholm SW (2004). "Transferencia de genes de fotosíntesis hacia y desde virus Prochlorococcus" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA 101 (30): 11013– 8. Bibcode : 2004PNAS..10111013L . doi : 10.1073/pnas.0401526101 . PMC 503735. PMID 15256601 .  
  16. ↑ Lindell D, Jaffe JD, Johnson ZI, Church GM, Chisholm SW (2005). "Los genes de fotosíntesis en virus marinos producen proteínas durante la infección del huésped". Nature . 438 (7064): 86– 9. Bibcode : 2005Natur.438...86L . doi : 10.1038/nature04111 . PMID 16222247 . S2CID 4347406 .  
  17. ↑ Clokie MR, Shan J, Bailey S, Jia Y, Krisch HM, West S, Mann NH (2006). "Transcripción de un fago tipo T4 'fotosintético' durante la infección de una cianobacteria marina". Environ. Microbiol. 8 (5): 827– 35. Bibcode : 2006EnvMi...8..827C . doi : 10.1111/j.1462-2920.2005.00969.x . PMID 16623740 . 
  18. ↑ Bailey S, Clokie MR, Millard A, Mann NH (2004). "Infección por cianófagos y fotoinhibición en cianobacterias marinas" . Res. Microbiol. 155 (9): 720– 5. doi : 10.1016/j.resmic.2004.06.002 . hdl : 2381/24528 . PMID 15501648 . 
  19. ↑ Sharon I, Alperovitch A, Rohwer F, Haynes M, Glaser F, Atamna-Ismaeel N, Pinter RY, Partensky F, Koonin EV, Wolf YI, Nelson N, Béjà O (2009). "Los casetes de genes del fotosistema I están presentes en los genomas de virus marinos" . Nature . 461 ( 7261): 258– 262. Bibcode : 2009Natur.461..258S . doi : 10.1038/nature08284 . PMC 4605144. PMID 19710652 .  
  20. ↑ Alperovitch-Lavy A, Sharon I, Rohwer F, Aro EM, Glaser F, Milo R, Nelson N, Béjà O (2011). "Reconstruyendo un rompecabezas: existencia de cianófagos que contienen conjuntos de genes de fotosistema I y fotosistema II inferidos a partir de conjuntos de datos metagenómicos oceánicos". Environ. Microbiol . 13 (1): 24– 32. Bibcode : 2011EnvMi..13...24A . doi : 10.1111/j.1462-2920.2010.02304.x . PMID 20649642 . 
  21. ↑ Béjà O, Fridman S, Glaser F (2012). "Clones virales de la expedición GOS con una organización inusual del casete de genes del fotosistema I" . ISME J. 6 ( 8): 1617–20 . Bibcode : 2012ISMEJ...6.1617B . doi : 10.1038/ismej.2012.23 . PMC 3400403. PMID 22456446 .  

Referencias

  • Deisenhofer J, Epp O, Miki K, Huber R, Michel H (diciembre de 1984). "Análisis de la estructura por rayos X de un complejo de proteína de membrana. Mapa de densidad electrónica con una resolución de 3 Å y un modelo de los cromóforos del centro de reacción fotosintética de Rhodopseudomonas viridis". Journal of Molecular Biology . 180 (2): 385– 98. doi : 10.1016/s0022-2836(84)80011-x . PMID 6392571 .