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Dermaseptina

Las dermaseptinas son una familia de péptidos aislados de la piel del género de ranas Phyllomedusa . [ 1 ] La secuencia de las dermaseptinas varía mucho, pero debido a la presen...

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Las dermaseptinas son una familia de péptidos aislados de la piel del género de ranas Phyllomedusa . [ 1 ] La secuencia de las dermaseptinas varía mucho, pero debido a la presencia de residuos de lisina, todas son catiónicas y la mayoría tiene el potencial de formar hélices anfipáticas en agua o cuando se integran con la bicapa lipídica de la membrana bacteriana. [ 2 ] Se cree que la clara separación de dos lóbulos de potencial electrostático intramolecular positivo y negativo es importante para la actividad citotóxica. Las dermaseptinas suelen tener entre 27 y 34 residuos de aminoácidos y fueron los primeros péptidos de vertebrados que demostraron tener un efecto letal sobre los hongos filamentosos implicados en infecciones oportunistas graves que acompañan al síndrome de inmunodeficiencia y a la terapia con fármacos inmunosupresores. [ 3 ]

Se ha propuesto el uso de dermaseptina en un novedoso sistema de administración de fármacos. [ 4 ] [ 5 ] El sistema se basa en la afinidad de las dermaseptinas por la membrana plasmática de los eritrocitos humanos. Tras la carga transitoria de las células con el análogo no tóxico de dermaseptina S4, K4–S4(1–13)a, el péptido se transporta en la circulación sistémica a objetivos microbianos distantes. Al alcanzar un microorganismo por el que tiene mayor afinidad, el derivado de dermaseptina se transfiere espontáneamente a la membrana microbiana, donde ejerce su actividad lítica de membrana.

Véase también

Referencias

  1. ↑ Amiche M, Seon AA, Pierre TN, Nicolas P (agosto de 1999). "Los precursores de la dermaseptina: una familia de proteínas con una preproregión común y un dominio antimicrobiano C-terminal variable" . FEBS Letters . 456 (3): 352–6 . doi : 10.1016/s0014-5793(99)00964-3 . PMID 10462042 . 
  2. ↑ Hancock RE, Falla T, Brown M (1995). "Péptidos bactericidas catiónicos". Advances in Microbial Physiology . 37 : 135–75 . doi : 10.1016/s0065-2911(08)60145-9 . ISBN 9780120277377. PMID 8540420 . 
  3. ↑ Amiche M, Ducancel F, Mor A, Boulain JC, Menez A, Nicolas P (julio de 1994). "Los precursores de los antibióticos peptídicos de vertebrados dermaseptina b y adenoregulina tienen identidades de secuencia extensas con los precursores de los péptidos opioides dermorfina, dermenkephalina y deltorphinas" . The Journal of Biological Chemistry . 269 (27): 17847– 52. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32386-4 . PMID 8074751 . 
  4. ↑ Mor A (2000). "Antibióticos basados ​​en péptidos: una respuesta potencial a la creciente resistencia antimicrobiana". Drug Development Research . 50 (34): 440– 447. doi : 10.1002/1098-2299(200007/08)50:3/4 < 440::aid-ddr27 > 3.3.co ; 2-w .
  5. ↑ Feder R, Nehushtai R, Mor A (octubre de 2001). "Transferencia molecular impulsada por afinidad desde la membrana del eritrocito a las células diana". Peptides . 22 ( 10): 1683– 90. doi : 10.1016/s0196-9781(01)00504-6 . PMID 11587797. S2CID 699138 .