Laboratorio seco

Un laboratorio seco es un laboratorio donde la naturaleza de los experimentos no implica un riesgo significativo. Esto contrasta con un laboratorio húmedo , donde es necesario manipular diversos tipos de sustancias químicas y riesgos biológicos. Un ejemplo de laboratorio seco es aquel donde se realizan análisis matemáticos computacionales o aplicados en un modelo generado por computadora para simular un fenómeno del ámbito físico. ^{[ 1 ]} Ejemplos de tales fenómenos incluyen el cambio de estado cuántico de una molécula , el horizonte de sucesos de un agujero negro o cualquier cosa que de otro modo sería imposible o demasiado peligrosa de observar en condiciones normales de laboratorio. Este término también puede referirse a un laboratorio que utiliza principalmente equipos electrónicos, por ejemplo, un laboratorio de robótica. Un laboratorio seco también puede referirse a un espacio de laboratorio para el almacenamiento de materiales secos. ^{[ 2 ]}

El término "laboratorio seco" también puede referirse a la falsificación de resultados en contravención del método científico , o a la realización de una revisión sistemática .

A medida que la capacidad de computación ha crecido exponencialmente, este enfoque de investigación, a menudo denominado in silico (en contraposición a in vitro e in vivo ), ha cobrado mayor relevancia, especialmente en el campo de la bioinformática . Más concretamente, dentro de la bioinformática se encuentra el estudio de las proteínas o proteómica , que consiste en la elucidación de sus estructuras y patrones de plegamiento desconocidos. El método habitual para la elucidación de la estructura proteica ha consistido en purificar primero una proteína, cristalizarla y, a continuación, hacer pasar rayos X a través de dicho cristal de proteína purificada para observar cómo se difractan estos rayos X en un patrón específico; un proceso conocido como cristalografía de rayos X. Sin embargo, muchas proteínas, especialmente las que se encuentran en las membranas celulares, son prácticamente imposibles de cristalizar debido a su naturaleza hidrofóbica. Si bien existen otras técnicas, como el diagrama de Ramachandran y la espectrometría de masas , estas por sí solas generalmente no permiten la elucidación completa de la estructura proteica ni de los mecanismos de plegamiento.

Para superar las limitaciones de estas técnicas, proyectos como Folding@home y Rosetta@home buscan resolver este problema mediante análisis computacional. Este método para determinar la estructura de las proteínas se conoce como predicción de la estructura de las proteínas . Si bien muchos laboratorios emplean un enfoque ligeramente diferente, el concepto principal consiste en encontrar, entre una multitud de conformaciones proteicas, la que tenga la energía más baja o, en el caso de Folding@Home, encontrar energías relativamente bajas de proteínas que podrían provocar un plegamiento incorrecto y la agregación de otras proteínas, como en el caso de la anemia falciforme . El esquema general de estos proyectos consiste en que un pequeño número de cálculos se procesan y se envían a una computadora, generalmente doméstica, para que esta analice la probabilidad de que una proteína específica adopte una determinada forma o conformación en función de la energía necesaria para que dicha proteína mantenga esa forma. Este método de procesamiento de datos se conoce como computación distribuida . Este análisis se realiza sobre un número extraordinariamente grande de conformaciones diferentes, gracias al apoyo de cientos de miles de ordenadores domésticos, con el objetivo de encontrar la conformación de menor energía posible o el conjunto de conformaciones de menor energía posible en relación con cualquier conformación que sea ligeramente diferente. Aunque hacerlo es bastante difícil, se puede, observando la distribución de energía de un gran número de conformaciones, a pesar del número casi infinito de conformaciones proteicas diferentes posibles para cualquier proteína dada (véase la paradoja de Levinthal ), con un número razonablemente grande de muestras de energía proteica, predecir con bastante precisión qué conformación, dentro de un rango de conformaciones, tiene la energía esperada más baja utilizando métodos de inferencia estadística . Hay otros factores como la concentración de sal, el pH, la temperatura ambiente o las chaperoninas , que son proteínas que ayudan en el proceso de plegamiento de otras proteínas, que pueden afectar en gran medida a cómo se pliega una proteína. Sin embargo, si se demuestra que la proteína dada se pliega por sí sola, especialmente in vitro , estos hallazgos pueden reforzarse aún más. Una vez que podemos observar cómo se pliega una proteína, podemos comprender cómo funciona como catalizador o en la comunicación intracelular , por ejemplo, en la interacción neuroreceptor - neurotransmisor . También se puede comprender mucho mejor cómo ciertos compuestos pueden utilizarse para potenciar o inhibir la función de estas proteínas y cómo una proteína identificada desempeña un papel general en las enfermedades. ^{[ 3 ]}

Existen muchas otras líneas de investigación en las que se ha implementado el método de laboratorio seco. Otros fenómenos físicos, como el sonido, las propiedades de compuestos recientemente descubiertos o hipotéticos y los modelos de mecánica cuántica, han recibido recientemente mayor atención en este campo.

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