Hispanopedia WikiEn enzimología , una UDP-N-acetilglucosamina 1-carboxiviniltransferasa ( EC 2.5.1.7) es una enzima [1] que cataliza el primer paso comprometido en la biosíntesis de peptidoglicano de las bacterias:
- Fosfato de fosfoenolpiruvato + UDP-N-acetil-D-glucosamina + UDP-N-acetil-3-O-(1-carboxivinil)-D-glucosamina
Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son el fosfoenolpiruvato y la UDP-N-acetil-D-glucosamina , mientras que sus dos productos son el fosfato y la UDP-N-acetil-3-O-(1-carboxivinil)-D-glucosamina. La fracción de piruvato proporciona el enlace que une la porción glicano y peptídica del peptidoglicano. [2]
La enzima es inhibida por el antibiótico fosfomicina , que modifica covalentemente un residuo de cisteína del sitio activo . [3]
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente a aquellas que transfieren grupos arilo o alquilo distintos de los grupos metilo. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es fosfoenolpiruvato:UDP-N-acetil-D-glucosamina 1-carboxiviniltransferasa . [4] Esta enzima participa en el metabolismo de los aminoazúcares y la biosíntesis de los glicanos .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 10 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1A2N, 1DLG, 1EJC, 1EJD, 1EYN, 1NAW, 1Q3G, 1RYW, 1UAE y 1YBG.
Referencias
- ^ "Enolpiruvato transferasa, familia EPT" . Consultado el 23 de noviembre de 2008 .
- ^ Brown ED, Vivas EI, Walsh CT, Kolter R (julio de 1995). "MurA (MurZ), la enzima que cataliza el primer paso comprometido en la biosíntesis de peptidoglicano, es esencial en Escherichia coli". J. Bacteriol . 177 (14): 4194–7. doi :10.1128/jb.177.14.4194-4197.1995. PMC 177162 . PMID 7608103.
- ^ King, Michael B. (2005). Preguntas y respuestas sobre Lange . Nueva York: McGraw-Hill, Medical Pub. Division. pp. 298. ISBN 0-07-144578-1.
- ^ Otros nombres de uso común incluyen MurA transferasa, UDP-N-acetilglucosamina 1-carboxiviniltransferasa, UDP-N-acetilglucosamina enoilpiruviltransferasa, enoilpiruvato transferasa, fosfoenolpiruvato-UDP-acetilglucosamina-3-enolpiruviltransferasa, fosfoenolpiruvato:UDP-2-acetamido-2-desoxi-D-glucosa 2-enoil-1-carboxietiltransferasa, fosfoenolpiruvato:uridina difosfato N-acetilglucosamina enolpiruviltransferasa, fosfoenolpiruvato:uridina-5'-difosfo-N-acetil-2-amino-2-desoxiglucosa 3-enolpiruviltransferasa, fosfopiruvato-uridina difosfoacetilglucosamina piruvatotransferasa, piruvato-UDP-acetilglucosamina transferasa, piruvato-uridina difosfo-N-acetilglucosamina transferasa, piruvato-uridina difosfo-N-acetil-glucosamina transferasa y pirúvico-uridina difosfo-N-acetilglucosaminiltransferasa.
Literatura
- Gunetileke KG, Anwar RA (1968). "Biosíntesis del ácido uridina difosfo-N-acetilmurámico. II Purificación y propiedades de la piruvato-uridina difosfo-N-acetilglucosamina transferasa y caracterización de la uridina difosfo-N-acetilenopiruvilglucosamina". J. Biol. Chem . 243 (21): 5770–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)91931-9 . PMID 5699062.
- Zemell RI, Anwar RA (1975). "Purificación de la piruvato-uridina difosfo-N-acetilglucosamina transferasa hasta homogeneidad e inhibición por retroalimentación". J. Biol. Chem . 250 (8): 3185–92. doi : 10.1016/S0021-9258(19)41609-8 . PMID 1123336.
- van Heijenoort J (2001). "Avances recientes en la formación de la unidad monomérica de peptidoglicano bacteriano". Nat. Prod. Rep . 18 (5): 503–19. doi :10.1039/a804532a. PMID 11699883.
