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receptor EF-Tu

EF-Tu (azul) es el ligando de EFR [ 1 ] EFR permite una respuesta inmune a elf18, una secuencia de EF-Tu [ 2 ]. El receptor EF-Tu , abreviado como EFR , es un receptor de recono...

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EF-Tu (azul) es el ligando de EFR [ 1 ]
EFR permite una respuesta inmune a elf18, una secuencia de EF-Tu [ 2 ].

El receptor EF-Tu , abreviado como EFR , es un receptor de reconocimiento de patrones (PRR) que se une a la proteína procariota EF-Tu ( factor de elongación termoinestable) en Arabidopsis thaliana (y otros miembros de Brassicaceae ). Este receptor es una parte importante del sistema inmunitario de la planta , ya que permite que las células vegetales reconozcan y se unan a EF-Tu, previniendo la transformación genética y la síntesis de proteínas en patógenos como Agrobacterium . [ 2 ]

Fondo

La planta Arabidopsis thaliana tiene un genoma de tan solo unos 135 pares de megabases (Mbp), lo que lo hace lo suficientemente pequeño como para sintetizarlo completamente. Esto también facilita su estudio, lo que la convierte en un organismo modelo común en el campo de la genética vegetal. [ 3 ] [ 4 ] Un uso importante de A. thaliana es el estudio de la inmunidad vegetal. Los patógenos vegetales pueden viajar a través del sistema vascular de una planta, pero las plantas no poseen células inmunitarias específicas que puedan hacerlo. Las plantas tampoco tienen un sistema inmunitario adaptativo , por lo que se requieren otras formas de inmunidad. Una de ellas es el uso de receptores de reconocimiento de patrones (PRR) para unirse a patrones moleculares asociados a patógenos (PAMP), que son estructuras altamente conservadas en la superficie de muchos organismos invasores. Esta forma de inmunidad actúa sobre patógenos intercelulares, es decir, aquellos que se encuentran fuera de las células vegetales individuales. Los PRR son proteínas transmembrana , que tienen un anclaje dentro de la célula y porciones que se extienden más allá de la membrana. Son parte del sistema inmunitario innato y se unen a los patógenos y previenen su proliferación con los PAMP a los que pueden unirse. [ 5 ]

EF-Tu, una proteína muy común y altamente conservada, es un ejemplo de PAMP que se puede encontrar en numerosos patógenos. [ 6 ] Su función como factor de elongación significa que ayuda a crear nuevas proteínas durante la traducción en el ribosoma . Cuando se forma una proteína, los aminoácidos se conectan en una larga secuencia, conocida como la estructura primaria de la proteína. Los factores de elongación ayudan a coordinar el movimiento de los ARN de transferencia (ARNt) y los ARN mensajeros (ARNm) para que permanezcan alineados mientras el ribosoma se desplaza a lo largo de la cadena de ARNm. [ 7 ] Debido a su importancia para asegurar la precisión de la traducción y prevenir mutaciones, EF-Tu es un buen objetivo tanto para los sistemas inmunitarios como para las terapias farmacológicas diseñadas para prevenir infecciones y enfermedades subsiguientes. [ 8 ]

Función biológica

Síntesis

La EFR, al igual que otras proteínas, se traduce en los ribosomas celulares. Una vez formada su estructura primaria, debe plegarse en su estructura terciaria tridimensional para ser funcional. Este proceso ocurre en el retículo endoplasmático (RE). En el RE, esta cadena polipeptídica primaria se somete a un proceso regulador conocido como control de calidad del RE (CCR) para asegurar su correcto plegamiento en la estructura tridimensional. El proceso de CCR consiste en una serie de proteínas chaperonas que guían el plegamiento de las cadenas polipeptídicas de la EFR, evitando la agregación de muchas cadenas en un solo grupo. Las proteínas que no se han plegado permanecen en el RE hasta que adquieren su forma tridimensional correcta. Si el plegamiento no se produce, la proteína desplegada se destruye. [ 9 ] [ 10 ]

Uno de los mecanismos de control de EFR es la proteína factor derivado del estroma de Arabidopsis -2 (SDF2). Una variante genética de la planta A. thaliana que carecía del gen que codifica esta proteína presentaba una producción mucho menor de proteínas EFR funcionales. Además, SDF2 no puede sustituir a otras enzimas en la producción de EFR. El análisis experimental indicó que EFR se destruye en la célula cuando se produce sin SDF2, aunque se desconoce el mecanismo de esta acción. Otras proteínas necesarias para la síntesis adecuada de EFR incluyen Arabidopsis CRT3 y UGGT, que son miembros del EFR-QC y actúan como chaperonas para facilitar el plegamiento. [ 10 ]

Función en la inmunidad de las plantas

Los receptores EFR tienen una alta afinidad por el PAMP EF-Tu. Esto se ha demostrado analíticamente mediante ensayos de unión competitiva y análisis SDS-PAGE . Cuando EFR se une a EF-Tu, se activa la resistencia basal. [ 2 ] Esta respuesta ocurre después de que la infección ya se ha establecido y es importante para el sistema inmunitario de la planta porque previene la propagación del patógeno por toda la planta. [ 11 ] Solo las bacterias que tienen una alta cantidad de EF-Tu son inhibidas eficazmente por EFR, como Agrobacterium tumefaciens . [ 2 ]

Similitudes con FLS2

Al igual que EFR, FLS2 (flagellin-sensing 2) es una quinasa similar a un receptor vegetal que actúa como un PRR en el sistema inmunitario innato de las plantas. [ 10 ] [ 12 ] En lugar de unirse a EF-Tu, se une a la flagelina , otra estructura altamente conservada presente en muchos patógenos. La flagelina, al igual que EF-Tu, es un buen objetivo para el sistema inmunitario vegetal debido a su amplia distribución. También desencadena una respuesta inmunitaria en una mayor variedad de plantas que EF-Tu. [ 2 ] La respuesta inmunitaria desencadenada por FLS2 es muy similar a la que desencadena EFR y las enzimas que son activadas por ambos receptores probablemente provienen de un conjunto común que se encuentra en muchas células. Esto indica que las dos vías de receptores convergen, lo que se ha demostrado que ocurre en los canales iónicos en la membrana plasmática . [ 10 ] [ 13 ] Al percibir múltiples PAMP, una planta puede responder a una infección patógena de manera más rápida y eficiente, así como responder a una gama más amplia de patógenos. [ 10 ]

Aplicaciones

El EFR se encuentra únicamente en la familia de plantas Brassicaceae , lo que significa que tiene un efecto limitado en la naturaleza. [ 2 ] Los experimentos han demostrado la capacidad de transferir con éxito el EFR a plantas de otras familias, como Nicotiana benthamiana , pariente del tabaco, y Solanum lycopersicum , la planta del tomate. La capacidad de transferir PRR entre plantas y que estas conserven su eficacia amplía las técnicas de ingeniería genética para promover la resistencia a enfermedades en los cultivos. También puede reducir los residuos químicos asociados con la agricultura intensiva y permitir la transferencia de inmunidad de forma rápida y sin el mejoramiento genético tradicional. [ 14 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ "PDB-101: Factores de elongación" . pdb101.rcsb.org . Consultado el 9 de octubre de 2017 .
  2. 1 2 3 4 5 6 Zipfel, Cyril; Kunze, Gernot; Chinchilla, Delphine; Caniard, Anne; Jones, Jonathan DG; Boller, Thomas; Felix, Georg (2006). "La percepción del PAMP bacteriano EF-Tu por el receptor EFR restringe la transformación mediada por Agrobacterium" . Cell . 125 (4): 749–760 . doi : 10.1016/j.cell.2006.03.037 . PMID 16713565 . 
  3. ↑ "TAIR - Ensamblaje del genoma" . www.arabidopsis.org . Consultado el 9 de octubre de 2017 .
  4. ↑ Rensink, WA; Buell, C. Robin (1 de junio de 2004). "De Arabidopsis al arroz. Aplicando el conocimiento de una maleza para mejorar nuestra comprensión de una especie de cultivo" . Fisiología vegetal . 135 (2): 622– 629. doi : 10.1104/pp.104.040170 . ISSN 0032-0889 . PMC 514098. PMID 15208410 .   
  5. ↑ Jones, Jonathan DG; Dangl, Jeffery L. (2006-11-16). "El sistema inmunitario de las plantas" . Nature . 444 (7117): 323– 329. Bibcode : 2006Natur.444..323J . doi : 10.1038/nature05286 . ISSN 0028-0836 . PMID 17108957 .  
  6. ↑ Yamamoto, Hiroshi; Qin, Yan; Achenbach, John; Li, Chengmin; Kijek, Jaroslaw; Spahn, Christian MT; Nierhaus, Knud H. (febrero de 2014). "EF-G y EF4: translocación y retrotranslocación en el ribosoma bacteriano". Nature Reviews Microbiology . 12 (2): 89– 100. doi : 10.1038/nrmicro3176 . ISSN 1740-1526 . PMID 24362468. S2CID 27196901 .   
  7. ↑ Ramakrishnan, V. (22 de febrero de 2002). "Estructura del ribosoma y mecanismo de traducción" . Cell . 108 (4): 557– 572. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00619-0 . ISSN 0092-8674 . PMID 11909526 .  
  8. ^ Cangrejo, Ivo M.; Parmeggiani, Andrea (2002). "Mecanismos de EF-Tu, una GTPasa pionera". Avances en la investigación de ácidos nucleicos y biología molecular . 71 : 513– 551. doi : 10.1016/S0079-6603(02)71050-7 . ISBN 9780125400718ISSN 0079-6603 PMID 12102560​​​  
  9. ↑ Anelli, Tiziana; Sitia, Roberto (23 de enero de 2008). "Control de calidad de proteínas en la vía secretora temprana" . The EMBO Journal . 27 (2): 315–327 . doi : 10.1038/sj.emboj.7601974 . ISSN 0261-4189 . PMC 2234347. PMID 18216874 .   
  10. 1 2 3 4 5 Nekrasov, Vladimir; Li, Jing; Batoux, Martine; Roux, Milena; Chu, Zhao-Hui; Lacombe, Severine; Rougon, Alejandra; Bittel, Pascal; Kiss‐Papp, Marta (2009-11-04). "Control del receptor de reconocimiento de patrones EFR por un complejo de proteínas ER en la inmunidad vegetal" . The EMBO Journal . 28 (21): 3428– 3438. doi : 10.1038/emboj.2009.262 . ISSN 0261-4189 . PMC 2776097. PMID 19763086 .   
  11. ↑ Niks, Rients E.; Marcel, Thierry C. (1 de junio de 2009). "Resistencia basal y no hospedante: ¿cómo explicar la especificidad?" . New Phytologist . 182 (4): 817– 828. doi : 10.1111/j.1469-8137.2009.02849.x . ISSN 1469-8137 . PMID 19646067 .  
  12. ↑ Gómez-Gómez, L.; Boller, T. (junio de 2000). "FLS2: una quinasa similar a un receptor LRR involucrada en la percepción del elicitor bacteriano flagelina en Arabidopsis" . Molecular Cell . 5 (6): 1003– 1011. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80265-8 . ISSN 1097-2765 . PMID 10911994 .  
  13. ↑ Jeworutzki, Elena; Roelfsema, M. Rob G.; Anschütz, Uta; Krol, Elzbieta; Elzenga, J. Theo M.; Felix, Georg; Boller, Thomas; Hedrich, Rainer; Becker, Dirk (2010-05-01). "La señalización temprana a través de los receptores de reconocimiento de patrones FLS2 y EFR de Arabidopsis implica la apertura asociada a Ca2+ de los canales aniónicos de la membrana plasmática" . The Plant Journal . 62 (3): 367– 378. doi : 10.1111/j.1365-313X.2010.04155.x . hdl : 11370/c610f261-73bf-4c7e-b7c7-d2353b15bcc2 . ISSN 1365-313X . PMID 20113440 .  
  14. ↑ Lacombe, Séverine; Rougon-Cardoso, Alejandra; Sherwood, Emma; Peeters, Nemo; Dahlbeck, Douglas; van Esse, H. Peter; Smoker, Matthew; Rallapalli, Ghanasyam; Thomma, Bart PHJ (abril de 2010). "La transferencia interfamiliar de un receptor de reconocimiento de patrones de plantas confiere resistencia bacteriana de amplio espectro". Nature Biotechnology . 28 (4): 365– 369. doi : 10.1038/nbt.1613 . ISSN 1087-0156 . PMID 20231819 . S2CID 7260214 .