Articulo de referencia

Receptor EPH B2

El receptor 2 de efrina tipo B es una proteína que en humanos está codificada por el gen EPHB2 . [ 5 ] Función Los receptores de efrina y sus ligandos , las efrinas, median nume...

El receptor 2 de efrina tipo B es una proteína que en humanos está codificada por el gen EPHB2 . [ 5 ]

Función

Los receptores de efrina y sus ligandos , las efrinas, median numerosos procesos de desarrollo, particularmente en el sistema nervioso . Según sus estructuras y relaciones de secuencia, las efrinas se dividen en la clase efrina-A (EFNA), que se ancla a la membrana mediante un enlace de glicosilfosfatidilinositol, y la clase efrina-B (EFNB), que son proteínas transmembrana . La familia de receptores Eph se divide en dos grupos según la similitud de las secuencias de sus dominios extracelulares y sus afinidades de unión a los ligandos efrina-A y efrina-B. Los receptores de efrina constituyen el subgrupo más grande de la familia de receptores tirosina quinasa (RTK). La proteína codificada por este gen es un receptor para los miembros de la familia efrina-B. [ 6 ]

Estudios con animales

EphB2 forma parte de la vía de señalización NMDA y la restauración de su expresión rescata la función cognitiva en un modelo animal de la enfermedad de Alzheimer . [ 7 ]

Un gen recesivo EphB2 es responsable de la mutación de plumas crestadas en las palomas . [ 8 ]

Interacciones

Se ha demostrado que el receptor EPH B2 interactúa con:

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000133216 Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000028664 Ensembl , mayo de 2017
  3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. Chan J, Watt VM (agosto de 1991). "eek y erk, nuevos miembros de la subclase eph de las tirosina quinasas de proteínas receptoras". Oncogene . 6 (6): 1057– 61. PMID 1648701 . 
  6. "Entrez Gene: EPHB2 Receptor EPH B2" .
  7. ^ Cissé M, Halabisky B, Harris J, Devidze N, Dubal DB, Sun B, Orr A, Lotz G, Kim DH, Hamto P, Ho K, Yu GQ, Mucke L (enero de 2011). "Revertir el agotamiento de EphB2 rescata las funciones cognitivas en el modelo de Alzheimer" . Naturaleza . 469 (7328): 47– 52. Bibcode : 2011Natur.469...47C . doi : 10.1038/naturaleza09635 . PMC 3030448 . PMID 21113149 .  
    • "Las proteínas aportan una clave para comprender el Alzheimer" . NHS Choices . 29 de noviembre de 2010. Archivado del original el 18 de mayo de 2011.
  8. Shapiro MD, Kronenberg Z, Li C, Domyan ET, Pan H, Campbell M, Tan H, Huff CD, Hu H, Vickrey AI, Nielsen SC, Stringham SA, Hu H, Willerslev E, Gilbert MT, Yandell M, Zhang G, Wang J (enero de 2013). "Diversidad genómica y evolución de la cresta de la cabeza en la paloma bravía" . Science . 339 (6123): 1063–7 . Bibcode : 2013Sci...339.1063S . doi : 10.1126 /science.1230422 . PMC 3778192. PMID 23371554 .  
    • Carl Zimmer (4 de febrero de 2013). "Las palomas tienen una nueva imagen" . The New York Times .
  9. Yu HH, Zisch AH, Dodelet VC, Pasquale EB (julio de 2001). "Múltiples interacciones de señalización de las quinasas Abl y Arg con el receptor EphB2" . Oncogene . 20 (30): 3995–4006 . doi : 10.1038/sj.onc.1204524 . PMID 11494128 . 
  10. Holland SJ, Gale NW, Gish GD, Roth RA, Songyang Z, Cantley LC, Henkemeyer M, Yancopoulos GD, Pawson T (julio de 1997). "Los residuos de tirosina yuxtamembrana acoplan el receptor de la familia Eph, EphB2/Nuk , a proteínas específicas del dominio SH2 en células neuronales" . EMBO J. 16 ( 13): 3877–88 . doi : 10.1093/emboj/16.13.3877 . PMC 1170012. PMID 9233798 .  
  11. Zisch AH, Kalo MS, Chong LD, Pasquale EB (mayo de 1998). "La formación del complejo entre EphB2 y Src requiere la fosforilación de la tirosina 611 en la región yuxtamembrana de EphB2" . Oncogene . 16 (20): 2657–70 . doi : 10.1038/sj.onc.1201823 . PMID 9632142 . 
  12. Zisch AH, Pazzagli C, Freeman AL, Schneller M, Hadman M, Smith JW, Ruoslahti E, Pasquale EB (enero de 2000). "La sustitución de dos tirosinas conservadas del receptor EphB2 por ácido glutámico impide la unión de los dominios SH2 sin anular la actividad quinasa ni las respuestas biológicas" . Oncogene . 19 (2): 177–87 . doi : 10.1038/sj.onc.1203304 . PMID 10644995 . 

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .