La lisina del óvulo es una proteína de los moluscos que crea un orificio en la envoltura del óvulo , permitiendo así que el espermatozoide la atraviese y se fusione con él.
Las proteínas de fertilización son proteínas acrosómicas que participan en diversas funciones durante el proceso de fecundación. Estructuralmente, estas proteínas consisten en un haz cerrado de hélices con una torsión dextrógira. La lisina y la SP18, ambas caracterizadas en el abulón , son dos proteínas de fertilización evolutivamente relacionadas que desempeñan funciones distintivas.
Tras su liberación del espermatozoide, la lisina se une a la envoltura vitelina (EV) del óvulo a través del receptor de lisina de la EV (VERL), y luego disuelve la EV de forma no enzimática para crear un orificio, permitiendo así que el espermatozoide la atraviese y se fusione con el óvulo. [ 1 ] Las lisinas presentan una unión específica de especie a su receptor del óvulo, posiblemente debido a diferencias en los residuos superficiales cargados. [ 2 ] El SP18 también se libera del espermatozoide, actuando como un potente fuságeno de liposomas para mediar la fusión entre las membranas del espermatozoide y del óvulo. A pesar de una similitud en el plegamiento general, la variación en las características superficiales del SP18 y la lisina explica sus diferentes funciones en la fecundación. [ 3 ]
La base molecular de la interacción VERL-lisina fue revelada en junio de 2017 por investigadores del Instituto Karolinska y ESRF , quienes informaron estudios cristalográficos de rayos X y bioquímicos de complejos tanto específicos de especie como no específicos de especie entre las dos proteínas. Las estructuras 3D correspondientes ( PDB : 5MR3 yPDB : 5IIA , 5IIB ) , que sugieren un mecanismo para la disolución de la envoltura vitelina por la lisina, visualizaron por primera vez cómo el espermatozoide interactúa con la cubierta del óvulo a nivel atómico. [ 4 ]
Referencias
- ↑ Stout CD, Vacquier VD, Kresge N (2000). "Estructuras con resolución de 1,35 y 2,07 Å del monómero y dímero de lisina del esperma de abulón rojo revelan características implicadas en la unión al receptor". Acta Crystallogr. D . 56 (Pt 1): 34– 41. doi : 10.1107/s0907444999014626 . PMID 10666624 .
- ↑ Stout CD, Vacquier VD, Kresge N (2000). "La estructura cristalina de alta resolución de la lisina del esperma de abulón verde: implicaciones para la unión específica de especies del receptor del óvulo". J. Mol. Biol . 296 (5): 1225– 1234. doi : 10.1006/jmbi.2000.3533 . PMID 10698629 .
- ↑ Stout CD, Vacquier VD, Kresge N (2001). "La estructura cristalina de una proteína espermática fusagénica revela propiedades superficiales extremas". Biochemistry . 40 (18): 5407– 5413. doi : 10.1021/bi002779v . PMID 11331004 .
- ^ Raj I, Sadat Al Hosseini H, Dioguardi E, Nishimura K, Han L, Villa A, de Sanctis D, Jovine L (2017). "Base estructural del reconocimiento de esperma y capa de óvulo en la fertilización" . Celúla . 169 (7): 1315– 1326. doi : 10.1016/j.cell.2017.05.033 . PMC 5480393 . PMID 28622512 . PDB : 5MR3 , 5IIA , 5IIB
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