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disociación por captura de electrones

Diagrama esquemático del montaje experimental combinado ECD FTICRMS e IRMPD. La disociación por captura de electrones ( ECD ) es un método para fragmentar iones en fase gaseosa ...

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Diagrama esquemático del montaje experimental combinado ECD FTICRMS e IRMPD.

La disociación por captura de electrones ( ECD ) es un método para fragmentar iones en fase gaseosa que permite la elucidación estructural de péptidos y proteínas mediante espectrometría de masas en tándem . Es una de las técnicas más utilizadas para la activación y disociación de iones precursores seleccionados por masa en MS/MS. Consiste en la introducción directa de electrones de baja energía a iones atrapados en fase gaseosa. [ 1 ] [ 2 ]

Historia

La disociación por captura de electrones fue desarrollada por Roman Zubarev y Neil Kelleher en el laboratorio de Fred McLafferty en la Universidad de Cornell . La irradiación de iones melitina 4+ e iones ubiquitina 10+ (atrapados en una celda FT-MS) mediante pulsos láser no solo produjo una fragmentación c', z peculiar, sino también una reducción de carga. Se sugirió que si la celda FT se modifica para atrapar cationes y electrones simultáneamente, los electrones secundarios emitidos por fotones UV aumentan el efecto de reducción de carga y la fragmentación c', z•. La sustitución del láser UV por una fuente EI condujo al desarrollo de esta nueva técnica. [ 3 ]

Principios

La disociación por captura electrónica generalmente implica que una molécula M multiprotonada interactúa con un electrón libre para formar un ion con un electrón impar. La liberación de la energía potencial eléctrica produce la fragmentación del ion resultante.

[METRO+norteH]norte++mi−⟶[[METRO+norteH](norte−1)+]∗⟶fragmentos{\displaystyle [{\ce {M}}+n{\ce {H}}]^{n+}+{\ce {e^- ->}}{\bigg [}[{\ce {M}}+n{\ce {H}}]^{(n-1)+}{\bigg ]}^{*}{\ce {-> fragmentos}}}.

La tasa de disociación por captura de electrones no solo depende de la frecuencia de las reacciones de fragmentación ión-electrón, sino también del número de iones en un volumen de interacción ión-electrón. La densidad de corriente electrónica y la sección transversal de la ECD son directamente proporcionales a la frecuencia de fragmentación. [ 4 ] [ 5 ] Un cátodo dispensador calentado indirectamente utilizado como fuente de electrones produce una mayor corriente electrónica y una mayor área de superficie emisora. [ 6 ] [ 7 ]

Eficiencia de ECD MS/MS=Número total (abundancia) de iones fragmentoNúmero total (abundancia) de iones precursores{\displaystyle {\text{Eficiencia de ECD MS/MS}}={\frac {\text{Número total (abundancia) de iones fragmento}}{\text{Número total (abundancia) de iones precursores}}}}

Los dispositivos ECD pueden ser de dos formas. Pueden atrapar iones de analito durante la etapa ECD o pueden funcionar en modo de flujo continuo, donde la disociación tiene lugar a medida que los iones de analito fluyen continuamente a través de la región ECD. El modo de flujo continuo tiene ventajas sobre el otro modo porque se utiliza casi todo el haz de iones de analito. Sin embargo, esto disminuye la eficiencia del ECD en el modo de flujo continuo. [ 8 ]

ECD produces significantly different types of fragment ions (although primarily c- and z-type, b-ions have been identified in ECD[9]) than other MS/MS fragmentation methods such as electron-detachment dissociation (EDD) (primarily a and x types),[10][11][12]collision-induced dissociation (CID) (primarily b[13] and y type) and infrared multiphoton dissociation. CID and IRMPD introduce internal vibrational energy in some way or another, causing loss of post-translational modifications during fragmentation. In ECD, unique fragments (and complementary to CID) are observed,[14] and the ability to fragment whole macromolecules effectively has been promising.

Although ECD is primarily used in Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry,[15] investigators have indicated that it has been successfully used in an ion-trap mass spectrometer.[16][17][18] ECD can also do rapid integration of multiple scans in FTICR-MS if put in a combination with external accumulation.[6]

ECD is a recently introduced MS/MS fragmentation technique and is still being investigated.[19][20] The mechanism of ECD is still under debate but appears not to necessarily break the weakest bond and is therefore thought to be a fast process (nonergodic) where energy is not free to relax intramolecularly. Suggestions have been made that radical reactions initiated by the electron may be responsible for the action of ECD.[21] In a similar MS/MS fragmentation technique called electron-transfer dissociation, the electrons are transferred by collision between the analyte cations and reagent anions.[22][23][24]

Applications

Disulfide bond cleavage

La ECD, tanto por sí sola como combinada con otras técnicas de espectrometría de masas, resulta muy útil para proteínas y péptidos que contienen múltiples enlaces disulfuro. La FTICR combinada con la ECD ayuda a reconocer péptidos que contienen enlaces disulfuro. La ECD también puede acceder a información de secuencia importante mediante la activación de proteínas con cargas elevadas. Además, la ruptura del enlace disulfuro se produce por ECD en proteínas o péptidos con cargas múltiples, producidos por ESI. [ 25 ] La captura de electrones por estas proteínas libera el átomo de hidrógeno capturado por el enlace disulfuro, provocando su disociación. [ 26 ]

RS−SR′+∙H⟶R−S(H)∙S−R′⟶RSH+∙SR′{\displaystyle {\ce {RS-SR'+\bullet H->RS(H)\bullet SR'->RSH{}+\bullet SR'}}}

La ECD con activación basada en UV aumenta la cobertura de secuencia de MS descendente de proteínas que contienen enlaces disulfuro y escinde un enlace disulfuro homolíticamente para producir dos radicales tiol separados. Esta técnica se observó con insulina y ribonucleasa, lo que provocó la escisión de hasta tres enlaces disulfuro y un aumento en la cobertura de secuencia. [ 27 ]

Modificaciones postraduccionales

Los fragmentos ECD-MS pueden retener modificaciones postraduccionales como carboxilación, fosforilación [ 28 ] [ 29 ] y O-glicosilación. [ 6 ] [ 30 ] [ 31 ] ECD tiene el potencial de realizar la caracterización descendente de los principales tipos de modificaciones postraduccionales en proteínas. Con éxito, escindió 87 de 208 enlaces del esqueleto y proporcionó la primera caracterización directa de una fosfoproteína, la β-caseína bovina, restringiendo simultáneamente la ubicación de cinco sitios de fosforilación. Tiene ventajas sobre CAD para medir el grado de fosforilación con un número mínimo de pérdidas de fosfatos y para el mapeo de fosfopéptidos/fosfoproteínas, lo que hace de ECD una técnica superior. [ 32 ]

Diagrama esquemático de una fuente de disociación por captura de electrones a presión atmosférica (AP-ECD).

Acoplamiento de ECD con técnicas de separación

La ECD se ha acoplado con la electroforesis capilar (CE) para obtener información sobre el análisis estructural de una mezcla de péptidos y digestión de proteínas. [ 33 ] Se utilizó micro-HPLC combinada con ECD FTICR para analizar la digestión de pepsina del citocromo c. [ 34 ] Se proporcionaron etiquetas de secuencia mediante el análisis de una mezcla de péptidos y digestión tríptica de albúmina de suero bovino cuando se utilizó LC ECD FTICR MS. [ 35 ] Además, LC-ECD-MS/MS proporciona etiquetas de secuencia más largas que LC-CID-MS/MS para la identificación de proteínas. [ 14 ] Los dispositivos ECD que utilizan trampa de iones de cuadrupolo de radiofrecuencia son relevantes para la proteómica de alto rendimiento . [ 36 ] [ 8 ] Recientemente, la disociación por captura de electrones a presión atmosférica (AP-ECD) está emergiendo como una mejor técnica porque se puede implementar como un dispositivo de fuente de iones independiente y no requiere ninguna modificación del instrumento principal. [ 37 ] [ 38 ]

Proteómica

El análisis de proteínas puede realizarse mediante un enfoque descendente o ascendente . Sin embargo, el análisis descendente proporciona una mejor cobertura de secuencia. [ 39 ] La combinación de ECD con FTICR MS ha contribuido a la popularidad de este enfoque. También ha ayudado a determinar los múltiples sitios de modificación en proteínas intactas. [ 40 ] [ 41 ] La disociación por captura de electrones nativa (NECD) se utilizó para estudiar el dímero de citocromo c [ 42 ] y recientemente se ha utilizado para dilucidar los canales de unión al hierro en la ferritina del bazo de caballo. [ 43 ]

Polímeros sintéticos

Los estudios de ECD de poliglicoles de alqueno, poliamidas, poliacrilatos y poliésteres son útiles para comprender la composición de muestras de polímeros. Se ha convertido en una técnica poderosa para analizar información estructural sobre iones precursores durante MS/MS para polímeros sintéticos. La tendencia de ECD a la ruptura de enlaces simples hace que la interpretación de los escaneos de iones producto sea simple y fácil para la química de polímeros. [ 44 ]

Véase también

Referencias

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