Eledoisin

La eledoisina es un undecapéptido de origen molusco , perteneciente a la familia de neuropéptidos taquicininas .

Fue aislada por primera vez de las glándulas salivales posteriores de dos especies de moluscos Eledone muschata y Eledone aldovandi , que pertenecen al orden de los octópodos Cephalopoda . ^{[ 1 ]}

Otras taquicininas de origen no mamífero incluyen la kasinina y la fisalaemina . Las taquicininas de mamíferos sustancia P , NKA y NKB tienen efectos similares a las taquicininas de origen no mamífero y han sido más ampliamente estudiadas y caracterizadas. Estos péptidos exhiben un amplio y complejo espectro de actividades farmacológicas y fisiológicas, como vasodilatación , hipertensión y estimulación del músculo liso extravascular . ^{[ 2 ]}

La eledoisina tiene la secuencia de aminoácidos pGlu-Pro-Ser-Lys-Asp-Ala-Phe-Ile-Gly-Leu-Met-NH2 (qPSKDAFIGLM-NH2), donde pGlu y q representan el ácido piroglutámico . Al igual que todos los péptidos taquicinínicos, la eledoisina comparte la misma secuencia C-terminal consenso, es decir, Phe-Xxx-Gly-Leu-Met-NH. El residuo invariante "Phe7" probablemente sea necesario para la unión al receptor. "Xxx" es una cadena lateral aromática (fenilalanina, tirosina) o alifática ramificada (valina, isoleucina) y se cree que es importante para la selectividad del receptor. Se cree que esta región común, a menudo denominada "dominio mensaje", es responsable de la activación del receptor. La región N-terminal divergente o el "dominio de dirección" varía en secuencia de aminoácidos y longitud, y se cree que desempeña un papel en la determinación de la especificidad del subtipo de receptor. ^{[ 3 ]}