Endopeptidasa

Las endopeptidasas o endoproteinasas son peptidasas proteolíticas que rompen los enlaces peptídicos de los aminoácidos no terminales (es decir, dentro de la molécula), a diferencia de las exopeptidasas , que rompen los enlaces peptídicos de los extremos de los aminoácidos terminales. ^{[ 1 ]} Por esta razón, las endopeptidasas no pueden descomponer los péptidos en monómeros, mientras que las exopeptidasas sí pueden descomponer las proteínas en monómeros. Un caso particular de endopeptidasa es la oligopeptidasa , cuyos sustratos son oligopéptidos en lugar de proteínas.

Suelen ser muy específicas para ciertos aminoácidos. Algunos ejemplos de endopeptidasas son:

• Tripsina : corta después de Arg o Lys, a menos que vayan seguidas de Pro. Es muy estricta. Funciona mejor a pH 8.
• Quimotripsina : corta después de Phe, Trp o Tyr, a menos que le siga Pro. Corta más lentamente después de His, Met o Leu. Funciona mejor a pH 8.
• Elastasa : se corta después de Ala, Gly, Ser o Val, a menos que vaya seguida de Pro.
• Termolisina : corta antes de Ile, Met, Phe, Trp, Tyr o Val, a menos que esté precedida por Pro. A veces corta después de Ala, Asp, His o Thr. Termoestable.
• La pepsina corta antes que la leucina, la fenilalanina, el triptófano o la tirosina, a menos que estén precedidos por prolina. También corta otras sustancias, aunque de forma poco específica; funciona mejor a pH 2.
• Endopeptidasa de glutamato : corta después del glutamato. Funciona mejor a pH 8.
• Neprilisina

• Endopeptidasas en los Encabezamientos de Materias Médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.

• Exopeptidasa
• El mapa de la proteólisis