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Bacteriófago Qbeta

El bacteriófago Qbeta ( Qubevirus durum ), comúnmente conocido como Qbeta o Qβ, es una especie que comprende varias cepas de virus de ARN de cadena positiva que infectan bacteri...

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El bacteriófago Qbeta ( Qubevirus durum ), comúnmente conocido como Qbeta o Qβ, es una especie que comprende varias cepas de virus de ARN de cadena positiva que infectan bacterias con pili F , principalmente Escherichia coli . Su genoma lineal se encuentra empaquetado en una cápside icosaédrica con un diámetro de 28 nm. [ 1 ] El bacteriófago Qβ ingresa a la célula huésped tras unirse al lateral del pilus F. [ 2 ] 

Dibujo esquemático de un virión de levivirus (sección transversal y vista lateral).

Genética

El genoma de Qβ tiene aproximadamente 4217 nucleótidos , dependiendo de la fuente que secuenció el virus. Qβ se ha aislado en todo el mundo en múltiples ocasiones, con diversas subespecies que codifican proteínas casi idénticas, pero que pueden tener secuencias de nucleótidos muy diferentes.

El genoma tiene tres marcos de lectura abiertos que codifican cuatro proteínas : la proteína de maduración/ lisis A2; la proteína de la cubierta ; una lectura continua de un codón de parada con fugas en la proteína de la cubierta, llamada A1; y la subunidad β de una ARN polimerasa dependiente de ARN (RdRp) denominada replicasa. El genoma está altamente estructurado, regula la expresión génica y se protege de las ARNasas del huésped . [ 2 ]

Proteína de recubrimiento A1

En la cápside hay aproximadamente 178 copias de la proteína de la cubierta y/o A1.

Replicasa/RdRp

La ARN polimerasa dependiente de ARN que replica tanto la cadena positiva como la negativa del ARN es un complejo de cuatro proteínas: la subunidad catalítica beta (replicasa, P14647 ) está codificada por el fago, mientras que las otras tres subunidades están codificadas por el genoma bacteriano: la subunidad alfa (proteína ribosómica S1), la subunidad gamma ( EF-Tu ) y la subunidad delta ( EF-Ts ). [ 3 ]

Se ha resuelto la estructura de la replicasa de ARN Qbeta ( PDB : 3AGP , 3AGQ ) . Las dos proteínas EF actúan como chaperonas tanto para la replicasa como para el producto de ARN. [ 4 ] De hecho, la polimerasa Qbeta pura no es lo suficientemente soluble como para producirse en grandes cantidades, por lo que se suele utilizar una proteína de fusión construida a partir de la replicasa y las dos subunidades EF. Esta fusión puede funcionar independientemente de la proteína ribosómica S1. [ 5 ]

Proteína de maduración/lisis A2

Ciclo de vida del bacteriófago Qβ

All positive-strand RNA phages encode a maturation protein, whose function is to bind the host pilus and the viral RNA.[6] The maturation protein is named thus, as amber mutants in the maturation protein are unable to infect their host, or are 'immature.' For the related +ssRNA bacteriophage MS2, the maturation protein was shown to be taken up by the host along with the viral RNA and the maturation protein was subsequently cleaved.[7]

In bacteriophage MS2, the maturation protein is called the A protein, as it belongs to the first open reading frame in the viral RNA. In Qβ the A protein was initially thought to be A1, as it is more abundant within the virion and is also required for infection.[8] However, once the sequence of Qβ was determined, A1 was revealed to be a readthrough of the leaky stop codon.

A2 is the maturation protein for Qβ and has an additional role of being the lysis protein.[9]

The mechanism of lysis is similar to that of penicillin; A2 inhibits the formation of peptidoglycan by binding to MurA, which catalyzes the first enzymatically committed step in cell wall biosynthesis.[10]

Experiments

RNA from Bacteriophage Qβ was used by Sol Spiegelman in experiments that favored faster replication, and thus shorter strands of RNA. He ended up with Spiegelman's Monster, a minimal RNA chain of only 218 nucleotides that can be replicated by Qβ replicase.[11]

References

  1. ↑Gorzelnik KV, Cui Z, Reed CA, Jakana J, Young R, Zhang J (October 2016). "Asymmetric cryo-EM structure of the canonical Allolevivirus Qβ reveals a single maturation protein and the genomic ssRNA in situ". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 113 (41): 11519–11524. doi:10.1073/pnas.1609482113. PMC 5068298. PMID 27671640.
  2. 12Kashiwagi A, Yomo T (August 2011). "Ongoing phenotypic and genomic changes in experimental coevolution of RNA bacteriophage Qβ and Escherichia coli". PLOS Genetics. 7 (8) e1002188. doi:10.1371/journal.pgen.1002188. PMC 3150450. PMID 21829387.
  3. ↑ van Duin J, Tsareva N (2006). "Fagos de ARN monocatenario. Capítulo 15". En Calendar RL (ed.). Los bacteriófagos (Segunda edición). Oxford University Press. págs. 175-196 . ISBN   978-0195148503.
  4. ↑ Takeshita D, Tomita K (septiembre de 2010). "Ensamblaje de la ARN polimerasa viral Q{beta} con los factores de elongación traslacional del huésped EF-Tu y -Ts" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 107 (36): 15733– 8. doi : 10.1073/pnas.1006559107 . PMC 2936634. PMID 20798060 .  
  5. ^ Kita H, Cho J, Matsuura T, Nakaishi T, Taniguchi I, Ichikawa T, Shima Y, Urabe I, Yomo T (mayo de 2006). "Qbeta replicasa funcional fusiona genéticamente subunidades esenciales EF-T y EF-Tu con la subunidad beta". Revista de Biociencia y Bioingeniería . 101 (5): 421–6.doi : 10.1263 / jbb.101.421 . PMID 16781472 . 
  6. ↑ Rūmnieks J, Tārs K (2018). "Interacciones proteína-ARN en bacteriófagos de ARN monocatenario". En Harris RJ, Bhella D (eds.). Complejos de proteínas y nucleoproteínas virales . Bioquímica subcelular. Vol. 88. Springer Singapore. pp. 281–303 . doi : 10.1007/978-981-10-8456-0_13 . ISBN   9789811084553. PMID 29900502 . 
  7. ↑ Paranchych W, Ainsworth SK, Dick AJ, Krahn PM (septiembre de 1971). "Etapas en la infección por el fago R17. V. Eclipse del fago y el papel de los pili F". Virology . 45 (3): 615–28 . doi : 10.1016/0042-6822(71)90176-0 . PMID 4108185 . 
  8. ^ Moore CH, Farron F, Bohnert D, Weissmann C (septiembre de 1971). "Posible origen de una proteína menor específica de virus (A1) en partículas Q-beta". Naturaleza . 234 (50): 204– 6. doi : 10.1038/newbio234204a0 . PMID 5288806 . 
  9. ↑ Winter RB, Gold L (julio de 1983). "La sobreproducción de la proteína de maduración beta (A2) del bacteriófago Q conduce a la lisis celular". Cell . 33 ( 3): 877–85 . doi : 10.1016/0092-8674(83)90030-2 . PMID 6871998. S2CID 54345352 .  
  10. ↑ Cui Z, Gorzelnik KV, Chang JY, Langlais C, Jakana J, Young R, Zhang J (octubre de 2017). "Estructuras de viriones Qβ, partículas similares a virus y el complejo Qβ-MurA revelan proteínas de la cubierta interna y el mecanismo de lisis del huésped" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 114 (44): 11697– 11702. doi : 10.1073/pnas.1707102114 . PMC 5676892. PMID 29078304 .  
  11. ↑ Dawkins, Richard ; Wong, Yan (2016). El cuento del antepasado . Houghton Mifflin Harcourt. ISBN 978-0544859937.