La biomimética (o enzima artificial ) es una rama de la química biomimética que busca imitar la función de las enzimas naturales. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] Un biomimético es un complejo de molécula pequeña que modela la estructura molecular, las propiedades espectroscópicas o la reactividad de una enzima , a veces llamados complejos bioinspirados. [ 6 ]
Descripción general
Las enzimas son catalizadores biológicos: biopolímeros que catalizan una reacción . Aunque un pequeño número de enzimas naturales están construidas a partir de ARN (denominadas ribozimas) , la mayoría de las enzimas son proteínas . Como cualquier otra proteína, una enzima es un polímero de aminoácidos con cofactores añadidos y otras modificaciones postraduccionales . A menudo, la mayor parte del polímero de aminoácidos está indirectamente involucrada en la función de las enzimas, quizás proporcionando estructura o conectividad auxiliar, regulación indirecta de la actividad o identificación molecular de la enzima. Como resultado, la mayoría de las enzimas son moléculas grandes que pesan muchos kilodaltons . Este volumen puede oscurecer varias técnicas de investigación como RMN , EPR , electroquímica , cristalografía , entre otras. Es práctica estándar comparar datos espectroscópicos de enzimas con datos espectroscópicos similares derivados de moléculas pequeñas mejor caracterizadas. De esta manera, se ha desarrollado la comprensión de las metaloenzimas y otras metaloproteínas . En muchos casos, los análogos de moléculas pequeñas se crearon por otras razones; Sin embargo, cada vez es más común que algunos grupos fabriquen intencionadamente análogos de moléculas pequeñas, también conocidos como imitadores de enzimas. Estos imitadores de enzimas son ejemplos paradigmáticos de la química bioinorgánica .
Motivación
La mayoría de los estudios sobre mimetismo enzimático se basan en una combinación de factores, incluyendo factores ajenos a la enzima. A continuación, se enumeran algunos de los factores relacionados con la enzima.
Definición de la estructura del sitio activo. Varios sitios activos importantes aún no están bien definidos. Esto incluye el complejo generador de oxígeno y la nitrogenasa . Para comprender mejor estas enzimas, se crean análogos de moléculas pequeñas y se comparan con los datos existentes para las proteínas.
Comprender la función del sitio activo. La estructura de algunas enzimas está muy bien caracterizada; sin embargo, la función de algunos componentes del sitio activo se desconoce en gran medida. Esto se investiga frecuentemente mediante mutagénesis dirigida . Además, la síntesis de un complejo modelo puede sugerir la función de diversos componentes.
Reproducción de la función enzimática. Varias enzimas son de interés porque catalizan reacciones que los químicos consideran complejas. Estas reacciones incluyen la oxidación parcial de un hidrocarburo por la metano monooxigenasa (MMO) o la oxidación y producción de hidrógeno por la hidrogenasa . Se diseñan imitadores enzimáticos "funcionales" o catalizadores bioinspirados con características de la enzima con la esperanza de reproducir su funcionalidad.
Ejemplos significativos
Esta lista es extremadamente breve en lo que respecta a las enzimas imitadas y los investigadores principales que trabajan en cada una de ellas.
El trabajo de Richard Holm sobre imitaciones de la nitrogenasa y la creación de cúmulos de hierro-azufre .
El trabajo de Stephen Lippard sobre los juegos multijugador masivos en línea (MMO) .
El trabajo de Thomas Rauchfuss, Marcetta Darensbourg y Christopher Pickett sobre los miméticos de la hidrogenasa .
El trabajo de Harry Gray con complejos de porfirinas .
Ronald Breslow y Larry E. Overman acuñaron el término "enzima artificial". [ 3 ]
Referencias
- ↑ "Página principal del Grupo Breslow" . www.columbia.edu . Consultado el 11 de diciembre de 2015 .
- ↑ Breslow, Ronald (1995-03-01). "Química biomimética y enzimas artificiales: catálisis por diseño". Accounts of Chemical Research . 28 (3): 146– 153. doi : 10.1021/ar00051a008 . ISSN 0001-4842 .
- 1 2 Breslow, Ronald; Overman, Larry E. (1970-02-01).«Enzima artificial que combina un grupo catalítico metálico y una cavidad de unión hidrofóbica». Journal of the American Chemical Society . 92 (4): 1075– 1077. Bibcode : 1970JAChS..92.1075B . doi : 10.1021/ja00707a062 . ISSN 0002-7863 . PMID 5451011 .
- ↑ "Wiley: Enzimas artificiales - Ronald Breslow" . as.wiley.com . Consultado el 11 de diciembre de 2015 .
- ↑ Kirby, Anthony J; Hollfelder, Florian (2009). De los modelos enzimáticos a las enzimas modelo (RSC Publishing) Anthony J Kirby, Florian Hollfelder . doi : 10.1039/9781847559784 . ISBN 978-0-85404-175-6. Consultado el 11 de diciembre de 2015 .
{{cite book}}:|website=ignorado ( ayuda ) - ↑ Stephen J. Lippard, Jeremy M. Berg, Principios de química bioinorgánica , University Science Books, 1994 , ISBN 0-935702-72-5
- Bioquímica
- Química inorgánica