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Articulo de referencia

Escitalidopepsina B

La peptidasa escitalidocarboxílica B , también conocida como peptidasa escitalidoglutámica y escitalidopepsin B ( EC 3.4.23.32 , nombres obsoletos incluyen proteinasa aspártica ...

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La peptidasa escitalidocarboxílica B , también conocida como peptidasa escitalidoglutámica y escitalidopepsin B ( EC 3.4.23.32 , nombres obsoletos incluyen proteinasa aspártica B de Scytalidium , proteinasa carboxílica de Ganoderma lucidum , proteinasa aspártica de Ganoderma lucidum , proteinasa aspártica B de Scytalidium lignicolum , SLB ) es una enzima proteolítica . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] Anteriormente se pensaba que era una proteasa aspártica , pero la determinación de su estructura molecular mostró que pertenece a un nuevo grupo de proteasas, la proteasa glutámica . [ 6 ] [ 7 ]

La proteasa posee una estructura única y una díada catalítica novedosa (E136 y Q53) en su sitio activo . Los residuos del sitio activo, ácido glutámico (E) y glutamina (Q), dieron origen al nombre de la familia de proteasas denominada eqolisinas , a la que pertenece la peptidasa escitaloglutámica B. [ 6 ]

Esta enzima cataliza la siguiente reacción química.

Hidrólisis de proteínas con amplia especificidad, escindiendo Phe 24 -Phe y Tyr 26 –Thr pero no Leu 15 -Tyr ni Phe 25 -Tyr en la cadena B de la insulina . También escinde el enlace His 6 –Pro de la angiotensina I ; la capacidad de escindir un enlace peptídico con Pro en la posición P1′ es inusual.

Esta endopeptidasa se aísla de Scytalidium lignicolum . Es una proteasa ácida y es más activa a pH 2,0 cuando se utiliza caseína como sustrato. Las equolosinas prefieren residuos de aminoácidos voluminosos en el sitio P1 y residuos de aminoácidos pequeños en el sitio P1′. [ 8 ] La especificidad de sustrato de la peptidasa escitalidoglutámica es única, particularmente en las preferencias de sustrato en las posiciones P3 (aminoácido básico), P1′ (aminoácido pequeño) y P3′ (básico). [ 9 ]

Referencias

  1. ↑ Terashita T, Oda K, Kōno M, Murao S (1981). " Carboxiproteinasa insensible al inhibidor de pepsina de Streptomyces de Lentinus edodes " . Agricultural and Biological Chemistry . 45 : 1937–1943 . doi : 10.1271/bbb1961.45.1937 .
  2. ↑ Maita T, Nagata S, Matsuda G, Maruta S, Oda K, Murao S, Tsuru D (febrero de 1984). "Secuencia completa de aminoácidos de la proteasa ácida B de Scytalidium lignicolum" . Journal of Biochemistry . 95 (2): 465– 475. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134628 . PMID 6370989 . 
  3. ↑ Terashita T, Oda K, Kono M, Murao S (1984). " Carboxiproteinasa insensible al inhibidor de pepsina de Streptomyces de Ganoderma lucidum " . Química Agrícola y Biológica . 48 : 1029–1035 . doi : 10.1271/bbb1961.48.1029 .
  4. ↑ Kobayashi H, Kusakabe I, Murakami K (1985). "Purificación y caracterización de una carboxiproteinasa insensible a la pepstatina de Polyporus tulipiferae ( Irpex lacteus )" . Química Agrícola y Biológica . 49 (8): 2393–2397 . doi : 10.1271/bbb1961.49.2393 .
  5. ↑ Tsuru D, Shimada S, Maruta S, Yoshimoto T, Oda K, Murao S, et al. (mayo de 1986). "Aislamiento y secuencia de aminoácidos de un péptido que contiene un residuo reactivo con epóxido del digesto de termolisina de la proteasa ácida B de Scytalidium lignicolum" . Journal of Biochemistry . 99 (5): 1537–1539 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135624 . PMID 3519605 .  
  6. 1 2 Fujinaga M, Cherney MM, Oyama H, Oda K, James MN (marzo de 2004). "La estructura molecular y el mecanismo catalítico de una nueva carboxil peptidasa de Scytalidium lignicolum" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (10): 3364– 3369. Bibcode : 2004PNAS..101.3364F . doi : 10.1073 / pnas.0400246101 . PMC 373467. PMID 14993599 .  
  7. ↑ Pillai B, Cherney MM, Hiraga K, Takada K, Oda K, James MN (enero de 2007). "La estructura cristalina de la peptidasa escitalidoglutámica con su primer inhibidor potente proporciona información sobre la especificidad del sustrato y la catálisis". Journal of Molecular Biology . 365 (2): 343– 361. doi : 10.1016/j.jmb.2006.09.058 . PMID 17069854 . 
  8. ↑ Oda K (enero de 2012). "Nuevas familias de peptidasas carboxílicas: peptidasas serina-carboxílicas y peptidasas glutámicas" . Journal of Biochemistry . 151 (1): 13– 25. doi : 10.1093/jb/mvr129 . PMID 22016395 . 
  9. ↑ Kataoka Y, Takada K, Oyama H, Tsunemi M, James MN, Oda K (junio de 2005). "Residuos catalíticos y especificidad de sustrato de la peptidasa escitaloglutámica, el primer miembro de la familia de peptidasas eqolisina (G1)". FEBS Letters . 579 (14): 2991–2994 . Bibcode : 2005FEBSL.579.2991K . doi : 10.1016/j.febslet.2005.04.050 . PMID 15907842 .