Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Aminoácido esencial

Un aminoácido esencial , o indispensable , es aquel que el organismo no puede sintetizar por sí mismo con la suficiente rapidez para satisfacer sus necesidades, por lo que debe ...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita

Un aminoácido esencial , o indispensable , es aquel que el organismo no puede sintetizar por sí mismo con la suficiente rapidez para satisfacer sus necesidades, por lo que debe obtenerse a través de la dieta. De los 21 aminoácidos comunes a todas las formas de vida, los nueve que los humanos no pueden sintetizar son valina , isoleucina , leucina , metionina , fenilalanina , triptófano , treonina , histidina y lisina . [ 1 ] [ 2 ]

Otros seis aminoácidos se consideran condicionalmente esenciales en la dieta humana, lo que significa que su síntesis puede ser limitada bajo condiciones fisiopatológicas especiales, como la prematuridad en el lactante o individuos con estrés catabólico severo . [ 2 ] Estos seis son arginina , cisteína , glicina , glutamina , prolina y tirosina . Seis aminoácidos son no esenciales ( dispensables ) en los humanos, lo que significa que pueden ser sintetizados en cantidades suficientes en el cuerpo. Estos seis son alanina , ácido aspártico , asparagina , ácido glutámico , serina , [ 2 ] y selenocisteína (considerado el aminoácido 21). La pirrolisina (considerado el aminoácido 22), [ 3 ] que es proteinogénica solo en ciertos microorganismos, no es utilizada por y, por lo tanto, no es esencial para la mayoría de los organismos, incluidos los humanos.

El aminoácido limitante es el aminoácido esencial que está más lejos de satisfacer los requerimientos nutricionales. [ 4 ] Este concepto es importante al determinar la selección, el número y la cantidad de alimentos a consumir: incluso cuando se satisfacen las necesidades de proteínas totales y todos los demás aminoácidos esenciales, si no se satisface el aminoácido limitante, entonces la comida se considera nutricionalmente limitada por ese aminoácido. [ 3 ]

Descripción general

(*) La pirrolisina , a veces considerada el "aminoácido número 22", no es utilizada por el cuerpo humano. [ 7 ]

Esencialidad en los seres humanos

De los veinte aminoácidos comunes a todas las formas de vida (sin contar la selenocisteína ), los humanos no pueden sintetizar nueve: histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina . Además, los aminoácidos arginina , cisteína , glutamina , glicina , prolina y tirosina se consideran condicionalmente esenciales , [ 8 ] lo que significa que poblaciones específicas que no los sintetizan en cantidades adecuadas, como los recién nacidos y las personas con hígados enfermos que no pueden sintetizar cisteína, deben obtener uno o más de estos aminoácidos condicionalmente esenciales de su dieta. [ 9 ] [ 10 ] Por ejemplo, el ciclo de la urea sintetiza suficiente arginina para satisfacer las necesidades de un adulto, pero quizás no las de un niño en crecimiento. Los aminoácidos que deben obtenerse de la dieta se denominan aminoácidos esenciales .

Los eucariotas pueden sintetizar algunos aminoácidos a partir de otros sustratos . Por consiguiente, solo un subconjunto de los aminoácidos utilizados en la síntesis de proteínas son nutrientes esenciales .

A partir de intermediarios del ciclo del ácido cítrico y otras vías metabólicas.

Los aminoácidos no esenciales se producen en el cuerpo. Las vías para la síntesis de aminoácidos no esenciales provienen de vías metabólicas básicas. La glutamato deshidrogenasa cataliza la aminación reductiva del α-cetoglutarato a glutamato . Una reacción de transaminación tiene lugar en la síntesis de la mayoría de los aminoácidos. En este paso, se establece la quiralidad del aminoácido. La alanina y el aspartato se sintetizan por transaminación del piruvato y el oxalacetato , respectivamente. La glutamina se sintetiza a partir de NH₄⁺ y glutamato , y la asparagina se sintetiza de manera similar. La prolina y la arginina se derivan del glutamato. La serina , formada a partir del 3-fosfoglicerato , que proviene de la glucólisis , es precursora de la glicina y la cisteína . La tirosina se sintetiza por hidroxilación de la fenilalanina , que es un aminoácido esencial.

Estimar la cantidad diaria requerida de aminoácidos esenciales ha resultado difícil; estas cifras han sufrido importantes revisiones en los últimos 20 años. La siguiente tabla enumera las cantidades diarias recomendadas actualmente para los aminoácidos esenciales en adultos (a menos que se especifique lo contrario), junto con sus abreviaturas estándar de una letra.

Las ingestas diarias recomendadas para niños de tres años o más son entre un 10 % y un 20 % más altas que los niveles para adultos, y las de los lactantes pueden ser hasta un 150 % más altas durante el primer año de vida. La cisteína (o aminoácidos que contienen azufre), la tirosina (o aminoácidos aromáticos) y la arginina son siempre necesarias para los lactantes y los niños en crecimiento. [ 11 ] [ 14 ] La metionina y la cisteína se agrupan porque una de ellas puede sintetizarse a partir de la otra mediante la enzima metionina S -metiltransferasa y el catalizador metionina sintasa . [ 15 ] La fenilalanina y la tirosina se agrupan porque la tirosina puede sintetizarse a partir de la fenilalanina mediante la enzima fenilalanina hidroxilasa . [ 16 ]

Requisitos de aminoácidos y contenido de aminoácidos en los alimentos

Históricamente, los requerimientos de aminoácidos se determinaban calculando el balance entre la ingesta de nitrógeno en la dieta y el nitrógeno excretado en los desechos líquidos y sólidos, ya que las proteínas representan el mayor contenido de nitrógeno en el organismo. Un balance positivo se produce cuando se consume más nitrógeno del que se excreta, lo que indica que parte del nitrógeno se utiliza para la síntesis de proteínas. Un balance negativo se produce cuando se excreta más nitrógeno del que se consume, lo que indica una ingesta insuficiente para que el organismo mantenga su salud. Estudiantes de posgrado de la Universidad de Illinois siguieron una dieta artificial que resultó en un balance de nitrógeno ligeramente positivo. Posteriormente, se omitió un aminoácido y se registró el balance de nitrógeno. Si el balance positivo persistía, se consideraba que dicho aminoácido no era esencial. Si se producía un balance negativo, se reintroducía gradualmente el aminoácido hasta que se estabilizaba un balance de nitrógeno ligeramente positivo y se registraba la cantidad mínima. [ 17 ] [ 18 ]

Se utilizó un método similar para determinar el contenido proteico de los alimentos. Los sujetos de prueba recibieron una dieta sin proteínas y se registraron las pérdidas de nitrógeno. Durante la primera semana o más, se produce una rápida pérdida de proteínas lábiles . Una vez que las pérdidas de nitrógeno se estabilizan, se determina que este valor basal es el mínimo necesario para el mantenimiento. A continuación, se administró a los sujetos de prueba una cantidad medida del alimento en estudio. La diferencia entre el nitrógeno de ese alimento y las pérdidas de nitrógeno por encima del valor basal fue la cantidad que el cuerpo retuvo para reconstruir las proteínas. La cantidad de nitrógeno retenido dividida por la ingesta total de nitrógeno se denomina utilización neta de proteínas . La cantidad de nitrógeno retenido dividida por (ingesta de nitrógeno menos pérdida de nitrógeno por encima del valor basal) se denomina valor biológico y generalmente se expresa como un porcentaje. [ 18 ]

Las técnicas modernas emplean la cromatografía de intercambio iónico para determinar el contenido real de aminoácidos en los alimentos. El USDA utilizó esta técnica en sus propios laboratorios para determinar el contenido de 7793 alimentos en 28 categorías. El USDA publicó la base de datos final para el público en 2018. [ 19 ]

El aminoácido limitante depende de los requerimientos humanos y actualmente existen dos conjuntos de requerimientos humanos de fuentes autorizadas: uno publicado por la OMS [ 11 ] y el otro publicado por el USDA . [ 12 ]

Calidad de las proteínas

Se han realizado diversos intentos para expresar la "calidad" o el "valor" de los distintos tipos de proteína. Entre las medidas utilizadas se incluyen el valor biológico , la utilización neta de proteínas , el índice de eficiencia proteica , la puntuación de aminoácidos corregida por digestibilidad de proteínas y el concepto de proteínas completas . Estos conceptos son importantes en la industria ganadera , ya que la deficiencia relativa de uno o más aminoácidos esenciales en los piensos para animales limitaría el crecimiento y, por consiguiente , el índice de conversión alimenticia . Por lo tanto, se pueden combinar diversos piensos para aumentar la utilización neta de proteínas, o bien se puede añadir un suplemento de un aminoácido específico (metionina, lisina, treonina o triptófano) al pienso.

Proteína por caloría

El contenido de proteínas en los alimentos a menudo se mide en proteínas por porción en lugar de proteínas por caloría. Por ejemplo, el USDA enumera 6 gramos de proteína por huevo entero grande (una porción de 50 gramos) en lugar de 84  mg de proteína por caloría (71 calorías en total). [ 20 ] Para comparar, hay 2,8 gramos de proteína en una porción de brócoli crudo (100 gramos) o 82  mg de proteína por caloría (34 calorías en total), o el valor diario de 47,67 g de proteína después de comer 1690 g de brócoli crudo al día a 574 cal. [ 21 ] Un huevo contiene 12,5 g de proteína por cada 100 g, pero 4  mg más de proteína por caloría, o el VD de proteína después de 381 g de huevo, que es 545 cal. [ 22 ] No se tiene en cuenta la proporción de aminoácidos esenciales (la calidad de la proteína); en realidad, se necesitaría comer más de 3  kg de brócoli al día para tener un perfil proteico saludable, y casi 6  kg para obtener suficientes calorías. [ 21 ] Se recomienda que los adultos obtengan entre el 10 y el 35 % de sus 2000 calorías diarias en forma de proteínas. [ 23 ]

Proteínas completas en animales no humanos

Los científicos sabían desde principios del siglo XX que las ratas no podían sobrevivir con una dieta cuya única fuente de proteína fuera la zeína , que proviene del maíz , pero se recuperaban si se les alimentaba con caseína de la leche de vaca. Esto llevó a William Cumming Rose al descubrimiento del aminoácido esencial treonina . [ 24 ] Mediante la manipulación de dietas de roedores, Rose pudo demostrar que diez aminoácidos son esenciales para las ratas: lisina , triptófano , histidina , fenilalanina , leucina , isoleucina , metionina , valina y arginina , además de la treonina. El trabajo posterior de Rose demostró que ocho aminoácidos son esenciales para los seres humanos adultos, siendo la histidina también esencial para los bebés. Estudios a largo plazo establecieron que la histidina también es esencial para los seres humanos adultos. [ 25 ]

Intercambiabilidad

La distinción entre aminoácidos esenciales y no esenciales es algo difusa, ya que algunos aminoácidos pueden producirse a partir de otros. Los aminoácidos que contienen azufre , metionina y homocisteína , pueden convertirse entre sí, pero ninguno puede sintetizarse de novo en los seres humanos. Del mismo modo, la cisteína puede obtenerse a partir de la homocisteína, pero no puede sintetizarse por sí sola. Por lo tanto, para mayor comodidad, los aminoácidos que contienen azufre a veces se consideran un único grupo de aminoácidos nutricionalmente equivalentes, al igual que el par de aminoácidos aromáticos fenilalanina y tirosina . De igual modo, la arginina , la ornitina y la citrulina , que son interconvertibles mediante el ciclo de la urea , se consideran un único grupo.

Efectos de la deficiencia

Si uno de los aminoácidos esenciales no está disponible en las cantidades requeridas, la síntesis de proteínas se inhibirá, independientemente de la disponibilidad de los demás aminoácidos. [ 2 ] Se ha demostrado que la deficiencia de proteínas afecta a todos los órganos del cuerpo y a muchos de sus sistemas, por ejemplo, al desarrollo cerebral en lactantes y niños pequeños; inhibe el mantenimiento del sistema inmunitario, aumentando el riesgo de infección; afecta la función y la permeabilidad de la mucosa intestinal , reduciendo así la absorción y aumentando la vulnerabilidad a enfermedades sistémicas ; e impacta la función renal. [ 2 ] Los signos físicos de la deficiencia de proteínas incluyen edema , retraso en el crecimiento en lactantes y niños, musculatura débil, piel opaca y cabello fino y quebradizo. Los cambios bioquímicos que reflejan la deficiencia de proteínas incluyen niveles bajos de albúmina sérica y transferrina sérica . [ 2 ]

Los aminoácidos esenciales en la dieta humana se establecieron en una serie de experimentos dirigidos por William Cumming Rose . Los experimentos consistieron en dietas elementales para estudiantes de posgrado varones sanos. Estas dietas consistían en almidón de maíz , sacarosa , grasa de mantequilla sin proteínas, aceite de maíz , sales inorgánicas, las vitaminas conocidas , un gran "caramelo" marrón hecho de extracto de hígado con sabor a aceite de menta (para aportar las vitaminas desconocidas) y mezclas de aminoácidos individuales altamente purificados. La principal medida de resultado fue el balance de nitrógeno . Rose observó que los síntomas de nerviosismo, agotamiento y mareo se presentaban en mayor o menor medida cuando los sujetos humanos estaban privados de un aminoácido esencial. [ 17 ]

La deficiencia de aminoácidos esenciales debe distinguirse de la malnutrición proteico-energética , que puede manifestarse como marasmo o kwashiorkor . El kwashiorkor se atribuyó en el pasado a una deficiencia pura de proteínas en individuos que consumían suficientes calorías ("síndrome del bebé de azúcar"). Sin embargo, esta teoría ha sido cuestionada por el hallazgo de que no hay diferencia en las dietas de los niños que desarrollan marasmo en comparación con los que desarrollan kwashiorkor. [ 26 ] Aun así, por ejemplo, en las Ingestas Dietéticas de Referencia (IDR) mantenidas por el USDA , la falta de uno o más de los aminoácidos esenciales se describe como malnutrición proteico-energética . [ 2 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Young VR (1994). "Requerimientos de aminoácidos en adultos: argumentos a favor de una revisión importante de las recomendaciones actuales" . J. Nutr . 124 (8 Suppl): 1517S– 1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . PMID 8064412 . 
  2. 1 2 3 4 5 6 7 Otten, Jennifer J.; Hellwig, Jennifer Pitzi; Meyers, Linda D., eds. (2006) [1943]. Ingestas de referencia dietéticas: La guía esencial de requerimientos nutricionales (Informe técnico). doi : 10.17226/11537 . ISBN 978-0-309-15742-1.
  3. 1 2 López, Michael J.; Mohluddin, Shamim S. (18 de marzo de 2022). Bioquímica, aminoácidos esenciales (Informe técnico).
  4. ↑ "Aminoácidos limitantes" . Biblioteca Nacional de Agricultura . 30 de noviembre de 2012. Consultado el 19 de septiembre de 2022 .
  5. ↑ Fürst P, Stehle P (1 de junio de 2004). "¿Cuáles son los elementos esenciales necesarios para la determinación de los requerimientos de aminoácidos en humanos?" . Journal of Nutrition . 134 (6 Suppl): 1558S– 1565S. doi : 10.1093/jn/134.6.1558S . PMID 15173430 . 
  6. ↑ Reeds PJ (1 de julio de 2000). "Aminoácidos prescindibles e indispensables para los humanos" . J. Nutr . 130 (7): 1835S– 40S. doi : 10.1093/jn/130.7.1835S . PMID 10867060 . 
  7. ↑ Richard Cammack. "Boletín informativo 2009, Comité de Nomenclatura Bioquímica de la IUPAC y NC-IUBMB" . Archivado del original el 12 de septiembre de 2017. Consultado el 16 de julio de 2012 .
  8. ↑ "REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS EN LA NUTRICIÓN HUMANA" . 2007. pág. 29. 
  9. ↑ Fürst P, Stehle P (1 de junio de 2004). "¿Cuáles son los elementos esenciales necesarios para la determinación de los requerimientos de aminoácidos en humanos?" . J. Nutr . 134 (6 Suppl): 1558S– 1565S. doi : 10.1093/jn/134.6.1558S . PMID 15173430 . 
  10. ↑ Reeds PJ (1 de julio de 2000). "Aminoácidos prescindibles e indispensables para los humanos" . J. Nutr . 130 (7): 1835S– 40S. doi : 10.1093/jn/130.7.1835S . PMID 10867060 . 
  11. 1 2 3 4 FAO/OMS/UNU (2007). Requerimientos de proteínas y aminoácidos en la nutrición humana: informe de una consulta conjunta de expertos de la FAO/OMS/UNU (PDF) . Prensa de la OMS. ISBN 978-9241209359., página 150
  12. 1 2 3 Instituto de Medicina (2002). "Proteínas y aminoácidos" . Ingestas dietéticas de referencia para energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: The National Academies Press. pág. 680. Bibcode : 2002nap..book10490I . doi : 10.17226/10490 . ISBN  978-0-309-08525-0.
  13. ↑ Ficha de publicación | FAO | Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura . Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura. 21 de noviembre de 2018. pág. x, Tabla 1 - Requerimiento de proteínas y aminoácidos y patrón de referencia de aminoácidos propuesto para FUF-YC (1-2 años) y para RUTF (valor objetivo de aumento de peso de 10 g/kg/día), en lactantes y niños de 6 meses a 5 años. ISBN  978-92-5-131120-2. Consultado el 6 de marzo de 2023 .{{cite book}}: |website=ignorado ( ayuda )
  14. ↑ Imura K, Okada A (1998). "Metabolismo de aminoácidos en pacientes pediátricos". Nutrition . 14 (1): 143– 8. doi : 10.1016/S0899-9007(97)00230-X . PMID 9437700 . 
  15. ↑ "Metabolismo de la metionina y la cisteína" . Centro Nacional de Información Biotecnológica PubChem. 18 de mayo de 2022. Consultado el 21 de septiembre de 2022 .
  16. ↑ "Metabolismo de la fenilalanina y la tirosina" . Centro Nacional de Información Biotecnológica PubChem. 18 de mayo de 2022. Consultado el 21 de septiembre de 2022 .
  17. 1 2 Rose, WC; Haines, WJ; Warner, DT (1951). "Los requerimientos de aminoácidos del hombre. III. El papel de la isoleucina; evidencia adicional sobre la histidina" ( PDF) . J Biol Chem . 193 (2): 605– 612. doi : 10.1016/S0021-9258(18)50916-9 . PMID 14907749. Archivado (PDF) del original el 15 de junio de 2016. Recuperado el 15 de diciembre de 2012 . 
  18. 1 2 McGilvery, Robert W. Ph.D.; et al. (Gerald Goldstein MD) (1979) [1970]. "Capítulo 41 Nutrición: La economía del nitrógeno". Bioquímica, un enfoque funcional (2.ª ed.). WB Saunders Company. págs. 785–796 . ISBN    0-7216-5912-8.
  19. 1 2 "FoodData Central Standard Reference (SR) Legacy Foods" . Departamento de Agricultura de los Estados Unidos, Servicio de Investigación Agrícola. Abril de 2019.
  20. ↑ Base de datos nacional de nutrientes del SDA para referencia estándar (edición 21 ). Departamento de Agricultura de los Estados Unidos, Servicio de Investigación Agrícola. 2008. 
  21. 1 2 Vanovschi, Vitalii. "Brócoli crudo: valor nutricional y análisis" . www.nutritionvalue.org . Consultado el 4 de noviembre de 2019 .
  22. ↑ Vanovschi, Vitalii. "Huevo, escalfado, cocido, entero: valor nutricional y análisis" . www.nutritionvalue.org . Consultado el 4 de noviembre de 2019 .
  23. ↑ "Proteínas de Web MD: ¿Estás consumiendo suficiente?" . webmd.com. 5 de septiembre de 2014. Consultado el 31 de marzo de 2015 .
  24. ↑ Rose WC, Haines WJ, Warner DT, Johnson JE (1951). "Los requerimientos de aminoácidos del hombre. II. El papel de la treonina y la histidina" . The Journal of Biological Chemistry . 188 (1): 49– 58. doi : 10.1016/S0021-9258(18)56144-5 . PMID 14814112 . 
  25. ↑ Kopple JD, Swendseid ME (mayo de 1975). "Evidencia de que la histidina es un aminoácido esencial en el hombre normal y en el hombre urémico crónico" . J Clin Invest . 55 (5): 881– 891. doi : 10.1172/JCI108016 . PMC 301830. PMID 1123426 .  
  26. ↑ Ahmed T, Rahman S, Cravioto A (2009). "Malnutrición edematosa". The Indian Journal of Medical Research . 130 (5): 651– 4. PMID 20090122 . 
  • Contenido de aminoácidos de algunos alimentos vegetarianos en veganhealth.org.
  • Perfiles de aminoácidos de algunos alimentos comunes en Virginia Tech .
  • Expresiones Moleculares: La Colección de Aminoácidos de la Universidad Estatal de Florida . Incluye información detallada y fotografías de cristales de cada aminoácido.
  • vProtein es una herramienta de software en línea para analizar los perfiles de aminoácidos esenciales de alimentos vegetales, tanto individuales como en combinación, según las necesidades humanas.