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ferredoxina suprarrenal

La ferredoxina suprarrenal (también adrenodoxina (ADX), adrenodoxina mitocondrial , hepatoredoxina , ferredoxina-1 (FDX1)) es una proteína que en humanos está codificada por el ...

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La ferredoxina suprarrenal (también adrenodoxina (ADX), adrenodoxina mitocondrial , hepatoredoxina , ferredoxina-1 (FDX1)) es una proteína que en humanos está codificada por el gen FDX1 . [ 5 ] [ 6 ] Además del gen expresado en este locus cromosómico (11q22), existen pseudogenes ubicados en los cromosomas 20 y 21.

Función

La adrenodoxina es una pequeña proteína de hierro-azufre que puede aceptar y transportar un solo electrón. La adrenodoxina funciona como una proteína de transferencia de electrones en los sistemas mitocondriales del citocromo P450. [ 7 ] La primera enzima de este sistema es la adrenodoxina reductasa , que transporta FAD . El FAD puede reducirse mediante dos electrones donados por la coenzima NADPH . [ 8 ] Estos dos electrones se transfieren uno a la vez a la adrenodoxina. A su vez, la adrenodoxina reduce el citocromo P450 mitocondrial . [ 7 ] Este sistema particular de oxidación/reducción participa en la síntesis de hormonas esteroides en los tejidos esteroidogénicos. Además, sistemas similares también intervienen en la síntesis de vitamina D y ácidos biliares en el riñón y el hígado, respectivamente. La adrenodoxina se ha identificado en diversos tejidos, pero se ha demostrado que todas las formas son idénticas y no son específicas de tejido. [ 6 ]

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000137714 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000032051 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Mittal S, Zhu YZ, Vickery LE (septiembre de 1988). "Clonación molecular y análisis de secuencia de la ferredoxina placentaria humana". Arch Biochem Biophys . 264 (2): 383–91 . doi : 10.1016/0003-9861(88)90303-7 . PMID 2969697 . 
  6. 1 2 "Gen Entrez: FDX1 ferredoxina 1" .
  7. 1 2 Hanukoglu I, Jefcoate CR (Abr 1980). "Citocromo P-450scc mitocondrial. Mecanismo de transporte de electrones por adrenodoxina" (PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 255 (7): 3057– 61. doi : 10.1016/S0021-9258(19)85851-9 . PMID 6766943 . 
  8. ↑ Hanukoglu I (2017). "Conservación de las interfaces enzima-coenzima en la adrenodoxina reductasa de unión a FAD y NADP: una enzima ubicua". Journal of Molecular Evolution . 85 (5): 205– 218. Bibcode : 2017JMolE..85..205H . doi : 10.1007/s00239-017-9821-9 . PMID 29177972. S2CID 7120148 .  

Lecturas adicionales

  • Grinberg AV, Hannemann F, Schiffler B, et  al. (2000). "Adrenodoxina: estructura, estabilidad y propiedades de transferencia de electrones". Proteins . 40 (4): 590– 612. doi : 10.1002/1097-0134(20000901)40:4 < 590::AID-PROT50 > 3.0.CO ; 2-P . PMID 10899784 . S2CID 113757 .  
  • Wada A, Waterman MR (1992). "Identificación mediante mutagénesis dirigida de dos residuos de lisina en el citocromo P450 de escisión de la cadena lateral del colesterol que son esenciales para la unión de la adrenodoxina" . J. Biol. Chem . 267 (32): 22877–82 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)50028-4 . PMID 1429635 . 
  • Sparkes RS, Klisak I, Miller WL (1991). "Mapeo regional de genes que codifican enzimas esteroidogénicas humanas: P450scc a 15q23-q24, adrenodoxina a 11q22; adrenodoxina reductasa a 17q24-q25; y P450c17 a 10q24-q25". DNA Cell Biol . 10 (5): 359– 65. doi : 10.1089/dna.1991.10.359 . PMID 1863359 . 
  • Skjeldal L, Markley JL, Coghlan VM, Vickery LE (1991). "Espectros de RMN de 1H de ferredoxinas [2Fe-2S] de vertebrados. Las resonancias hiperfinas sugieren patrones de deslocalización electrónica diferentes a los de las ferredoxinas de plantas". Biochemistry . 30 (37): 9078–83 . doi : 10.1021/bi00101a024 . PMID 1909889 . 
  • Coghlan VM, Vickery LE (1991). "Mutaciones específicas de sitio en la ferredoxina humana que afectan la unión a la ferredoxina reductasa y al citocromo P450scc" . J. Biol. Chem . 266 (28): 18606–12 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)55106-1 . PMID 1917982 . 
  • Chang CY, Wu DA, Mohandas TK, Chung BC (1990). "Estructura, secuencia, localización cromosómica y evolución de la familia de genes de la ferredoxina humana". DNA Cell Biol . 9 (3): 205–12 . doi : 10.1089/dna.1990.9.205 . PMID 2340092 . 
  • Chang CY, Wu DA, Lai CC, et  al. (1989). "Clonación y estructura del gen de la adrenodoxina humana". DNA . 7 (9): 609– 15. doi : 10.1089/dna.1988.7.609 . PMID 3229285 . 
  • Voutilainen R, Picado-Leonard J, DiBlasio AM, Miller WL (1988). "Regulación hormonal y del desarrollo del ARN mensajero de la adrenodoxina en tejidos esteroidogénicos". J. Clin. Endocrinol. Metab . 66 (2): 383–8 . doi : 10.1210/jcem-66-2-383 . PMID 3339111 . 
  • Picado-Leonard J, Voutilainen R, Kao LC, et  al. (1988). "Adrenodoxina humana: clonación de tres cDNAs y potenciación con cicloheximida en células JEG-3" . J. Biol. Chem . 263 (7): 3240–4 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)69061-1 . PMID 3343244 . 
  • Martsev SP, Chashchin VL, Akhrem AA [en bielorruso] (1985). "[Reconstrucción y estudio de un sistema multienzimático mediante esteroides 11 beta-hidroxilasa]". Biokhimiia . 50 (2): 243– 57. PMID 3872685 . 
  • Geren LM, Millett F (1981). "Estudios de transferencia de energía por fluorescencia de la interacción entre la adrenodoxina y el citocromo c" . J. Biol. Chem . 256 (20): 10485–9 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)68647-3 . PMID 6270113 . 
  • Pikuleva IA, Cao C, Waterman MR (1999). "Una interacción electrostática adicional entre la adrenodoxina y el P450c27 (CYP27A1) da como resultado una unión más fuerte que entre la adrenodoxina y el p450scc (CYP11A1)" . J. Biol. Chem . 274 (4): 2045–52 . doi : 10.1074/jbc.274.4.2045 . PMID 9890963 . 
  • Kostic M, Pochapsky SS, Obenauer J, et  al. (2002). "Comparación de dominios funcionales en ferredoxinas de tipo vertebrado". Biochemistry . 41 (19): 5978– 89. doi : 10.1021/bi0200256 . PMID 11993992 . 
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et  al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias de ADNc humanas y de ratón de longitud completa" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899– 903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241. PMID 12477932 .  
  • Johnson D, Norman S, Tuckey RC, Martin LL (2004). "Comportamiento electroquímico de la adrenodoxina humana en un electrodo de grafito pirolítico" . Bioelectrochemistry . 59 ( 1–2 ): 41–7 . doi : 10.1016/s1567-5394(02)00188-3 . PMID 12699818 . 
  • Araya Z, Hosseinpour F, Bodin K, Wikvall K (2003). "Metabolismo de la 25-hidroxivitamina D3 por las 25-hidroxilasas de vitamina D3 microsomales y mitocondriales (CYP2D25 y CYP27A1): una nueva reacción por CYP27A1". Biochim. Biophys. Acta . 1632 ( 1– 3): 40– 7. doi : 10.1016/S1388-1981(03)00062-3 . PMID 12782149 . 
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et  al. (2004). "Estado, calidad y expansión del proyecto de ADNc de longitud completa de los NIH: la Colección de Genes de Mamíferos (MGC)" . Genome Res . 14 (10B): 2121–7 . doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928. PMID 15489334 .  
  • Derouet-Hümbert E, Roemer K, Bureik M (2005). "La adrenodoxina (Adx) y el CYP11A1 (P450scc) inducen apoptosis mediante la generación de especies reactivas de oxígeno en las mitocondrias". Biol . Chem . 386 (5): 453– 61. doi : 10.1515/BC.2005.054 . PMID 15927889. S2CID 37533711 .